Genetische Untersuchung der Populationsstruktur ... - Die Schmellers

6.2 Schätzung der Populationsgröße
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6.3 ELEKTROPHORESE
Die Populationsgröße der Haßberg-Populationen wurde von WALTERT{ XE
"WALTERT" } (1994) mit einem einfachen Schätzverfahren nach JOLLY abgeschätzt.
Die Mittelrheinpopulationen wurden von mir grob durch die beim Fangen und
Abgehen des Habitats auffliegenden Tiere bestimmt und in Klassen eingeteilt. Dabei
wurde die Größe des Habitats und die Länge der abgegangenen Transekte ins Kalkül
gezogen. Damit konnte eine Einteilung der Populationen in ein Vier-Klassen-
System vorgenommen werden (vgl. Kapitel 7.1.1).
6.3 Elektrophorese{ XE "Elektrophorese" }
Als Methode für populationsgenetische Untersuchungen hat sich die Elektrophorese{
XE "Elektrophorese" } als geeignet gezeigt (VEITH & SEITZ 1995).
Das Prinzip der Elektrophorese{ XE "Elektrophorese" } beruht auf der Eigenschaft
von geladenen Teilchen sich in einem elektrischen Feld zu bewegen. Dadurch ist es
möglich Proteine nach Ladung und Molekülgröße aufzutrennen.
Proteine mit biokatalytischen Eigenschaften nennt man Enzyme. Diese kann man mit
speziellen Färbemethoden (vgl. Kapitel 6.3.4) auf den Elektrophoreseplatten sichtbar
machen. Es zeigen sich dann spezifische Bandenmuster{ XE "Bandenmuster" }. Für
populationsgenetische und systematische Untersuchungen macht man sich vorallem
die Variabilität der Enzyme, die dann als Allozyme (vgl. Kapitel 6.3.1) bezeichnet
werden, zu Nutze (RICHARDSON{ XE "RICHARDSON" } et al. 1986, SPERLICH{
XE "SPERLICH" } 1988{ XE "SPERLICH 1988" }).
Zwischen der Basensequenz der DNA und der Aminosäuresequenz besteht Kolinearität,
d.h. eine Mutation in der Basensequenz des codierenden DNA-Abschnittes
kann sich unmittelbar auf die Aminosäuresequenz des Enzyms auswirken. Ausnahmen
stellen Mutationen am 3. Basenpaar eines Tripletts dar, weil durch den degenerierten
genetischen Code die Möglichkeit besteht, daß sich eine Mutation nicht auswirkt,
weil das Triplett weiterhin für die selbe Aminosäure codiert. Mutationen
solcherart können dann auch nicht mit der Allozymelektrophorese nachgewiesen
werden. Mit der Allozymelektrophorese können zudem nur diejenigen Mutationen
nachgewiesen werden, die eine Änderung des Molekulargewichts oder der Nettoladung
des Enzyms zur Folge haben. Dieses Enzym verhält sich im elektrischen Feld
abweichend zum Ursprungsenzym. Nach elektrophoretischer Trennung und aktivitätsspezifischer
Anfärbung kann das veränderte Enzym vom Ursprungsenzym unterschieden
werden.