Arabidopsis thaliana - OPUS - Universität Würzburg
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gegenüber stehen jene Arabidopside, die dem eukaryotischen Syntheseweg<br />
entsprechend in sn2-Position OPDA, den C18-Metaboliten der Jasmonat-<br />
biosynthese, gebunden haben (Arabidopsid B, G sowie D). Desweitern besitzen<br />
die MGDG-Arabidopside E und G jeweils am C6-Atoms des Galaktoserings<br />
OPDA gebunden (Andersson et al. 2006, Buseman et al. 2006, Hisamatsu et al.<br />
2005, Kourtchenko et al. 2007, Stelmach et al. 2001).<br />
Abbildung I.7: Arabidopside<br />
Dargestellt sind Arabidopside, die der Lipidklasse der Monogalaktosydiacylglycerolen angehören<br />
(Arabidopsid A, B, E und G) sowie Arabidopside, die der Lipidklasse der Digalaktosyldiacylglycerolen<br />
angehören (Arabidopsid C und D).<br />
3. Lipasen<br />
Die JA-Synthese sowohl unter basalen als auch durch Stressstimuli induzierten<br />
Bedingungen wird vermutlich ausschließlich durch die hydrolytische Aktivität einer<br />
Lipase reguliert, da alle anderen Biosynthese-Enzyme konstitutiv vorliegen<br />
(Wasternack and Kombrink 2010). Unabhängig davon ob die OPDA-Synthese<br />
über den klassischen „Vick-Zimmerman-Pathway“ oder alternativ in situ in<br />
Galaktolipiden verläuft, die Freisetzung membrangebundener Substrate ist stets<br />
von essentieller Bedeutung. Da tierische Prostaglandine die stukturellen Analoga<br />
zu enzymatisch gebildeten Phytooxylipinen darstellen und die<br />
Prostaglandinbiosynthese über die Aktivität einer Phospholipase A (PLA) (Sigal<br />
1991) initiiert wird, liegt die Vermutung nahe, dass in der pflanzlichen Zelle<br />
ebenfalls eine Phospholipase (PL) für die Substratfreisetzung der<br />
Jasmonatbiosynthese verantwortlich ist (Müller M. 1997, Wasternack 2007).<br />
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