Arabidopsis thaliana - OPUS - Universität Würzburg

wandelt das ebenfalls chloroplastidär lokalisierte Enzym Allenoxid-Synthase
(AOS) 13-HPOT zu dem instabilen Allenoxid 12,13-Epoxyoctadecatriensäure
(12,13-EOT) um (Brash et al. 1988). Durch Untersuchungen an A. thaliana-
Pflanzen, welche einen Defekt in dem AOS-codierenden Gen besitzen, konnte
gezeigt werden, dass die AOS für die Jasmonsäuresynthese essentiell (von
Malek et al. 2002) und in Chloroplasten lokalisiert ist (Laudert and Weiler 1998,
Laudert et al. 2000, Laudert et al. 1996). AOS-defiziente Mutanten (dde2-2, engl.:
delayed dehiscence) zeigen wie die Mutante dad1, einen männlich sterilen
Phänotyp, welcher durch die Applikation von Jasmonaten aufgehoben werden
kann. Dies beweist, dass die AOS essentiell für die JA-Biosynthese in bisher allen
untersuchten Geweben ist.
Den letzten enzymatischen Schritt der JA-Biosynthese innerhalb des
Chloroplasten stellt die unmittelbare Zyklisierung des instabilen 12,13-EOT zu 12-
Oxo-Phytodiensäure (OPDA) sowie des C16-Homologs 10,11-
Epoxyhexadecatriensäure (10,11-EHT) zu dinor-12-Oxo-Phytodiensäure
(dnOPDA) mittels der Allenoxid-Cyclase (AOC) dar (Hamberg and Fahlstadius
1990, Laudert et al. 1996, Stenzel et al. 2003).
OPDA bzw. dnOPDA (Abb. I.3) gelangt anschließend auf noch unbekannte Weise
aus dem Chloroplasten in das Cytosol und wird mittels des ABC-Transporters
COMATOSE (CTS), der auch als PXA1 oder PED3 bekannt ist, in die
Peroxisomen transferiert (Theodoulou et al. 2005). Jedoch sind Mutanten dieses
Transporters nicht völlig JA-defizient, was mutmaßen lässt, dass andere noch
unbekannte OPDA-Transferwege existieren. So wird vermutet, dass freie OPDA,
ähnlich wie JA (Dathe et al. 1993), eine schwache Säure ist und abhängig von
der sie umgebenden Protonenkonzentration als lipophile freie Säure oder als
lipophobes Anion vorliegt. Im neutralen Milieu des Cytosols liegen demnach
gleiche Mengen der lipophilen sowie lipophoben OPDA vor. Freie OPDA kann
folglich die Peroxisomenmembran ungehindert passieren und wird im basischen
Lumen des Peroxisoms deprotoniert, was einen Efflux aus dem Peroxisom
schließlich verhindert. Innerhalb der Peroxisomen wird OPDA durch das Enzym
OPDA-Reductase 3 (OPR3) am C8-Atom reduziert (Stintzi and Browse 2000,
Vick and Zimmerman 1984). Untersuchungen an zwei Mutanten, welche beide
einen Defekt in dem OPR3-codierenden Gen aufweisen, opr3 und dde1, sind
Jasmonsäure defizient und beweisen, dass es sich auch bei OPR3 um ein
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