Arabidopsis thaliana - OPUS - Universität Würzburg
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Tabelle IV.1: Beteiligung der getesteten Lipasen an der basalen, frühen wundinduzierten sowie durch<br />
P. syringae DC3000 induzierten JA-Biosynthese.<br />
Genlocus JA-defizient Benennung nach Ryu 2004<br />
At1g05800 (DGL) nein AtPLA1-Iα1<br />
At1g06800 nein AtPLA1-Iγ1<br />
At1g13610 nein<br />
At1g18360 nein<br />
At1g20130 unbekannt<br />
At1g29120 unbekannt<br />
At1g33270 nein<br />
At1g51440 nein AtPLA1-Iγ3<br />
At1g54570 nein<br />
At1g73480 nein<br />
At2g30550 nein AtPLA1-Iγ2<br />
At2g31690 nein AtPLA1-Iα2<br />
At2g44810 (DAD1) nein AtPLA1-Iβ1<br />
At3g14075 nein<br />
At3g26820 nein<br />
At3g61680 nein<br />
At4g16820 nein AtPLA1-Iβ2<br />
At5g11650 nein<br />
At5g14890 nein<br />
At5g23530 unbekannt<br />
At5g43860 nein<br />
3. Arabidopsid-Synthese<br />
In Galaktolipiden veresterte OPDA und dnOPDA kommen ausschließlich in der<br />
Familie Brassicaceae und hier vornämlich in der Art A. <strong>thaliana</strong> vor (Böttcher and<br />
Weiler 2007). Sowohl die Funktion als auch die Synthese der Arabidopside (Abb.I.7.)<br />
(Andersson et al. 2006, Buseman et al. 2006, Hisamatsu et al. 2003, Hisamatsu et al.<br />
2005, Kourtchenko et al. 2007) sind unklar. Es konnte gezeigt werden, dass<br />
verschiedene Vertreter der Arabidopside nach Verwundung und Pathogeninfektion<br />
dramatisch akkumulieren (Andersson et al. 2006, Kourtchenko et al. 2007). Exogen<br />
applizierte Arabidopside bewirken Wachstumshemmung und beschleunigen die<br />
Seneszenz. Darüberhinaus wirken sie antimikrobiell. Ob diese Wirkungen eine<br />
Bedeutung in vivo haben ist jedoch unklar (Hisamatsu et al. 2006, Kourtchenko et al.<br />
2007, Nakajyo et al. 2006). Darüberhinaus scheinen Arabidopside einen Speicher für<br />
OPDA bzw. dnOPDA darzustellen. Es wird vermutet, dass nach einem erneuten<br />
Stressstimulus OPDA und dnOPDA nicht de novo gebildet werden, sondern mittels<br />
einer Lipase freigesetzt werden. So konnte gezeigt werden, dass die cytosolische<br />
Patatin-Lipase PLA-I (At1g61850) (Ryu 2004) in vitro bevorzugt Arabidopside<br />
hydrolysiert. Ob die cytosolisch lokalisierte Patatin-Lipase in vivo Plastid-lokalisierte<br />
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