Arabidopsis thaliana - OPUS - Universität Würzburg

in der Literatur bereits eine cytosolisch lokalisierte Lipase beschrieben, deren Verlust
eine 50%ige Reduktion an freier JA und freier Linolensäure unter basalen
Bedingungen verursacht (Yang et al. 2007).
Die Analyse der Lipasemutanten bzgl. einer Beteiligung an der OPDA- und JA-
Akkumulation nach einer Infektion mit dem avirulenten Bakterienstamm P. syringae
DC3000 zeigte, dass keine der analysierten Einzelmutanten signifikant niedrigere
Gehalte an den freien Oxylipinen OPDA und JA im Vergleich zum Wildtyp aufwies
und somit keines der untersuchten Proteine eine essentielle Funktion innerhalb der
Oxylipin-Biosynthese nach einer Infektion mit P. syringae DC3000 besitzt.
Möglicherweise wird auch die Oxylipin-Synthese nach einer Infektion mit P. syringae
DC3000 durch die Redundanz von mehreren plastidären Lipasen mit
unterschiedlichen Substratspezifitäten reguliert, da lediglich in der Vierfachmutante
c1x11 signifikant niedrigere OPDA-Konzentrationen im Vergleich zum Wildtyp und
mit dem Wildtyp vergleichbare Gehalte an JA detektiert werden konnten.
Auf Grund der in dieser Arbeit erhaltenen Daten ist eine essentielle Funktion nur
einer einzigen der untersuchten chloroplastidären Lipasen zur Freisetzung von
dreifach ungesättigten Fettsäuren und Oxylipinen aus der Chloroplastenmembran
unter basalen Bedingungen sowie nach Verwundung oder Infektion mit P. syringae
DC3000 nicht zu vermuten. Nach jetzigem Erkenntnisstand müssten entweder
mehrere plastidäre sn1-spezifische und sn2-spezifische Lipasen redundant an der
Regulation der JA-Biosynthese beteiligt sein oder aber die Beteiligung einer oder
mehrerer extraplastidärer Lipasen stellen eine Notwendigkeit in der endogenen JA-
Biosynthese, wie die Arbeit von Yang et al. 2007 vermuten lässt. Nichts desto trotz
müsste die Funktion der drei verbleibenden putativ chloroplastidären Lipasen
At1g20130, At1g29120 sowie At5g23530 innerhalb der JA-Generierung in den
Blättern von A. thaliana noch geklärt werden, da auch eine essentielle Beteiligung
einer bis dato noch nicht indentifizierten sn1/sn2-unspezifische Lipase bzgl. JA-
Synthese nicht ausgeschlossen werden kann.
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