Quantitative Analyse von Protein-Massenspektren

dende Bedeutung erreicht. Aktuelles Beispiel ist Herceptin, welches gegen Brustkrebs erfolgreich
eingesetzt wird [ÄrzteZeitung, Stern].
2.3. ESI-MS-Spektren von Glykoproteinen
Im Folgenden werden einige wichtige Eigenschaften von ESI-MS-Spektren erläutert. In Abb.
2.3.1 ist ein Spektrum eines Antikörpers abgebildet, welches sieben IgG-Spezies enthält. Bei
allen Spezies ist die leichte Kette identisch. Demzufolge fallen die Massen aller leichten Ketten
im Spektrum zusammen, so dass sie als intensive Peaks zum Vorschein treten (in Abb.
2.3.1 als A13 bis A19 gekennzeichnet). Die Spezies unterscheiden sich durch die Zuckermodifikationen
an der schweren Kette, welche sich bei der Gelenkregion (vgl. Abb. 2.2.3 a) befinden.
In Kap. 2.1 wurde erwähnt, dass ein Analyt während der Ionisierung mehrere Ladungszustände
annimmt. Im Spektrum äußert sich dies darin, dass es für den Analyten nicht nur einen
Peak gibt, sondern einen für jeden Ladungszustand. Zur Illustration dient die Spezies E (vgl.
Abb. 2.3.1) mit der Masse m=50373D. Ein Blick auf das Spektrum zeigt, dass dieses Molekül
Ladungszustände zwischen 26 und 56 einnimmt. Die Peakposition im Spektrum lässt sich mit
Hilfe der Molekülmasse und des Ladungszustandes berechnen. Beispielhaft wird der m/z-Wert
für den Ladungszustand z=37 berechnet:
24
Abb. 2.3.1: Spektrum eines reduzierten IgG-Antikörpers. Die Beschriftung über den Peaks repräsentiert jeweils
einen Peak aus einer Serie. Dabei stehen die Buchstaben für die Masse (vgl. Legende) und die Zahlen für den Ladungszustand.
Auf der y-Achse ist die normierte Intensität aufgetragen. Hinweis: Aus Platzgründen wurden nicht
alle Peaks einer Serie beschriftet.
m + zH 50373D
+ 37 ⋅1,
008D
m / z = =
= 1362,
44D
(2.3.1)
z
37