Quantitative Analyse von Protein-Massenspektren

Die Immunglobuline lassen sich in fünf Klassen unterteilen, wobei jede Klasse eine eigene
physiologische Aufgabe besitzt: IgM, IgD, IgG, IgA und IgE. IgM befindet sich im Blut und
ist der erste Antikörper, welcher sofort nach Kontakt mit einem Antigen sezerniert wird. Seine
Spezialisierung ist das Binden von ins Blut eingedrungenen Mikroorganismen. Die häufigste
Immunglobulin-Klasse (und die interessanteste für die Pharmaforschung) ist IgG, welche im
Blut und interstitieller Flüssigkeit vorkommt. IgG wird in einer verzögerten Phase nach dem
Auftreten von IgM gebildet. Von entscheidender Bedeutung ist IgG für die Immunität des Fetus,
da IgG als einziges Immunglobulin die Plazenta-Barriere überwinden kann. IgA kommt
hauptsächlich im Verdauungsapparat, Speichel, Schweiß und in Tränen vor. Seine Funktion
besteht darin, Erregern die Anlagerung an das Epithel unmöglich zu machen. IgE ist für alle
allergischen Reaktionen verantwortlich, außerdem schützt es vor Parasiten wie z.B. Würmern.
Im Blut kommt es nur in sehr geringen Mengen vor. Ebenfalls im Blut und nur in geringen
Mengen vorhanden ist IgD, dessen Funktion vergleichsweise unbekannt ist. [Voet&Voet92,
Stryer02]
Abb. 2.2.2: Zuckermodifikationen. Links befinden sich
Beispiele für den komplexen Typ, rechts für den Mannose-reichen
Typ. Unten ist eine O-glykosidische Bindung
dargestellt. Bei den komplexen Typen kann man
sehr schön die Kernregion sehen, welche allen Varianten
zugrunde liegt: β – β1,4 – β1,4 – α1,6 – α1,3. Die
N-verknüpfte komplexe Oligosaccharid-Struktur oben
in der Mitte ist die größte Struktur, die je im menschlichen
IgG gefunden wurde [Raju03].
Nach [Klein91 S.140]
Von IgG gibt es vier verschiedene Isotypen (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), die sich in der Anzahl
interner Disulfidbindungen und in ihrer Effektor-Funktionalität unterscheiden, obwohl die Isotypen
eine Sequenzhomologie von über 95 % aufweisen [Jefferis05]. IgGs tragen häufig Zu-
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