Einfluss der ERM-Proteine auf die Protrusion- Ausbildung und Zell ...

1. Einleitung
zum fortschreitenden Tumorwachstum kommt. Mit den heute üblichen Standardmethoden des
Mutationsnachweises ist es möglich, zwischen 40% und 60% der Mutationen im NF2-Gen
aufzufinden.
ERM
Ezrin (Maus)
Radixin (Maus)
75%
Moesin (Maus)
72%
Merlin (human)
46%
Protein 4.1 (human)
21%
Amino-terminale Domäne
alpha-helicale Domäne
Poly-Proline-Region
Carboxy-terminale Domäne
85%
84%
63%
31%
Abb. 1: Vergleich der Aminosäuresequenz-Homologien der MERM-Familie und des Bande 4.1-Proteins
Gezeigt sind die prozentualen Homologien der Aminosäureseqenzen der N-terminalen sowie der α-helicalen und
C-terminalen Domänen in den unterschiedlichen Proteine, bezogen auf das Ezrin (nach Tsukita et al. 1999 und
Louvet-Vallée et al. 2000).
Untersuchungen ergaben, dass mehrere ERM-Proteine in vielen kultivierten Zelllinien koexprimiert
werden und kolokalisieren (Franck et al. 1993, Sato et al. 1992). Jedoch ist die Expression innerhalb
eines Organismus organ- und zelltypspezifisch. So findet man alle ERM-Proteine in der Lunge, jedoch
Ezrin konzentriert im Darm, im Magen und in der Niere, hingegen Moesin in der Milz und Radixin im
Darm (Funayama et al. 1991, Tsukita und Hieda 1989). Während Ezrin in epithelialen und
mesothelialen Zellen exprimiert wird, findet sich Moesin verstärkt in endothelialen und
hematopoetischen Zellen (Berryman et al. 1993, Nakamura et al. 1995, Schwartz-Albiez et al. 1995,
Shcherbina et al. 1999). Die Bürstensaumzellen des Darms exprimieren z.B. nur Ezrin und
470-476
470-477
75%
71%
492-500
44%
21%
585
582
576
594
587
MERM
5