Einfluss der ERM-Proteine auf die Protrusion- Ausbildung und Zell ...

Weitere Magazine

Empfehlungen

Info

Abbildungsverzeichnis Abbildung 25: ERM-Proteinmengen nach 14-24h Transfektion mit den RNAi- Oligonukleotiden Abbildung 26: Western-Blott der ERM-Proteine Abbildung 27: Zellmorphologie von untransfizierten HeLa-Zellen und RNAi-behandelten HeLa-Zellen Abbildung 28: Auswirkungen von RNAi auf die Anzahl der ausgebildeten Protrusions Abbildung 29: Western-Blott RPM-MC-Zelllinien Abbildung 30: Protrusionzahl in nicht-transfizierten und wtCD44- bzw. CD44muttransfizierten RPM-MC-Zellen Abbildung 31: Lokalisation von wt Ezrin in LLC-PK1- und LLC-PK1+pCB6-Zellen Abbildung 32: Lokalisation der Ezrin-Phosphomutanten Ez T567D und Ez T567A Abbildung 33: Durchschnittliche Protrusionzahl in den verwendeten LLC-PK1-Zelllinien Abbildung 34: Vergleich der benötigten Zeit für die Ausbildung eines Protrusions in untransfizierten und CD44tail- bzw. Cd44tail mut-transfizierten Ptk2-Zellen Abbildung 35: „Spreading assay“ nach 2h Infektion mit Listeria monocytogenes Abbildung 36: „Spreading assay“ nach sechsstündiger Listerien-Infektion Abbildung 37: Schematisches Modell der ERM-Interaktionen in einem ausgebildeten Protrusion : VIII
Tabellenverzeichnis Tabelle 1: Bindungspartner der ERM-Proteine Tabelle 2: dsRNA-Duplexe Tabelle 3: Verwendete Antikörper für die Immundetektion Tabelle 4: In der Immunfluoreszenz verwendete Antikörper Tabelle 5: Standardkultur Tabelle 6: Umrechnugstabelle für mikroskopische Aufnahmen Tabelle 7: Amimnosäuresequenz der ERM-Bindungsdomäne im CD44tail und CD44tail mut Tabelle 8: Verwendete Oligonukleotide für die Klonierung der GFP-Fusionsproteine Tabellenverzeichnis IX
Seite 1: Einfluss der ERM-Proteine auf die P
Seite 4 und 5: II 2.9.11 Herstellung von kompetent
Seite 6 und 7: IV 4.7 Die Inhibierung der ERM-Prot
Seite 8 und 9: Abkürzungen MW Molekulargewicht n
Seite 13 und 14: 1. Einleitung 1. Einleitung In der
Seite 15 und 16: 1. Einleitung sog. dünnen Filament
Seite 17 und 18: 1. Einleitung zum fortschreitenden
Seite 19 und 20: 1. Einleitung Im Anschluss an die N
Seite 21 und 22: „multi-pass“ Membranproteine z.
Seite 23 und 24: 1. Einleitung Demgegenüber wurde i
Seite 25 und 26: 1. Einleitung Aktinzytoskelett stat
Seite 27 und 28: 1. Einleitung übereinstimmend mit
Seite 29 und 30: 1. Einleitung translationalen Modif
Seite 31 und 32: 1. Einleitung des Ser325 auf (Peck
Seite 33 und 34: 1. Einleitung Akkumulation von zell
Seite 35 und 36: 2. Material und Methoden 2.1 Chemik
Seite 37 und 38: Zusätze: Antibiotikaresistenz: Bla
Seite 39 und 40: Penicillin-Streptomycin-Lösung (P/
Seite 41 und 42: RPM-MC 2. Material und Methoden Hum
Seite 43 und 44: 2. Material und Methoden (bis 15 kb
Seite 45 und 46: 2. Material und Methoden den einges
Seite 47 und 48: 2.9.6 Aufreinigung von DNA-Fragment
Seite 49 und 50: Ligationsansatz: Vektor-DNA 10-100
Seite 51 und 52: 2. Material und Methoden Die vier v
Seite 53 und 54: Human Ezrin Position der Zielsequen
Seite 55 und 56: Geräte: Biometra Minigelapparature
Seite 57 und 58: Verwendete Puffer und Lösungen: -
Seite 59 und 60: 2.11.2 Immunfluoreszenz 2. Material
Seite 61 und 62:
2.12 Gewebekultur 2.12.1 Kryokonser
Seite 63 und 64:
2.12.7 Transfektion eukaryontischer
Seite 65 und 66:
op: ve: 2. Material und Methoden un
Seite 67 und 68:
2. Material und Methoden Für die A
Seite 69 und 70:
3. Ergebnisse 3. Ergebnisse Bisher
Seite 71 und 72:
Protrusion-Anzahl pro Zelle 10 9 8
Seite 73 und 74:
3.3 Lokalisation von Merlin und Ezr
Seite 75 und 76:
3. Ergebnisse Eine veränderte Loka
Seite 77 und 78:
GST CD44tail CD44tail mut A B C Ale
Seite 79 und 80:
Protrusion-Anzahl 14 12 10 8 6 4 2
Seite 81 und 82:
Protrusion-Anzahl 9 8 7 6 5 4 3 2 1
Seite 83 und 84:
3. Ergebnisse signifikante Reduzier
Seite 85 und 86:
3. Ergebnisse ermöglichten es, gez
Seite 87 und 88:
3. Ergebnisse Um ausschließen zu k
Seite 89 und 90:
3. Ergebnisse und sehr stark („ve
Seite 91 und 92:
3. Ergebnisse Kontrollzellen. Ebens
Seite 93 und 94:
Erkennung der dsRNA durch Assoziati
Seite 95 und 96:
3. Ergebnisse Durch die Verwendung
Seite 97 und 98:
Protrusionzahl 12 10 8 6 4 2 0 HeLa
Seite 99 und 100:
Protrusionzahl 12 10 8 6 4 2 0 RPM-
Seite 101 und 102:
3. Ergebnisse Abb. 31: Lokalisation
Seite 103 und 104:
3. Ergebnisse Das Ez T567A wies ein
Seite 105 und 106:
3. Ergebnisse Als Parameter für di
Seite 107 und 108:
3. Ergebnisse Abb. 35: „Spreading
Seite 109 und 110:
3. Ergebnisse Nach zweistündiger I
Seite 111 und 112:
4. Diskussion Bindung an ERM-Bindun
Seite 113 und 114:
4. Diskussion 4.3 Die Interaktion z
Seite 115 und 116:
4. Diskussion 4.4 Die Blockierung d
Seite 117 und 118:
4. Diskussion Eine andere potentiel
Seite 119 und 120:
4. Diskussion et al. 2002, Matsui e
Seite 121 und 122:
Phosphorylierung am konservierten C
Seite 123 und 124:
4. Diskussion Auch weitere Funktion
Seite 125 und 126:
6. Literaturverzeichnis 6. Literatu
Seite 127 und 128:
6. Literaturverzeichnis Castelo, L.
Seite 129 und 130:
6. Literaturverzeichnis Gaillard, J
Seite 131 und 132:
6. Literaturverzeichnis Hirao, M.,
Seite 133 und 134:
6. Literaturverzeichnis Lesley, J.,
Seite 135 und 136:
6. Literaturverzeichnis Ng, T., M.
Seite 137 und 138:
6. Literaturverzeichnis Schwartz-Al
Seite 139 und 140:
6. Literaturverzeichnis Tang, P., I
Seite 141 und 142:
6. Literaturverzeichnis Yao, X., A.
Alle anzeigen

Einfluss der ERM-Proteine auf die Protrusion- Ausbildung und Zell ...

Erfolgreiche ePaper selbst erstellen

Template löschen?

Als Template speichern?