Unser Haushund: Eine Spitzmaus im Wolfspelz? - Wolf-Ekkehard ...

243Gennetzwerken) die Identität von jeweils nur 50 Prozent der codierten amino acidresidues definitiv bestimmt sein muss und dass nur diese Aminosäuren auch ihrenfesten Platz in der Proteinsequenz einnehmen müssen. Die übrige Hälfte sollneutral, zumindest ohne deutliche Nachteile, 'wegmutieren' können.Für das ausführlicher diskutierte FGFR3 Gen müssten also 403 (404) residueskonstant bleiben (Identität und Position). Für alle bisher genannten Gene (siehe auchdie weitere Auflistung zur Zahl der residues unten) wären das zusammen 9.880Aminosäurereste und die Hälfte davon 4.940. Nun ließe sich möglicherweiseeinwenden, dass ja die Mitglieder einer Genfamilie ähnliche Sequenzen aufweisen –ein ganzes Thema für sich, aber keine Lösung des Problems im Sinne derSynthetischen Evolutionstheorie (vgl. dazu wieder http://www.weloennig.de/Genduplikationen.html, dortinsbesondere die Ausführungen von Schmidt, siehe weiter Axe 2010, Gauger et al.2010, Gauger and Axe 2011, Axe and Gauger 2013 446 ).Zu einer weiteren Vereinfachung – um mich jetzt nicht in fast uferlose Diskussionenzu den Gen- und Proteinfamilien zu verlieren (Stammbäume, Sequenzvergleiche: wasbleibt konstant, was variiert funktional und neutral?) – nehme ich an dieser Stelleerneut einen Schnitt vor, wieder vorläufig, und stelle die Frage Zufallsmutationenoder Design? unter der Bedingung, dass für die Entstehung der erwähnten Proteinenur insgesamt 500 residues (von den zusammen 9.880 aus mehrerenProteinfamilien) für einen reibungslosen Ablauf der biologischen Funktionen imLaufe der angenommenen Evolution neu entstehen müssten (Identität und Position).Der unvoreingenommene Leser beantworte diese Frage Zufall oder Design? bitteanhand der oben zur Wahrscheinlichkeit aufgeführten Arbeiten selbst und seieingeladen, dabei im Sinn zu behalten, dass mehr als 60.000 Proteinfamilien(inzwischen vielleicht schon mehr als 70.000) bisher entdeckt worden sind 447 (imFolgenden eine Teilwiederholung, um dem Leser weitere Sucharbeit zu ersparen):http://www.intelligentdesigner.de/, insbesondere http://www.intelligentdesigner.de/Wahrscheinlichkeit2.html, und weiterhttp://www.math.utep.edu/Faculty/sewell/articles/mathint.html, http://www.math.utep.edu/Faculty/sewell/articles/article.htmlsowie die älteren Arbeiten von Erbrich (1988) und Spetner (1997). Siehe auch die Arbeit von Ewert et al. 2012 (http://biocomplexity.org/ojs/index.php/main/article/view/BIO-C.2012.1/BIO-C.2012.1)sowie die weiteren wissenschaftlichen Arbeiten zudieser Frage unter http://bio-complexity.org/ojs/index.php/main/issue/archive (2010, 2011, 2012) und Wittlich (1991)http://www.weloennig.de/NeoD.html, http://www.weloennig.de/NeoD2.html; vgl. auch die Arbeiten von Behe (2006, 2009),Dembski (2007, 2010), Meyer (2009), Johnson (2009) und Review mit Links von C. Luskin (2012) zum weit verbreitetenMissverständnis, dass die Evolution genug Zeit hatte: http://www.evolutionnews.org/2012/12/peer-reviewed_s_1067421.htmlWenn man für die Entstehung jeder neuen Proteinfamilie mit nur 50 neuen residues(Identität und Position) rechnet, die nicht ohne deutliche Nachteile einzeln oderkombiniert verändert werden können, dann sind das immerhin schon 3 MillionenAminosäuren, die ihren festen Platz einnehmen müssen und nicht gegen andereausgetauscht werden können 448 .446 Axe, D. D. and A. K. Gauger (2013): Explaining Metabolic Innovation: Neo-Darwinism versus Design. Pp. 489-507 in: BiologicalInformation. New Perspectives. (Proceedings of a Symposium held May 31 through June 3, 2011 at Cornell University.) Editors: R. J. Marks II,M. J. Behe, W. A. Dembski, B. L. Gordon, J. C. Sanford. World Scientific. New Jersey. (In diesem Band mehrere weitere für unsereFragestellung relevante Beiträge.)447 Organismenreich; vgl. http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_family (20.1. 2013); die Zahl von etwa 60.000 nach einem Paper von 2001.448 Auch die sog. konservativen Aminosäure-Austausche sind nicht einfach als "neutral" zu klassifizieren. Beispiel nach Murrell et al. 2011, p.1798 (hier nur kurz ohne weitere Diskussion zitiert; der Zusammenhang ist aus den verlinkten Artikeln ersuichtlich; 20. 1. 2013): "TheKRT5pE168D mutation is a G-to-T transversion occurring in nucleotide 895 at residue 168 of the KRT5 gene. This mutation results in an aminoacid substitution from glutamic acid (GAG) to aspartic acid (GAT). Both glutamic acid and aspartic acid are highly polar, negatively chargedacidic amino acids. The substitution of chemically similar amino acids, such as the substitution of glutamic acid with aspartic acid, is termed asynonymous or conservative substitution and is unlikely to produce much effect on protein structure. The difference in size of the substitutedamino acid in a conservative substitution could influence the local context between keratin heterodimer and lead to pathology (Liovic et al.,