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4 Analytik Abb. 4.6 Summe aller MS(
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N C S Phenylisothiocyanat Kupplung
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4 Analytik machen [91-94] . Mit dem
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4.2.3.1 Anwendung des Konzepts auf
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4 Analytik Abb. 4.11 MALDI-TOF Mass
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4 Analytik präparativer RP-HPLC au
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4.2.3.3 Anwendung des Konzepts auf
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4 Analytik Der Vergleich verschiede
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5 Anwendung der Methode 5 Anwendung
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5 Anwendung der Methode Bindungstas
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5.2 Aufbau einer OBOC-Cyclopeptidbi
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5.3 Das Screening 5 Anwendung der M
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5 Anwendung der Methode Tabelle 6
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5 Anwendung der Methode (pH 7-9.2)
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5.4 Die Hitbead-Peptidsequenzen 5 A
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Xaa2 Position Xaa3 Xaa4 Xaa5 Xaa6 A
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5.5.1 Synthese der ausgesuchten Pep
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5 Anwendung der Methode Oberfläche
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5 Anwendung der Methode Die Immobil
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Verbindungsnr. Linear/Cyclisch 5 An
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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
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7 Zusammenfassung und Ausblick sich
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7 Zusammenfassung und Ausblick Konz
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7 Zusammenfassung und Ausblick Bind
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7 Zusammenfassung und Ausblick Auch
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8 Experimenteller Teil 1046,54 m/z,
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9 Literaturverzeichnis 9 Literaturv
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10 Anhang 10.1 HPLC-offline-MS-Char
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10.1.3 Peptid 71 (enzymatische Ring
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10.1.5 SPR Peptide 92-97 H-Lys-His-
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H-Lys-Gln-Pro-His-His-Gly-Glu-βAla
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H-Lys-His-Pro-Gln-His-Gly-Glu-βAla
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10.2 Massenspektren der fluoreszenz
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10.3 MALDI-TOF-Massenspektren nach
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Intens. 800 600 400 200 Intens. 200
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Intens. x104 1.0 0.8 0.6 0.4 0.2 0.
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Intens. 1000 800 600 400 200 Intens
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Intens. 1000 800 600 400 200 0 Inte
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Intens. 6000 4000 2000 0 Intens. 30
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10.4 PTH-Val 10.4.1 1 H-NMR-Spektre
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10 Anhang 197
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Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
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Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
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10.6 SPR-Experimente Steady state a