Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz
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7 Zusammenfassung und Ausblick<br />
Bindung abträgliche Konformation fixiert. Diese Beobachtung unterstreicht die<br />
Bedeutung der in dieser Arbeit entwickelten Methode zur Analyse von Cyclopeptid-<br />
Bbibliotheken, bei der die harzgebundenen Cyclopeptide nicht mit linearen Peptid-<br />
fragmenten verunreinigt sind.<br />
In der vorliegenden Arbeit konnte eine Methode zur effizienten Sequenzierung<br />
cyclischer Peptide aus OBOC-Bibliotheken vorgestellt werden. Das Konzept kommt<br />
ohne tags aus und benötigt kein Edman-Sequenzer oder High-end-Massenspektro-<br />
meter. Damit steht nun eine High-throughput-Methode zur Verfügung, die es<br />
ermöglicht, eine Vielzahl an Hitsequenzen zu identifizieren.<br />
7.2 Fluoreszenzmarkierte Phosphopeptide<br />
Die selektive Erkennung spezifischer Phosphopeptide durch SH-2-Domänen spielt<br />
eine wichtige Rolle innerhalb der zellulären Verständigung. Mit Hilfe von SH-2-<br />
Domänen-Mikroarrays lassen sich wichtige Interaktionspartner identifizieren. Im<br />
Rahmen der hier vorliegenden Arbeit sollten vier fluoreszenzmarkierte Peptide<br />
synthetisiert werden, die anschließend in der Arbeitsgruppe von Prof. C. Hauck als<br />
Liganden im SH-2-Domänen-Mikroarray eingesetzt werden sollten.<br />
Abb. 7.7 Fluoreszenzmarkiertes Peptid SRBS-Y241.<br />
Der Aufbau der Peptidkette des Peptids SRBS-Y241 konnte vollständig automatisiert<br />
am Peptidsynthesizer durchgeführt werden. Die Einführung des SRBS-Fluoreszenz-<br />
labels erfolgte ebenfalls an der festen Phase, wurde jedoch manuell durchgeführt.<br />
Nach Abspaltung und Aufreinigung wurde SRBS-Y241 mit einer Gesamtausbeute<br />
von 34% erhalten.<br />
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