Anhang II1 - Fachbereich Physik - Universität Osnabrück
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34 Forschung, Nachwuchsförderung, Wissenstransfer<br />
Makromolekülstruktur<br />
Leitung<br />
Prof. Dr. Heinz-Jürgen Steinhoff<br />
Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter<br />
� Dipl. Phys. Christoph Abé<br />
� Dr. Christian Beier<br />
� Dipl. Ing. Sabine Böhme<br />
� Elena Bondarenko<br />
� Dr. Enrica Bordignon<br />
� Dr. Henrik Brutlach<br />
� Dr. Meike Döbber<br />
� Dr. Prasad Gajula<br />
� Werner Geisler (MTV)<br />
� Dr. Julia Holterhues<br />
� Dipl. Phys. Katrin Jahns<br />
� Dr. Johann P. Klare<br />
� Daniel Klose<br />
Schwerpunkte<br />
� Dr. Aliakseij Krasnaberski<br />
� PD Dr. Armen Mulkidjianian<br />
� MSc. Ioan Orban<br />
� Dr. Fatiha Ouchni<br />
� Dr. Lakshmi Pulagam<br />
� Lieselotte Schwan<br />
� Dipl. Phys. Leszek Urban<br />
� Dipl. Phys. Klaus-Peter Vogel<br />
� Marion von Landsberg (MTV)<br />
� Dr. Natalia Voskoboynikova<br />
� Dipl. Phys. Dorith Wunnicke<br />
� Dipl. Phys. Vitali Zielke<br />
Die interdisziplinären Arbeiten von <strong>Physik</strong>ern, Chemikern und Biologen in der Arbeitsgruppe<br />
Makromolekülstruktur befassen sich mit der Untersuchung der Struktur und Konformationsdynamik<br />
biologisch relevanter Makromoleküle. Das Ziel ist das Verständnis der Molekülfunktion auf atomarer<br />
Ebene. Eine besondere Herausforderung für die Biophysik stellen dabei die Membranproteine und<br />
Membranproteinkomplexe dar, da sie sich der Strukturauflösung mittels Standardverfahren (z.B.<br />
Röntgenstrukturanalyse, NMR-Strukturanalyse) widersetzen. In der Arbeitsgruppe<br />
Makromolekülstruktur werden neue physikalische Methoden im Bereich der zeitaufgelösten Puls-<br />
Elektronenspin-Resonanz-Spektroskopie (ESR) und der Hochfeld-ESR entwickelt und eingesetzt.<br />
Zusammen mit spezifischen Spinmarkierungstechniken ermöglichen es diese Methoden, die Struktur<br />
und besonders die Konformationsdynamik von Biomolekülen in ihrer nativen Umgebung, und damit<br />
auch an oder in Grenzflächen, mit hoher räumlicher und zeitlicher Auflösung zu bestimmen. Ergänzt<br />
werden diese experimentellen Methoden durch Molekulardynamik-Simulationen.<br />
Projekte<br />
� Konformationsänderungen von Colicin A<br />
EPR-Spektroskopie der Wechselwirkung von spinmarkiertem Colicin A mit äußerer und<br />
innerer Zellmembran von E. coli (Zusammenarbeit mit dem <strong>Fachbereich</strong> Biologie im Rahmen<br />
des Graduiertenkollegs 612).<br />
� Spektroskopie von Bakteriorhodopsin<br />
Nichtlineare optische Eigenschaften modifizierter Bakteriorhodopsine (Zusammenarbeit mit<br />
apl. Prof. Dr. Klaus Betzler und Prof. Dr. Mirco Imlau im Rahmen des Graduiertenkollegs 695).<br />
� Mehrfrequenz-EPR-Spektroskopie<br />
Dynamics and Function of Spin Labelled Membrane Proteins Studied by Multi-Frequency EPR<br />
(Zusammenarbeit mit Prof. Dr. Martin Engelhard, MPI Dortmund, Prof. Dr. Klaus Möbius, FU<br />
Berlin, Prof. Dr. Edgar Groenen, <strong>Universität</strong> Leiden, Dr. Maurice van Gastel, <strong>Universität</strong> Bonn).
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