Neu gewählte Mitglieder 2003 (pdf) - Leopoldina

Priv.-Doz. Dr. rer. nat. habil.
Ilme Schlichting
*8. 3. 1960 Kiel
Sektion: Biochemie und Biophysik
Matrikel-Nummer: 6885
Aufnahmedatum: 28. 4. 2003
Ilme SCHLICHTING studierte parallel Biologie und Physik
in Heidelberg. Sie schloß beide Studiengänge ab,
in der biologischen Diplomarbeit führte sie Röntgenkleinwinkel-Untersuchungen
zum Mechanismus der Muskelkontraktion durch
(1995), in der physikalischen Kernspinresonanz-spektroskopische Analysen eines
Onkoproteins (1997). Getrieben von dem Wunsch, den strukturellen Grundlagen
der Wirkungsweise von Proteinen auf den Grund zu gehen, erweiterte sie ihr Methodenspektrum
in der Promotionsarbeit um biochemisch/molekularbiologische
Techniken und vor allem die Röntgenkristallographie. Nach der Promotion (1990)
kam sie für zwei Jahre als Postdoktorandin in das Labor von Gregory PETSKO an der
Brandeis University (USA). Nach einem Jahr als wissenschaftliche Mitarbeiterin
am Max-Planck-Institut für medizinische Forschung in Heidelberg ging sie 1994 als
Gruppenleiterin an das Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie Dortmund.
1999 wurde sie in Heidelberg in Biophysik habilitiert, 2002 wurde sie Direktorin am
Max-Planck-Institut für medizinische Forschung in Heidelberg.
Ilme SCHLICHTING untersucht die Reaktionsmechanismen von biochemischen
Modellsystemen und hat sich darauf spezialisiert, die Raumstrukturen von – naturgemäß
kurzlebigen und damit kristallographisch schwer faßbaren – Reaktionsintermediaten
zu bestimmen. Seit etlichen Jahren nimmt ihre Gruppe eine weltweit
führende Stellung bei diesen unkonventionellen, großes experimentelles Geschick
erfordernden Messungen ein. Die Arbeiten wurden daher u. a. mit dem Ernst-Schering-Forschungspreis
und dem Leibniz-Preis der DFG ausgezeichnet. In letzter Zeit
untersucht SCHLICHTINGS Arbeitsgruppe hauptsächlich Häm- und Flavinhaltige Proteine.
Publikationen (Auswahl):
– SCHLICHTING, I., BERENDZEN, J., PHILLIPS, G. N. Jr., and SWEET, R. M.: Crystal structure of photolysed
carbonmonoxy-myoglobin. Nature 371, 808 – 812 (1994)
– CHU, K., VOJTECHOVSKY, J., MCMAHON, B. H., SWEET, R. M., BERENDZEN, J., and SCHLICHTING, I.: Structure
of a ligand binding intermediate in wildtype carbonmonoxy myoglobin. Nature 403, 921 – 923
(2000)
– SCHLICHTING, I., BERENDZEN, J., CHU, K., STOCK, A. M., MAVES, S. A., BENSON, D. E., SWEET, R. M.,
RINGE, D., PETSKO, G. A., and SLIGAR, S. G.: The catalytic pathway of cytochrome P450cam at atomic
resolution. Science 287, 1615 – 1622 (2000)
– SCHLICHTING, I.: Crystallographic structure determination of unstable species. Accounts of Chem. Research
33, 532 – 538 (2000)
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