Neu gewählte Mitglieder 2003 (pdf) - Leopoldina
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Prof. Dr. rer. nat. habil.<br />
Tom A. Rapoport<br />
*17. 6. 1947 Cincinnatti (USA)<br />
Sektion: Biochemie und Biophysik<br />
Matrikel-Nummer: 6884<br />
Aufnahmedatum: 28. 4. <strong>2003</strong><br />
Tom RAPOPORT studierte Chemie und Biochemie in Berlin-Ost<br />
(DDR) an der Humboldt-Universität. 1972 wurde<br />
er in Berlin mit einer Arbeit zum Mechanismus der<br />
inorganischen Pyrophosphatase promoviert. Anschließend wechselte er zum Zentralinstitut<br />
für Molekularbiologie der Akademie der Wissenschaften der DDR in<br />
Berlin-Buch. 1977 habilitierte er sich gemeinsam mit Reinhart HEINRICH an der Humboldt-Universität<br />
mit einer Arbeit über die mathematische Modellierung von Stoffwechselsystemen.<br />
Kernstück der Arbeit war die Entwicklung der „Kontrolltheorie“.<br />
Neben den theoretischen Untersuchungen begann RAPOPORT mit molekularbiologischen<br />
Arbeiten, die zur Klonierung des Karpfeninsulins führten. Untersuchungen<br />
zum Insulin führten ihn in das Gebiet der Proteinsekretion und des intrazellulären<br />
Proteintransportes. 1986 wurde RAPOPORT zum Professor für Zellbiologie am Zentralinstitut<br />
für Molekularbiologie ernannt, und 1988 wurde er zum korrespondierenden<br />
Mitglied der Akademie der Wissenschaften gewählt. 1995 nahm er einen Ruf als<br />
Professor für Zellbiologie im Department of Cell Biology der Harvard Medical<br />
School in Boston (USA) an. 1998 wurde er Howard Hughes Medical Institute Investigator.<br />
RAPOPORT untersucht, wie Proteine aus Zellen exportiert und in die Membran<br />
eingelagert werden. Von besonderem Interesse ist, wie Proteine Membranen durchqueren.<br />
Seine Gruppe entwickelte chemische Quervernetzungsmethoden, die zur<br />
Entdeckung einer Kanal-bildenden Komponente (Sec61-Komplex) führten. Der<br />
Protein-leitende Kanal konnte gereinigt und der Transportprozeß im Reagenzglas<br />
nachvollzogen werden. Der molekulare Mechanismus des Transportes wurde mittels<br />
biochemischer Methoden aufgeklärt. Das letzte Ergebnis ist die Kristallstruktur des<br />
Kanals, die eine Vielzahl von Rückschlüssen zu seiner Funktion zuläßt.<br />
Publikationen (Auswahl):<br />
– HEINRICH, R., and RAPOPORT, T. A.: A linear steady state treatment of enzymatic chains; general properties,<br />
control and effector strength. Eur. J. Biochem. 42, 89 – 95 (1974)<br />
– MOTHES, W., PREHN, S., and RAPOPORT, T. A.: Systematic probing of the environment of a translocating<br />
secretory protein during translocation through the ER membrane. EMBO J. 13(17), 3973 – 3982<br />
(1994)<br />
– VAN DEN BERG, L., CLEMONS, W., COLLINSON, I., HARTMANN, E., MODIS, Y., HARRISON, S. C., and RAPO-<br />
PORT, T. A.: X-ray structure of a protein-conducting channel. Nature 427, 36 – 44 (2004)<br />
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