SEW - lern-soft-projekt
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1.1.1.2. Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität Aus der Chemie kennen wir die RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel). Sie besagt, dass bei einer Erhöhung der Temperatur um 10 Grad (bzw. K) die Reaktionsgeschwindigkeit um das 2- bis 3-fache steigt. Selten kann es aber auch das 10-fache sein. Graphisch dargestellt ergibt sich für jede chemische Reaktion eine expotentielle Kurve für die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Temperatur. 0,0 10,0 20,0 30,0 40,0 50,0 60,0 Temperatur Untersucht man nun die Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität, dann erhält man eine stark abweichende Kurve. Im ersten Abschnitt stimmt die Kurvenform mit der "normalen" chemischen Reaktion überein. Ab einer bestimmten Temperatur wird der Anstieg geringer und nimmt nach dem Erreichen eines Maximalwertes für die Enzymaktivität ab. Wie kann diese Kurve interpretiert werden Prinzipiell muss ja die RGT-Regel 0,0 10,0 20,0 30,0 40,0 50,0 60,0 auch für Enzyme gelten. Schließlich sind es ja auch nur einfache Temperatur chemische Reaktionen. Und es ist auch so, die RGT-Regel gilt auch hier. Bei Enzymen kommt zu der reinen Umsatzreaktion eine zweite Reaktion dazu, die mit betrachtet werden muss – die Zerstörungsreaktion (Denaturierung) des Enzyms selbst. Beide Reaktionen zusammen ergeben die effektive Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms, die wir in Experimenten normalerweise messen. ! ! ":4 / *%;! ;! :%* ! ! ,%'"9"& , 0 ! ! " :4 / *% ()! % ! ! &
Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität RG (Ums.; Denat.) 500 450 400 350 300 250 200 150 100 50 RG Umsatz RG Denaturierung effektive RG 100,0 90,0 80,0 70,0 60,0 50,0 40,0 30,0 20,0 10,0 eff. RG 0 0,0 0 5 10 15 20 25 30 35 40 45 50 55 60 Temperatur [°C] Enzyme – als typische Proteine – unterliegen der Denaturierung. Bei steigenden Temperaturen nimmt diese zu. In gleichwarmen Organismen werden die meisten Enzyme schon kurz über der normalen Körpertemperatur zerstört. Beim Menschen beobachtet man dies kurz oberhalb von 40 °C. Manche Enzyme werden ab 42 °C schnell und dauerhaft zerstört (man beachte die Steilheit des Aktivitätsabfalls in diesem Bereich) – der Mensch stirbt letztendlich daran. Von besonderem Interesse sind Organismen, die bei extremen Temperaturen (über 100 °C) in heißen Quellen oder in den rauchenden Schloten der Tiefsee leben. Ihre Enzymbestecke dürften sich für viele (bio-)chemische Produktionen besonders gut eignen. 1.1.1.3. pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität Viele Enzyme funktionieren nur in bestimmten Medien – sauer, neutral oder basisch. In anderen Medien sinkt die Enzymaktivität sehr stark oder hört ganz auf. Neben direkten chemischen Einflüssen z.B. bei Säuren- oder Basen-Reaktionen sind aber auch Auswirkungen auf das aktive Zentrum zu erwarten. Gehört z.B. eine basische Gruppe zum aktiven Zentrum, die ein sauren Molekülteil des Substrates "erkennt", dann kann in einem sauren Milieu die basische Gruppe neutralisiert sein. Dem aktiven Zentrum fehlt damit ev. ein Erkennungspunkt. Das Substrat wird nicht richtig erkannt oder eingelagert und letztendlich verlangsamt sich dadurch die Umsatzgeschwindigkeit. Veränderungen des pH-Wertes bewirken zumeist eine reversible Beeinflussung der Enzymaktivität. Nachdem wieder ein normales Milieu vorliegt, funktioniert das Enzym wieder uneingeschränkt. - 116 - (c,p) 2008 lsp: dre
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1.1.1.2. Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität<br />
Aus der Chemie kennen wir die<br />
RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel).<br />
Sie besagt, dass bei einer Erhöhung<br />
der Temperatur um 10 Grad<br />
(bzw. K) die Reaktionsgeschwindigkeit<br />
um das 2- bis 3-fache<br />
steigt. Selten kann es aber auch<br />
das 10-fache sein.<br />
Graphisch dargestellt ergibt sich<br />
für jede chemische Reaktion eine<br />
expotentielle Kurve für die Abhängigkeit<br />
der Reaktionsgeschwindigkeit<br />
von der Temperatur.<br />
0,0 10,0 20,0 30,0 40,0 50,0 60,0<br />
Temperatur<br />
Untersucht man nun die Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität, dann erhält man eine<br />
stark abweichende Kurve.<br />
Im ersten Abschnitt stimmt die<br />
Kurvenform mit der "normalen"<br />
chemischen Reaktion überein. Ab<br />
einer bestimmten Temperatur wird<br />
der Anstieg geringer und nimmt<br />
nach dem Erreichen eines Maximalwertes<br />
für die Enzymaktivität<br />
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Wie kann diese Kurve interpretiert<br />
werden<br />
Prinzipiell muss ja die RGT-Regel 0,0 10,0 20,0 30,0 40,0 50,0 60,0<br />
auch für Enzyme gelten. Schließlich<br />
sind es ja auch nur einfache<br />
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Und es ist auch so, die RGT-Regel gilt auch hier. Bei Enzymen kommt zu der reinen Umsatzreaktion<br />
eine zweite Reaktion dazu, die mit betrachtet werden muss – die Zerstörungsreaktion<br />
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Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms, die wir in Experimenten normalerweise messen.<br />
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