SEW - lern-soft-projekt
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Als Kennwert für die Aktivität eines Enzyms wird die MICHA- RGmax ELIS-MENTEN-Konstante K M (1913) benutzt. Sie ist als die K M = c S 2 Substratkonzentration c S definiert, die eine halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit ermöglicht. Da die maximale Reaktionsgeschwindigkeit meist nicht 1 K M 1 1 = ⋅ + messbar ist, benutzt man die LINEWEAVER-BURK- RG RGmax cS RGmax Gleichung (doppelt reziproke Darstellung der Messwerte), um eine Gerade zu erhalten. Diese ist mathematisch einfacher zu behandeln, als die hyperbolische Funktion. Lineare y = m x + n Funktionen lassen sich einfacher verlängern / fortsetzen. Der Schnittpunkt mit der x-Achse entspricht dann der Maximalgeschwindigkeit. Die MICHAELIS-MENTEN-Konstanten verschiedener Enzyme liegt typischerweise zwischen 10 -5 bis 10 -3 mol * -1 . Enzym Substrat K M (µmol * -1 = Wechselzahl s -1 µM) Carboanhydrase CO 2 8000 600000 3-Ketosteroid-Isomerase 280000 Acetylcholinesterase 25000 Lactat-Dehydrogenase 1000 Chymotrypsin 5000 100 Threonin-Desaminase 5000 β-Galactosidase Lactose 4000 Pyrovat-Carboxylase - HCO 3 1000 Pyrovat-Carboxylase Pyrovat 400 Arginyl-tRNA-Synthetase ATP 300 DNA-Polymerase I 15 Pyrovat-Carboxylase ATP 60 Penicillinase Benzylpenicillin 50 2000 Tryptophan-Synthetase 2 Lysozym 6 0,5 Arginyl-tRNA-Synthetase Arginin 3 Arginyl-tRNA-Synthetase tRNA 0,4 - 113 - (c,p) 2008 lsp: dre
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Als Kennwert für die Aktivität eines Enzyms wird die MICHA- RGmax<br />
ELIS-MENTEN-Konstante K M (1913) benutzt. Sie ist als die K<br />
M<br />
= c S<br />
2<br />
Substratkonzentration c S definiert, die eine halbmaximale<br />
Reaktionsgeschwindigkeit ermöglicht.<br />
Da die maximale Reaktionsgeschwindigkeit meist nicht 1 K<br />
M 1 1<br />
= ⋅ +<br />
messbar ist, benutzt man die LINEWEAVER-BURK- RG RGmax<br />
cS<br />
RGmax<br />
Gleichung (doppelt reziproke Darstellung der Messwerte),<br />
um eine Gerade zu erhalten. Diese ist mathematisch einfacher<br />
zu behandeln, als die hyperbolische Funktion. Lineare<br />
y = m x + n<br />
Funktionen lassen sich einfacher verlängern / fortsetzen.<br />
Der Schnittpunkt mit der x-Achse entspricht dann der Maximalgeschwindigkeit.<br />
Die MICHAELIS-MENTEN-Konstanten verschiedener Enzyme liegt typischerweise zwischen<br />
10 -5 bis 10 -3 mol * -1 .<br />
Enzym Substrat K M (µmol * -1 = Wechselzahl s -1<br />
µM)<br />
Carboanhydrase CO 2 8000 600000<br />
3-Ketosteroid-Isomerase 280000<br />
Acetylcholinesterase 25000<br />
Lactat-Dehydrogenase 1000<br />
Chymotrypsin 5000 100<br />
Threonin-Desaminase 5000<br />
β-Galactosidase Lactose 4000<br />
Pyrovat-Carboxylase<br />
-<br />
HCO 3 1000<br />
Pyrovat-Carboxylase Pyrovat 400<br />
Arginyl-tRNA-Synthetase ATP 300<br />
DNA-Polymerase I 15<br />
Pyrovat-Carboxylase ATP 60<br />
Penicillinase<br />
Benzylpenicillin<br />
50 2000<br />
Tryptophan-Synthetase 2<br />
Lysozym 6 0,5<br />
Arginyl-tRNA-Synthetase Arginin 3<br />
Arginyl-tRNA-Synthetase tRNA 0,4<br />
- 113 - (c,p) 2008 lsp: dre
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