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3-Seminar-Enzyme - wilmnet.de

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solche Regulationsmechanismen fin<strong>de</strong>n sich häufig am Anfang von<br />

Stoffwechselwegen bzw. an Verzweigungspunkten <strong>de</strong>s<br />

Zellstoffwechsels<br />

enzymatische Aktivität kann durch Inhibitoren und Aktivatoren in einer<br />

reversiblen Weise beeinflusst wer<strong>de</strong>n<br />

Kooperativität bezeichnet die strukturelle und funktionelle<br />

Kommunikation zwischen Substrat- und Effektorbindungsstelle eines<br />

allosterischen Enzyms.<br />

diese kann entwe<strong>de</strong>r positiv o<strong>de</strong>r negativ sein<br />

• positiv be<strong>de</strong>utet, dass die Bindung <strong>de</strong>s Substrates o<strong>de</strong>r <strong>de</strong>s<br />

Effektors die Aktivität steigern<br />

• negativ be<strong>de</strong>utet, dass die Bindung <strong>de</strong>s Substrates o<strong>de</strong>r <strong>de</strong>s<br />

Effektors die Aktivität hemmt<br />

homotrope Kooperativität be<strong>de</strong>utet, dass <strong>de</strong>r Effekt durch das Substrat<br />

selbst ausgelöst wird<br />

heterotrope Kooperativität be<strong>de</strong>utet, dass <strong>de</strong>r Effekt und das Substrat<br />

unterschiedliche Moleküle sind<br />

Beispiel<br />

• Phosphofructokinase-1 <strong>de</strong>r Glykolyse zeigt eine sigmoidale<br />

Abhängigkeit <strong>de</strong>r Enzymaktivität, somit liegt eine positive<br />

homotrope Kooperativität vor<br />

o man unterschei<strong>de</strong>t einen V-Typ (o<strong>de</strong>r System) und einen K-Typ (o<strong>de</strong>r System)<br />

V-Typ<br />

• nur die Maximalgeschwindigkeit wird beeinflusst<br />

• Bsp.: Pyruvatcarboxylase wird die aktivierte Essigsäure (Acetyl-<br />

CoA) aktiviert<br />

K-Typ<br />

• die Michaelis-Menten-Konstante wird verän<strong>de</strong>rt<br />

• Bsp.: Phosphofructokinase-1<br />

Beispielgrafiken für die Erklärung fin<strong>de</strong>n sich im Anhang bzw. in <strong>de</strong>n<br />

Vorlesungsfolien<br />

- Covalente Modifikation eines Enzymproteins<br />

o „Schlüsselenzyme <strong>de</strong>s Zellstoffwechsels wer<strong>de</strong>n häufig durch kovalente<br />

Modifikationen reguliert!“<br />

o Möglichkeit <strong>de</strong>r Regulation <strong>de</strong>r Enzymaktivität, die auf einer physiologisch<br />

reversiblen covalenten Anheftung bestimmter funktioneller Gruppen o<strong>de</strong>r <strong>de</strong>r<br />

irreversiblen proteolytischen Verän<strong>de</strong>rung eines Enzymproteins beruht.<br />

o <strong>Enzyme</strong>, die sich durch <strong>de</strong>n Besitz o<strong>de</strong>r Nichtbesitz einer funktionellen Gruppe<br />

voneinan<strong>de</strong>r unterschei<strong>de</strong>n, bezeichnet man als interkonvertierbare <strong>Enzyme</strong>.<br />

o am häufigsten wer<strong>de</strong>n <strong>Enzyme</strong> phosphoryliert o<strong>de</strong>r <strong>de</strong>phosphoryliert<br />

o folgen<strong>de</strong> Gruppen können noch angehängt o<strong>de</strong>r abgespalten wer<strong>de</strong>n<br />

AMP<br />

UMP<br />

A<strong>de</strong>nosindiphosphatribose<br />

Methyl<br />

Acetyl<br />

Sulfat<br />

Myristyl<br />

Farnesyl<br />

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