3-Seminar-Enzyme - wilmnet.de
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solche Regulationsmechanismen fin<strong>de</strong>n sich häufig am Anfang von<br />
Stoffwechselwegen bzw. an Verzweigungspunkten <strong>de</strong>s<br />
Zellstoffwechsels<br />
enzymatische Aktivität kann durch Inhibitoren und Aktivatoren in einer<br />
reversiblen Weise beeinflusst wer<strong>de</strong>n<br />
Kooperativität bezeichnet die strukturelle und funktionelle<br />
Kommunikation zwischen Substrat- und Effektorbindungsstelle eines<br />
allosterischen Enzyms.<br />
diese kann entwe<strong>de</strong>r positiv o<strong>de</strong>r negativ sein<br />
• positiv be<strong>de</strong>utet, dass die Bindung <strong>de</strong>s Substrates o<strong>de</strong>r <strong>de</strong>s<br />
Effektors die Aktivität steigern<br />
• negativ be<strong>de</strong>utet, dass die Bindung <strong>de</strong>s Substrates o<strong>de</strong>r <strong>de</strong>s<br />
Effektors die Aktivität hemmt<br />
homotrope Kooperativität be<strong>de</strong>utet, dass <strong>de</strong>r Effekt durch das Substrat<br />
selbst ausgelöst wird<br />
heterotrope Kooperativität be<strong>de</strong>utet, dass <strong>de</strong>r Effekt und das Substrat<br />
unterschiedliche Moleküle sind<br />
Beispiel<br />
• Phosphofructokinase-1 <strong>de</strong>r Glykolyse zeigt eine sigmoidale<br />
Abhängigkeit <strong>de</strong>r Enzymaktivität, somit liegt eine positive<br />
homotrope Kooperativität vor<br />
o man unterschei<strong>de</strong>t einen V-Typ (o<strong>de</strong>r System) und einen K-Typ (o<strong>de</strong>r System)<br />
V-Typ<br />
• nur die Maximalgeschwindigkeit wird beeinflusst<br />
• Bsp.: Pyruvatcarboxylase wird die aktivierte Essigsäure (Acetyl-<br />
CoA) aktiviert<br />
K-Typ<br />
• die Michaelis-Menten-Konstante wird verän<strong>de</strong>rt<br />
• Bsp.: Phosphofructokinase-1<br />
Beispielgrafiken für die Erklärung fin<strong>de</strong>n sich im Anhang bzw. in <strong>de</strong>n<br />
Vorlesungsfolien<br />
- Covalente Modifikation eines Enzymproteins<br />
o „Schlüsselenzyme <strong>de</strong>s Zellstoffwechsels wer<strong>de</strong>n häufig durch kovalente<br />
Modifikationen reguliert!“<br />
o Möglichkeit <strong>de</strong>r Regulation <strong>de</strong>r Enzymaktivität, die auf einer physiologisch<br />
reversiblen covalenten Anheftung bestimmter funktioneller Gruppen o<strong>de</strong>r <strong>de</strong>r<br />
irreversiblen proteolytischen Verän<strong>de</strong>rung eines Enzymproteins beruht.<br />
o <strong>Enzyme</strong>, die sich durch <strong>de</strong>n Besitz o<strong>de</strong>r Nichtbesitz einer funktionellen Gruppe<br />
voneinan<strong>de</strong>r unterschei<strong>de</strong>n, bezeichnet man als interkonvertierbare <strong>Enzyme</strong>.<br />
o am häufigsten wer<strong>de</strong>n <strong>Enzyme</strong> phosphoryliert o<strong>de</strong>r <strong>de</strong>phosphoryliert<br />
o folgen<strong>de</strong> Gruppen können noch angehängt o<strong>de</strong>r abgespalten wer<strong>de</strong>n<br />
AMP<br />
UMP<br />
A<strong>de</strong>nosindiphosphatribose<br />
Methyl<br />
Acetyl<br />
Sulfat<br />
Myristyl<br />
Farnesyl<br />
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