3-Seminar-Enzyme - wilmnet.de
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- Wechselzahl k kat<br />
o Definition: Anzahl <strong>de</strong>r pro Mol Enzym in einer Zeiteinheit umgesetzten Mole<br />
Substrat<br />
o entspricht bei einfachen Enzymreaktion k 2<br />
o bei komplexen Reaktionen ist damit <strong>de</strong>r Reaktionsschritt gemeint, <strong>de</strong>r am<br />
langsamsten abläuft und somit limitierend ist<br />
- Enzymhemmung<br />
o Verbindung, <strong>de</strong>ren Anwesenheit die katalytische Aktivität eines Enzyms<br />
verän<strong>de</strong>rt, sind <strong>Enzyme</strong>ffektoren.<br />
o wirken sie positiv, wer<strong>de</strong>n sie als Aktivatoren bezeichnet<br />
o wirken sie negativ, wer<strong>de</strong>n sie als Hemmstoffe o<strong>de</strong>r Enzyminhibitoren<br />
bezeichnet<br />
o es wer<strong>de</strong>n zwei Arten <strong>de</strong>n Enzymhemmung unterschie<strong>de</strong>n<br />
reversible Hemmung<br />
• diese Art <strong>de</strong>r Hemmung ist durch die Dissoziation <strong>de</strong>s Enzym-<br />
Hemm-Komplexes gekennzeichnet und kann somit durch<br />
Entfernung <strong>de</strong>s Inhibitors aufgehoben wer<strong>de</strong>n<br />
irreversible Hemmung<br />
• das Enzym und <strong>de</strong>r Inhibitor können nicht mehr getrennt wer<strong>de</strong>n<br />
und das Enzym ist dauerhaft gehemmt<br />
o reversible kompetitive Hemmung<br />
„Reversible kompetitive Inhibitoren haben keinen Einfluss auf die<br />
Maximalgeschwindigkeit!“<br />
wenn ein Inhibitor in seiner chemischen Struktur <strong>de</strong>m Substrat ähnelt<br />
und <strong>de</strong>r Hemmstoff reversibel mit <strong>de</strong>m Enzym bin<strong>de</strong>t, dann<br />
konkurrieren Inhibitor und Substrat um die Bindungsstelle am Enzym<br />
erhöht man die Konzentration <strong>de</strong>s Substrates bei gleichbleiben<strong>de</strong>r<br />
Konzentration <strong>de</strong>s Hemmstoffes, dann steigt die Wahrscheinlichkeit<br />
<strong>de</strong>r Bindung <strong>de</strong>s Substrates und somit <strong>de</strong>r Entstehung von [ES]<br />
d.h. wenn man [S] maximal erhöht, dann kann man die<br />
Maximalgeschwindigkeit immer erreichen<br />
K M nimmt jedoch zu<br />
Beispiel:<br />
• eine Methanolvergiftung kann durch Ethanol Zugabe therapiert<br />
wer<strong>de</strong>n<br />
• Produkthemmung<br />
• weitere Beispiele siehe Vorlesungsfolien<br />
o reversible nicht-kompetitive Hemmung<br />
„Durch reversible nichtkompetitive Hemmung wird die<br />
Maximalgeschwindigkeit beeinflusst!“<br />
Inhibitor und Substrat konkurrieren nicht um dieselbe Bindungsstelle<br />
<strong>de</strong>r Inhibitor bin<strong>de</strong>t an einer Stelle <strong>de</strong>s Enzyms und macht es somit<br />
unwirksam<br />
gleichwohl kann das Substrat weiterhin an das Enzym bin<strong>de</strong>t, es fin<strong>de</strong>t<br />
allerdings keine Umwandlung in das Produkt mehr statt<br />
<strong>de</strong>r K M -Wert wird nicht beeinflusst, sehr wohl aber die tatsächlich<br />
katalytisch aktive Enzymmenge<br />
durch eine Substraterhöhung kann man keine<br />
Geschwindigkeitserhöhung erreichen<br />
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