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3-Seminar-Enzyme - wilmnet.de

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- Wechselzahl k kat<br />

o Definition: Anzahl <strong>de</strong>r pro Mol Enzym in einer Zeiteinheit umgesetzten Mole<br />

Substrat<br />

o entspricht bei einfachen Enzymreaktion k 2<br />

o bei komplexen Reaktionen ist damit <strong>de</strong>r Reaktionsschritt gemeint, <strong>de</strong>r am<br />

langsamsten abläuft und somit limitierend ist<br />

- Enzymhemmung<br />

o Verbindung, <strong>de</strong>ren Anwesenheit die katalytische Aktivität eines Enzyms<br />

verän<strong>de</strong>rt, sind <strong>Enzyme</strong>ffektoren.<br />

o wirken sie positiv, wer<strong>de</strong>n sie als Aktivatoren bezeichnet<br />

o wirken sie negativ, wer<strong>de</strong>n sie als Hemmstoffe o<strong>de</strong>r Enzyminhibitoren<br />

bezeichnet<br />

o es wer<strong>de</strong>n zwei Arten <strong>de</strong>n Enzymhemmung unterschie<strong>de</strong>n<br />

reversible Hemmung<br />

• diese Art <strong>de</strong>r Hemmung ist durch die Dissoziation <strong>de</strong>s Enzym-<br />

Hemm-Komplexes gekennzeichnet und kann somit durch<br />

Entfernung <strong>de</strong>s Inhibitors aufgehoben wer<strong>de</strong>n<br />

irreversible Hemmung<br />

• das Enzym und <strong>de</strong>r Inhibitor können nicht mehr getrennt wer<strong>de</strong>n<br />

und das Enzym ist dauerhaft gehemmt<br />

o reversible kompetitive Hemmung<br />

„Reversible kompetitive Inhibitoren haben keinen Einfluss auf die<br />

Maximalgeschwindigkeit!“<br />

wenn ein Inhibitor in seiner chemischen Struktur <strong>de</strong>m Substrat ähnelt<br />

und <strong>de</strong>r Hemmstoff reversibel mit <strong>de</strong>m Enzym bin<strong>de</strong>t, dann<br />

konkurrieren Inhibitor und Substrat um die Bindungsstelle am Enzym<br />

erhöht man die Konzentration <strong>de</strong>s Substrates bei gleichbleiben<strong>de</strong>r<br />

Konzentration <strong>de</strong>s Hemmstoffes, dann steigt die Wahrscheinlichkeit<br />

<strong>de</strong>r Bindung <strong>de</strong>s Substrates und somit <strong>de</strong>r Entstehung von [ES]<br />

d.h. wenn man [S] maximal erhöht, dann kann man die<br />

Maximalgeschwindigkeit immer erreichen<br />

K M nimmt jedoch zu<br />

Beispiel:<br />

• eine Methanolvergiftung kann durch Ethanol Zugabe therapiert<br />

wer<strong>de</strong>n<br />

• Produkthemmung<br />

• weitere Beispiele siehe Vorlesungsfolien<br />

o reversible nicht-kompetitive Hemmung<br />

„Durch reversible nichtkompetitive Hemmung wird die<br />

Maximalgeschwindigkeit beeinflusst!“<br />

Inhibitor und Substrat konkurrieren nicht um dieselbe Bindungsstelle<br />

<strong>de</strong>r Inhibitor bin<strong>de</strong>t an einer Stelle <strong>de</strong>s Enzyms und macht es somit<br />

unwirksam<br />

gleichwohl kann das Substrat weiterhin an das Enzym bin<strong>de</strong>t, es fin<strong>de</strong>t<br />

allerdings keine Umwandlung in das Produkt mehr statt<br />

<strong>de</strong>r K M -Wert wird nicht beeinflusst, sehr wohl aber die tatsächlich<br />

katalytisch aktive Enzymmenge<br />

durch eine Substraterhöhung kann man keine<br />

Geschwindigkeitserhöhung erreichen<br />

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