3-Seminar-Enzyme - wilmnet.de

o Spaltung an bestimmten Amminosäuren
o Spaltung bestimmter Bindungstypen
o Katalyse an bestimmten Gruppen
Enzymnomenklatur:
- früher:
o umgesetztes Substrat plus –ase Enzymname
- heute:
o häufig Verwendung der Trivialnamen nach dem o.g. Muster
o gemäß internationaler Nomenklatur (am Beispiel der Hexokinase):
1. Namensteil ist das Substrat (ATP)
2. Namensteil spezifiziert den Typ der katalysierten Reaktion (D-
Hexose-6-Phosphotransfer)
3. Namensteil ist die Endung –ase
somit ist der systematische Name der Hexokinase: ATP: D-6-Hexose-6-
Phosphotransferase
o jedes Enzym erhält eine EnzymeCommission-Nummer aus 4 Ziffern
die erste Ziffer ist einer der Hauptgruppe zuzuordnen
die zweite und dritte beziehen sich auf chemische Einzelheiten
die vierte Ziffer ist durchlaufend
o Hauptgruppen:
1. Hauptgruppe: Oxidoreduktasen
• katalysieren Redoxreaktionen
2. Hauptgruppe: Transferasen
• katalysieren den Transport einer funktionellen Gruppe zwischen
zwei Substraten
3. Hauptgruppe Hydrolasen
• katalysieren die hydrolytische Spaltung covalenter Bindungen
4. Hauptgruppe: Lyasen
• katalysieren die nicht-hydrolytische (und nicht-oxidative)
Spaltung bzw. Ausbildung von covalenten Bindungen
5. Hauptgruppe: Isomerasen
• katalysieren die Umwandlung isomerer Formen von Substraten
ineinander
6. Hauptgruppe: Ligasen
• katalysieren die Knüpfung covalenter Bindungen
Grafik siehe Anhang bzw. Vorlesungsfolien
Mechanismen der Enzymkatalyse:
- Enzyme nutzen verschiedene Katalysestrukturen.
- es werden drei grundsätzliche Prinzipien unterschieden
o allgemeine Säure-Basen-Katalyse
ein Proton wird im Übergangszustand der Reaktion übertragen
eine funktionelle Gruppe im aktiven Zentrum wirkt als Protonendonor
oder –akzeptor
besondere Bedeutung hat Histidin
• es kann bei physiologischem pH sowohl als Broensted-Säure
(protonierte Form) als auch als Broensted-Base (deprotonierte
Form) vorliegen
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