Biochemie-Seminar 16 - wilmnet.de

Biochemie-Seminar 16 – Hormone2
Erarbeitet von Leif, Ferdi, Enno
Senkung des cAMP-Spiegels
- in Hepatozyten:
o besonders deutliches Gegenspiel zu Glukagon/ Katecholamin
o [Insulin kann nicht Glc-Aufnahme regulieren da in Leber Insulin-unabhängig]
o Insulin aktiviert Phosphodiesterase cAMP-Abbau
Hemmung Glycogenabbau und Stimulation Glycogensynthese
o niedrige cAMP-Konzentration vermehrte Phosphorylierung der Frc-6-Phophat-2-
Kinase gesteigerte Bildung von Frc-2,6-Bisphosphat gesteigerte Glycolyse
- in Fettzellen:
o antilipolytischer Effekt
Stimulation der K + -Aufnahme
- ubiquitär; besonders in Fettgewebe und Muskel
- Insulin stimuliert Translokation von Na + /K + -ATPasen aus intrazellulären Vesikeln in die
Zellmembran
Stimulation der Aminosäuren-Aufnahme
- stimuliert Aufnahme von Alanin, Glycin, Serin, Threonin, Prolin, Histidin und Methionin
insulinabhängige Genregulation
- hauptsächlich Schlüsselenzyme des KH- oder Fettstoffwechsels; siehe [L] S. 819 Tab. 26.3
- im Fettgewebe
o Transportproteine und Enzyme für Umwandlung von Glucose in Fettsäuren
o Lipoproteinlipase für Aufnahme von TAGs aus VLDLs
- in der Leber
o
o
induziert Glycolyse-spezifische Enzyme
• Glucokinase
• Phosphofructokinase (PFK)
• Pyruvatkinase
induziert Schlüsselenzyme für die Gluconeogenese
• Pyruvatcarboxylase
• Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase (PEP-CK)
• Fructose-1,6-Bisphosphatase
• Glucose-6-Phosphatase
langfristige Insulinwirkung
- benötigt erhebliche Latenzzeiten
- Wirkung auf Wachstum und Proteinbiosynthese auf Ebene von Induktion/ Repression
einzelner Enzyme oder allgemeiner Wachstumsstimulation [nicht nur durch gesteigerten AS-
Transport (s.o.) sondern auch durch Phosphorylierung ribosomaler Proteine beschleunigte
Translation]
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