Frankfurt Institute for Molecular Life Sciences (FMLS) - CEF-MC
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46 aDJunCt inveStigatorS<br />
aDJunCt inveStigatorS<br />
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marKus BoHnsaCK<br />
Markus T. Bohnsack beschäftigt sich<br />
seit fast 10 Jahren mit der Biogenese<br />
der Translationsmaschinerie. Im<br />
Anschluss an sein Biologiestudium in<br />
Kiel arbeitete er von 2000 bis 2005 mit<br />
Dirk Görlich am Zentrum für Molekulare<br />
Biologie in Heidelberg (ZMBH) an<br />
Fragestellungen des Exports von RNA<br />
und Proteinen aus dem Zellkern. Danach<br />
wechselte er nach Edinburgh, wo er<br />
mit David Tollervey am Wellcome Trust<br />
Centre <strong>for</strong> Cell Biology an der Biogenese<br />
von Ribosomen in der Bäckerhefe<br />
<strong>for</strong>schte. Seit Juli 2008 <strong>for</strong>scht Markus<br />
Bohnsack am Institut für Molekulare<br />
Biowissenschaften der Goethe-Universität<br />
<strong>Frankfurt</strong> und ist seit Januar 2009<br />
Adjunct Investigator des <strong>CEF</strong>. Seine<br />
Freizeit verbringt Markus Bohnsack gerne<br />
in der Natur und er interessiert sich<br />
für Ornithologie.<br />
BIoGenese Von rIBosomen<br />
aufbau Der ProteinfabriK<br />
ribosomen sind molekulare fabriken,<br />
die proteine herstellen. Diese funktion<br />
üben sie in allen organismen aus und sind<br />
damit für die synthese aller proteine auf<br />
unserem planeten verantwortlich.<br />
In höheren organismen, wie Hefen,<br />
pflanzen und beim menschen, findet der<br />
aufbau der ribosomen, die ribosomenbiogenese,<br />
unter Beteiligung mehrerer zellulärer<br />
reaktionsräume statt. sie beginnt im<br />
nukleolus, einem spezialisierten Bereich des<br />
Zellkerns, mit der synthese der ribosomalen<br />
rna und wird im nukleoplasma <strong>for</strong>tgesetzt.<br />
es folgt der export der untereinheiten über<br />
die membran des Zellkerns ins Zytoplasma,<br />
wo diese fertiggestellt werden und die Herstellung<br />
von proteinen, die translation, vermitteln.<br />
Schematische Darstellung<br />
der entstehung von<br />
ribosomen in der bäckerhefe.<br />
Der Prozess beginnt<br />
mit der transkription der<br />
ribosomalen Dna (rDna)<br />
im nukleolus und der<br />
bildung des 90S-präribosoms,<br />
gefolgt von der<br />
trennung der biosynthesewege<br />
der 40S- und<br />
60S-untereinheiten, die<br />
schließlich im Zytoplasma<br />
fertiggestellt werden und<br />
dort die Herstellung von<br />
Proteinen vermitteln.<br />
Über 180 proteine und 75 kleine rnas<br />
(snornas) sind an der Biogenese von zytoplasmatischen<br />
ribosomen in der Hefe beteiligt,<br />
darunter auch diverse rna-Helikasen.<br />
In den vergangenen Jahren ist das Interesse<br />
an der funktion von rna-Helikasen stetig<br />
gewachsen, da für sie eine zentrale rolle in<br />
verschiedenen zellulären prozessen nachgewiesen<br />
wurde. rna-Helikasen vermitteln<br />
das ablösen von snornas von ribosomaler<br />
rna. Weiterhin wird vermutet, dass sie das<br />
entwinden von rna-sekundärstrukturen<br />
vermitteln und somit an strukturellen Veränderungen<br />
der präribosomalen partikel beteiligt<br />
sind. Damit übernehmen rna-Helikasen<br />
zentrale funktionen in der Biogenese<br />
von ribosomen.<br />
ZWeIDImensIonale Ir-speKtrosKopIe<br />
SCHnelle MoleKüle<br />
proteine sind dynamische systeme, die<br />
in der Zelle ganz unterschiedliche aufgaben<br />
übernehmen: sie dienen als sensoren<br />
und übermitteln signale, sie erzeugen für<br />
die Zelle nutzbare energie, sie synthetisieren<br />
und transportieren andere moleküle und<br />
vieles mehr. um diese aufgaben zu erfüllen,<br />
müssen proteine beweglich sein und zudem<br />
ihre strukturen gezielt verändern können.<br />
Die schnellsten molekularen Bewegungen<br />
dauern nur etwa hundert femtosekunden –<br />
das sind 100 Billiardstel einer sekunde. Zu<br />
solchen Bewegungen gehören die erste reaktion<br />
eines lichtsensorproteins auf die absorption<br />
eines photons oder die umstrukturierung<br />
chemischer Bindungen im aktiven<br />
Zentrum eines enzyms.<br />
verschiedene laserpulse im bereich<br />
von infrarotem und sichtbarem licht<br />
erzeugen zusammen das so genannte<br />
Sfg-2D-ir-Signal (Sfg 2D-ir =<br />
summenfrequenzerzeugte zweidimensionale<br />
ir-Spektroskopie). Die hohe<br />
empfindlichkeit der Sfg-2D-ir-Methode<br />
erlaubt die untersuchung molekularer<br />
Monoschichten.<br />
Wir entwickeln methoden, mit denen<br />
wir diese extrem schnelle Dynamik von<br />
proteinen in echtzeit verfolgen können und<br />
so ein besseres Verständnis dieser molekularen<br />
maschinen erreichen.<br />
eine besonders vielseitige methode ist<br />
dabei die zweidimensionale Infrarotspektroskopie<br />
(2D-Ir). Bei dieser nichtlinearen<br />
spektroskopie misst eine sequenz von Infrarot-laserpulsen<br />
die Kopplung zwischen<br />
schwingungen verschiedener teile eines<br />
moleküls. Daraus lassen sich In<strong>for</strong>mationen<br />
über struktur, Dynamik und energietransfer<br />
mit hoher Zeitauflösung gewinnen.<br />
Die zweidimensionale infrarotspektroskopie<br />
(2D-ir) macht die bewegungen<br />
eines Proteins an seiner ligandenbindungsstelle<br />
sichtbar.<br />
Jens BreDenBeCK<br />
Jens Bredenbeck, geboren 1975 in<br />
Osnabrück, ist eines der jüngsten<br />
<strong>CEF</strong>-Mitglieder. Nach wissenschaftlichen<br />
Zwischenstopps in Darmstadt,<br />
Göttingen, Berlin, Zürich und Amsterdam<br />
gründete er im Sommer 2007<br />
seine Forschungsgruppe am Institut<br />
für Biophysik in <strong>Frankfurt</strong>, gefördert<br />
durch den Sofja Kovalevskaja-Preis der<br />
Humboldt-Stiftung. Wenn Jens nicht<br />
im Labor ist, sind er und seine Frau<br />
Andrea gerne draußen unterwegs beim<br />
Wandern, Klettern, auf Skitouren oder<br />
beim Snowboardfahren. Die beiden<br />
begeisterten Weltenbummler haben<br />
schon viele Länder gemeinsam erkundet,<br />
zu Wasser und zu Lande. Wasser<br />
ist überhaupt ein wichtiges Medium für<br />
Jens, nicht nur im Labor, sondern auch<br />
für seine Lieblingssportart Unterwasser-Rugby.