AB Biopolymere - Chik.die-sinis.de

Reihe „Alles Plastik? - Kleidung aus Kunststoffen“
Naturfasern und Biopolymere
I. Historisches
Naturfasern werden bereits seit der Steinzeit für verschiedenste technologische Anwendungen genutzt.
Nachgewiesen sind die Nutzung von zusammengedrehten Pflanzenfasern (Gras, Bast, Schilf,
Palmfasern) zur Herstellung von Schnüren und Seilen. Tierische Fasern (Wolle, Sehnen) werden je
nach Qualität zum Zusammennähen von Fellen/Pelzen (v.a. Bekleidung, Schmuck) oder zur Herstellung
von Gebrauchsgegenständen (z.B. Bogensehnen, Fixierung von Steinäxten, Körben etc.) verwendet.
Bald nach der Domestizierung von Schafen und Ziegen sowie von Kamelen begannen die Menschen,
neben der Nutzung des Fleisches und des Leders auch die Wolle als eigenes Produkt zu verwerten.
Die Tiere können mehrfach ohne Schaden geschoren werden, wodurch sich der Ertrag der Wolle erhöht.
Wolle kann durch Walken (vielfaches Kneten und Klopfen bei Zusatz von Wasser) zur Herstellung
von festen Filztuchen verarbeitet werden. Später konnte durch die Erfindung des Webens zu langen
Fäden versponnene Wolle zur Herstellung dünnerer und damit deutlich weicherer Tuche genutzt
werden. Kleidung aus diesem Material war angenehm zu tragen, relativ kostengünstig zu fertigen und
konnte schon damals z.B. mit Pflanzenfarbstoffen eingefärbt werden.
Bekannte auch heute noch genutzte pflanzliche Fasern sind Flachs (Leinen), Sisal (Seile) und natürlich
Baumwolle (v.a. Kleidung).
II. Chemischer Aufbau von Proteinen
Chemisch betrachtet handelt es sich bei fast allen Naturfasern um Proteine (Eiweißstoffe). Sie werden
auch Polypeptide genannt, was ihren polymeren Charakter besser trifft. Bei den Monomeren handelt
es sich um Aminosäuren (AS), genauer (2S)-Aminocarbonsäuren. Aminosäuren besitzen eine Aminogruppe
und eine Carboxylgruppe.
Struktur einer S-Aminosäure:
Aminosäuren besitzen ein chirales C-Atom. In der belebten Natur kommen bis auf wenigen Ausnahmen
nur 20 L-konfigurierte Aminosäuren vor. Sie unterscheiden sich hauptsächlich durch ihre Restgruppen
(mit R gekennzeichnet). Diese Reste decken ein weites Spektrum chemischer und physikalischer
Eigenschaften ab (Acidität, sterische Parameter, Aromatizität, hydrophil/hydrophob...) und sind
wahrscheinlich wegen ihrer Vielfalt der Grund, warum von den ca. 500 natürlich vorkommenden Aminosäuren
„nur“ 20 effektiv von lebenden Zellen verwendet werden.
Aminosäuren werden über Peptidbindungen unter Wasserabspaltung miteinander verknüpft:
+ H 2 O
Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungscharakter, ist also um die (dargestellte) Einfachbindung
nicht frei drehbar. Das entstandene Dipeptid besitzt zwei unterschiedliche Enden: ein aminoterminales
Ende (-NH 2 ) und ein carboxyterminales (-COOH) Ende. Aus zwei verschiedenen Aminosäuren
können zwei chemisch unterschiedliche Dipeptide synthetisiert werden (NH 2 -AS1-AS2-COOH und
NH 2 -AS2-AS1-COOH).
Aufgabe:
Wieviele unterschiedliche Tripeptide können aus drei verschiedenen Aminosäuren synthetisiert werden?
Wieviele sind es, wenn jede AS auch mehrfach vorkommen darf?

III. Proteinstrukturen
Die Abfolge der einzelnen Aminosäuren in Polypeptiden nennt man Primärstruk ur. t Die Anordnung der
Substituenten im Raum ergibt sich aus einer Minimierung der gegenseitigen sterischen Wechselwirkungen,
wobei das Grundgerüst der Aminosäuren (N-C-C) das „Rückgrat“ des Peptids bildet. Die Subsituenten
bzw. Reste R ordnen sich in der Regel in trans-Stellung an.
Durch Wechselwirkungen der Reste untereinander (Wasserstoffbrückenbindungen, van-der-Waals-
Kräfte, ionische Wechselwirkung) kommt es zu einer staibilisierten Anordnung der Peptidkette im
Raum. Man unterscheidet als Substrukturen α-Helix, β-Faltblatt, β-Turns und random-coil, die alle als
Sekundärstrukturen bezeichnet werden. Die zufällige Anordnung ist der random-coil. vhelicale Strukturen
entstehen durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen, wobei diese zwischen dem H-
Atom der Amidgruppe und dem Sauerstoff der übernächsten Carboxylgruppe ausgebildet werden.
Diese Struktur ist relativ stabil, besonders, da zahlreiche H-Brücken beteiligt sind.
β-Faltblatt-Strukturen entstehen durch H-Brücken und ionische Wechselwirkungen zwischen parallel
verlaufenden Peptidketten (i.d.R. dasselbe Molekül durch Rückfaltung).
Die räumliche Anordnung der Sekundärstrukturen eines Peptids nennt man Tertiärstruktur.
Ordnen sich mehrere Peptide/Proteine gemeinsam zu einer Gesamteinheit, so spricht man von der
Quartärstruktur der Proteine.
IV. Tierhaare, Wolle
Wolle sind längere Haare bestimmter Tiere, vor allem von Schafen (z.B. Merino, Crossbred), Ziegen
(z.B. Mohair) oder Kamelen (z.B. Alpaka, Vikunja). Vikunjas, eine in den südamerikanischen Anden
meist frei lebende Lamaart, liefert die feinste und teuerste Wolle überhaupt. Wollhaare bestehen (wie
alle Säugetierhaare) aus einer äußeren Schicht abgestorbener Zellen, deren Zustand vor allem das
Erscheinungsbild prägt (Glanz) und für das Verfilzen der Wolle sorgt, und einer inneren, aus Faserproteinen
gebildeten Röhre. Diese hohle Struktur sorgt u.a. für die schlechte Wärmeleitfähigkeit und damit
für die isolierende Wirkung des Fells.
Den Hauptteil des Haares machen lange Fasern aus β-Keratin aus. Dies sind lange Proteine mit α-
helicaler Struktur. Je drei β-Keratinfasern sind in einer Superhelix umeinander gewunden.
Stabilisiert werden die Tertiär- und Quartärstrukturen durch Wasserstoffbrückenbindungen (die vor
allem in der Wärme zu lösen sind -> „Fönwelle“) und durch intra- und intermolekulare Disulfidbrücken
zwischen den Keratinmolekülen. Die Schwefelbrücken werden z.B. für eine Dauerwelle gelöst und anschließend
in neuer Anordnung neu geknüpft.
Bei zu Kleidung verarbeiteter Wolle sind diese Eigenschaften der Proteine weiter spürbar: Zu heiß gewaschene
Wolle, insbesondere in alkalischem Medium (Seifen), neigt aufgrund seines isoelektrischen
Punktes von ca. 4,9 schnell zur Umstrukturierung durch Neuknüpfung von H-Brücken, was neben dem
Auffalten der schützenden Zellschicht stark zum Verfilzen beiträgt. Im Extremfall können die Peptidbindungen
im alkalischen Medium aufgespalten werden. Die Faser löst sich auf.
Je nachdem, welche Reste die Aminosäuren tragen, ändern sich die Eigenschaften der Haare. Wolle
von Schafen besitzt einen höheren Anteil saurer und insgesamt hydrophiler Restgruppen, weshalb sie
sehr viel Wasser aufnehmen kann, Haare von Fischottern enthalten einen höheren Anteil hydrophober
Aminosäuren und sind extrem dicht, wodurch das Fell annähernd wasserundurchlässig wird. Eisbären
besitzen ein „lichtleitendes“ Haar, das die wenigen Sonnenstrahlen direkt auf die (sehr dunkel pigmentierte)
Haut leitet.
Die Vielfalt der möglichen Kombinationen verschiedener Aminosäuren ermöglicht maßgeschneiderte
Haare. Auch spezielle verhornte Haare (Igel, Stachelschwein, Nashorn) bestehen letztlich aus Keratinen.
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V. Weitere Biopolymere
Seide
Cellulose
Besteht aus Protein, besitzt jedoch hohen Anteil an β-Faltblattstrukturen, was zur
weitgehenden Wasserunlöslichkeit führt. Wird aus den Kokons der Seidenspinnerraupe
gewonnen. Die Fäden der Spinnen („Spinnenseide“) sind chemisch eng verwandt.
Große Bedeutung für die Textilindustrie.
Polymer aus Zucker: 1,4-verknüpftes Poly-β-D-glucopyranosid, ca. 3000 Monomereinheiten
ergeben ein Polysaccharid mit molarer Masse von ca. 500.000. Hauptbestandteil
der Zellwände von Pflanzenzellen (z.B. Holz, Stroh). Der größte Teil der Biomasse
weltweit besteht aus Cellulose. Technische Bedeutung: Papierindustrie, Sprengstoff
(Salpetersäureester der freien Hydroxylgruppen), Celluloid (einer der ersten Kunststoffe
überhaupt, Verwendung in der Fotoindustrie).
Praktisch alle Pflanzenfasern bestehen aus Cellulose bzw. enthalten einen hohen Anteil
an Cellulose. Für Säugetiere aufgrund der β-Verknüpfung der Glucoseeinheiten nicht
verdaulich (fehlende Enzyme), jedoch für viele Bakterien verwendbar (Symbiose von
cellulosezersetzenden Bakterien z.B. im Pansen der Kuh)
Glycogen,
Stärke
Baumwolle
weitere Polysaccharide (Zuckerpolymere), die als Energiespeichermoleküle auch im
menschlichen Körper vorkommen (Leber als Glykogenspeicher, zur schnellen Bereitstellung
von Glucose (Traubenzucker). Stärke ist der pflanzliche Zuckerspeicher; besteht
aus ca. 20% Amylose und 80% Amylopektin.
(vgl. Cellulose) fast reine Cellulose
Desoxyribonucleinsäure
z.T. zentimeterlange Riesenmoleküle aus Nucleinsäuren, die über Phosphorsäureester
verknüpft sind. Die DNS dient als Speichermolekül der Erbinformation. Eng verwandt:
Ribonucleinsäuren (anfälliger für Hydrolyse), RNS
Myosin,
Actin
Kollagen
Zwei Proteine, die die faserige Struktur z.B. im Muskel bilden und durch Vorbeigleiten
der abwechselnd angeordneten Proteine für die Kontraktion des Muskels sorgen. Actin
ist der Hauptbestandteil des Cytoskeletts.
Proteine. Bestandteil flexibler Gewebe, der Haut und auch in Knochen, sehr elastisch
und fest.
Aufgaben:
1. Informieren Sie sich über die Struktur der Aminosäure Cystein und zeichnen Sie zwei Tripeptide
unter Beteiligung von Cystein! Bilden Sie eine Disulfidbrücke zwischen den beiden Peptiden!
2. Informieren Sie sich über die Struktur von Kohlenhydraten (Zuckern)! Zeichnen Sie eine β-
glycosidische und eine α-glycosidische Bindung zwischen zwei Glucosemolekülen!
3. Bauen Sie mit einem Molekülbaukasten die Strukturen von Aufgabe 2 nach und verdeutlichen Sie
sich die sterischen Unterschiede!
4. Überlegen Sie sich, wieso die Reinigung von Kleidung aus Baumwolle im Vergleich zu solcher aus
Wolle erheblich unproblematischer ist! Finden Sie aufgrund der Strukturen chemische Gründe für
Ihre Annahmen! (Literatur nutzen!)
5. Schlagen sie in einem geeigneten Lehrbuch der Biochemie die Struktur von DNS nach! Zeichnen
Sie in einen Ausschnitt des Polymers und kennzeichnen sie die Monomere!
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