Ernährungspraktikum Theorie Proteine - d - Kantonsschule Wil

Kantonsschule Wil
Ernährungspraktikum
Biologiepraktikum: 3. Semester
Theorie
1.1. Vitamine – Biobuch Seiten 123 – 126
1.2. Zucker – Biobuch Seiten 110 – 116
1.3. Proteine – Biobuch Seiten 118 – 121
Proteine ‐ die Bausteine des Lebens
Eiweiße, die Proteine (von griechisch: proteios = erstrangig), sind an vielen Strukturen und Funktionen eines
Organismus beteiligt. Sie sind die vielseitigsten Biomoleküle und daher Grundstoffe des Lebens. Schon Bakterien
besitzen mehrere tausend verschiedene Proteinmoleküle, die unterschiedliche lebensnotwendige Aufgaben
innerhalb der Zelle wahrnehmen. Den menschlichen Körper bauen wahrscheinlich bis zu 100.000 verschiedene
Proteine auf.
Beispielsweise treten sie als Enzyme oder Hormone in Erscheinung und sorgen so dafür, dass Reaktionen
überhaupt erst stattfinden können und für uns wichtige Informationen ‐ auch von außen ‐ durch Botenstoffe
übertragen werden. Unsere Muskeln bestehen zu einem großen Teil aus Proteinen und unsere Haut enthält
elastische Proteinfasern. Im Unterschied zu diesen unlöslichen Gerüstproteinen übernehmen die wasserlöslichen
Proteine wichtige Aufgaben im Stoffwechsel.
Auch durch die Nahrung nehmen wir eine Vielzahl von Proteinen auf, die durch die Verdauung zu körpereigenem
Eiweiß umgeformt werden. Insbesondere Milch ist hinsichtlich der Proteinzufuhr eines der wichtigsten
Grundnahrungsmittel überhaupt (Proteine der Milch). In vielen Lebensmitteln liegen die Proteine nicht mehr
in ihrer ursprünglichen, d. h. natürlichen Form vor, sondern sind durch die Bearbeitung (Erhitzen, Ansäuerung
etc.) in ihrer räumlichen Gestalt verändert worden. Man bezeichnet diese Veränderung in der Gestalt und
dadurch bedingt im chemischen Verhalten als Denaturierung.
Die Wirkung eines Proteins hängt maßgeblich von dessen räumlicher Struktur ab. Wird die Proteinstruktur
durch physikalische oder chemische Einflüsse verändert, so verliert das Protein seine ursprünglichen biologischen
Eigenschaften. Man bezeichnet die Strukturveränderung von Proteinen als Denaturierung. Bei der
Denaturierung werden bis auf wenige Ausnahmen gleich mehrere Ordnungsstufen zerstört, unangetastet
bleibt jedoch die Primärstruktur. Du kannst das prima mit einem selbstgestrickten Pullover vergleichen: Ribbelst
du den Pullover auf und wickelst den Faden zu einem Knäuel zusammen, so hast du deinen Pullover "denaturiert".
Nun kannst du dir den gleichen Pullover neu stricken oder machst dir etwas anderes aus der Wolle,
z. B. einen Schal. Strickst du den "alten" Pullover wieder neu, hast du ihn "renaturiert". Im übertragenen Sinne
bedeutet das, dass Strukturveränderungen im Protein wieder rückgängig gemacht werden können. Der Vorgang
ist also reversibel. Ein Beispiel aus der Praxis ist das Aufschlagen von Eiklar oder Sahne, sowohl der entstandene
Eischnee als auch die steife Sahne wird nach einiger Zeit wieder flüssig. Kann das Protein nicht in
seine ursprüngliche Form zurück ‐ das wäre dein neu gestrickter Schal ‐ ist die Denaturierung irreversibel und
das Protein zerstört. So ergeht es einem hartgekochten Ei, das nicht wieder verflüssigt werden kann, da sich
die Peptidketten nach der Auffaltung einfach neu arrangiert haben. Die meisten Denaturierungsvorgänge
sind nicht umkehrbar.
Die Veränderung von Proteinstrukturen ist sowohl ernährungsphysiologisch als auch lebensmitteltechnologisch
von großer Bedeutung. So werden Nahrungsproteine nur von Enzymen abgebaut, wenn sie zuvor denaturiert
worden sind (z. B. durch Kochen oder durch die starke Salzsäure in unserem Magen), und Joghurt oder
Käse kann nur hergestellt werden, wenn die Caseine der Milch zuvor durch Lab oder Säure ausgefällt worden
sind.
Folgende Faktoren können eine Denaturierung bewirken
Hitze
pH‐Wert‐Änderungen
Organische Lösemittel
Detergentien (waschaktive Substanzen)
Harnstoff
Mechanische Einflüsse (Rühren, Schlagen)
Alkohole
Reaktionen mit Sulfiden (Dauerwelle)
Ultraschalleinwirkung
Bestrahlung
Kn/Sy/Zö/Ws Seite 1 04.10.2011

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Räumlicher Aufbau
Biologiepraktikum: 3. Semester
Die räumliche Struktur bedingt die Wirkungsweise der Proteine. Die Proteinstruktur
lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:
Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge (Sequenz) der einzelnen
Aminosäuren einer Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt
könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jedes Kettenglied eine Aminosäure
darstellt (Schreibweise: AS 1 –AS 2 –AS 3 –AS 4 ‐ ...). Die Primärstruktur
beschreibt lediglich die Amino‐säurensequenz, jedoch nicht den räumlichen
Aufbau des Proteins.
Als Sekundärstruktur wird die Zusammensetzung des Proteins aus besonders
häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren
bezeichnet. Man unterscheidet dabei hauptsächlich zwei Strukturtypen:
α‐Helix, β‐Faltblatt. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen
zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid‐Rückgrates.
Die Tertiärstruktur ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche
Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen
zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt.
Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken
beispielsweise Disulfid‐brücken, (kovalente Bindungen zwischen den
Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht‐kovalente
Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen.
Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van‐der‐Waals‐Kräfte
eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein
weiter.
Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem
Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur.
Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen
sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die
aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen
sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch
Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen
miteinander zu Komplexen verknüpft. Als Beispiel für aus mehreren
Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline
(Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei
identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem
funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.
Einige Proteine ordnen sich noch in einer über die Quartärstruktur hinausgehenden,
molekular aber bereits ebenso prädeterminierten "Überstruktur"
oder "Suprastruktur" an, wie Kollagen in der Kollagenfibrille o‐
der Aktin, Myosin und Titin im Sarkomer.
Die Einteilung in Primär‐ bis Quartärstruktur erleichtert das Verständnis und
die Beschreibung der sequentiellen Faltung von Proteinen. Unter physiologischen
Bedingungen muss eine definierte Primärstruktur zu einer definierten
Tertiärstruktur (oder Quartärstruktur) führen. Anders gesagt: Der Informationsgehalt,
der sich in einer bestimmten dreidimensionalen Proteinstruktur
Abb. 1: Die vier Ebenen der Proteinstruktur,
von oben nach unten: Primärstruktur,
Sekundärstruktur (β‐
Faltblatt links, α‐Helix rechts), Tertiärund
Quartärstruktur.
äußert, ist bereits in der linearen Primärstruktur (d.h. in der "eindimensionalen" Aminosäuresequenz) enthalten.
Viele komplexe Proteine können sich nicht spontan falten, also ihre physiologische Struktur einnehmen, sondern brauchen
dazu Faltungshelfer, sogenannte Chaperone. Die Chaperone binden an neugebildete (oder auch beschädigte, denaturierte)
Aminosäureketten, und verhelfen ihnen unter Verbrauch chemischer Energie zu ihrer Struktur.
Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:
die globulären Proteine, deren Tertiär‐ oder Quartärstruktur annähernd kugel‐ oder birnenförmig aussieht und die
meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov‐Albumin genannt).
die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stützund
Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und
Myosin für die Muskelkontraktion).
Kn/Sy/Zö/Ws Seite 2 04.10.2011