TiHo Bibliothek elib - Tierärztliche Hochschule Hannover

I. Einleitung
BARRINGTON et al. (1997) konnten immunhistochemisch spezifische Anfärbungen
für bovines IgG1 sowohl in Alveolarepithelien von hochtragenden Kühen als auch in
Kolostrum-produzierendem Gewebe nachweisen. Studien von SASAKI et al. (1976)
zeigten, dass die Menge der transportierten Immunglobuline etwa vier bis sechs
Wochen a.p. zunimmt, so dass das Maximum der Transportkapazität kurz vor oder
zum Zeitpunkt der Geburt erreicht wird.
Dieser rapide Anstieg, v.a. von IgG1, ist von einer reduzierten Plasmakonzentration
und einer verkürzten Lebensspanne der Immunglobuline begleitet und bezeichnet
nicht nur eine akut erhöhte Syntheserate, sondern auch einen Transfer dieses
Proteins aus Immunglobulinspeichern wie Milz und Lymphknoten in das periphere
Blut (SASAKI et al. 1976).
Nach der Abkalbung nimmt die Transportrate rapide ab und ist während der Laktation
und in der frühen Trockenstehphase nur minimal (BLAKEMORE u. GARNER 1956;
MACKENZIE u. LASCELLES 1968). Der Transportmechanismus bleibt jedoch in
allen Phasen der Laktation funktionsfähig. Vermutlich besitzen die Alveolarepithelien
zwei unterschiedliche Typen von IgG1-Rezeptoren: Rezeptoren mit niedriger Affinität,
die während der Laktation ausgebildet werden und solche mit höherer Affinität, die
etwa eine Woche a.p. erscheinen (SASAKI et al. 1976).
LARSON et al. (1980) schlossen daraus, dass der erhöhte Immunglobulintransfer
nicht durch den Vorgang des Trockenstellens der Kuh, sondern durch die
herannahende Geburt eingeleitet wird. Dabei weist die Menge an Östrogen, das bei
tragenden Kühen mit dem Urin ausgeschieden wird, einen engen Zusammenhang
zur Transportkapazität der sekretorischen Epithelzellen für IgG1 auf.
SMITH et al. (1971) konnten in einer Studie an nicht laktierenden, nicht tragenden
Rindern zeigen, dass eine Applikation von Östrogen und Progesteron über sieben
Tage zu einer Bildung von Sekret führt, dass in seiner Zusammensetzung dem
physiologischen bovinen Kolostrum entspricht. Die Verschiebung von Serumprotein
in die Milchdrüse scheint, verglichen mit IgG2 oder Serumalbumin, selektiv für IgG1
zu sein. Die Menge an IgG2 blieb unbeeinflusst von der Hormonapplikation und war
im Vergleich zu IgG1 immer niedrig. KACSKOVICS et al. (2000) konnten bei Kühen
ein Protein nachweisen, das als IgG-Fc-Rezeptor fungiert. Dieses Protein scheint für
die Akkumulation von IgG und den selektiven und aktiven Transport aus dem Serum
in das Lumen des Euters verantwortlich zu sein.
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