TiHo Bibliothek elib - Tierärztliche Hochschule Hannover

I. Einleitung
1.4.2 Immunglobulin M
IgM wird von Plasmazellen in der Niere, in den Lymphknoten und im Knochenmark
produziert. Es ist mit 5-15% des Gesamtimmunglobulins das am zweithöchsten
konzentrierte Immunglobulin im Blut.
Im Organismus kommt IgM in zwei unterschiedlichen Formen vor: als Monomer, als
Teil des B-Zell-Rezeptors an die Zelloberfläche von B-Lymphozyten gekoppelt, sowie
als im Serum lösliches Pemtamer. Letzteres stellt bei der Konfrontation mit einem
Antigen den vorherrschenden Immunglobulinisotyp der Primärantwort dar. Zwar
spielt IgM auch bei der sekundären Immunantwort eine Rolle, wird aber durch die
dort vorherrschende Dominanz des IgG maskiert (TIZARD 2004).
Das membranale IgM ist ein 180 kDa schweres Immunglobulin-Monomer, welches
auf der B-Zell-Oberfläche als Antigenrezeptor fungiert.
Das sekretorische IgM besteht aus fünf strukturell konventionell aufgebauten 180
kDa-Untereinheiten, die durch Disulfidbrücken in einer zirkulatorischen Form
verbunden sind (Abbildung 2). Das absolute Molekulargewicht der sekretorischen
Form beträgt 900 kDa. Ein kleines Polypeptid, die J-(joining)Kette (15 kDa), verbindet
zwei der Einheiten, um den Kreis zu vervollständigen (BUTLER 1983; TIZARD 2004).
Obwohl nur in geringeren Konzentrationen sezerniert, ist IgM effizienter als IgG, was
Komplementaktivierung, Opsonierung, Virusneutralisation und Agglutination angeht.
Aufgrund ihrer Größe können IgM-Pentamere auch bei akuten Entzündungen i.d.R.
nicht ins Gewebe übertreten (TIZARD 2004).
Abbildung 2: Molekularstruktur von Immunglobulin M
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