Milch mit besonderen Verarbeitungseigenschaften - Thüringer ...
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Literatur<br />
Die <strong>Milch</strong>proteine<br />
Die Kenntnisse über Bestandteile und Zusammensetzung der <strong>Milch</strong>proteine nehmen ständig<br />
zu. Dies erfordert immer wieder eine Überarbeitung der Nomenklatur. Erste Einteilungen<br />
der Kuhmilchproteine erfolgten nach chemischen Eigenschaften, später nach<br />
elektrophoretischer Beweglichkeit. Seit einigen Jahrzehnten liegen die Aminosäuresequenzanalysen<br />
der wichtigsten <strong>Milch</strong>proteine vor. Das Ko<strong>mit</strong>ee der American Dairy Science<br />
Association für Nomenklatur und Methodologie der <strong>Milch</strong>proteine fasste den Kenntnisstand<br />
in einer ausführlichen Studie zusammen (EIGEL u.a., 1984).<br />
Caseine<br />
Caseine werden definiert als Phosphorproteine der <strong>Milch</strong>, die bei pH 4,6 und 20°C ausfallen<br />
(JENNES u.a., 1956). Einen kurzen Überblick gibt Tabelle 1.<br />
Tabelle 1: : Übersicht über die Caseine der Kuhmilch<br />
Genetische Variationen<br />
Molmasse<br />
Phosphatgruppen<br />
Spaltprodukte<br />
Protein<br />
A,B,C,E 8-9<br />
α s1 -Cn<br />
23614 λ - Casein<br />
D 9-10<br />
αs2-Cn A,B,C,D 10-13 25230<br />
A 1,A 2 ,A 3 ,B,E 5<br />
γ 1 -Cn(29-209) A 1 ,A 2 ,A 3 ,B<br />
γ 2 -Cn(106-209) A 2 ,A 3 ,B<br />
β-Cn<br />
23983 γ 3 -Cn(108-209)A,B<br />
C,D 4<br />
div. Proteose-Peptone-Componenten<br />
para-κ-Cn (1-105)<br />
κ-Cn A,B,C,D,E 1 19093<br />
Glykomakropeptid (105-162)<br />
1<br />
dominierende Variante unterstrichen<br />
Molmasse bezieht sich auf dominierende Variante<br />
α s1 -Casein<br />
In früheren Arbeiten wird die Gruppe der α s -Caseine entsprechend ihrer elektrophoretischen<br />
Beweglichkeit in basisch gepuffertem Stärke- bzw. Polyacrylamidgel bei Anwesenheit<br />
von Harnstoff nummeriert (ANNAN und MANSON 1969, HOAGLAND u.a.1971, WHITNEY u.a.,<br />
1976).<br />
Die Aminosäuresequenz des α s1 - Caseins wird von MERCIER u.a. (1971) und GROSCLAUDE<br />
u.a. (1973) aufgeklärt. 1977 zeigten MANSON u.a., dass das α s-0 -Casein die gleiche Aminosäuresequenz<br />
besitzt und sich lediglich durch eine zusätzliche Phosphorylierung von α s1 -<br />
Casein unterscheidet. Da es sich um eine posttranslationale Differenzierung handelt<br />
(BINGHAM 1979), sind α s-0 und α s1 - Casein als verschiedene Formen des gleichen Proteins<br />
anzusehen.<br />
Das von LONG u.a. (1958) entdeckte λ-Casein erwies sich als ein durch Plasmin abgespaltenes<br />
Bruchstück des α s1 - Caseins (AIMUTIS und EIGEL, 1982).<br />
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