Euroimmun Medizinische Labordiagnostika AG - Universität zu Lübeck
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3. Ergebnisse 60<br />
vermutlich durch einen Translationsabbruch entstanden. Diese Bewertung wurde gestützt<br />
durch einen Nachweis mit dem monoklonalen anti-His-Antikörper der mit dem N-terminalen<br />
His-Tag reagierte.<br />
Im Präparat BP230-C3 war ein 69 kD His-Tag reaktives Protein enthalten, das als BP230-<br />
C3 identifiziert wurde. Vermutlich handelte es sich um ein BP230-C3-Dimer, das auf eine<br />
kovalente Bindung des His-Tags an Metallionen (Nickel) <strong>zu</strong>rück<strong>zu</strong>führen war, die in der<br />
Proteinaufreinigung eingesetzt wurden. Weil die Domänen von BP230 aufgrund der<br />
bakteriellen Expression nicht funktionell erhalten wurden, konnte das Epitopmapping im<br />
Westernblot durchgeführt werden, wodurch Dimere bzw. Fragmente der rekombinanten<br />
Polypeptide durch die vorherige elektrophoretische Auftrennung im SDS-Polyacrylamidgel<br />
auf der Blot-Membran räumlich ausreichend voneinander getrennt wurden, und eine weitere<br />
Aufreinigung nicht erforderlich war.
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