Euroimmun Medizinische Labordiagnostika AG - Universität zu Lübeck
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3. Ergebnisse 57 Anhand der errechneten molekularen Massen der Polypeptide wurden die über eine lineare Regressionsgrade apparenten Massen ermittelt (Tabelle 7). Tabelle 7: Zusammenfassung der Proteingrößen. Lineare Regression des apparenten Molekulargewichts verglichen mit dem Marker (Bezug auf Abbildung 29). errechnetes apparentes Bezeichnung des andere Banden Molekulargewicht Molekulargewicht rek. Proteins (kD) (kD) (kD) BP230-N1 51 52 - BP230-N2 52 52 17 BP230-N2a 20 14 - BP230-N2b 20 15 - BP230-N2c 20 15 - BP230-R1 56 59 - BP230-R2 54 61 - BP230-C1 40 42 34 BP230-C2 37,6 36 - BP230-C3 38,3 34 69
3. Ergebnisse 58 Die Reinheit der Polypeptide wurde mittels einer SDS-PAGE (siehe 2.15.3) mit Coomassie- Färbung (siehe 2.15.4) kontrolliert (Abbildung 29). Für den Fall, dass alle in der Probe enthaltenen Zielproteine und kontaminierenden Proteine sich auf eine Bande bezogen, welche der apparenten molekularen Masse des Zielproteins entsprach, wurde ein Protein als zu 95% rein definiert. Abbildung 29: Nachweis der in der SDS-PAGE aufgetrennten Polypeptide durch Coomassie- Färbung. In jeder Spur konnte ein Protein mit der errechneten molekularen Masse identifiziert werden (1 µg/4,5 mm Proteinlösung aufgetragen.) Die Polypeptide BP230-N1, -N2a, -N2b, -N2c, -R1, -R2 und -C2 waren zu 95% rein. Die Expression von BP230-N2 und -N2b war vergleichsweise gering gemessen an der Bandenstärke. BP230-C1 und -C3 enthielten in ihrer Lösung weitere Proteine (34 und 69 kD), die His-Tag reaktiv waren. Das 17 kD Protein im BP230-N2-Präparat ließ sich nicht mit
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3. Ergebnisse 58<br />
Die Reinheit der Polypeptide wurde mittels einer SDS-P<strong>AG</strong>E (siehe 2.15.3) mit Coomassie-<br />
Färbung (siehe 2.15.4) kontrolliert (Abbildung 29). Für den Fall, dass alle in der Probe<br />
enthaltenen Zielproteine und kontaminierenden Proteine sich auf eine Bande bezogen, welche<br />
der apparenten molekularen Masse des Zielproteins entsprach, wurde ein Protein als <strong>zu</strong> 95%<br />
rein definiert.<br />
Abbildung 29: Nachweis der in der SDS-P<strong>AG</strong>E aufgetrennten Polypeptide durch Coomassie-<br />
Färbung. In jeder Spur konnte ein Protein mit der errechneten molekularen Masse<br />
identifiziert werden (1 µg/4,5 mm Proteinlösung aufgetragen.)<br />
Die Polypeptide BP230-N1, -N2a, -N2b, -N2c, -R1, -R2 und -C2 waren <strong>zu</strong> 95% rein. Die<br />
Expression von BP230-N2 und -N2b war vergleichsweise gering gemessen an der<br />
Bandenstärke. BP230-C1 und -C3 enthielten in ihrer Lösung weitere Proteine (34 und 69 kD),<br />
die His-Tag reaktiv waren. Das 17 kD Protein im BP230-N2-Präparat ließ sich nicht mit
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