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<strong>Stoffwechsel</strong>: Oxidative Phosphorylierung Komplex I: NADH-Coenzym-Q-Reduktase: mit ca. 850 kD vermutlich die größte Proteinkomponente der inneren Mitochondrien-Membran; enthält ein Molekül Flavinmononukleotid (FMN) als redoxaktive prosthetische Gruppe und zusätzlich 6-7 Eisen-Schwefel-Cluster neben CoQ als Coenzym: Flavinmononukleotid (FMN): FMN ist ein Riboflavin-5‘-phosphat
<strong>Stoffwechsel</strong>: Oxidative Phosphorylierung FMN und CoQ können in 3 Oxidationsstufen auftreten (da ihre Semichinon-Formen stabil sind), wodurch sie wahlweise sowohl 1 als auch 2 Elektronen aufnehmen oder abgeben können. NADH kann nur eine Zweielektronenübertragung eingehen. Im Gegensatz dazu sind die Cytochrome von Komplex III (an die die Elektronen übertragen werden) nur zur Einelektronenreduktion fähig. FMN und CoQ bilden somit die Schaltstelle zur Elektronenweitergabe von NADH (2 e - Donor) auf die Cytochrome (1 e - Akzeptor) Abb.: Oxidationsstufen von FMN (a) und CoQ (b). Beide Coenzyme bilden stabile freie Semichinonradikale.
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