Stoffwechsel: Übersicht

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<strong>Stoffwechsel</strong>: Oxidative Phosphorylierung Struktur von Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV): untersucht mittels Elektronenmikroskopie; zeigt eine charakteristische Y-Form; Anordnungen der Untereinheiten zueinander wurde aus der Bindung spezifischer Antikörper und Ergebnissen von Vernetzungsuntersuchungen abgeleitet:
<strong>Stoffwechsel</strong>: Oxidative Phosphorylierung Der Elektronenfluß von Cytochrom c durch die 4 redoxaktiven Zentren der Cytochrom-c-Oxidase zum O 2 : Häm a und Cu A haben ein niedriges Standard- Reduktionspotential; Häm a 3 und Cu B haben ein höheres Potential: Mechanismus: O 2 bindet an den zweikernigen Cytochrom-a 3 - Cu B -Komplex, indem es Fe(II)a 3 und Cu(I) B zum Komplex [Fe(II)-O-O-Cu(I)] verbrückt; Reduktion von O 2 und H 2 O Bildung durch schrittweise Übertragung von 4 e - und Aufnahme von 4 Protonen. Dauer der Gesamtreaktion ca. 1 ms.
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