Stoffwechsel: Übersicht

Stoffwechsel: Oxidative Phosphorylierung
Bedeutung der Lys-Reste des Cytochroms c für die spezifische Elektronenübertragung:
Lys-Reste bilden einen Ring um die vollständig im Protein versenkte Häm-Gruppe
(aufgeklärt durch chemische Modifizierung des Komplexes aus Cytochrom c (e - Donor) und Cytochrom c 1 (e -
Akzeptor) mittels Acetanhydrid; Cytochrom c 1 schirmt diese Lys-Reste vollständig ab – keine Acetylierung);
Spezifische Bindung des e - Akzeptors erfolgt durch einen komplementären Ring aus negativen
Ladungen (Asparaginsäure- oder Glutaminsäure-Reste);
Phenylalanin
Häm-Gruppe
e - Donor
Histidin
‘e - Fluß’
Ladungskomplementarität ermöglicht parallele
Annäherung der Häm-Gruppen von Donor und
Akzeptor bis auf 1,8 nm, wobei zwischen
beiden Ringen (und ebenfalls parallel dazu)
zwei weitere konjugierte Ringsysteme
(Histidin- und Phenylalanin-Rest des Enzyms)
als Elektronenleitung’ fungieren.
Häm-Gruppe
e - Akzeptor
Abb.:
Postulierte Elektronenleitung im Cytochrom c