Enzyme

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Enzymklassifikation Dehydrogenasen Kinasen Amylase Carboanhydrase Prolin cis/trans Isomerase Aminoacylsynthetase EC Nummer: Beispiel Carboxypeptidase, eine Peptidyl-L-aminosäurehydrolase, EC 3.4.17.1; EC = <strong>Enzyme</strong> Commission, 3 = Enzymklasse (Hydrolasen), 4 = Unterklasse (Peptidasen), 17 = Unterunterklasse(Metallocarboxypeptidasen), 1 = Nummer des Enzyms in dieser Unterunterklasse
Enzym-Substratkomplex Schlüssel - Schloß Prinzip sind stereospezifisch
Seite 1: Enzyme Pasteur (1850) force vitale
Seite 5 und 6: pH-activity profile of astacin 6,4
Seite 7 und 8: Säure-Basekatalyse Mechanismus der
Seite 9 und 10: katalytische Wirkung durch Nachbarg
Seite 11 und 12: Theorie des Übergangszustandes spo
Seite 13 und 14: Katalytische Antikörper William Je
Seite 15: Enzymkinetik
Seite 18 und 19: Enzymkinetik k 1 k 2 E + S ES E + P
Seite 20 und 21: kinetische Parameter von Enzymen Um
Seite 22 und 23: Inhibitorkinetik V max [S] K m 1 1
Seite 24 und 25: Gemischte Hemmung k 1 k 2 E + S ES
Seite 26 und 27: Reversible Enzymhemmung
Seite 28 und 29: Konformationsänderung (Induced Fit
Seite 30 und 31: Slow Binding Inhibition P = v + ( v
Seite 32 und 33: K = i k k off on 1 t 1 2 = k off +
Seite 34 und 35: Inhibition of Human Meprin α by PL
Seite 36 und 37: Katalyse durch Zink-Hydrolasen Glu9
Seite 38 und 39: ES-Komplex
Seite 40 und 41: Quenched Fluorescent Substrate

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