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Enzymkinetik k 1 k 2 E + S ES E + P k -1 d[P] v = —— = k 2 [ES] (1) dt d[ES] ——— = k 1 [E][S] - k -1 [ES]-k 2 [ES] (2) dt 1. Annahme: Gleichgewicht (Henri, Michaelis, Menten) k -1 >>k 2 [E] t = [E] + [ES] (4) aus (2,3,4) k 1 ([E] t - [ES])[S] = (k -1 + k 2 )[ES] [ES](k -1 + k 2 + k 1 [S]) = k 1 [E] t [S] [E] t [S] k -1 +k 2 [ES] = ———— (5) wobei K m = ——— (6) K m +[S] k 1 k -1 [E][S] Ks = — = —— k 1 [ES] 2. Annahme: Fließgleichgewicht (steady state) ´ (Briggs, Haldane) [ES] = const. d[ES] —— = 0 (3) dt V max (5) in (1) d[P] k 2 [E] t [S] v = —— = k 2 [ES] = ———— dt K m +[S] = k 2 [E] t V max [S] v = ———— K m +[S]
Michaelis-Menten-Kinetik Michaelis-Menten Diagramm Lineweaver-Burk Diagramm V max [S] K m 1 1 v = ———— 1/v = —— x — + —— K m +[S] V max [S] V max
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Seite 5 und 6: pH-activity profile of astacin 6,4
Seite 7 und 8: Säure-Basekatalyse Mechanismus der
Seite 9 und 10: katalytische Wirkung durch Nachbarg
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Seite 22 und 23: Inhibitorkinetik V max [S] K m 1 1
Seite 24 und 25: Gemischte Hemmung k 1 k 2 E + S ES
Seite 26 und 27: Reversible Enzymhemmung
Seite 28 und 29: Konformationsänderung (Induced Fit
Seite 30 und 31: Slow Binding Inhibition P = v + ( v
Seite 32 und 33: K = i k k off on 1 t 1 2 = k off +
Seite 34 und 35: Inhibition of Human Meprin α by PL
Seite 36 und 37: Katalyse durch Zink-Hydrolasen Glu9
Seite 38 und 39: ES-Komplex
Seite 40 und 41: Quenched Fluorescent Substrate

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