Biochemie der Getreideverarbeitung

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Backeigenschaften von Mehlen Prof.Dr.K.Lösche Allgemeine Produkttechnologie pflanzlicher Lebensmittel zahlreichen weiteren Faktoren wie Molekülgröße, Konformation und Vernetzung der Biopolymeren, Gelbildung, Ionen, pH- Wert und Temperatur abhängig. Die Wasserbindung hat Einfluß auf die technologisch erreichbare Teigausbeute, die durch die Mehlbeschaffenheit und die Rezepturbestandteile beeinflußt wird. Die Teigausbeute wird u.a. durch Zusatz von Quellstärken oder pflanzlichen Proteinpräparaten erhöht, durch Zusatz von Fett, Saccharose oder Stärke gesenkt. 1.4.3. Funktionelle Bedeutung der Proteine 1.4.3.1 Funktionelle Eigenschaften von pflanzlichen Proteinen Die Gewinnung von Proteinpräparaten z. B. aus Ölsaaten und Leguminosen und deren Verarbeitung in Lebensmitteln verlangt die Kenntnis ihrer funktionellen Eigenschaften im Lebensmittelsystem. Bei Sojaproteinen sind folgende funktionellen Merkmale von Bedeutung (Kinsella 1979): - Wechselwirkung mit Wasser Benetzbarkeit, Quellung, Wasserbindung, Löslichkeit, Gelbildung, - Oberflächeneigenschaften, Emulgiereigenschaften, Schaumbildung, Filmbildung, Bindung von Lipiden bzw. Aromastoffen (Hydrophobizität), - strukturbildende bzw. rheologische Eigenschaften, Viskosität, Elastizität, Adhäsivität, Kohäsivität, Teigbildung, Klebrigkeit, Faserbildung, Extrudierbarkeit, Koagulierbarkeit, - sensorische Eigenschaften Farbe, Geruch (Flavor), Textur (Mundgefühl, Kaubarkeit u.a.). Zu den Faktoren, die die funktionellen Eigenschaften der Proteine bestimmen, gehören a) molekulare Merkmale der Proteine - Aminosäuresquenz (Primärstruktur) - funktionelle Gruppen, - Molekülstruktur (Sekundär. und Tertiärstruktur) (Länge der Peptidketten, Disulfidbindungen, Proteinbausteine, Einheitlichkeit des Proteins), - Ordnungszustand (Quartärstruktur, Konformation, Assoziation) b) Prozeß – und Milieufaktoren ph – wert, Ionenstärke, thermische Belastung, Lagerung, chemische oder physikalische Modifizierung, Wasser, Kohlenhydrate, Lipide, Salze u.a. 1.4.3.2. Möglichkeiten der Veränderung funktioneller Eigenschaften von Proteinen Veränderungsmöglichkeiten sind bei den Proteinen am vielseitigsten gegeben. Sie betreffen a) Temperatur und pH-Wirkung Denaturierungen führen zu Konformationsänderungen, evtl. mit Exponierung hydrophober Reste an der Moleküloberfläche. Es kann Auswirkungen auf die Löslichkeit, Wasser – und Fettbindung sowie die Schaumbildung geben, in Abhängigkeitvon der Natur der Proteine. 10

Backeigenschaften von Mehlen Prof.Dr.K.Lösche Allgemeine Produkttechnologie pflanzlicher Lebensmittel b) chemische und enzymatische Hydrolyse Ein partieller Proteinabbau führt zu Konformationsänderungen und leichterer Zugänglichkeit funktioneller Gruppen. Es sind Auswirkungen z.B. hinsichtlich Quellbarkeit, Löslichkeit, Viskosität, Schaumbildung, Bildung von Aromavorstufen zu erwarten. c) Einwirkung auf SH- und SS - Gruppen Diese Möglichkeit hat große Bedeutung für die Veränderung der rheologischen Eigenschaften des Glutens. Reduktionsmittel, z.B. Cystein, senken, Oxydationsmittel, z.B. Kaliumromat, erhöhen die Viskosität bzw. Konsistenz. Durch Blockierung des SH/SS – Austausches ergeben sich ähnliche Effekte wie durch Oxydationsmittel. SH- blockierende Substanzen sind Acryamid, N- Ethylmaleinimid , Jodacetamid (Verbindungen mit reaktiver Doppelbindung bzw. aktivem Halogen, aber ohne technologische Bedeutung). Über die SH – und SS – Gruppen kann z.B. auch die Gelbildung beeinflußt werden (z.B. Sojaproteinen). c) gezielte Wechselwirkung mit Neutralsalzenoder Komplexbildnern Es kommt zur Beeinflussung der Löslichkeitseigenschaften, Kationen und Anionen unterscheiden sich im Aussalz –bzw. Einsalzeffekt; es kann zu irreversiblen Konfirmationsumwandlungen kommen. Die Wechselwirkungen mit Polyaionen ( Carboxymethylcellulose, Alginat)haben elektrostatischen Charakter. Es kann zu unlöslichen Komplexen kommen, die z.B. bei der Strukturierung von Proteinen Bedeutung haben. d) chemische Modifizierung (neben b) und c)) Relevante Beispiele sind : - Acetylierung als Blockierung von Aminogruppen und Einführung von Carboxylgruppen, - Veresterung als Blockierung von Carboxylgruppen, - Vernetzung mit bifunktionellen Reagentienen, z.B. Dialdehydstärke mit Abnahme der Ly- , Arg – und His – Reste, - Desamidierung mit Freisetzung von Carboxylgruppen. Auswwirkungen : Erhöhung des polaren Charakters, Verreingerung der H – Brücken – bindungen, Zunahme der Löslichkeit, Verringerung der Viskosität, Beeinflussung der Wasserbindung, - unerwünschte Modifizierungen, die sich durch Maillardreaktionen oder starke Alkalibehandlung von Proteinen ergeben. 1.4.3.3 Funktionalität der Glutenproteine Die Backeigenschaft ist primär eine Art – und Sorteneigenschaft. Diese unterliegt jedoch Einflüssen von Anbau (Standort, Düngung, Klima), Ernte, Lagerung und Verarbeitung. Die Speicherproteine des Weizens haben dabei eine tragende Funktion. Die Qualitätseinstufung von Backweizen orientiert sich z.B. am Proteingehalt und Sedimentationswert (Zeleny – Test) oder am Gehalt und den Eigenschaften des Feuchtglutens. Die Glutenproteine sind von Bedeutung für die Viskosität, Elastizität und Dehnbarkeit des Teiges. Durch rheologische Untersuchungen am Teig, z.B: mittels Farinograph (Bild 1.3. und 1.4), erhält man Meßwerte, die in Beziehung zu den Verarbeitungseigenschaften stehen. 11

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