Biochemie

Pädagogische Hochschule Chemie
St. Gallen
Biochemie
"Die Perfektion und das Gleichgewicht der von Jahrmillionen
geschliffenen Natur sind ihre weiseste Lehre an den Menschen."
Prof. Dr. Peter Bützer
Altstätten, Dezember 2008
(César Manrique, spanischer Architekt und Künstler)

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Inhalt
1 Energie und Reaktionsabläufe .........................................................................................3
1.1 Energie .....................................................................................................................3
1.2 Reaktionsablauf........................................................................................................7
1.3 Mikro ist einfach ein kleines Makro?.........................................................................8
1.4 Biochemische Prozesse als System.......................................................................10
1.4.1 Der Regelkreis ................................................................................................10
1.4.2 Der Regler ......................................................................................................12
1.4.3 Regulation des Stoffwechsels.........................................................................14
1.4.4 Steuerung durch Enzyme ...............................................................................14
1.4.5 Endprodukthemmung .....................................................................................16
1.4.6 Die Regulation des Grundumsatzes ...............................................................19
1.4.7 Der biochemische Prozess der Blutzuckerregelung .......................................21
1.5 Metabolismus als Netzwerk....................................................................................25
1.5.1 Stabilität von Netzwerken ...............................................................................30
1.5.2 Folgerungen für Massnahmen........................................................................32
1.6 Stoffgruppen ...........................................................................................................34
1.7 Empfindungen als biochemische Wirkungen..........................................................36
2 Aminosäuren, Peptide, Proteine.....................................................................................38
2.1 Aminosäuren ..........................................................................................................38
2.1.1 Aufbau ............................................................................................................38
2.1.2 Pufferwirkung..................................................................................................38
2.1.3 Stereochemie der Aminosäuren (Chiralität)....................................................40
2.1.4 Besonderheiten einiger AMCS .......................................................................41
2.1.5 Stoffwechsel von Aminosäuren ......................................................................44
2.1.6 Reaktionen von AMCS ...................................................................................65
2.1.7 Polypeptide .....................................................................................................68
2.1.8 Ein Süssstoff aus Aminosäuren......................................................................69
2.1.9 Die chemischen Waffen der Natur..................................................................70
2.1.10 Antibiotika .......................................................................................................70
2.1.11 Unsere Abwehr von Mikroorganismen............................................................73
2.1.12 Peptide als Gifte .............................................................................................74
2.1.13 Peptide als Hormone ......................................................................................76
2.2 Proteine (MM > 10’000 g/mol) ................................................................................78
2.2.1 Strukturen bei Proteinen .................................................................................78
2.2.2 Strukturen in der Literatur als Vergleich..........................................................79
2.2.3 Primärstruktur .................................................................................................80
2.2.4 Sekundärstruktur ............................................................................................80
2.2.5 Tertiärstruktur .................................................................................................82
2.2.6 Quartärstruktur................................................................................................83
2.2.7 Beispiele .........................................................................................................85
2.3 Enzyme...................................................................................................................92
2.3.1 Entdeckung und Wesen der Enzyme .............................................................92
2.3.2 Eigenschaften der Enzyme.............................................................................94
2.3.3 Messung der Enzymaktivität...........................................................................97
2.3.4 Umkehrbarkeit der Enzymwirkung................................................................101
2.3.5 Klassifizierung der Enzyme ..........................................................................102
2.3.6 Funktionen der Enzyme................................................................................103
2.3.7 Ein Modell der Enzymwirkung ......................................................................106
2.3.8 Hemmung von Enzymen ..............................................................................108
3 Glossar: Biochemie ......................................................................................................115
4. Stichwortverzeichnis.....................................................................................................128
Titelbild: Stick and Ball Modell von Penicillin G mit den Elektronendichten als Hülle.
Chemie, 6sm

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1 Energie und Reaktionsabläufe
Biochemie ist eine von Hoppe-Seyler 1877 geprägte Bezeichnung für das
Grenzgebiet zwischen Chemie, Medizin und Biologie. Die Biochemie befasst sich mit
dem Aufbau der Verbindungen und den Reaktionen von Lebensprozessen.
1.1 Energie
Energie, die treibende Kraft aller Reaktionen.
Die für Arbeit verfügbare Energie einer chemischen Reaktion:
G = H - TS; Gibbsche Energie
G: Freie Reaktionsenthalpie, für Arbeit nutzbare Energie (J)
H: Reaktionsenthalpie (heat) (J)
T: Thermodynamische Temperatur (K)
S: Reaktionsentropie (J/K))
G = 0; „totes“, inaktives System (Eine Reaktion im Gleichgewicht kann keine Arbeit
leisten).
G = H - TS; zwei Extremfälle
mechanisches System: H ist wichtig, S ist unwichtig
Weltall: H ist unwichtig, S ist wichtig
Der zweite Hauptsatz der Thermodynamik besagt, dass es eine extensive
Zustandsgrösse Entropie S gibt, die in einem abgeschlossenen System niemals
abnimmt.
Entropie (von griech.: entrepein = umkehren, Symbol S). Vom 2. Hauptsatz der
Thermodynamik abgeleitete Zustandsfunktion, die nach Clausius ein Mass für den
Ordnungszustand eines thermodynamischen Systems bzw. ein Mass für die
Nichtumkehrbarkeit (Irreversibilität) eines Vorganges in einem abgeschlossenen
System darstellt.
Die Entropie kann auf zwei Arten zunehmen 1 :
Durch Verteilen von Materie (z.B. beim Verdunsten)
Durch Verteilen von Energie (z.B. wenn Wärme frei wird)
Beispiele:
Wenn die Energie bei endothermen Reaktionen konzentriert wird, muss sich die
Materie stark verteilen (schmelzen von Eis, aufbrechen von Kristallgittern).
Wenn die Materie, z.B. beim Kristallisieren konzentriert wird, muss sich dafür die
Energie stark verteilen und die Reaktion muss exotherm sein.
1 Koch K., Chemische Thermodynamik, Zentralkurs Chemie, Romanshorn, 2006
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Lebende Strukturen (selbstorganisierende Systeme Chaostheorie) bauen
Ordnung auf (Gräser, Bäume, Tiere, Menschen), die Entropie nimmt dabei ab, dabei
kann H>0 (endotherm) oder H

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In unserem Beispiel der Mikrozustände wächst die Entropie durch ein immer
grösseres, verfügbares Volumen damit entsteht eine immer grössere Unordnung.
n
n!
Berechnung:
m
; Kombination von n Elementen zu je m, die sich nur
m!(
n m)!
durch die Auswahl unterscheiden, bei denen es aber nicht auf die Reihenfolge
ankommt.
Entropie S: S = k ln(W);
k ist die Gaskonstante pro Teilchen, also k = R/NA= 1,380658· 10 –23 J/K
W: Zahl der Möglichkeiten zu einer bestimmten Situation zu gelangen (Anzahl
Mikrozustände)
R: allg. Gaskonstante R=8,31451 J mol -1 K -1
NA: Avogadrokonstante NA = 6,022 x 10 23 mol -1
In einem isolierten System (kein Austausch von Energie und Materie) kann die
Ordnung gesamthaft niemals abnehmen. Das trifft nicht zu für ein geschlossenes
(Austausch von Energie) oder gar ein offenes System (Austausch von Energie und
Materie).
Leben = Aufbau von Ordnung! (für die Organismen: S < 0, Selbstorganisation)
Dafür braucht es Energie als G (Lösungen entmischen sich nie selbständig).
Die Entropie kann in Organismen zu- und abnehmen Strukturen, Energiegewinnung).
Beispiel 3 : Unsere Energiewährung ATP, Adenosin-5'-triphosphat
Syntese ADP + P ATP durch die
kleinen „Motoren“ ATP-Synthase
(ca. 1000 Umdrehungen pro
Sekunde!!! 4 )
C6H12O6(s) + 6 O2(g) 6 CO2(g) +
6 H2O(l); G° = -2870 kJ
ADP + Pi ATP; G° = + 30,5
kJ/mol
HO
O
P O
OH
O
P O
OH
O
P O
OH
5'
CH2
O
N
N
38 ADP + 38 Pi 38 ATP;
G° = 38 x 30,5 kJ/mol = +1160 kJ;
HO OH
C6H12O6(s) + 6 O2 + 38 ADP(s) +
38Pi(s) 6CO2(g) + 6 H2O(l) +
38 ATP(s);
Die Entropie nimmt gewaltig zu,
weil aus Festkörpern Flüssigkeit
und sogar Gas wird!
(s g, gewaltige Änderung,
S>>0 )
Abbildung 2: ATP
3
Dickerson R.E., Geis I., Chemie – eine lebendige und anschauliche Einführung, Verlag Chemie,
Weinheim, 1981, 309
4
Boyer Paul D., Walker John E., The Binding Change Mechanism (Nobelprize 1997),
http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/illpres/boyer_walker.html, 2007-
04-25
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NH2
N
N

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Total: G° = -2870 + 1160 = -1710 kJ
Vergleich mit der Alkoholgärung:
C6H12O6(s) 2 C2H5OH(l) + 2 CO2(g); (stark
vereinfachte Summengleichung)
Gesamte Reaktion: H° = -82 kJ; S° = + 458 J/K
(25°C) G° = H - TS
= - 82 –298x458/1000
= -82 – 136.5 = -218.5 kJ
Der grösste Teil der treibenden Freien Energie ist
bei der Alkoholgärung auf die Zunahme der
Entropie, und nicht auf die Wärmeproduktion
zurückzuführen!!
Statt 38, werden nur 2 ATP-Moleküle synthetisiert.
2 ADP + 2 Pi 2 ATP; G° = + 61 kJ
Abbildung 3: Hefezelle 10’000x
Bei den Hefezellen, einem Mikroorganismus, nimmt die Entropie ab, da sie mit der
Energie der Gärung aufgebaut werden.
Strategie:
Die Lebewesen versuchen ein Maximum an Energie für ihren eigenen Stoffwechsel
zu gewinnen.
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Reaktionsablauf
Energie
direkte
chemische
Umsetzung
bichemische
Umsetzungen
Reaktionsablauf
Zeit
Biochemische Reaktionen teilen einen
Reaktionsschritt in viele kleine Teilschritte
auf (physiologische Energiefreisetzungen)
Chemisch: A X
Biochemisch: A B C D E X
Energie
Abbau
Synthese
Reaktionsablauf
Zeit
Biochemische Reaktionen setzen pro
Reaktionsschritt nur kleine Energiemengen
um (kleine Leistungen pro Volumen, wegen
der empfindlichen Gewebe).
Abbildung 4: Vergleich einer direkten chemischen Umsetzung mit dem entsprechenden
biochemischen Prozess
Viele Teilreaktionen verlangen, dass
die richtigen Reaktionen einander folgen (Reaktionsabfolge),
die Prozesse spezifisch sind (Spezifität),
die Prozesse genügend rasch sind (Reaktionsgeschwindigkeit).
Strategie der Natur
- eine räumliche Strukturierung (Kompartimentierung, Kanalisierung) und
- sehr spezifische und hochwirksame Katalysatoren (Enzyme).
- Enzyme und Rezeptoren in Regelsystemen (Rückkopplungen).
Enzym
A
Enzym
B
Enzym
C
Enzym
D
Enzym
E
Abbildung 5: Erzwungene Reaktionsabfolge mit lokal hohen Konzentrationen
Die meisten Enzyme (Katalysatoren) sind membrangebunden oder in
Kompartimenten eingeschlossen. Die Folge davon ist:
Dadurch wird eine zwangsläufige Sequenz (Stoffwechsel) erreicht.
Die Konzentrationen der Edukte sind bei jedem Enzym lokal sehr hoch.
Die Gesamtreaktionen sind ausserordentlich spezifisch und sehr rasch.
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Die Temperaturen durch die schrittweise freiwerdende Energie relativ klein
sind.
Dass die kleinen Energieänderungen (ΔG) chemische Gleichgewichte
ermöglichen.
Diese Enzymketten für die Regelsysteme mit Endprodukthemmung
besonders gut geeignet sind.
Insgesamt wird erreicht, dass lokal keine sehr grossen Energien frei werden, die das
empfindliche Gewebe und die Enzyme zerstören könnten, und anderseits, dass die
Reaktionen auch bei relativ tiefen Temperaturen wegen der hohen Konzentrationen
trotzdem noch "vernünftige" Geschwindigkeit aufweisen.
Beispiel: Dies zeigt sich sehr gut bei der Atmung, wo ein Gleichgewicht zwischen
Sauerstoffaufnahme und Kohlendioxidabgabe vorliegt, welches ohne grossen
Energieaufwand verschoben werden kann (reversible Reaktion = umkehrbare
Reaktion).
Für Hämoglobin:
Hb + O2 HbO2 Hb + O2
Lunge Bluttransport Gewebe
Spannend ist bei dieser Reaktion, dass das Eisen (Fe 2+ ) in der Häm-Guppe nicht
irreversibel oxidiert wird!!
Diese feine Steuerung der Reaktionen setzt ein konstantes Milieu (Ionenkonzentrationen,
pH) voraus, welches im Meer recht gut verwirklicht ist. Bei der
Entwicklung der Lebewesen, dem Schritt auf das Land, ist diese konstante
Umgebung verloren gegangen.
Ozean Flussänderungen Süsswasser Land
Bei Landlebewesen mussten die inneren Organe diese Funktion übernommen
werden, ein konstantes Milieu zu gewährleisten (Niere z. B.).
1.2 Mikro ist einfach ein kleines Makro?
Sind Zellen einfach kleine Kompartimente mit gleichen Prozessen, wie Reaktionen im
Glaskolben? Ja und nein.
1) Ja, denn die chemischen Reaktionen von Molekül/Ion zu Molekül/Ion laufen
prinzipiell gleich ab.
2) Nein, denn die chemischen Reaktionen laufen sicher unterschiedlich rasch
und sind von der Umgebung viel stärker beeinflusst.
Begründung:
Der Schritt von der Makro- auf die Mikroebene verändert das Volumen zu
Oberflächenverhältnis ganz entscheidend.
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Beispiel Würfel:
Kantenlänge 10 cm = 100'000 μm 1 μm
Oberfläche 6•10 10 μm 2 6 μm 2
Volumen 10 15 μm 3 1 μm 3
Oberfläche/Volumen-Verhältnis 6•10 -5 6
Im Makrosystem „sieht“ ein Molekül
die Oberfläche ausserordentlich viel
seltener als im Mikrosystem. Anders
ausgedrückt, im Mikrosystem spielt
die Oberfläche des Kompartiments
eine bedeutend grössere Rolle, als
im Makrosystem. Das hat
verschiedene Folgen für kleine
Systeme, wie die Zelle.
1) Die Chemie der Oberflächenwand (Grenzflächenchemie) wird entscheidend
Die Reaktivität der Ecken und Kanten steigt enorm an.
2) Die Temperaturübertragung von der Reaktionslösung auf die Wand ist sehr
effizient.
3) Moleküle treffen sich alleine auf Grund der Diffusion sehr rasch (siehe: Die
Synapse, eine chemische Schaltstelle).
4) Die Kompartimentierung eines Gewebes in viele kleine Zellen führt hoher
Spezifität, zu hohen Konzentrationen, kurzen Distanzen und in der Zelle und
damit zu hohen Geschwindigkeiten Diffusion!
Somit muss man davon ausgehen, dass die sich Reaktionsgeschwindigkeiten von
Makro- und Mikrosystemen erheblich unterscheiden.
Viele kleine Mikrosysteme, also ein Zellverband, unterscheiden sich ganz
entscheidend von einem Reaktionssystem ohne Kompartimentierung in
Reaktionsgeschwindigkeit und dem energetischen Verhalten 5 .
Strategie der Natur
Die Lebewesen können die Reaktionsgeschwindigkeiten und die Selektivität durch
Kompartimentierung und mit Mikrostrukturen gewaltig erhöhen.
Ein qualitativer Sprung von Gross zu Klein:
Klein ist oft nicht bloss eine Verkleinerung von Grossem. Die Kapillarkräfte sind nur
dort von Bedeutung, wo kleine Kanäle auftreten. Ein Stück Tuch mit naheliegenden
Fasern kann Flüssigkeiten und gelöste Stoffe entgegen der Schwerkraft aufsteigen
lassen – das können Strukturen mit grossen Zwischenräumen nicht.
5 O’Discoll C., Small is bountiful, Chemistry World, January 2004, p.26
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Biochemische Prozesse als System
Biochemische Prozesse zeichnen sich durch eine grosse Vernetzung der Prozesse
(Komplexität) aus.
Überall, wo es auf die genaue Einhaltung von Gleichgewichten (Homöostase) und
Reaktionsbedingungen ankommt, ist es erforderlich den Prozess zu verfolgen,
Abweichungen von einem geforderten Verhalten zu registrieren und in geeigneter Art
und Weise auf diese Abweichungen zu reagieren, so dass sich der geforderte
Zustand wieder einstellt. Zur Regelung müssen Signale gemessen werden, die das
Systemverhalten beschreiben bzw. die Informationen über die herrschenden
Zustände liefern (z.B. Konzentration, Wirkung, Temperatur, Druck, ...). Der Vergleich
des aktuellen mit dem angestrebten Zustand, sowie die notwendigen Eingriffe
können entweder von der Natur selbst, dem Menschen oder Geräten vorgenommen
werden. In allen Fällen spricht man von Regelung.
Regelung ist gekennzeichnet durch die drei Schritte: Messen - Vergleichen –
Stellen.
1.2.1 Der Regelkreis
Ein Regelkreis dient dazu, eine vorgegebene Grösse (Regelgrösse x, z.B. eine
bestimmte Konzentration, ein gewisses Potential etc.) auf einen gewünschten Wert
(Sollwert w) zu bringen und dort zu halten.
Störgrösse (z)
(Wirkstoff)
Stellsystem
Synthese
Stellgrösse
(y)
Steuergrösse
(u)
Abbildung 6: Prinzip eines Regelkreises
Regelstrecke
Wirkungsort
Regler
Soll-/Istvergleich
Regelgrösse (x)
(Konzentration)
Messwert
(m)
Messsystem
Sensor
Sollwert (w)
Um die gestellte Aufgabe zu erfüllen (x=w), muss der Wert der Regelgrösse (x) - die
Istgrösse (Istwert) - gemessen werden Messwert (m). Dies geschieht durch
einen Sensor (in der Technik: Messeinrichtung). Dieser wird mit einem Sollwert (w)
verglichen. Tritt zwischen Soll- und Istwert der Regelgrösse eine Differenz auf (xw,
Sollwertabweichung (e)), so muss dieser durch eine entsprechende Einflussnahme
auf die Anlage entgegengewirkt werden. Die Grösse, die zu diesem Zweck geändert
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werden muss, heisst Stellgrösse (y) und kann eine beliebige physikalische oder
chemische Grösse sein. Sie muss lediglich die Bedingung erfüllen, dass eine
Änderung der Stellgrösse eine Änderung der Regelgrösse (x) nach sich ziehen
muss. Der Regelkreis hat nun die Aufgabe die Abweichung zu verringern bzw. ganz
zu beseitigen (Homöostase: die Natur versucht das alte Gleichgewicht wieder zu
finden). Das entsprechende Glied im Regelkreis, wird als Stellsystem bezeichnet
(also der Ort, der die Synthese steuert, z.B. DNA, Proteinsynthese, Hormonsynthese
etc). Das Stellsystem besteht aus dem Stellantrieb und dem Stellglied.
Ein Regelvorgang wird entweder durch Änderung der Sollgrösse (z.B. Krankheit)
oder durch Auftreten einer Störung ausgelöst. Eine Störung kann z.B. eine
plötzliche Änderung der Konzentration, der Umgebungstemperatur oder eines
Volumenstromes sein. Die Grösse, welche die Störung verursacht, wird als
Störgrösse (z) bezeichnet. Jede Änderung der Störgrösse bewirkt eine Änderung
des Istwertes der Regelgrösse. Würde sich die Störgrösse nicht ändern und wäre
keine Änderung des Sollwertes erwünscht, so würde ein einmal in den Sollzustand
gebrachtes System in diesem Zustand verharren. Es wäre keine weitere Änderung
notwendig.
Ein Glied, das den Vergleich zwischen Ist- und Sollwert durchführt und letztendlich
den Wert für das Stellsystem (Steuergrösse u=u(t)) vorgibt, wird als Regler
bezeichnet.
Beispiel: Temperaturregulation des Körpers
Führungsgrösse: Körpertemperatur ca. 37°C (36.4 – 37.2 °C)
Fühler, Regler, Stellglied: Hypothalamus (Thermostat der Körpertemperatur)
Regelgrösse: Stoffwechsel
Störgrösse: Körperliche Aktivität, Bekleidung, Umgebungstemperatur,
Entzündungen
Schematische Darstellung
Ein vereinfachtes Blockschaltbild eines Regelkreises, wie es oft in der
Regelungstechnik verwendet wird, ist in Abb. 2 dargestellt.
w
e
Regler
Abbildung 7: Schematische Darstellung eines Regelkreises
Chemie, 6sm
y
Regelstrecke
Wirkungsort
x
x
z

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Stellgrösse Regelgrösse
Abbildung 8: Prinzip eines Regelsystems
Rückkopplung
Führungsgrösse
Sollgrösse
Regelsysteme:
Alle chemischen und biochemischen Prozesse können mit Regelsystemen und
Regelkreisen beschrieben werden (positive/negative Rückkopplungen,
Gleichgewichte) Systemdynamik
1.2.2 Der Regler
Ein Regler verändert das zeitliche Verhalten der Sollwertabweichung e(t) in
geeigneter Weise derart, dass der Regelkreis insgesamt das geforderte Verhalten
zeigt. Der Regler beginnt an der Messstelle und endet am Stellsystem. Damit gehört
die Vergleichsstelle, welche die Differenz zwischen Ist- und Sollwert bildet (w-x),
sowie der Antrieb des Stellgliedes ebenfalls zum Regler.
Ein Regelkreis besteht aus den beiden Hauptteilen Regelstrecke und Regler.
Die Regelstrecke
Die Regelstrecke ist der Teil der Anlage, der vom Regler beeinflusst wird (z.B. die
Neurotransmitter-, Hormon- oder Proteinsynthese). Die Regelstrecke beginnt am
Stellort (die Stelle, an der das Stellglied in die Wirkungskette einwirkt) und endet am
Messort (die Stelle, an der die Regelgrösse gemessen wird). Das Stellglied (in der
Biochemie die Substanzproduktion) zählt zur Regelstrecke.
Regelstrecken werden nach ihrem Zeitverhalten beurteilt – wie rasch reagiert das
System. Um die Kenngrössen einer Regelstrecke zu bestimmen (Verstärkungsfaktor,
Zeitkonstanten), wird das betrachtete System mit einem definierten Eingangssignal
(y=y(t), z.B. einmalige Zufuhr einer Dosis) beaufschlagt und das Ausgangssignal als
Funktion der Zeit aufgenommen (Sprungantwort, zeitlicher Verlauf des Effekts).
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Simulation
Regler
k Steuergrösse
Istwert
Sollwert
Simulationsmodell
k=0.1, Istwert =0, Sollwert =2
Regler: k * (Sollwert- Istwert)
Abbildung 9: Simulation eines einfachen Reglers
Beispiele für Rückkopplungen
Exotherme Reaktion
Reaktions-
Geschwindigkeit
steigt
2
1.5
1
0.5
0
Istwert
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
Time (Second)
Istwert : Current mmol
Zeitdiagramm: Abszisse: Zeit, Ordinate: Istwert
Der Istwert strebt einem Gleichgewicht zu negative Rückkopplung
Stabilisierung
Temperatur
wird höher
Positive Rückkopplung
Abszisse: Zeit
Ordinate: Temperatur
Positive Rückkopplungen treten bei
allen exothermen Reaktionen auf.
Diese Rückkopplung zeigt ein
exponentielles Verhalten (exponentieller
Anstieg).
Algen bilden
wenig DMS
wenig
Sonnenlicht
Zunahme der
Wolkenbildung
wenig Keime
für Wolkenbildung
Abbildung 10: Beispiele positiver und negativer Rückkopplung
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DMS: CH3-S-CH3
Abnahme der
Wolkenbildung
viel
Sonnenlicht
viel Keime
für Wolkenbildung
Negative Rückkopplung
Algen bilden
viel DMS
Wolkenbildung durch DMS (Dimethylsulfid, von
Algen mit Sonnenlicht produziert) nach James
Lovelock.
Negative Rückkopplungen führen zu stabilen Systemen.
Diese Art der Rückkopplung strebt einem
Gleichgewichtszustand zu (siehe oben).

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1.2.3 Regulation des Stoffwechsels
-
E1 E2
E3 E4
A B C D E
Stoffwechselkette: A E1 B E2 C E3 D E4 E
Wichtig: Substrat und Enzym sind in einem dynamischen Gleichgewicht.
Aus dem Ausgangsstoff A wird über drei Zwischenprodukte B, C und D das
Endprodukt E synthetisiert. Man nennt das eine sogenannte Stoffwechselkette, die
hier von vier Enzymen E1, E2, E3 und E4 katalysiert wird. Da sich das Endprodukt E in
seiner Struktur erheblich vom Ausgangsstoff A unterscheidet, sind mehrere Enzyme
und mehrere Zwischenschritte für die Synthese von E notwendig sind. Wenn nun
genug Endprodukt E hergestellt ist, sollte die Zelle dessen Herstellung einstellen.
Erstens könnte eine zu hohe Konzentration des Endproduktes E für die Zelle
schädlich sein, zweitens verbraucht die Synthese Energie und Rohstoffe, die man an
anderer Stelle sinnvoller nutzen könnte. Wie lässt sich eine Stoffwechselkette
regeln? Ganz einfach könnte das letzte Enzym E4 gehemmt werden, dann würde
kein Endprodukt mehr gebildet. Der Nachteil dieses Verfahrens wäre, dass weiterhin
A abgebaut wird und die Zwischenprodukte B, C und D entstehen. Da D nicht mehr
weiterverarbeitet wird, käme es in kurzer Zeit zu einer Anhäufung von D mit
möglicherweise negativen Folgen für die Zelle. Zudem würde weiterhin der
Ausgangsstoff (A) und Energie verbraucht. Eine viel günstigere Stelle, an der die
Stoffwechselkette beeinflusst werden kann, ist das erste Enzym der Kette, E1. Wenn
E1 gehemmt wird, wird A nicht mehr umgesetzt, und sowohl die Zwischenprodukte B,
C, D wie das Endprodukt E werden nicht mehr gebildet. Es werden keine Edukte und
keine Energie mehr umgesetzt, und die Zwischenprodukte akkumulieren sich in der
Zelle nicht.
1.2.4 Steuerung durch Enzyme
Wie kann das erste Enzym gehemmt werden? So zum Beispiel: Die Hemmung soll
dann eintreten, wenn die Endproduktkonzentration E einen bestimmten Wert erreicht
hat. Warum wird aber E1 nicht auch durch eines der Zwischenprodukte B, C, oder D
gehemmt? Möglich wäre das schon, aber die Konzentration der Zwischenprodukte B,
C und D im Zellplasma ist sehr gering. Sobald das Enzym E1 wenig B synthetisiert
hat, wird das Zwischenprodukt vom nächsten Enzym E2 sofort zu C umgesetzt. Es
kommt somit nicht zu einer Akkumulation von B. Das gleiche trifft für das
Zwischenprodukt C zu. Sobald die Konzentration von C genügend gross ist, werden
die Moleküle C durch das Enzym E3 zu D umgebaut. Und weiter, wenn die
Konzentration von D einen bestimmten Wert erreicht hat, steigt sie auch nicht mehr
weiter an, denn jetzt wandelt das letzte Enzym der Stoffwechselkette D zum
Endprodukt E um. Erst das Endprodukt E wird nicht weiterverarbeitet (sonst wäre es
ja kein Endprodukt). E kann sich daher in der Zelle anhäufen. Also ist es sinnvoll,
dass das Schlüsselenzym E1 vom Endprodukt mit einer negativen Rückkopplung
gehemmt wird!
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Wie kann das Enzym E1 durch das Endprodukt E gehemmt werden? Wenn das
Endprodukt E ähnlich aufgebaut ist wie der Ausgangsstoff A, dann könnte eine
sogenannte kompetitive Hemmung stattfinden: Das Endprodukt E setzt sich in das
aktive Zentrum des Enzyms E1, kann aber nicht weiter verarbeitet werden. Je höher
die Endprodukt-Konzentration E, desto häufiger sind die E1-Moleküle blockiert, und
desto unwahrscheinlicher ist es, dass ein Molekül A umgesetzt werden kann. Dieser
einleuchtende Mechanismus hat eine wichtige Voraussetzung: Der Hemmstoff E
muss dem eigentlichen Substrat A sehr ähnlich sein. Bei der Stoffwechselkette mit
den vier Enzymen dürfte dies allerdings sehr unwahrscheinlich zutreffen. Das
Substrat A wird ja viermal umgebaut, durch die Enzyme E1, E2, E3 und E4. Das
Endprodukt E wird dem Ausgangstoff A molekular sehr wenig ähnlich sein, sondern
dürfte eine wesentlich andere Struktur zeigen. Eine kompetitive Hemmung durch
einen substratähnlichen Stoff ist also als Mechanismus für die Endprodukthemmung
wenig wahrscheinlich, weil das Endprodukt E eine von Substrat A sehr verschiedene
Struktur hat.
Enzyme können in unterschiedlichen Konformationen vorkommen. Nur in einem der
möglichen Zustände passt das Substrat A in das aktive Zentrum und kann zum
Produkt umgesetzt werden. Der andere allosterische Zustand des Enzyms hat ein
verformtes aktives Zentrum, welches das Substrat nicht aufnehmen kann: dieser
Zustand ist somit inaktiv. Eine hohe Konzentration von Endprodukt E führt dazu, dass
das Enzym E1 lange in der inaktiven Konformation verweilt, eine kleine
Endproduktkonzentration führt zu einer kurzen inaktiven Zeit (Geschwindigkeit der
Gleichgewichtseinstellung). Wenn die Endproduktkonzentration niedrig ist, liegt das
Enzymmolekül hauptsächlich in der aktiven Konformation vor, damit kann viel
Endprodukt synthetisiert werden.
Neben dem aktiven Zentrum hat ein sogenanntes allosterisches Enzym ein zweites
reaktives Zentrum, das allosterische Zentrum. Dieses kann von einem Effektor
besetzt werden (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Bei der Endprodukthemmung übernimmt
ein Endproduktmolekül E die Rolle des Effektors, genauer, die Rolle eines Inhibitors
(Hemmstoffs).
Mit Substrat: A E1 B ;
Mit Inhibitor: E E1 B (E ist hier Inhibitor)
Wichtig: Inhibitor und Enzym sind ebenfalls in einem dynamischen Gleichgewicht.
Befindet sich ein Inhibitor (hier E) im allosterischen Zentrum, so liegt das Enzym in
der inaktiven Konformation vor– allosterische Hemmung. Erst wenn der Inhibitor E
das allosterische Zentrum wieder verlässt, kann das Enzym in die aktive
Konformation "zurückklappen" und wieder ein Substrat A umsetzen (allosterisches
Enzym).
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1.2.5 Endprodukthemmung
Modell:
-
E1 E2
E3 E4
A B C D E
Abbildung 11: Endprodukthemmung, Wirkungsdiagramm
Das Endprodukt E blockiert das Enzym E1. Je höher die Konzentration des
Endproduktes E ist, desto grösser ist auch der Anteil der inaktiven Enzymmoleküle
E2 bis E4, und desto niedriger wird die Produktion von E.
Wenn die Endproduktkonzentration wieder sinkt (z.B. weil das Endprodukt E von
einer anderen Stoffwechselkette umgesetzt wird), so erhöht sich der Anteil der
aktiven Enzymmoleküle, und es wird wieder Endprodukt E hergestellt. Das erneut so
lange, bis wieder eine hohe Konzentration erreicht ist.
Simulation einer Stoffwechselkette
Mit einer Simulation kann gezeigt werden, wie diese Regelung der Endprodukthemmung
als dynamischer Prozess abläuft.
rg01
k12 k21 k22
k23
S1 ES1 S2
ES2
rg12 rg22
rg23
kr
Ef1 Eg1 Ef2 Eg2
rge12
rge23
Abbildung 12: Endprodukthemmung, Simulationsdiagramm 6
6 Software: Programm Vensim ® PLE, Ventana Systems, Inc.
Chemie, 6sm
k32
k33
rg33
k34
S3
rg34

Peter Bützer Pädagogische Hochschule St.Gallen
0.002
0.0015
0.001
0.0005
0
Chemie, 6sm
S3
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
Time (Second)
S3 : Current mmol
Abbildung 13: Zeitdiagramm: Endprodukthemmung, Zeitdiagramm und Parameter
Charakteristisch für diese Enzymketten ist der verzögerte Start der Reaktion, der bei
der Gärung mit Hefe sehr gut beobachtet werden kann.
Bei dieser Simulation kann die bei der Gärung gemessene Verzögerung erst mit
minimal 7 „Enzymen“ erreicht werden (man vermutet bei der Gärung 12 Reaktionen).
Gleichungen
(01) Ef1= INTEG ( -rge12, 0.01)
Units: mmol [0,?]
Enzym frei
(02) Ef2= INTEG ( -rge23, 0.01)
Units: mmol [0,?]
Enzym frei
(03) Eg1= INTEG (rge12, 0)
Units: mmol [0,?]
Enzym gebunden (Enzym-Substrat-Komplex)
(04) Eg2= INTEG (rge23, 0)
Units: mmol [0,?]
Enzym gebunden (Enzym-Substrat-Komplex)
(05) ES1= INTEG (rg12-rg22, 0.01)
Units: mmol [0,?]
s2: Substratmenge; in einem vorgegebenen Volumen entspricht das
einer Konzentration; ES: Substrat gebunden im
Enzym-Substrat-Komplex
(06) ES2= INTEG (rg23-rg33, 0.01)
Units: mmol [0,?]
s3: Substratmenge; in einem vorgegebenen Volumen entspricht das
einer Konzentration; ES: Substrat gebunden im
Enzym-Substrat-Komplex
(07) FINAL TIME = 100
Units: Second
17

Peter Bützer Pädagogische Hochschule St.Gallen 18
The final time for the simulation.
(08) INITIAL TIME = 0
Units: Second
The initial time for the simulation.
(09) k12= 1
Units: 1/(Second*mmol) [0,1]
(10) k21= 0.1
Units: 1/Second [0,1]
(11) k22= 1
Units: 1/Second [0,1]
(12) k23= 1
Units: 1/(mmol*Second) [0,5]
(13) k32= 0.1
Units: 1/Second [0,1]
(14) k33= 0.1
Units: 1/Second [0,1]
(15) k34= 0.5
Units: 1/Second [0,?]
(16) kr= 100
Units: 1/(mmol*Second) [0,1000]
Rükkopplungskonstante
(17) rg01= 1
Units: mmol/Second [0,10]
rasche Zufuhr --> rgo1=1 --> das Gleichgewicht wird von unten
erreicht; langsame Zufuhr --> rg01=0.05 --> das Gleichgewicht
wird von unten erreicht
(18) rg12= k12*S1*Ef1-k21*ES1-kr*ES2*Ef1
Units: mmol/Second
Es ist eine Gleichgewichtsreaktion; Annahme: Jedes Molekül s3
blockiert ein Molekül s1; die wirksame Konzentration ist dann
nur noch (s1-s3)
(19) rg22= k22*ES1
Units: mmol/Second [0,?]
(20) rg23= k23*S2*Ef2-k32*ES2
Units: mmol/Second
Es ist eine Gleichgewichtsreaktion
(21) rg33= IF THEN ELSE( ES2>0.001 , k33*ES2 , 0)
Units: mmol/Second [0,1]
Die Elimination erfordert eine minimale Konzentration, unterhalb
dieser Konzentration findet keine Ausscheidung statt
(22) rg34= k34*S3
Units: mmol/Second [0,?]
(23) rge12= k12*Ef1*S1-(k21+k22)*Eg1
Units: mmol/Second [0,?]
(24) rge23= k23*S2*Ef2-(k32+k33)*Eg2
Units: mmol/Second [0,?]
(25) S1= INTEG ( rg01-rg12, 1)
Units: mmol
s1: Substratmenge; in einem vorgegebenen Volumen entspricht das
einer Konzentration
(26) S2= INTEG ( rg22-rg23, 0)
Units: mmol [0,?]
(27) S3= INTEG (rg33-rg34, 0)
Units: mmol [0,?]
(28) SAVEPER = TIME STEP
Units: Second [0,?]
The frequency with which output is stored.
(29) TIME STEP = 0.01
Units: Second [0,?]
The time step for the simulation.
Chemie, 6sm

Vergleich der Simulation mit Messdaten des zeitlichen Verlaufs der Ethanolmenge bei
Gärung mit Hefe
Hefezellen/0.004 Mikroliter
70
60
50
40
30
20
10
0
0 50 100 150
Zeit (s)
Abbildung 14: Vergleich von Messung 7 und Simulation
7
6
5
4
3
2
1
0
Ethanol mg/ml
Hefe
Ethanol
Die Regulierbarkeit des Stoffwechsels durch Enzyme spielt eine mindestens
ebenso wichtige Rolle wie ihre katalytische Aktivität.
Die Regulierbarkeit bestimmt z.B., welcher von zwei alternativen Stoffwechselwegen in
einer gegebenen Situation eingeschlagen wird.
Die Reversibilität der Vorgänge garantiert, dass eine Anpassung zu jedem Zeitpunkt
möglich ist und sich die Zelle auf Änderungen im Substrat- und Produktangebot mit
kleinem Zeitverzug einstellen kann. Es ist leicht erkennbar, dass es sich hierbei um
äusserst wirtschaftliche und effizient arbeitende Mechanismen handelt.
1.2.6 Die Regulation des Grundumsatzes
Iod, aufgenommen als Iodid I - wird in unserem Körper in der Schilddrüse in das Molekül
Thyroxin eingebaut. Dieses Hormon ist ganz entscheidend für die Geschwindigkeit des
Stoffwechsels. Das TSH (Thyroid Stimulating Hormone) regelt über die Schilddrüsenhormon-Konzentration
den Einbau von Iod in Thyroxin (und auch T3). Die TSH-
Produktion in der Hypophyse sinkt bei steigender Schilddrüsenhormon-Konzentration
im Blut. Damit stellt sich mit Hilfe dieses negativen Rückkopplungsprozesses die
bedarfsgerechte Hormonproduktion ein 8 .
7
Krebs, Ch.J.: Ecology; The experimental analysis of distribution and abundance, New York 1972
(1.Auflage) und 1984 (3.Auflage), S.217
8
Lüllmann H., Mohr K., Ziegler A., Taschenatlas der Pharmakologie, Georg Thieme Verlag,
Stuttgart/New York, 1994, 238

Iodidaufnahme
Schilddrüse
Thyroxin
Rückkopplung
Konzentration
Grundumsatz
Abbildung 15: Schilddrüse, Unterfunktion: Kretinismus, Überfunktion: Basedowsche Krankheit
(siehe Stoffwechsel von Tyrosin); Regelkreis
Dieses Beispiel ist nur ein einfachster Regler in einem sehr grossen (komplizierten) und
sehr vernetzen (komplexen) biochemischen Stoffwechsel. Durch die Grösse und die
Vernetzung werden Gleichgewichte erreicht (Homöostase), welche bei vielen
Krankheiten gestört sind. Paracelsus 9 hat mehrere Arbeiten verfasst, in welchen er eine
dynamische und dynamistische Schau der Welt zeigte. Die Krankheit ist nach dieser
Ansicht nicht in der Materie, besteht nicht in zu viel oder zu wenig an Materie 10 : „Sie ist
mit den Kräften verknüpft, die nach einer vorgegebenen Anordnung zusammen den
menschlichen Organismus bilden, dessen Gleichgewicht in vielförmiger und
charakteristischer Weise gestört werden kann.“ Das angesprochene Gleichgewicht
(Homöostase) ist wohl der wichtigste Teil der Aussagen von Paracelsus, ein
dynamisches Gleichgewicht, das von vielen Faktoren beeinflusst und dauernd in
Veränderung ist.
Kälte
- negative Rückkopplung
+ positive Rückkopplung
Steigerung
des
Grundumsatzes
Blutstrom
Blutstrom
+
Hypothalamus
TRH
Hypophyse
TSH
+
+
+ + + +
Schilddrüse
Thyroxin
Zielzellen
Einfluss der Kälte auf den Stoffumsatz
des Körpers
Abbildung 16: Regulation des Grundumsatzes
-
-
Orte der Wirkstoffproduktion (Drüsen und
Wirkstoffe, Hormone)
9 Theophrastus Bombastus von Hohenheim-Arzt, Astrologe, Theologe, geb.10. November 1493 in
Einsiedeln (Schweiz) gest. 24. September 1541 in Salzburg
10 Braun L., Paracelsus, SV international/Schweizer Verlagshaus, Zürich, 1990, 126
Chemie, 6sm
20

1.2.7 Der biochemische Prozess der Blutzuckerregelung
Beispiel: Aufnahme von Kohlenhydraten aus der Nahrung.
STH
Somatotropin
Protein
Glucocorticoide
Leberglycogen
Insulin
Glucagon
Adrenalin
Kohlenhydrate
in der Nahrung
Blutzucker
Fett
Insulin
Adrenalin
Thyroxin, T4
T3
Muskelglycogen
Kohlendioxid
+
Wasser
Abbildung 17: Stark vereinfachtes Schema des KH-Stoffwechsels mit einigen in diesen Unterlagen
behandelten Substanzen.
Somatotropin, STH: somatotropes Hormon, Wachstumshormon (human growth
hormone, HGH) aus 191 AMCS ( Doping).
Glukokortikoide: Nebennierenrindenhormone, Steroidhormone, die den
Kohlehydratstoffwechsel steuern.
Glykogen: Reservekohlehydrat, lange Ketten aus Glukoseresten MG 1 Mio. bis
16 Mio. g/mol.
Adrenalin: Neurotransmitter und Hormon des KH- Stoffwechsels
Glukagon: Hormon, welches Glucose für die Insulinwirkung mobilisiert besteht
aus 29 AMCS, wird in den Langerhansschen Inseln des Pankreas
synthetisiert und durch Glucose freigesetzt.
Insulin: Polypeptidhormon aus 81 AMCS, beeinflusst den Stoffwechsel von
Leber, Fettgewebe und Muskulatur, wird in den Langerhansschen Inseln
des Pankreas produziert ( Doping).
Thyroxin: Für Wachstum, Entwicklung und Stoffwechsel unentbehrliches
Schilddrüsenhormon.
Ein noch viel stärker vereinfachtes Schema der Enzym-Regelung mit den Hormonen
Insulin und Glucagon ist im Folgenden dargestellt und diskutiert:
Chemie, 6sm
21

Fr eiset zun g
vo n In sulin
Pankreas
-Zellen
Leb er b aut Glyco gen
ab und set zt
Gluco se f r ei
Insulin Körperzellen nehmen Muskelzelle
mehr Glucose auf
Beta-Zellen
w erden
st im uliert
Leb er sp eich er t
Gluco se als
Glyco gen
-
Leber
Leber
hoch
Homöostase
Blutzucker-
Konzent r at ion
tief
Glucagon
-
Blut zucker sp iegel
sin kt
-Zellen
w er d en st im ulier t
Pankreas
-Zellen
Fr eiset zun g
vo n Glucago n
Abbildung 18: Die Gegenspieler im Kohlenhydratstoffwechsel: Insulin und Glucagon
Für die Regelung des Blutzuckergehaltes sind im Wesentlichen 2 Regelkreise
verantwortlich:
1) Regelkreis, der bei hoher Konzentration die Blutzuckerkonzentration verringert
(mit Insulin) negative Rückkopplung
2) Regelkreis, der die bei tiefer Konzentration die Blutzuckerkonzentration erhöht
(mit Glucagon) negative Rückkopplung
Beide Regler versuchen zusammen im Wechselspiel, die Blutzuckerkonzentration bei
einem optimalen Wert zu halten, und das auch bei unregelmässiger Zuckerzufuhr
(Nahrung) und variablem Zuckerverbrauch (Leistung).
Alleine das Weiterleiten des Insulinsignals ist noch viel komplexer und ist selbst dann
noch stark vereinfacht, nicht vollständig 11 :
11 nature insight, review article,
http://www.nature.com/nature/journal/v414/n6865/fig_tab/414799a_F2.html, 2004-03-03
Chemie, 6sm
22

Abbildung 19; Insulinwirkung bei der Zielzelle
Simulation der Blutzuckerregulation
Bei aller Komplexheit des Systems kann man versuchen, die wesentlichsten Prozesse
herauszugreifen, zu simulieren und mit der Realität zu vergleichen (Reduktion). Wenn
die Simulation im Aufbau den bekannten Kopplungen und Prozessen weitgehend
entspricht und prinzipiell ein ähnliches Verhalten zeigt, kann man davon ausgehen,
dass die Modellvorstellung nicht ganz falsch sein könnte. Damit kann man eine Theorie
untermauern.
Für die Regelung des Blutzuckergehaltes kennt man Messwerte und man hat
chemische und physiologische Erkenntnisse, wer was regelt. Diese Fakten sind im
Folgenden dargestellt:
Blutglucose (mg/l)
250
200
150
100
50
0 1 2 3 4 5
Zeit (Stunden)
Gesunder
Kranker
Verlauf der Blutglucosekonzentration
Man beachte das Überschiessen (Hyperglycämie) am
Anfang und das Unterschiessen (Hypoglycämie) beim
Gesunden.
Chemie, 6sm
Zuckeraufnahme
in die Zellen und
zur Verbrennung
Nahrung
Stress
23
Insulin
Blutzucker-
Konzentration
Glucagon
Synthese
100 mg/100 ml Blut
Je mehr Blutzucker
desto mehr
Insulin
Bewegung
Physiologische Regelung der
Blutglucosekonzentration
-
Glucogenabbau
und Freisetzung von
Glucose ins Blut
+
Glycogenabbau
Je mehr Blutzucker
desto weniger
Glucagon

Simulation mit Software Stella:
Zeit (Stunden)
Leberglycogen
Insulin Glucagon
Blutzuckerkonz
24
Insulinbildung Speicherung
Freisetzung Glucagonbildung
Diabetes
Insulinabbau
Simulation der Blutzuckerkonzentration Simulationsmodell
kverb
Verbrauch
Zufuhr
Resorption
kres
Glucagonabbau
Abbildung 20: Simulation des zeitlichen Verhaltens der Blutzuckerkonzentration bei einer raschen
Zugabe von Zucker
Folgerung:
Regelprozesse spielen in der Chemie, der Biochemie, der Biologie, der Technik und der
Wirtschaft eine überragende Rolle. Sie steuern nicht nur Zustände, sondern auch die
Dynamik mit welcher diese Zustände erreicht werden.
Regelung der Hormonproduktion durch die Hormonkonzentration im Blut als Simulation:
0.06
0.03
0
Sollwert
kp
externe
Zufuhr
Hormon
Produktion
0 4 8 12 16 20 24 28
Time (Minute)
Hormon Produktion : Current mmol/Minute
Ohne externe Zufuhr von Hormon wird ein
Gleichgewicht erreicht
Chemie, 6sm
ke
Hormon im
Blut Elimination
0.06
0.03
0
0 4 8 12 16 20 24 28
Time (Minute)
Hormon Produktion : Current mmol/Minute
Mit externer Zufuhr von Hormon, wird die
Produktion ganz rasch heruntergefahren!

1.3 Metabolismus als Netzwerk
Im Stoffwechsel sind zwangsläufig viele Vorgänge miteinander verknüpft. Man kann
deshalb die Stoffwechselvorgänge als Karte aufzeichnen, bei der die Prozesse die
Knoten und die Reaktionen die Verbindungen darstellen, als System von Reglern 12,13,14
(wie das Internet). Das Produkt P einer enzymatischen Reaktion wird dabei zum
Substrat S (Edukt) der nächsten Reaktion. Nun gibt es prinzipiell zwei Möglichkeiten
des Ablaufs von Reaktionen: Hintereinander (sequenziell) oder gleichzeitig (simultan,
parallel).
P - S P - S P - S
a b c d
a) Serieller Ablauf
Das Produkt des Enzyms a wird zum Substrat des
Enzyms b, das Produkt des Enzyms b wird zum
Substrat des Enzyms c etc.
a
P - S
P - S
P - S
b
c
d
25
b) Paralleler Ablauf
Das Produkt des Enzyms a wird zum Substrat der
Enzyme b, c und d.
Abbildung 21: Sequenzieller Metabolismus von Enzymen, b) simultaner Metabolismus
Jedes Enzym kann die Reaktionen reversibel durchführen und stellt in einem Netzwerk
des Stoffwechsels einen sogenannten Knoten dar.
Werden Netzwerke aufgebaut, dann sind sie entweder vorwiegend durch viele Knoten
mit wenig Verbindungen (seriell) oder wenig Knoten mit vielen Verbindungen (parallel,
Konvergenz) dominiert.
Viele „einzelne“ Verknüpfungen führen zu einem Random-Netzwerk, wobei die mittlere
Anzahl der Verbindungen die Dimension (scale) bestimmt.
Mit „zentralen“ Knoten mit vielen aus- und oder eingehenden Verbindungen hat die
mittlere Anzahl der Verbindungen keinen grossen Aussagewert, weshalb man hier von
einem Scale-free-Netzwerk spricht.
Die Knoten mit einer grossen Anzahl von Verbindungen sind Angelpunkte oder
Drehscheiben (hubs) im Netz (ca. 5% hubs halten ein Scale-free Netzwerk
zusammen!).
Die sequenziellen Verbindungen haben den Vorteil der grösseren Selektivität, die
simultanen Verbindungen den der grösseren Geschwindigkeit.
12 Cohen D., All the World’s a Net, New Scientist, 13 April, 2002, 24
13 Jeong H., Tobor B., Albert R., Ottavi Z.N., Barabási A.-L., The large-scale organization of metabolic
networks, Nature, Vol 407, 5 October, 2002, 651
14 editorial, Proteomics in a small world, nature structural biology, vol 9, Nr 3, march, 2002, 153
Chemie, 6sm

Random-Netzwerk (exponentiell)
a) Alle Knoten haben ungefähr dieselbe Anzahl
Verbindungen (links). Die mittlere Anzahl gibt den
Grad (scale) des Netzwerks an (Mitte der
Verteilungskurve).
Scale-free Netzwerk
26
b) Es macht keinen eigentlichen Sinn über den Grad
(scale) oder die durchschnittliche Anzahl der
Verbindungen zu Knoten zu sprechen.
Sogenannte Scale-free-Netzwerke haben viele
Knoten mit wenig und wenig Knoten mit einer grossen
Anzahl Verbindungen (hubs).
Abbildung 22: Prinzipielle Unterscheidung von Random- a) und Scale-free-Netzwerken b).
Diese beiden Netzwerktypen lassen sich mathematisch charakterisieren, wenn k die
Anzahl Verbindungen pro Knoten sind.
Anteil Knoten mit k Verbindungen(k)
Scale-free network
Random network
Anzahl Verbindungen (k)
Abbildung 23: Unterschied von Random- und Scale-free-Netzwerken in der grafischen Darstellung
(Random zeigt ein exponentielles Verhalten).
Für das Internet gilt:
Das rasche Wachstum bringt denen Vorteile, die früh ins Netz eingetreten sind.
Je länger ein Knoten existiert, desto grösser ist seine Anzahl Verknüpfungen.
Vorsprung ist hier sehr wichtig. (preferetial attachement positive
Rückkopplung)
In einer Umgebung mit Informationsüberfluss werden rasch zugängliche Knoten
besser gefunden. Das verbessert die Verknüpfungen mit wichtigen Knoten
nochmals.
Je grösser die Kapazität der hubs (Bandbreite, Zugänge, Vernetzung..) desto
rascher ist sein Wachstum.
Chemie, 6sm

Im übertragenen Sinne gelten diese Regeln auch für Terrornetze 15 , Geschäftsbeziehungen,
Infektionen etc.
Praktisch sehen Darstellungen für grosse Netze wie folgt aus:
Random-Netzwerk
Doppelt logarithmische Darstellung
Abszisse: Anzahl Verbindungen k pro Knoten
Ordinate: Anteil Knoten mit k Verbindungen
Scale-free-Netzwerk
Doppelt logarithmische Darstellung
Abszisse: Anzahl Verbindungen k pro Knoten
Ordinate: Anteil Knoten mit k Verbindungen
Abbildung 24: Grafischer Vergleich von grossen Netzwerken unterschiedlicher Struktur
Welches sind Beispiele von Knoten im Metabolismus:
Das Enzym ATP-ase, da ATP als „Energiewährung“ überall in der Zelle benötigt wird.
Die Adenylatcyclase, ein Enzym, das in der Zellmembran (Innenseite) die Umwandlung
von ATP in zyklisches AMP katalysiert; wird aktiviert durch Bindung von als »Erstbote«
(»first messenger«) fungierenden Hormonen an den spezifischen Rezeptor und wirkt
als deren Effektor = Reizvermittler (= »second messenger«) im Adenylatcyclase-
System. Angeregt werden viele biologische Effekte.
Folgerungen für medizinische Massnahmen:
Werden „zentrale“ Enzyme beeinflusst, dann sind die Wirkungen sehr gross. Für
Therapien sind sie jedoch völlig ungeeignet, da sie zu wenig spezifisch sind und die
Wirkungen sich zu breit zeigen.
Aber:
Impfungen sind in der heutigen Zeit der vielen Reisen und Kontakte ausserordentlich
wichtig, wenn Epidemien verhindert werden sollen (etwa 90%!) 16 , vor allem für
Personen, welche viele Kontakte haben (Lehr-, Pflege, Verkaufs-, Bedienungspersonen
etc.).
15 Nagaraj S., Global Guerrillas,
ttp://globalguerrillas.typepad.com/globalguerrillas/2004/05/scalefree_terro.html, 2004-09-25
16 Ahmes E., A. S. Hegazi A.S., A. S. Elgazzar A.S., AN EPIDEMIC MODEL ON SMALL-WORLD
NETWORKS AND RING VACCINATION, International Journal of Modern Physics C
[Computational Physics and Physical Computation], Vol. 13, No. 2 (2002) 189-198
Chemie, 6sm
27

Man kann sich auch ein metabolisches Netzwerk, aufbauend auf den Substanzen als
Knoten vorstellen. Ein Beispiel dazu die Prostaglandine, Substanzen mit den
vielfältigsten Wirkungen 17 , 18 :
HO
O
HO Prostacyclin
HO
6-Keto-PGF 1alpha
O
HO
OH
OH
O
COOH
PGD 2
COOH
OH
Hemmung durch:
Glucocorticoide
Prostacyclin-
Synthetase
Hemmung durch:
Antuphlogistika
Prostacyclin-
Synthetase
Reduktase
O
O
O
O
Isomerase
COOH
HO
HO
Membran-Phospholipide
Phospholipase A 2
COOH
COOH
PGG2 OOH
Cyclooxygenase
(PG-Hydroperoxidase-Aktivität)
OH
Arachidonsäure
Cyclooxygenase
(cycl. Lipoxygenase Aktivität)
OH
PGH 2
COOH
Isomerase
PGF 2alpha
Abbildung 25: Teile des Metabolismus der Prostaglandine
Anregung durch:
Bradikinin, Angiotensin II; ADH
COOH
Lipoxygenase
O
HO
Thromoxan-
Synthetase
Thromoxan-
Synthetase
HO
Reduktase
O
O
Leukotriene
C 3, D 3, E 3
OH
O
OH
PGE 2
S
H 2N
OH
OH
COOH
O
28
COOH
H
N COOH
COOH
Throboxan A 2
TXA 2
COOH
Throboxan B 2
TXB 2
Die Substanz PGH2 bildet einen Ausgangspunkt mit besonders vielen Verbindungen,
während die anderen Substanzen über wenige Wege weiterreagieren. Dieser kleine
Ausschnitt aus dem Stoffwechsel gibt einen Eindruck dafür, dass diese Prozesse mit
Scale-free-Netzwerken dargestellt werden müssen. Das gilt in sehr grossen Bereichen
des Metabolismus.
Beispiel: Der zentrale Stoffwechsel des Darmbakteriums Escherichia coli, ist ein gut
untersuchter Modellorganismus. Das Stoffwechselmodell umfasst 89 Komponenten und
110 Reaktionen und ermöglicht die Beschreibung von Nährstoffaufnahme, -umsetzung
und Zellwachstum. Die Analyse dieses Netzwerkes ergibt, dass es sich - je nach dem
verwerteten Nährstoff - in bis zu eine halbe Million Funktionseinheiten zerlegen lässt.
17 Prostaglandine, Roche-Lexikon Medizin Version 4.0, 1984/1987/1993/1999 Urban & Fischer Verlag,
CD-ROM - 4., neubearb. und erw. Aufl. - 1999
18 Prostaglandine, Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
Chemie, 6sm

Die Glycolyse als Hub 19
Was ist nun das Besondere an diesen Netzwerken? Die Natur, aber auch die Technik
baut sehr oft Scale-free-Netzwerke auf, mit wenigen, aber hochvernetzten und einer
grossen Anzahl wenig vernetzter Knoten (Stoffwechsel der Bakterien, Telefone mit
Zentralen, Energieverteilung, Wasserversorgung etc.). Das trifft für unseren
Metabolismus wie das Internet zu. Im Durchschnitt kann man im Internet mit 19 „clicks“
von einer Seite auf eine beliebige andere Seite gelangen. Selbst wenn das Web um
1000% wachsen würde, wären bei dieser Netzstruktur maximal 21 „clicks“ notwendig 20 .
Neue Verbindungen, z.B. im Internet, werden bevorzugt zu Knoten gemacht, die
bekannt, berühmt und daher auch schon gut verknüpft sind. Das gilt auch für soziale
Strukturen. Auch dort haben bevorzugte Individuen mehr Kontakte, und die Reichen
werden reicher.
19
Nicholson Donald, IUBMB-Nicholson Metabolic Maps, Minimaps & Animaps http://www.iubmbnicholson.org/gif/01.html,
2007-01-29
20
Cohen D., All the World’s a Net, New Scientist, 13 April, 2002, 26
Chemie, 6sm
29

a) Ausschnitt aus der Karte des Metabolismus des
Menschen
b) Ausschnitt aus der Karte der
weltweiten Internet-
Verbindungen
Abbildung 26: Netzwerke des Metabolismus a) und des Internet b). Beide Netzwerke sind in
grossen Bereichen Scale-free.
Für viele biochemische Abläufe wurde der Scale-free-Charakter nachgewiesen. Welche
besonderen Eigenschaften haben diese Scale-free-Netzwerke, dass sie von der Natur
in der ganz langen Evolution bevorzugt vor Random-Netzwerken gebaut wurden?
Die Scale-free Netzwerke folgen somit den beiden zentralen Regeln 21 :
1. Neue Knoten kommen zum bestehenden Netzwerk hinzu.
2. Die neuen Knoten werden mit den alten so vernetzt, dass die Wahrscheinlichkeiten
für Verbindungen zu hochvernetzten Knoten (hubs) grösser sind als zu wenig
vernetzten Knoten.
1.3.1 Stabilität von Netzwerken
Scale-free Netzwerke haben inhärent die Eigenschaft, gegenüber zufälligen Störungen
weniger anfällig zu sein. Das lässt sich an einem einfachen Beispiel zeigen.
21 Barabási A.-L., Albert R., Jeong H., Mean-field theory for scale free random networks, Physica, A 272
Chemie, 6sm
(1999) 173-187
30

P - S P - S P - S
a b c d
d
Fällt aus a b c d Fällt aus a b c d
a - 0 0 0 a - 0 0 0
b 1 - 0 0 b 1 - 1 1
c 1 1 - 0 c 1 1 - 1
d 1 1 1 - d 1 1 1 -
Summe = 6 3 2 1 0 Summe = 9 3 2 2 2
Abbildung 27: Laufende Reaktionen nach einem zufälligen Ausfall eines Enzyms, wenn das
Produkt des Vorläuferenzyms Substrat beim Nachfolger ist (1: arbeitet, 0: fällt aus)
Wenn in den 4 Fällen alle Enzyme arbeiten, dann sind 12 Fälle möglich. Wenn bei
jedem Fall eine Störung bei je einem Enzym auftritt, dann laufen im seriellen 6, im
parallelen Fall immer noch 9 Reaktionen. Es zeigt sich, dass selbst bei einem so
einfachen Modell die parallele Verarbeitung gegen Fehler robuster ist.
Fällt ein Enzym durch Mutation (zufälliges Ereignis) oder anderweitige Störung aus,
kann auf diese Weise rasch ein neuer Weg gefunden werden – das System ist robust
gegen zufällige Veränderungen (Fehler) wie z.B. Mutationen. Mit 100'000 Knoten, total
1’000’000 Verbindungen, wovon 100 hubs mit beispielsweise je 1000 Verbindungen, ist
die Chance 1‰ einen dieser Angelpunkte zu treffen. Man könnte auch sagen, diese
Scale-free Netzwerke sind fehlertolerant. Die Zufallstörung eines Blitzeinschlags in eine
Leitung des Elektrizitätsnetzes führt, bei richtiger Auslegung 22 nur zum kurzen Ausfall
kleiner Teile. Selbst wenn ca. 5% der Knoten ausfallen, ist das Netz noch voll
funktionsfähig. Es ist aber auch sehr verletzlich. Wenn jedoch 5% der hochvernetzten
Knoten ausfallen, steigt die Anzahl der Schritte um das Netz zu durchqueren auf das
Doppelte. Das heisst, gegenüber intelligenten Angriffen sind die Scale-free-Netzwerke
wesentlich mehr gefährdet.
Bei einem Random-Netzwerk, mit durchschnittlich 10 Verbindungen pro Knoten fallen
mit 5% ca. 5000 Verbindungen aus, ein Mehrfaches im Vergleich zu Scale-free-
Netzwerken mit grossen hubs.
Die Hypothese, dass die Natur Scale-free Netzwerke aufbaut, weil sie robust sind, kann
so nicht bestätigt werden 23 . Auch anorganisch-chemische Systeme verschiedener
Planetenatmosphären zeigen dieses Verhalten. Tatsache ist, dass Schlüssel-
Substanzen im Metabolismus hubs darstellen, an denen auch viele neue Reaktionen
ankoppeln. In diesem Sinne konnte gezeigt werden, dass hochvernetzte Knoten
(Substanzen) auch evolutionsmässig alte Substanzen sind.
22 D. Hass, J. Schwarz, H. Zimmermann, Elektrizitätswirtschaft, Jg. 80,S. 923, Heft 25 (1981)
23 Wagner A., The large scale structure of metabolic networks: a glimpse at life's origin?,
http://eclectic.ss.uci.edu/~drwhite/Complexity/Complexity1www.pdf, 29.05.2002
Chemie, 6sm
a
P - S
P - S
P - S
b
c
31

Sehr viele unserer technischen Systeme sind, wie die natürlichen Systeme, über die
Jahre nach diesen Regeln gewachsen und somit Scale-free.
1.3.2 Folgerungen für Massnahmen
Das Gen p53 hat auf das Verhalten von
Tumorzellen einen grossen Einfluss.
Trotzdem ist es für die Krebstherapie sehr
kritisch das Gen p53 zu beeinflussen, da es
für den Bau vieler wichtiger Proteine
verantwortlich ist, p53 ist ein hub.
Andererseits müsste das Ziel von
Wirkstoffen z.B. beim Bakterium
Helicobacter pylori (Abbildung), das
Magengeschwüre verursacht, hubs bei den
Proteinen oder Genen sein.
Abbildung 28: Bakterium Helicobacter
pylori
Bei der Bekämpfung der Ausbreitung von Seuchen ist die „Behandlung“ der „hubs“ vital,
das zeigt das Verhalten der Netze. Ein historisches Beispiel ist die Übertragung von
Kindbettfieber in Spitälern durch das Personal (hubs).
Interessant ist, dass sich die Vernetzungen im Wissenschaftsbetrieb (auch bei
Publikationen gibt es Schlüsselarbeiten), im sozialen Bereich (Beziehungsnetze,
Soziogramme), bei der Gesetzgebung (wichtige Paragraphen), bei Wahlen
(Informationsknoten mit Einfluss) und in der Wirtschaft (Schlüsseltechnologien) sehr oft
mit einem Scale-free-Netzwerk beschreiben lassen. Es lohnt sich daher, die
Eigenschaften, die Strukturen und das Verhalten dieser Netze zu verstehen.
To stop AIDS, find hub, scientists say 24
Mike Martin
SOUTH BEND, Ind., July 23 (UPI) -- Getting the best AIDS treatments money can buy to nations without
money to buy them may be the only way to eradicate the global plague, according to new findings by
Notre Dame University researchers.
Until now, the best arguments for providing costly AIDS drugs to impoverished African and Asian nations
drowning in the illness were humanitarian.
Albert-Laszlo Barabasi and Zoltan Deszo have now provided what may be the first convincing scientific
evidence that slowing acquired immune deficiency syndrome in developing nations may actually halt its
global course. They said poorer nations represent highly concentrated "hubs" or disease centers with just
enough global connectedness to make eradicating the disease within their borders absolutely essential.
"The continued spreading of the HIV virus is remarkable because relatively effective therapies are
available that not only expand the lifetime of infected individuals, but also lower the transmission
probability," Barabasi said in a recent paper on the subject. "The problem is that these expensive
therapies are beyond reach in developing countries."
Building on previous work by Boston University researchers Luis Amaral, H.E. Stanley and coworkers
Barabasi and Deszo claim newly quantified patterns of human sexual contact create a "node-hub"
architecture more typical of a computer network than a populated community.
24 Martin M., To stop AIDS, find hub, scientists say, United Press International - Monday, 23 July 2001
Chemie, 6sm
32

These hubs and nodes, they said, are so concentrated and yet so connected that eradicating any
sexually transmitted disease requires concentrated efforts at the hubs. As in any computer network -- or a
chain of Christmas lights --interrupting the flow of information or electricity at a hub can cause flows to
cease network wide.
So too, Barabasi and Deszo claim, with AIDS. Slow or stop the disease at a hub, they said, and you
severely reduce its ability to spread anywhere else.
"We are indeed familiar with the results by Barabasi and co-workers and are certainly excited by all the
developments coming out," Luis Amaral told United Press International. "We believe that the new focus
on the possibility of characterizing the structure of networks could help the understanding of epidemics
both for human and animal diseases."
The discovery of this new pattern of epidemic transmission is a major step in a worldwide effort. Amaral
and Stanley revealed humans engage in "scale-free" patterns of intimacy: A very few individuals have the
largest number of sexual contacts.
Sociologists and epidemiologists previously had taken for granted the idea that human sexual activity
followed a standard bell-shaped curve: The largest clusters of people would have an average number of
sexual contacts with very few people engaging in either very few or very many sexual encounters at
either ends of the curve.
Instead, the Boston researchers found a curve that gradually curves upward and keeps rising. Most
surprising, a very few 10 percent of men have 48 percent of all sexual encounters, a pattern more like the
distribution of wealth where 1 percent of people control 95 percent of all assets.
Capitalizing on this discovery, Spanish scientists Yamir Moreno, Romualdo Pastor-Satorras and
Alessandro Vespignani showed that "scale-free" transmission patterns allow even the weakest infective
diseases to spread unchecked. The frightening upshot is that given the scale-free pattern of human
sexual contact, "short of a cure or vaccine available to all, the HIV virus will eventually reach the so far
uninfected segments of the population exposed to the disease," Barabasi explained in a recent paper on
the topic.
Now Barabasi imposes a network architecture on AIDS transmission patterns. "Epidemics spread without
a threshold on a scale-free network thanks to hubs and nodes with an unexpectedly large number of
links," Barabasi said. "Once infected, hubs offer an efficient conduit for disease spreading by reaching an
unusually high percentage of other nodes."
As a result, anything less than attacking the disease at its hub represents random treatments that cannot
contain the epidemic because, Barabasi said, they "leave the scale-free nature of the network unaltered."
Mit Netzwerksimulationen konnte man nachweisen, dass grosse Knoten im
Luftverkehrsnetz, wie London, New York oder Frankfurt, für eine rapide weltweite
Ausbreitung einer Epidemie verantwortlich sind - und das weitest gehend unabhängig
vom Ort des ersten Auftretens eines Krankheitserregers. Dabei ist die Kapazität des
Flughafens an einem Knotenpunkt viel weniger entscheidend als der Grad seiner
Vernetzung.
Strategie der Natur:
Sie Stoffwechselprozesse der Natur müssen sehr stabil sein, daher sind Scale-Free-
Netzwerke häufig anzutreffen.
Bewährte Strukturen sind in den Hubs immer wieder anzutreffen, wie z.B. die
Hämgruppe in Hämoglobin, Myoglobin, Cytochrom, Catalase etc..
Chemie, 6sm
33

1.4 Stoffgruppen
Leben hat als Voraussetzung:
Zeit (Leben = Dynamik, Leben = Reaktionen)
Materie (Proteine als „Maschinen“, Mineralstoffe etc,)
Energie (hauptsächlich Kohlehydrate und Fette und andere ATP)
Information (RNA, DNA, Hormone, evtl. Proteine)
„Was die Menschen erschreckt, ist die Tatsache, dass Genetik nichts anderes
ist als Chemie.“
Arthur Kornberg (1918 -) amerikanischer Biochemiker. Nobelpreisträger 1959 „für die
Entdeckung des Mechanismus in der biologischen Synthese der Ribonukleinsäure und der
Desoxyribonukleinsäure“.
Die Substanzen die Lebewesen aufbauen und für die Funktionen benötigen setzen sich
im Wesentlichen aus fünf Stoffgruppen zusammen:
1. Zwanzig verschiedene Aminosäuren, als Bausteine der Peptide und Proteine.
(H2N-CH-R-COOH) (Nährstoffe: Proteine).
2. Fünf verschiedene Purine und fünf verschiedene Pyrimidine,
die Bausteine der Nukleinsäuren, der Energiewährung und der
Energieüberträger. (RNA, DNA, NADH, ADP, ATP...). Pro Tag
kann die ATP-Produktion bis zur Hälfte des Körpergewichts
ausmachen!
N
N
N
N
N N
H
Pyrimidin Purin
Bausteine der Nukleinsäuren
Purin: Baustein von Guanin und Adenin, Pyrimidin: Baustein von Uracil, Thymin und
Cytosin.
3. Einfache Zucker als Energiestoffe und Strukturmaterialien (Nährstoffe:
Kohlehydrate mit der Summenformel {CH2O}).
H
HO
H
HO
HOC
CHO
2
3
4
5
a)
1
H 2
H
OH
OH
H
HO
HO
H 1
2
3
H
HO
CHO
CH2OH H
4
5
OH
H
b) c)
4
HO
HO
3
6
CH2OH
O
Abbildung 29: a) Zick-Zack-, b) Fischer- c) Sessel-Konformationsformel von Glucose
Chemie, 6sm
5
2
HO
1
OH
O
N
O
N
34
Coffein
N
N

4. Einfache Fettsäuren, Terpene und Steroide sowie Lipide, die im Körper
Zellmembranen, Reservestoffe und Hormone bilden (Nährstoffe: Fette).
Arachidonsäure
Isopren
5. Vitamine sowie viele Sekundär- und Nebenbestandteile. Mineralstoffe und
Spurenelemente als Ionen (Fe, Cu, Co, Se, Zn...)
Syntheseleistungen einer Zelle:
Für die oben erwähnten Stoffgruppen wird unterschiedlich viel Energie aufgewendet:
Einen Begriff von der Synthese-Leistung einer wachsenden Zelle mögen die folgenden
Angaben (Anzahl der pro Sekunde synthetisierten Moleküle, in Klammern % der
aufgewendeten Biosynthese-Energie) für das Bakterium Escherichia coli geben:
Proteine 1400 (88.0),
DNA 0.033 (2.5),
RNA 12.5 (3.1),
Polysaccharide 32.5 (2.7) ;
Lipide 12’500 (3.7) ;
Eine Bakterienzelle wendet also ca. 88% ihrer Energie alleine für die Protein-
Synthese auf!
Chemie, 6sm
O
OH
35

1.5 Empfindungen als biochemische Wirkungen
Die Empfindungen: Geruch, Geschmack, Gehör, Sehen, Tasten sind logarithmisch, das
besagt das Weber-Fechnersches Gesetz:
Effekt/Reiz
5
4
3
2
1
0
0 20 40 60 80 100
Stimulus/Reiz
Effekt/Reiz
5
4
3
2
1
0
1 10 100
Stimulus/Reiz
x-Achse: linear x-Achse: logarithmisch
Abbildung 30: Die logaritmische Empfindung
Abbildung 31: Die 4 Rezeptoren für verschiedene
Geschmacksrichtungen sind überall auf der Zunge verteilt –
hier nur die grössten Konzentrationen.
36
Diese Darstellung ist etwas
ungenau!
Die Zunge ist nicht in einzelne
Zonen für verschiedenen
Geschmack eingeteilt 25 . Eine
Geschmacksnervenzelle
reagiert bei mehreren
Geschmacksqualitäten.
Der 5. Geschmack Umami fehlt!
Man kennt 5 verschiedene Rezeptoren auf der Zunge:
süss sauer salzig bitter „Umami“
Aminosäuren
Zucker Essigsäure Kochsalz Chinin Glutamat (das
Salz), auch
andere AMCS
b
0.5 % 0.007 % 0.25 % 0.000’05 % c
1000
bestimmte
140
H3O
500 1 d
Moleküle
+ Na + bestimmte bestimmte e
Moleküle Moleküle
vergeht schnell
vergeht langsam f
binden Süssstoffe
an einen
membrangebundenen
Rezeptor
H + -Ionen
blockieren die K + -
Kanäle
wirkt über einen
Membranrezeptor,
IP3 und
Ca 2+
im Wesentlichen
ein „Geschmacksverstärker“.
a: Geschmack; b: Beispiel; c: Mittlere feststellbare Konzentration; d: Verhältnisse relativ zu bitter = 1; e:
Welche Stoffe; f: Besonderes, g: chemische Reaktion.
Alle Mittel, welche die Bewegung der Moleküle einschränken, stumpfen den
Geschmack ab (Sirup, Fett, Gelatine etc.) verfeinern einer Sauce!
Beispiele: Rahm nimmt dem Kaffee oder Tee den bitteren Geschmack, ebenso Sauce
oder Eiweiss in Bouillon.
25
Smith D.V., Margolskee R.F., Das Geheimnis des Geschmacksinns, Spektrum der Wissenschaft, Juli
2001, 44
Chemie, 6sm
a
g

Folgerung:
Rezeptoren sind sehr spezifisch aber auch sehr unterschiedlich in der Empfindlichkeit.
Wir essen viel Süssstoffe: Die Empfindlichkeit ist klein, der Geschmack vergeht rasch.
N.B. Man kennt heute möglicherweise einen 6. Geschmack: „Hot“, heiss. Dieser hat
eigene, spezielle Rezeptoren (z.B. Capsaicin).
Capsaicin 26
[8-Methyl-trans-6-nonensäure-(4-hydroxy-3- methoxybenzylamid)] CAS 404-86-4
H 3CO
HO
N
H
O
C18H27NO3, MR 305,42. Es ist in Wasser kaum, in den meisten organischen Lösungsmitteln
gut löslich. Capsaicin verursacht den scharfen Geschmack der Paprika-Früchte,
Chillies und anderen Capsicum-Arten (noch in einer Verdünnung von 1:105), in denen
es zu 0,3–0,5% enthalten ist. Capsaicin ist ein starkes Reizmittel. Die Schärfe der
Capsicum-Früchte ist neben Capsaicin auf mindestens 9 weitere Capsaicinoide
zurückzuführen.
Verwendung: In alkoholischer Lösung für hyperämisierende Einreibungen gegen Frostbeulen,
Gliederreissen, Rheuma (ABC-Pflaster) und dergleichen. In geringen Dosen
steigert Capsaicin die Salzsäure-Sekretion (Ausscheidung) im Magen. Eine chronische
Überdosierung des Gewürzes bewirkt chronische Gastritis 27 , Nieren- und Leberschädigungen.
Auf der Schleimhaut verursacht Capsaicin schon in kleinen Mengen
Reizungen; bei längerer Einwirkung entstehen Geschwüre und Nekrosen
(abgestorbenes Gewebe).
Biosensor als Analogie zu Empfindungen
R e z e ptor
Abbildung 32: Prinzip eines Biosensors
Signal
CH 3
Transduktor Elektronik
Anwendung:
Kommerziell verfügbar sind zur Zeit insbesondere Enzym-Elektroden. Sie werden im
Gesundheitswesen eingesetzt, zur Kontrolle biotechnologischer Prozesse, in der
Lebensmittel-Industrie sowie im Umweltschutz. Mit Biosensoren analysiert werden z. B.
Glucose, Galactose, Lactose, Ethanol, Milchsäure oder Harnsäure.
26 Capsaicin, Römpp Lexikon Chemie – Version 1.2, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1996
27 Gastritis: Entzündung der Magenschleimhaut
Chemie, 6sm
CH 3
37

2 Aminosäuren, Peptide, Proteine
Jöns J. Berzelius prägte 1838 den vom griechischen Wort proteios ("erstrangig")
abgeleiteten Begriff "Protein", um die Wichtigkeit jener Stoffgruppe zu betonen.
2.1 Aminosäuren
2.1.1 Aufbau
Jede Aminosäure, die an der Zusammensetzung von Proteinen (Eiweiss) beteiligt ist,
besitzt wenigstens eine Amino- (-NH2) und eine Carboxylgruppe (-COOH) und beide
sind mit dem gleichen Kohlenstoffatom verknüpft (Aminocarbonsäure). Die allgemeine
Strukturformel ist daher folgende:
+
NH 2
R C COOH
H
NH 3
-
R C COO
Abbildung 33: Eine Aminosäure in der neutralen und der zwitterionigen Form
R steht dabei für unterschiedliche Gruppen Seitenkette, diese ist ein
Charakteristikum jeder Aminocarbonsäure (AMCS).
Die funktionellen Gruppen von allen AMCS sind:
Amin (schwach basisch) und
Säure (schwach sauer).
Aminosäuren sind in Wasser gelöst Zwitterionen, sie sind amphoter (können als Säure
oder Base fungieren).
2.1.2 Pufferwirkung
Puffer
Von Fernbach 1890 in bildlicher Übernahme der entsprechenden mechanischen
Vorrichtung an Eisenbahnwagen geprägte Bezeichnung für eigentlich als Puffer-Lösung
zu bezeichnende Lösung aus einer schwachen Säure (z. B. Essigsäure) mit einem
praktisch völlig dissoziierten Neutralsalz derselben Säure (z. B. Natriumacetat).
Wird etwas Base oder Säure zu einer Aminosäurelösung zugegeben, so ändert sich der
pH-Wert kaum (Pufferung).
Die AMCS funktionieren als Puffer (wandeln eine starke Säure in eine schwache Säure,
eine starke Base in eine schwache Base um) – sie sind wichtig für die Säure-Basen-
Regulation 28 .
28 Davenport H.W., Säure-Basen-Regulation, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, 1973
Chemie, 6sm
H
38

Die Wirkung der in Puffer-Lösung enthaltenen Puffer-Substanzen (hier AMCS) beruht
auf der Abfangreaktion von Wasserstoff- bzw. Hydroxid-Ionen unter Bildung schwacher
Säuren bzw. Basen auf Grund ihres Dissoziationsgleichgewichts.
Chemische Reaktionen eines Aminosäure-Puffers:
Zugabe von Säure: Aus der schwachen Base -NH2 wird die „schwache“
korrespondierende Säure –NH3 +
Zugabe von Base: Aus der schwachen Säure –COOH wird die „schwache“
korrespondierende Base –COO -
Beispiel:
(R-COO - + Na + )
Gelöstes Salz
der schwachen
Säure
+ HX R-COOH + (Na + + X - )
Zugabe der
starken Säure
Herleitung der Puffergleichung:
gelöste
schwache
Säure
gelöstes Salz
der starken
Säure
Allg. Gleichung für eine Säure: HA + H2O H3O + + A - ; HA: Säure, A - : konj. Base
[ H3O
] [ A ]
[ A ]
Säurekonstante: Ks [ H3O
] ; beidseitig –log
[ HA]
[ HA]
[ A ]
pH pKs log ;
[ HA]
; Henderson Hasselbalchsche Gleichung, Puffergleichung
Beispiel: Wirkung der Aminosäure Glycin
Sie haben eine Lösung mit 0,1 mol/l Glycin (pH 7, pKs =7). Zu dieser geben Sie 0,01
mol/l Salzsäure. Wie stark ändert sich der pH-Wert im Vergleich zu dest. Wasser?
[ A ] 0.
09
Glycinlösung: pH pKs log
7 log
6.
91
[ HA]
0,
11
Dest. Wasser: pH = -log[H3O+] = -log[HCl] = -log[0,01] = 2
Aminosäuren, Peptide (kleine Moleküle aus AMCS) und Proteine (grosse Moleküle aus
AMCS) sind in unserem Blut wichtige Puffer – sie halten den pH-Wert stabil.
L-Alanin Elektronendichte HOMO
hohe
Elektronendichte
beim Stickstoff
(freies EP)
Abbildung 34: Struktur und elektronische Eigenschaften des Moleküls L-Alanin
Chemie, 6sm
39
LUMO
kleine
Elektronendichte
beim zentralen
Kohlenstoff (+ Pol)

Viele Aminosäuren sind sowohl frei als auch in Verbindung durch spezielle
Farbreaktionen zu erkennen, und allen gemeinsam ist eine Farbreaktion mit einem
Reagenz, das man Ninhydrin nennt. Diese Reaktion wird auch zum Nachweis der
Aminosäuren von Fingerabdrücken verwendet 29 .
2.1.3 Stereochemie der Aminosäuren (Chiralität)
R
H2N C OH
H
H
H2N C OH
R
O
O
L-Aminosäure D-Aminosäure
Abbildung 35: Chiralität bei alpha-Aminosäuren 30,31
L-AMCS: H ist bei der Kette hinten D-AMCS: H ist bei der Kette vorne
L-Phenylalanin
-H: rechts hinten
-NH2: links hinten
schmeckt süss
Abbildung 36: Räumliche Darstellung der Chiralität
D-Phenylalanin
-H: links hinten
-NH2: rechts hinten
schmeckt bitter
Bei Asparagin ist R-Asparagin süss, S-Asparagin bitter. Die räumlichen Verhältnisse
sind so, dass das alpha C-Atom bei Asparagin genau umgekehrt ist, wie beim
Phenylalanin.
Die 20 proteinogenen Aminosäuren unterscheiden sich fast nur in ihrer Seitenkette R
(es gibt exotische Ausnahmen). Das zentrale C stellt ein chirales Zentrum dar (4
unterschiedliche Gruppen angehängt). Nur die einfachste -AMCS, das Glycin, mit R =
H, ist achiral. Die Aminosäuren Threonin und Isoleucin besitzen ein zweites chirales
Zentrum in der Seitenkette. Fast nur L-Aminosäuren werden in Proteine eingebaut (D-
AMCS sind sehr selten, wenn, dann oft in Ringen).
29
Sodhi G.S., Kaur J., Chemical Methods for Developing Latent Fingerprints, J.of Chem.Educ., Vol. 76,
No.4, April 1999, 488A
30
Brunner H., Rechts oder links. In der Natur und anderswo, VCH Weinheim, 1999
31
Wachtel S., Jendrusch A., Der Linksdrall in der Natur, Deutscher Taschenbuch Verlag GmbH & Co.
KG, München, 1993
Chemie, 6sm
40

2.1.4 Besonderheiten einiger AMCS
Man gruppiert die AMCS entsprechend den chemischen Eigenschaften der
Seitenketten (in Klammer Abkürzung mit 3 Buchstaben, Abkürzung mit 1 Buchstaben):
A. mit unpolaren Seitengruppen:
NH +
3 H3C NH +
3
H3C C
-
COO H3C CH C
-
COO
H
H
H 3C
CH 3
L-Alanin L-Valin L-Leucin
(Ala,A) (Val,V) (Leu,L)
H 3C
NH 3
-
H3C CH2C C COO
H H
+
NH 2
L-Isoleucin L-Prolin
(Ille,I)
(Pro,P)
NH 3
-
CH2 C COO
H
+
+
H
COO
-
CH
H
N
NH 3
-
CH2 C COO
H
NH 3
+
CH2 C COO
-
L-Tryptophan
(Trp,W)
-
H3C S CH2CH2 C COO
L-Phenylalanin L-Methionin
(Phe,F)
(Met,M)
Diese Aminosäuren sind lipophil, fettlöslich. Die Seitenketten dieser Aminosäuren
binden kein Wasser, sondern stossen dieses ab (sie sind hydrophob).
Besonderheiten zeigt:
Isoleucin mit 2 chiralen Zentren.
Tryptophan mit einem Stickstoff in der Seitenkette und
Methionin mit einem Schwefelether.
Chemie, 6sm
H
NH 3
H
+
+
41

A. mit polaren ungeladenen Seitengruppen:
NH 3
-
H C COO HO CH2 C COO
- -
HO
CH2 C COO
H 3C
H
+ + +
NH 3
H
Glycin L-Serin L-Tyrosin
(Gly,G) (Ser,S) (Tyr,Y)
H
-
C C COO
HO
NH 3 +
H
NH 3
H
H2N NH +
3
C CH2C -
COO
L-Threonin L-Cystein
L-Asparagin
(Thr,T)
(Cys,C)
(Asn,N)
H 2N
O
C CH 2
NH 3
-
HS CH2 C COO
H
NH 3 +
+
CH2 C
H
-
COO
L-Glutamin
(Gln,Q)
Cysteine können unter Abspaltung von 2 H eine Schwefelbrücke (-S-S-) bilden (mittlere
Bindungsenergie: 255 kJ/mol). Diese Brücke ist wichtig für die Stabilisierung vieler
Peptide und Proteine. Andererseits sind diese Schwefelverbindungen gegen Oxidation
sehr empfindlich. Die Schwefelatome, auch jene von Methionin, können mit vielen
Schwermetallen eine Verbindung eingehen, was die Toxizität der Schwermetalle z.T.
erklärt.
Abbildung 37: Elektronendichte- Verteilung von Tyrosin mit -NH3 + und -COO -
Chemie, 6sm
O
H
42

Saure A. (besitzen neg. geladene Seitengruppen):
-
O
NH +
3
-
O
NH +
3
C CH2C COO
-
C CH2CH2 C
-
COO
O
Basische A. (besitzen pos. geladene Seitengruppen):
NH 3
+
-
H3N CH2CH2 CH2 CH2 C COO
H 2N
H2N +
+
HN
C
N
H
H
L-Aspartat L-Glutamat
(L-Asparaginsäure;Asp,D)
(L-Glutaminsäure;Glu,E)
NH CH 2
CH 2
NH 3
C
H
+
-
COO
O
H
+
+
CH
-
2 CH2 C COO
H
L-Lysin (Lys,K)
L-Arginin (Arg,R)
L-Histidin (His,H; bei pH 6)
Diese Seitenketten sind besonders empfindlich auf pH-Änderungen, da sie dabei eine
Ladung aufbauen können (Ionen):
Saure Seitenketten sind im basischen negativ geladen (Anionen),
basische Seitenketten sind im sauren positiv geladen (Kationen).
Anwendung:
Das Salz von Acetylsalicylsäure und Lysin ist sehr gut wasserlöslich:
Erstens biltet die Aminosäure ein Zwitterion (geladen) und
Zweitens bildet die Acetlysalicylsäure mit dem Amin des Lysins ein zweites
Ionenpaar.
Chemie, 6sm
NH 3
H
43

2.1.5 Stoffwechsel von Aminosäuren
2.1.5.1 Von Cystein zu Taurin
Endprodukt des Abbaus von L-
Cystein (-CO2)
C2H7NO3S, MG: 125.14 g/mol
C: 19.19%; H: 5.64%; N:
HS
Oxidation
HO3S
11.19%; O: 38.35%; S: 25.62% H2N COOH
H2N
Farblose Säulen in Wasser mit
neutraler Reaktion
Cystein
Taurin
Gut löslich in Wasser 6.5% bei 12°C. Unlöslich in Alkohol , Ether.
Smp. 300°C (Zers.), Liegt als Zwitterion vor, pK1: 1,5; pK2: 8,74
Säure
Base
Taurin (Aminoethansulfonsäure) kommt vor allem als Konjugationspartner gepaarter
Gallensäuren, Glykochol- und Desoxycholsäure als Taurocholsäure vor.
Taurin wurde erstmals von Gmelin 1824 aus
Ochsengalle hergestellt; der Name Taurin ist
von griechisch tauros= Stier hergeleitet, da
beim Kochen von Ochsengalle mit Säure
Taurin aus der Taurocholsäure abgespalten
wird. Im Organismus (ausser in dem von
OH
H
Katzen!) entsteht es aus Cystein.
Taurin ist ein inhibitierender Neurotransmitter
(Klasse der Neuropeptide) und
stabilisiert Zellmembranen. Relativ hohe
HO
H
OH
Cholsäure
Konzentrationen von Taurin findet man im ZNS, in der Retina und im Herz. Taurin-
Defizite können bei Epilepsie, Mongolismus, Sehschwächen und Herzrhythmus-
störungen
eine Rolle spielen.
Es ist ein wichtiger Bestandteil für die Entwicklung bei Säugern. Kommt in Muttermilch
beim Menschen, aber nur in sehr geringen Mengen in der Kuhmilch vor. In einigen
Kindernahrungsmitteln
wird Taurin deshalb auf den Wert der Muttermilch angereichert.
In Fleisch kommt Taurin in der Lunge, in Ochsenfleisch, in Haifischblut, in Austern
etc.
vor. Mono-, Di- und Trimethyl-Taurin wurden bei Rotalgen und Riesenkieselschwämmen
nachgewiesen. Taurin ist ein Zwischenprodukt bei der Herstellung von
Farbstoffen, Arzneipräparaten, Reinigungsmitteln
usw., es wird unter anderem gegen
Gallensteine und Schimmel angewendet.
Chemie, 6sm
- O3S
+ H3N
O
44
OH

2.1.5.2 Tyrosin im Stoffwechsel
Tyrosin: eine Aminosäure im Stoffwechsel
HO
HO
HO
HO
HO
HO
HO
COMT
HO
HO
O
O
OH
NH 2
OH
NH 2
OH
NH 2
OH
NH 2
NH
Tyrosin
Hydroxylierung
Decarboxylierung
L-Dopa
Decarboxylierung
Aromatische Aminosäure-Decarboxylase, AAD
Dopamin,
reguliert komplexe Bewegungsabläufe
kann Blut-Hirn-Schranke nicht überwinden
Hydroxylierung, stereoselektiv
HO
Noradrenalin
stimuliert den Wachzustand,
die Stimmungslage,
den Blutdruck
Methylierung
Catecholamin-O-Methyltransferase, COMT
Adrenalin
steigert den Blutdruck und
die Herzfrequenz
Thyramin,
z.B in Käse
NH 2
Thyroxin, T4, T3
Melanin
Dopaminmangel: Parkinsonsche Krankheit (Symptome: leise Stimme, gebückte
Haltung, Traurigkeit, Abnahme des Mienenspiels, verlangsamte Denkabläufe,
Störungen des vegetativen Systems) Medikament: L-Dopa mit AAD- und COMT-
Hemmern, weil sonst nur ca. 1% des L-Dopa im Gehirn zu Dopamin wird!! Mit diesen
Enzym-Inhibitoren sind es 20-30% 32 .
32
Diederich F., Lerner Ch., Chemischer Baustein im Kampf gegen Parkinson, Bulletin ETH-Zürich, Nr.
282, Sept. 2001, 14ff
Chemie, 6sm
45

Dopamin Noradrenalin Adrenalin
(Die Halbwertszeit ist mit
10-30 Sekunden extrem
kurz.)
Abbildung 38: Stick and Ball-Modelle einiger Neurotransmitter
Die chemische Synthese von L-Dopa geschieht heute mit einer sogenannt
asymmetrischen katalytischen Hydrierung, die 1968 erstmals von William Knowles
durchgeführt wurde. Er erhielt dafür, zusammen mit Ryoji Noyori und Barry Sharpless
2001 den Nobelpreis für Chemie:
Abbildung 39: Asymmetrische katalytische Hydrierung zu L-Dopa, asymmetrischer Katalysator
DiPAMP
Chemie, 6sm
46

Me
HO
Rezeptor
HO
Komplexbindung
Mg, Ca van der Waals
OH
H- Brücke
NH+
Ionenbindung
Abbildung 40: Adrenalin chemisch gebunden am Rezeptor (verschiedene Bindungstypen)
Nicht nur die Form der Wirkstoffe ist entscheidend, die chemischen Bindungen an
den Rezeptor spielen bei der Wirkungsauslösung eine ebenso grosse Rolle.
Neurotransmission: L- Adrenalin ist ein Neurotransmitter des adrenergen
Nervensystems, wird in dessen Neuronen synthetisiert und von ihnen freigesetzt. Es
wirkt auf - und -Adrenozeptoren, wobei die -Affinität überwiegt.
Hormonwirkung: L-Adrenalin wird als Nebennierenhormon zusammen mit dem
chemisch und physiologisch nahe verwandten L-Noradrenalin im Nebennierenmark
gebildet und von dort ins Blut ausgeschüttet. Im Stoffwechsel der Leber und der Muskulatur
aktiviert L- Adrenalin die zur Bildung von Adenosin-3',5'-monophosphat notwendige
Adenylat-Cyclase, was durch eine Aktivierungskaskade (Phosphorylierungen
durch Protein-Kinasen) schliesslich zur Stimulierung der Phosphorylase und zu
erhöhtem Glykogen-Abbau führt. Der damit verbundene Anstieg des Blutzuckers
ermöglicht dessen Vergärung zu Milchsäure in den Muskeln. In Fettgewebe bewirkt L-
Adrenalin die Aktivierung von Lipasen und somit eine Steigerung des Fettabbaus. Da L-
Adrenalin ausserdem den oxidativen Stoffwechsel in den Zellen steigert, bewirkt es
insgesamt eine erhöhte Einsatzbereitschaft des Organismus, sei es zu Arbeit, Angriff
oder Flucht. Dementsprechend beobachtet man auch eine Steigerung der L- Adrenalin -
Ausschüttung in Stress-Situationen. In kleineren Dosen bewirkt z. B. auch Nicotin eine
Freisetzung von L- Adrenalin und L-Noradrenalin.
Der Abbau des in das Blut abgegebenen Adrenalins (wie auch des Noradrenalins)
erfolgt durch Catechol-O-Methyltransferase = COMT und Monoaminooxidase = MAO
(d.h. durch O-Methylierung bzw. Desaminierung zu Vanillinmandelsäure = 3-Methoxy-4hydroxymandelsäure).
Es wird aber auch in geringen Mengen unverändert durch die
Nieren ausgeschieden.
Chemie, 6sm
47

2.1.5.3 Nervenreizleitung
Am gleichen Nervenreizleitung-Prozess, an dem auch der Neurotransmitter
(Botenstoff, Nervenreizüberträger) Dopamin beteiligt ist, können auch andere
Substanzen reagieren (siehe Neurochemie 33 , 34 ).
Synaptosomen
präsynaptisch
Freisetzung
Rückresorption
Enzymat.
Abbau
Rezeptor
Reaktion
Elektr.
Bindung
Impuls Gleichgewicht
Nervenreiz
Enzym
Produktion
synaptischer
Spalt
postsynaptisch
Abbildung 41: Die Synapse mit den chemischen Prozessen (ein Regelsystem)
Das Simulationsdiagramm zu diesem Schema:
Reizstärke
Synaptosomen freisetzen Synapse binden
Rezeptoren
synthetisieren
ks
rückresorbieren
kr
kb
abbauen
ka
desorbieren
Die entsprechenden Gleichungen (mit Vensim PLE):
(01) abbauen= ka*Synapse (Abbaurate prop. Konzentration)
(02) binden= kb*Synapse (Bindungsrate prop. Konzentration)
(03) desorbieren= kd*Rezeptoren (Desorptionsrate prop. Konzentration)
(04) Effekt= IF THEN ELSE(Rezeptoren>=1,Rezeptoren ,0 ) (Proportionalitätskonstante hier
=1)
(05) FINAL TIME = 100
Units: millisec
The final time for the simulation.
(06) freisetzen=IF THEN ELSE(Synaptosomen

(07) INITIAL TIME = 0
Units: millisec
The initial time for the simulation.
(08) ka= 0.1
(09) kb= 0.1
(10) kd= 0.1
(11) Kdiss= kd/kb (Dissoziationskonstante entspr. ED(50))
(12) kr= 0.1
(13) ks= 0.1
(14) Reizstärke= 0.1
(15) Rezeptoren= INTEG (binden-desorbieren, 0)
(16) rückresorbieren= kr*Synapse (Rückresorptionsrate prop. Konzentration)
(17) SAVEPER = TIME STEP
The frequency with which output is stored.
(18) Synapse= INTEG (+freisetzen-binden+desorbieren-rückresorbieren-abbauen,0)
(19) Synaptosomen= INTEG (+rückresorbieren-freisetzen+synthetisieren,1)
(20) synthetisieren= ks
(21) TIME STEP = 1
The time step for the simulation.
Agonisten oder Antagonisten können:
gleich wirken, aber vielleicht stärker oder schwächer (Agonisten)
blockieren (Antagonisten)
die Freisetzung aus den Synapsenbläschen fördern oder blockieren
den Abbau blockieren (Inhibition der Enzyme im synaptischen Spalt)
den Abbau beschleunigen (Adaption, Sucht)
die Rückaufnahme (Reuptake) beschleunigen, unterdrücken
das Gleichgewicht stören (Adaption, Sucht)
Neurotransmitter
Ausschüttung
Nervenreiz
Rückresorption/Abbau
Abbildung 42: Ein einfacher Regler im Körper (schematisch)
Abbildung 43: Dopamin, mikroskopische Aufnahme 35
Neurotranmitterkonz.
synapt. Spalt
35 Dopamin: http://micro.magnet.fsu.edu/micro/gallery/neurotrans/neuro1.html, 27.02.01
Chemie, 6sm
49

Dopamin und Konkurrenten
HO
H2 N
OH Dopamin
H 3 C
OCH3
OCH3
H2 N
Dom
H3 C O
H3 C O
Abbildung 44: Die Neurotransmitter Dopamin und zwei Drogen im Vergleich
O CH 3
NH2
Mescalin
Mescalin: Psychodelicum, hochwirksames Halluzinogen, Wirkstoff des Peyotl Kaktus,
verwendet von Azteken und mexikanischen Indianern
DOM: hochwirksames Psychodelicum, 1967 an einem Hippie - Fest in San Francisco
aufgetaucht, Name STP (serenity (Heiterkeit, Gelassenheit), tranquility, peace).
Folgerung:
Die Drogen greifen im Zentralnervensystem dort an, wo auch die Neurotransmitter
wirksam sind.
Tabelle 1: Wirkungen von Agonisten und Antagonisten
Wirkung der Nerven
Wirkung der Substanz anregend dämpfend
Agonist + -
Antagonist - +
2.1.5.4 Die Synapse, eine chemische Schaltstelle
Eine Synapse ist wie eine Diode Leitet nur in einer Richtung.
Stärke eines Nervenreizes
Ein Nerv „feuert“ ca. 10-50 mal pro Sekunde (50 Hz), was bei einem sehr starken Reiz
auf bis zu 500 mal steigen kann (500 Hz). Die Stärke eines Nervenreizes ist somit nicht
von der Amplitude (Spannung) sondern von der Geschwindigkeit der Impulse abhängig
(digitales Verhalten).
Geschwindigkeit der Übertragung im synaptischen Spalt:
Synaptischer Spalt: 15 - 25 nm (1 nm = 10 -9 m = 10 -7 cm, 20 nm = 2010 -9 m)
Zum Vergleich: Die Bindungslängen C-C im aromatischen Ring sind ca. 0,14 nm
Chemie, 6sm
50

Zeit t für die Reizübertragung durch Diffusion 36 :
Diffusionszeit: t = l 2 /D;
l : Distanz (m);
D: Diffusionskonstante 10 -9 m 2 sec -1 (in Wasser)
Für 1 cm Wasser: t 10 -4 /10 -9 sec = 1666 Min = 27.8 Stunden !!
Für den Synaptischen Spalt (l = 20 nm = 2010 -9 m):
t = (210 -8 ) 2 /10 -9 = 410 -7 sec = 0.4 s !!
Folgerung:
Bei den ausserordentlich kleinen
Distanzen des synaptischen
Spalts ist die Diffusion als sehr
langsamer Prozess genügend
rasch.
Molekulare Ebene (1 nm = 10 -9
m):
t = (10 -9 ) 2 /10 -9 = 10 -9 sec = 1 ns !!
Nanobereich
In doppelt logarithmischer
Darstellung ergibt sich eine
Gerade, welche die
zusammenhände deutlich macht.
Diffusionszeit (s)
1.00E+06
1.00E+03
1.00E-03
1.00E-06
1.00E-09
51
1.00E-09 1.00E-06 1.00E-03
1.00E+00
1.00E+00
Länge (m)
Strategie der Natur (auch der Mikrotechnik)
Die Kanäle und Spalten sind auf zellulärer und vor allem auf molekularer Ebene so
klein, dass Diffusionsvorgänge und Mischungsvorgänge im Vergleich zum
Makroskopischen ausserordentlich rasch ablaufen.
Besonderheit der Nanotechnologie (und damit auch der chemischen Prozesse auf
zellulärer Ebene): Hier sind auch Prozesse sehr rasch, die makroskopisch langsam
sind.
An den Grenzflächen verhalten sich die Moleküle anders, als in den beiden
Phasen.
Die Geschwindigkeit der Nervenreizleitung über die Nervenbahnen ist mit ca. 100
Meter pro Sekunde oder 1/3 der Schallgeschwindigkeit 37 relativ langsam.
36 Herleitung mit den Fickschen Gesetzen
37 Rauland M., Chemie der Gefühle, S.Hirzel Verlag, Stuttgart/Leipzig, 2001, 60
Chemie, 6sm

Thyroid-Hormone 38
Im Jahre 1915 verkündete der Landarzt Heinrich
Hunziker 39 : „Der Kropf entsteht durch Iodmangel in der
Nahrung. Iod ist kein Gift. In kleinen Mengen regelmässig
verabreicht, lässt Iod die Kröpfe zurückbilden und verhindert
auch ihre Entstehung.“ Im selben Jahr gelang die erste
Reinherstellung von T4 von Kendall durch alkalische
Hydrolyse von tierischen Schilddrüsen (etwa 3000 kg
Schilddrüsen ergaben nur 33 g Reinthyroxin).
1922 führte
der Kanton Appenzell-Ausserrhoden als erster Schweizer
Kanton das Kochsalz mit Iodzusatz ein. Der Erfolg blieb
nicht aus. 1926/27 erfolgten Strukturermittlung und
Synthese durch Harington
und Barger.
Thyroid-Hormone sind eine Sammelbezeichnung für die
beiden in der Schilddrüse (Thyreoidea) aus Tyrosin
gebildeten Hormone:
3,3',5-Triiod-L-thyronin (T3, C15H12I3NO4, MR 651,01) und
Abbildung 45:
Schilddrüse
L-Thyroxin (3,3',5,5'-Tetraiod-L-thyronin, T4, C15H11I4NO4, MR 776,88). Die Schilddrüse
wiegt bei Neugeborenen etwa 2g, bei Schulkindern 10 bis 15 g und bei Erwachsenen
bis 25 g.
Bildung und Abbau: Der menschliche Organismus enthält ca. 10–30 mg Iod, und zwar
zu 99% in der Schilddrüse. Das mit der Nahrung aufgenommene Iodid (empfohlene
Zufuhr 0,15–0,20 mg/Tag 40,41 ) geht über Mono- und 3,5-Diiodtyrosin schliesslich in T3
und T4 über (siehe Schema). Die tägliche Sekretionsrate wird auf ca. 90 g T4 bzw.
10 g T3 geschätzt. Im Blut werden sie an Proteine gebunden transportiert. Die
normale Serumkonzentration beträgt ca. 10 nmol/l.
Die Schilddrüsenhormone beeinflussen z.B.:
Eiweissstoffwechsel,
Kohlenhydratstoffwechsel,
Fettstoffwechsel,
Energiestoffwechsel,
Muskelstoffwechsel,
Mineralhaushalt,
Temperaturregulation,
körperliche und geistige Entwicklung im Wachstumsalter,
körperliche und geistige Leistungsfähigkeit bei Erwachsenen,
Tätigkeit anderer Drüsen, z.B. auch der Keimdrüsen, die der Fortpflanzung dienen.
38
Thyroid-Hormone, Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag
1999
39
Kiechler N., Salzige Tatsachen in: Das Wissen- und Mutbuch über Wundermittel und Gifte, Verlag
AARE Solothurn, 1986, 88
40
Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr, Umschau/Braus, 2000, Schweizerische Vereinigung für
Ernährung (Hrsg.)
41
Baltes W., Lebensmittelchemie, 4. Auflage, Springer-Verlag Berlin, 1995,16
Chemie, 6sm
52

HO
Peroxidase+
Iodinase
Monoiodtyrosin
HO
HO
NH 2
OH
NH 2
O
O HO
OH
I I
I
NH 2
OH
O
Tyrosin
I I
HO
NH 2
OH
NH 2
OH
Abbildung 46:Biosynthese von T4 und T3 aus Tyrosin
T3 ist etwa fünf bis zehn mal
stärker wirksam anregend auf
den Stoffwechsel als T4 42 . Die
Thyroid-Hormone steigern den
Grundumsatz und wirken auf den
Stoffwechsel von
Kohlenhydraten, Lipiden und
Proteinen. Die
wachstumsfördernde Wirkung ist
eine wesentliche Voraussetzung
für eine ungestörte kindliche
Entwicklung. Die Regulation der
Schilddrüse-Aktivität erfolgt über
das Zentralnervensystem.
Die Hormonkonzentration von T3
und T4 im Blut wirkt hemmend
I
I
Diiodtyrosin Triiodthyronin, T3
O
O
HO
HO
I
I
I
O
O
Thyroxin, T4
auf die Freisetzung von TRH (Regelkreis negative Rückkopplung).
I
I
I
I
NH 2
NH 2
53
O
OH
O
OH
Abbildung 47:Thyroxin (T4), links erkennt man die
grossen unpolaren Iodatome, rechts den Sauerstoff der
Säuregruppe. Bei T3 fehlt das obere Iodatom.
Ihr Abbau erfolgt in Leber und Niere durch Desaminierung, Decarboxylierung oder
Konjugation, besonders aber durch Desiodierung, wobei ca. 20% des freiwerdenden
Iodids erneut zur Synthese von Iodaminosäuren zur Verfügung stehen
(Rückresorption).
Die biologische HWZ (chemischer Abbau, Metabolisierung + Ausscheidung) des T4
beträgt ca. 7 Tage, die des T3 etwa 1-1,5 Tage. Etwa 15% der Thyroid-Hormone
werden mit dem Stuhl (Lipophilie!!), nur sehr geringe Mengen mit dem Harn ausgeschieden.
42
Lüllmann H., Mohr K., Ziegler A., Taschenatlas der Pharmakologie, Georg Thieme Verlag,
Stuttgart/New York, 1994, 239
Chemie, 6sm

Urin-
Ausscheidung
Aufgenommenes
Iodid
G.I. Trakt
Iodid
Iodid
im Blut
Aktiver Transport
gehemmt durch: I-, SCN-,
ClO4gesteigert
durch: TSH, I-
Mangel
Enzymat. Oxidation
gehemmt durch:
Thioharnstoff,
Imidazol,
Aminobenzol-Deriv.
gesteigert durch: TSH
Abbildung 48: Iod und Iodid im Stoffwechsel 43
Periphere Wirkung
und Metabolismus
Iod + Tyrosin ->
MIT -> DIT
MIT + DIT -> T3
DIT + DIT -> T4
-> Leber ->
Faeces
Zirkulierendes
Protein-gebundenes
T3 und T4
Proteolyse
gehemmt durch:
Igesteigert
durch:
TSH
Enzymat. Kopplung
T3, T4 ->
Thyreoglobulin
43 Lemmer B., Wiethold G., Saller R., Hodgson M., Lehrbuch der Pharmakologie, Springer-Verlag,
Berlin/Heidelberg/New York, 1975, 360
Chemie, 6sm
54

Kropferzeugende Stoffe
In den Kohl- und Krautarten der Gattung Brassica sind kropferzeugenden (strumige)
Substanzen enthalten. Beispiele sind: Weisskraut, Rotkraut, Wirsig, Kohlrabi,
Sommerraps, Blumenkohl, und Speiserüben. Auch Senfarten, Rettich, Meerrettich
Gartenkresse, Zwiebel und Cassava kommen solche Substanzen vor 44 .
Hier sind es zwei molekulare Mechanismen, die zu Kropf (Struma) führen können:
Verminderung der Iodaufnahme (SCN - , ClO4 - )
Hemmung der Schilddrüsenfunktion (Thioharnstoff)
R
C
S
N O
C 6 H 11O 5
T h i o g l u c osidase/H2O S O
2 K
- C 6 H 1 2 O 6, - KHSO 3
R N C S R C N
I s o t h i o c yanat Nitril +
Schwefel
R
C
S
N
55
R S C N
T h i o c y a n at
Abbildung 49: Bildung kropferzeugender Substanzen aus Nahrungsmitteln ohne Zusatzstoffe
Das Thiocyanat (SCN - ) verdrängt, möglicherweise
wegen seinem sehr ähnlichen Ionenradius wie Iodid
(I - ) und seiner grossen Affinität zu den
Aufnahmestellen im Schilddrüsenepithel die
Iodionen. Wichtig: Beide Substanzen sind negativ
geladene Ionen!
Am meisten SCN - wird von Wirsigkohl gebildet (bis
zu 30 mg/100 g). Blumenkohl enthält bis zu 10
mg/100 g, Kohlrabi etwa 2 mg/ 100 g. Wenn die
Abbildung 50: Iodid- und
Thiocyanat- Anion
Nahrung lange Zeit und sehr einseitig aus Kohlgewächsen besteht, kann die Bildung
eines Kropfes begünstigt werden. Solche Verhältnisse waren in besonders iodarmen
Gebieten 45 , Zeiten der Armut, unter Kriegsverhältnissen und in Gefangenenlagern
gegeben. Obwohl diese Erkenntnisse für den Menschen sehr wichtig sind, wurden sie
erst 1928 bei Kaninchen beobachtet, bei denen die Fütterung mit reichlich Kohl zu einer
Schilddrüsenvergrösserung führte. Iodmangel, Kretinismus, zeigt sich in der extremen
Form nicht nur in der Bildung eines Kropfes, sondern auch in schweren geistigen
Schäden.
44 Lindner E., Toxikologie der Nahrungsmittel, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, 1979, 27
45 Miniger Max, La Chaux, Eine verschwundene Geissel der Menschheit: Der Kretinismus der Alpen, DIE
ALPEN (SAC), 4. Quartalsheft, 1983, S. S. 239 – 246. (Die Originalsprache des Beitrags ist
französisch: LES ALPES, 4 Trimestriel 1983, pages 239.)
Chemie, 6sm

Durch Zufuhr von Iodid kann Thiocyanat (SCN - ) kompensiert werden. Thioharnstoff
(und ähnliche Medikamente) verhindert die Oxidation von Iodid zu Iod und kann somit
mit einer höheren Iodidzufuhr nicht kompensiert werden.
H 2 N
H 2 N
C
HN
S C
H2N
SH
Thioharnstoff Isothioharnstoff
Nur Iod kann die Substitutionsreaktion am aromatischen Ring durchführen, da das Iodid
das Oktett schon erreicht hat und nicht mehr reaktiv ist (keine treibende Kraft!).
Im Jahre 1915 verkündete der Landarzt Heinrich Hunziker 46 : „Der Kropf entsteht durch
Iodmangel in der Nahrung. Iod ist kein Gift. In kleinen Mengen regelmässig verabreicht,
lässt Iod die Kröpfe zurückbilden und verhindert auch ihre Entstehung.“ 1922 führte der
Kanton Appenzell-Ausserrhoden als erster Schweizer Kanton das Kochsalz mit
Iodzusatz ein. Heute ist dieser Zusatz, da sehr sinnvoll, üblich.
Abbildung 51: Zusätze von Fluorid und Iodid zum Tafelsalz
Die zugesetzte Menge an Iodid beträgt 0.02%, d.h. 20 Mikrogramm pro Gramm Salz.
Somit muss man ca. 7.5 - 10 Gramm Salz einnehmen, um auf die erforderlichen 150 –
200 Mikrogramm Iodid zu kommen – also weit mehr, als der tägliche Kochsalzkonsum
von 2 – 3 Gramm bei mässiger körperlicher Arbeit.
46
Kiechler N., Salzige Tatsachen in: Das Wissen- und Mutbuch über Wundermittel und Gifte, Verlag
AARE Solothurn, 1986, 88
Chemie, 6sm
56

Die Chemie des Bräunens
Alle Reaktionen in unserem Körper sind sehr komplex, so auch das Bräunen der Haut.
Fehlen die entsprechenden Enzyme, dann hat das bei Menschen und Tieren
Albinismus zur Folge.
H
N
Schon der braune Farbstoff, das Melanin ist keine einheitliche Substanz
Indol
47 .
Chemisch handelt es sich bei den Melaninen um komplexe Aggregate
chinoider Substanzen der empirischen Formel (C8H3NO2)x, die sich vom
Indol ableiten 48 .
Abbildung 52: Vereinfachtes Schema der Chemie der Melanin-Bildung
3
NH2 HO
4
CH2 C COOH
H
L-Tyrosin (AMCS)
farblos
HO
HO
H 2N
Tyrosinase L-Dopa
farblos
Unter Einwirkung bestimmter Enzyme, wie der
Tyrosinase, welche sich in den Melanosomen
befindet, entstehen Melanine. Dabei spielen
Hydroxylierungen (von L-Tyrosin zu L-Dopa),
Oxidationen mit Phenol-Oxidasen (z. B. von L-Dopa
zu L-Dopachinon) und Cyclisierungen
(Ringbildungen) eine Rolle. Diese Reaktion ist
kinetisch kontrolliert, denn eine Rückreaktion ist
nicht möglich.
O
OH
Phenol-
Oxidasen
Das Braunwerden von Obst und die Bräunung
Die Phenol-Oxidasen, welche auch für die Bräunung
der Haut verantwortlich sind, sind ebenfalls
zuständig für die Bräunung der Schnittflächen bei
Kartoffeln, Obst und Pilzen, die Braun- und
Schwarzfärbung von abgefallenem Herbstlaub.
Polyphenol-Oxidasen werden durch Sonnen-, -
oder Röntgenstrahlung aktiviert, durch Kochen
zerstört und beispielsweise durch L-Ascorbinsäure
(Vitamin C), Schwefeldioxid, Blausäure und Kohlenmonoxid gehemmt.
O
O
HN
NH
O
Melanin
braun
O
57
Abbildung 53: Oben: Banane, der eine
dünne Haut abgeschält ist.
Unten: Die Bananenhaut über eine
Lichtsonde gestülpt (die Farbe ist
schon ganz braun)
Wenn Äpfel aufgeschnitten werden, laufen sie rasch braun an. Noch intensiver ist diese
Reaktion bei Bananenhaut. Die Banane wird mit ähnlichen chemischen Reaktionen
braun, wie unsere Haut im Sommer.
Somit können wir an einem einfachen Beispiel die Bräunung im Zeitraffer verfolgen.
(Das Experiment funktioniert auch mit einer dünnen Scheibe Apfel, ist jedoch
wesentlich weniger rasch und die Verfärbung ist weniger stark.)
47 Jakubke H.D., Jeschkeit H., Lexikon Biochemie, Verlag Chemie, Leipzig 1974, 354
48 Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
Chemie, 6sm

Experiment
Ganz wenig Bananenhaut wird mit dem Messer weggeschnitten. In kurzer Zeit verfärbt
sich die Bananenhaut braun.
Die Innenseite muss von der weichen Schicht befreit werden, wenn man
Durchlichtmessungen machen will (sonst ist die Haut zu wenig lichtdurchlässig). Die
Geschwindigkeit der Braunfärbung kann mit einer Photodiode oder einem
Photowiderstand leicht gemessen werden.
Lichtintensität
0,14
0,12
0,1
0,08
0,06
0,04
0,02
0
y = 0,11e -0,0004x
R 2 = 0,91
0 1000 2000 3000 4000
Zeit (s)
Abbildung 54: Messung der Lichtdurchlässigkeit einer Bananenhaut (Braunwerden)
Interpretation:
Die Reaktion lässt sich mit Pseudo 1. Ordnung recht gut beschreiben
(Korrelationskoeffizient R>0,9).
Die Reaktionsgeschwindigkeitskonstante ist k = -0,0004 [s -1 ], die Halbwertszeit t½ =
ln(„)/k = 1730 [s]., d.h. in rund einer halben Stunde ist die Lichtdurchlässigkeit auf die
Hälfte gesunken.
Wenn man die Oberfläche der Banane unter einer Stereolupe genau betrachtet, dann
sieht man die Pigmentierung anhand von kleinen dunklen Punkten.
Wenn man die Bananenschale in das Tiefkühlfach legt, bis sie gefroren ist, und dann
eine Messung durchführt, dann sieht man dass die Bananenschale aus dem
Kühlschrank viel rascher nachdunkelt. (Erklärung: die Zellen werden durch die
Eiskristalle zerstört und somit tritt mehr Phenolase aus, welche das braune Pigment,
Melamin bildet.).
Unter Wasser findet die Bräunung nicht statt, da kein Sauerstoff vorhanden ist.
Was lässt sich weiter auch qualitativ untersuchen? Der Einfluss von Licht, Temperatur
und Sauerstoff, die Wirkung von Zitronensaft, SO2 etc.
Die chemischen Reaktionen sind heute recht gut verstanden. Sie lassen sich wie folgt
beschreiben:
Chemie, 6sm
58

n
O
O
HO
HO
HO
HO
O
HO
O
N
H
N
H
N
H
N
H
HO
NH
O
OH
HO OH
OH
H2N O
O
OH
H
OH
HO
HO
HO
O
O 2
H 2N
L-Tyrosin
N
H
O
N
H
L-Dopachrom
H
OH
H
OH
O
O
L-Leukodopachrom
Melanin
H
OH
O
O 2
HO
Tyrosinase
HO
O 2
Tyrosinase
O
O
CO2 HO
HO
5,6-Dihydroindol
O
O
H 2N
O 2
H 2N
L-Dopachinon
O 2
5,6-Indolchinon
Abbildung 55: Raper-Manson-Schema der Melaninsynthese (Raper 1928/Manson 1948)
N
H
N
H
H
OH
H
OH
O
O
L-Dopa
Abbildung 56: Elektronendichteverteilung von Sepiamelanin (Nicolaus 1968). Aussen: polare
Gruppen, innen unpolar.
Folgerung:
Eine Ausgangssubstanz, wie z.B. Tyrosin oder Tryptophan, kann zu den
verschiedensten wirksamen Stoffen führen.
Chemie, 6sm
59

Zusammenfassung
Chemie, 6sm
Dopaminhydroxylase
Phenylaminoethanol
N-Methyltransferase
Enzyme im Phenylalanin-Stoffwechsel
Phenylalanin-4-hydroxylase
Tyrosinhydroxylase Peroxidase
Iodinase
Dopadecarboxylase o-Diphenoloxidase
Dopamin
Nuerotransmitter
Noradrenalin
Neurotransmitter
Adrenalin
Neurotransmitter
Oxidasen
Phenylalanin
essentielle Aminosäure
Tyrosin
Dopa Thyroxin
T3, T4
Hormone
Dopachinon
Dopachrom
Melanin
Pigment
60

2.1.5.5 Stoffwechsel von Tryptophan
HO
HO
H
N
H
N
H
N
O
NH 2
Physiologische Effekte:
OH
O
NH 2
NH 2
OH
Tryptophan
Basische AMCS
Tryptophan-5hydroxylase
(Oxidation)
5-Hydroxy-tryptophan
Ein Medikament gegen
Depressionen
Decarboxylase
(- CO2)
Serotonin
Führt Schlaf herbei
Regelt den Appetit
Hat Einfluss auf das
Sexualverhalten
Regelt motorische
Aktivität
Beeinflusst
Schmerzwahrnehmung
Eine erhöhte Serotoninausscheidung kann bei der Akkupunkturbehandlung
nachgewiesen werden.
Bei Depressionen ist der Serotoningehalt im Gehirn deutlich vermindert; Prozac, ein
Antidepressivum (Manager Glückspille) vermindert die Serotoninrückresorption.
Schokolade enthält relativ viel Tryptophan Glücksgefühl??
Das Indigoblau, ein Produkt aus Tryptophan:
L-Tryptophan
Chemie, 6sm
H
N
NH 2
H
COOH
H
N
Indoxyl OH Indigo
H
N
O
O
N
H
61

2.1.5.6 Ernährung als Muntermacher? 49
Fettkonsum
Freie Fettsäuren verdrängen
Tryptophan aus dem
Blut-Albumin
Höhere Konzentration
an Tryptophan im Blut
Körperliche Betätigung
Alltag oder Sport
Kohlenhydrataufnahme
Gesteigerte
Insulinausscheidung
Verstärkte Aufnahme
konkurrierender AMCS
z.B. Tyrosin in die Muskulatur
Relative Anreicherung von
Tryptophan im Blut
Erhöhte Transportrate von Tryptophan
durch die Blut-Hirn-Schranke
Gesteigerte Serotoninbildung
"Glücksgefühl und Wohlbefinden"
Abbildung 57: Gesteigerte Serotoninausschüttung durch gewisse Speisen
Sonnenlicht
Beispielsweise kann die Schokolade die Serotoninbildung auf dem oben dargestellten
Weg stimulieren 50 .
49 Bruinsma K., Taren D.L., „Chocolate: Food or Drug?“, J. American Dietic Ass., 99/10, 1999, 1249-1256
50 Adler B., „Kann Schokolade glücklich machen?“, Ernährungsratgeber der CMA, 11, 1999
Chemie, 6sm
62

2.1.5.7 Melatonin ein Hormon aus Tryptophan Serotonin
HO
NH 2
Serotonin
H
N
Serotonin-
N'-Acetyltransferase
"Lichthemmung"
Abbildung 58: Chemische Bildung von Melatonin aus Tryptophan
HO
O
NH
H
N
Acetylserotonin- O
O-Methyltransferase
Melatonin ist ein acetyliertes (bei -NH2) und methyliertes (bei –OH) Serotonin
(C13H16N2O2, M:232,28) N-Acetyl-5-methoxytryptamin, es ist ein biogenes Amin.
Abbildung 59: Stick and Ball-Modell von Melatonin
O
H
N
H
N
Melatonin
Melatonin ist lipophil, alle Zellen, auch die Blut-Hirnschranke, sind für dieses Hormon
durchlässig.
Melatonin ist ein Hormon der Zirbeldrüse (Epiphyse, Corpus pineale), hergestellt aus
Serotonin durch die organspezifische Hydroxiindol-O-Methyltranferase. Es hat einen
wichtigen Einfluss auf den Pigmentstoffwechsel bei Tieren 51 . Bei diesen ist es auch der
Gegenspieler des Melanotropins. Ein Tagesrhythmus bei der Ausschüttung 52 und der
Ausscheidung war schon früh nachweisbar 53 . Durch die „Lichthemmung“ der Serotonin-
N-Acetyltransferase kann die Rhythmik moduliert werden (Anpassung) 54 . Melatonin hat
einen Einfluss auf die „biologische Uhr“ 55 , 56 . Es ist schlafinduzierend. Es wird deshalb
gegen Jet-Lag 57 , 58 , Stress und Schlaflosigkeit 59 [Dosis 2 - 20 mg] eingesetzt.
51 H.D. Jakubke, H. Jeschkeit, Lexikon Biochemie, Verlag Chemie GmbH, Weinheim (1976) 355
52 P. Karlson, Biochemie, Georg Thieme Verlag, Stuttgart (1974) 325
53 Roche, Lexikon Medizin, Verlag Urban & Schwarzenberg, München/Wien/Baltimore (1984) 1042
54 Jatzkewitz H, Neurochemie, Georg Theime Verlag, Stuttgart (1978) 185
55 R.J. Reiter, The melatonin rhythm: both a clock and a calendar, Experientia (1993), Aug 15, 49(8), 654
664
56 H.W. Korf, The pineal organ as a component of the biological clock, Ann. N.Y. Acad. Sci. (1994) May
31, 719, 13-42
57 Brown G.M., Day-night rhythm disturbance, pineal function and human disease, Horm. Res. (1992) 37
Suppl 3, 105 111
58 Redfern P. H., Can pharmological agents be used effectively in the alleviation of jet-lag, Drugs (1992)
Feb 43(2), 146-153
59 Sahelian R., (Los Angeles): Melatonin: Nature’s Sleeping Pill (Verlag unbekannt), (1995)
Chemie, 6sm
63

Melatonin hat antioxidative Eigenschaften in sehr vielen Zellen und verlangsamt das
Altern der Zellen 60 (wichtig für das Immunsystem, teilweiser Einfluss auf Krebsbildung
[Dosis 10 mg/Tag]).
Erst bei täglichen Dosen von 6000 mg während eines Monats traten Magenbeschwerden
und Müdigkeit auf.
LSD (Lysergsäure-diethylamid): eine halluzinogene Droge
LSD
N
O
N
H
N
H
OH
HN
Serotonin
Abbildung 60: Der Neurotransmitter Serotonin und LSD im Vergleich
LSD kann an die Stellen andocken, an denen auch Serotonin eine Bedeutung hat
(Serotoninantagonist). Es greift somit im Zentralnervensystem bei den Neurotransmitter
ein ED(50) ca. 1 g/kg, HWZ im Plasma ca. 3 Std.).
NH 2
Folgerung:
Die Droge LSD wirkt auf das Zentralnervensystem. Diese Aussage gilt für alle
psychoaktiven Drogen, auch für Ecstasy.
O
O HN
5.71 A
N
H
HO
6.69 A
Ecstasy Serotonin mit den
Rezeptorbindungsstellen
Abbildung 61: Die wichtigen Abstände für die Bindung am Rezeptor
NH 2
5.84 A
60 W. Pierpaoli, V.A. Lesnikow, The pineal aging clock, Evidence, models, mechanisms, interventions,
Ann. N.Y. Acad. Sci. (1994) May 31, 719, 461-473
Chemie, 6sm
64

2.1.6 Reaktionen von AMCS
Unter dem Gesichtspunkt der Proteinstruktur ist die wichtigste Eigenschaft der
Aminosäuren, dass sie miteinander reagieren können, indem die Carboxylgruppe der
einen Aminosäure sich durch Kondensation unter Wasserabspaltung mit der
Aminogruppe der nächsten verbindet und so weiter, bis sie eine lange, mehr oder
weniger aufgewickelte oder spiralige Kette von Aminosäuren bilden, die durch
sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind.
2.1.6.1 Die Peptidbindung
Zwei Aminosäuren werden unter Abspaltung von Wasser zu einem Dipeptid verknüpft.
In gleicher Weise werden Ketten von mehreren hundert Aminosäuren gebildet
(Proteine).
H
N
H
R 1
O
Aminosäure 1
OH
+
H
N
H
R 2
O
Aminosäure 2
OH
N
R 1
Dipeptid
O
H
N
Amid
Aminosäure + Aminosäure Peptid + Wasser
Abbildung 62: Die Peptidbildung
Bei der Proteinsynthese wird jeweils die -Aminogruppe (-NH2, Angriff durch das freie
Elektronenpaar beim N) einer Aminosäure mit der -Carboxylgruppe (-C=O, Angriff auf
den positiven Dipol von C) der nächsten Aminosäure unter Abspaltung von Wasser
verknüpft. Die dabei entstehende Amidgruppe wird in diesem Spezialfall auch
Peptidgruppe genannt.
Räumlich ist das bei den chiralen AMCS wie folgt:
H 2N
R 1
H
C OH
O
H 2N
C OH
H R 2
O
H 2N
R 1
C
H
O
H
N
R 2
O
OH
C OH
H R 2
Dabei ist die Peptidbindung (C=O-NH) planar!! (Rot, dick: Backbone, Rückgrat)
Chemie, 6sm
Ra
O
N
H
P e p t i d -
b i n d u n g
R b
O
H
N
Rc
O
N
H
Rd
O
H
N
R e
O
O
+
65
H 2O
+ H 2O

Die Peptidbindung ist physikalisch stark, lässt sich chemisch aber von vielen Enzymen
spalten (Peptidasen).
Kurze Ketten von Aminosäuren nennt man Peptide oder Polypeptide, lange Ketten
(>100 Aminosäuren) Proteine (Eiweiss-Stoffe). Neben den wichtigsten 20 Aminosäuren
gibt es weitere, die durch posttranslationelle Modifikation im Protein aus diesen gebildet
werden. Andere Aminosäuren spielen als Stoffwechsel-Zwischenprodukte eine wichtige
Rolle, kommen aber in Proteinen sehr selten vor.
Frage: Warum kann man nicht einfach 10 AMCS in einem Kolben mit einem Reagens
für die Peptidbindung geben um die richtige Reihenfolge zu erhalten?
Torsionswinkel
Die Faltung der Peptidkette ist
definiert durch die Torsionswinkel um
die Bindungen der Hauptkette. Die
Peptidbindung ist planar, die
Torsionsfreiheit um diese Bindung
daher stark eingeschränkt. Dagegen
sind
die Phi und Psi-Torsionswinkel
sehr variabel.
Intermolekulare Bindungen
Die Peptidketten haben von ihrem Aufbau her die Möglichkeit an folgenden Bindungen
für Quervernetzungen teilzunehmen:
Elektronenpaarbindung, kovalente Bindung (Schwefelbrücken, -S-S-)
en Seitenketten (-NH3 , COO - +
Ionenbindung der geladen
)
Komplexbindung mit Metallen (freie Elektronenpaare)
Dipol-Dipol-Bindungen
Wasserstoffbrücken – Bindung (>N-H ....O=C

2.1.6.2 Merrifield-Synthese
Die automatisierte Herstellung von Proteinen kann mit der Merrifield-Technik vorgenommen
werden (Bruce Merrifield, Nobelpreis 1984). Die erste Aminosäure wird dabei
an einen Festkörper gebunden. Die Festkorper sind so gross, dass sie von einem Filter
zurückgehalten werden. Alle folgenden Schritte laufen sich dann nur noch mit Zudosieren,
Reagieren, Filtrieren und Waschen. Um die Reaktionen möglichst vollständig
ablaufen zu lassen, verwendet man sehr grosse Überschüsse an Reagentien.
O H
+
O O C A 1
- Boc
O O C A 1
- H 2 O + H OOC A 2 NH Boc
O O C A 1
O O C
A 1
HOOC A 1 NH Boc
NH Boc
NH2
NH CO A NH Boc
-Boc
NH CO A
-H2O
2
HOOC A 3 NH Boc
NH CO A 2
A 1
3
O O C NH CO A NH B o c
Abbildung 63: Prinzipschema der Merrifield-Synthese (Abspaltung der Boc-Schutzgruppe mit HCl,
Kupplung mit DCCI (Dicyclohexylcarbodiimid))
Die stereotype Aufeinanderfolge gleichartiger Reaktionen macht die Merrifield-Synthese
für die Automation geeignet. Mit kommerziell erhältlichen „Synthesizern“ lassen sich
ohne jegliche manuelle Eingriffe beliebige Aminosäuren in grosser Zahl
aneinanderreihen – für die Synthese der Ribonuclease (124 Aminosäure-Reste)
benötigten Gutte und Merrifield etwa drei Wochen (für 11 931 Einzeloperationen und
11 mg Ausbeute, ein Produkt, das allerdings stark verunreinigt war).
Routinemässig werden heute Peptide mit 50 AMCS in guter Ausbeute und Reinheit
synthetisiert. Die Attraktivität der automatisierten Merrifield-Synthese erklärt sich aus
einem drastisch gesunkenem Zeitaufwand im Vergleich zur manuellen Methode bei
gleichzeitig deutlich gestiegener Ausbeute.
Chemie, 6sm
3
+
NH 2
-Boc
etc.
67

Proteinnachweis
Die Peptidbindung findet sich in allen Proteinen. Alle Substanzen, die zwei oder mehr
Peptidbindungen enthalten, geben die sogenannte Biuretreaktion, die also als
allgemeiner Proteinnachweis benutzt werden kann.
Die Reaktion hat ihren Namen vom Biuret, einer einfachen Verbindung, in der zwei
Peptidbindungen vorkommen. Biuret wird gewonnen, indem man Harnstoff sehr
vorsichtig erhitzt, so dass Ammoniak entweicht und Biuret übrigbleibt.
O
O
NH2 C
NH2 NH2 C
NH2 NH 3 +
Abbildung 64: Biuretreaktion für den Eiweissnachweis
NH 2
O C
NH
O C
Biuret
In Gegenwart einer starken Base und Spuren von Kupferionen gibt Biuret mit Protein
eine blass-rosarote, rosa oder hellviolette Färbung, die von Substanz zu Substanz
etwas anders ausfällt, aber für Protein insgesamt charakteristisch ist. Die anderen
üblichen Farbteste für Proteine sind nicht allgemeingültige Nachweise, sondern hängen
von der Gegenwart bestimmter R-Gruppen in den Molekülen ab. Die meisten der 20
Aminosäuren kommen in allen Proteinen vor, aber es gibt auch Proteine, denen einige
bestimmte Aminosäuren fehlen. Gelatine ist ein Beispiel dafür.
Benennung
Kurze Ketten von Aminosäuren (AMCS) nennt man Peptide oder Polypeptide, lange
Ketten (>100 Aminosäuren) Proteine (Eiweiss-Stoffe).
2.1.7 Polypeptide
DNA Transkription
mRNA Translation
NH 2
Protein
Polypeptide werden an den Ribosomen produziert: m-RNA, t-RNA mit AMCS
Peptidkette (Primärstruktur, 2 dimensional)
1. Die m-RNA bindet sich an das Ribosom.
2. Eine Aminosäure beladene t-RNA bindet sich entsprechend dem Triplett an die
m-RNA (P-Bindungsstelle).
3. Eine Aminosäure beladene t-RNA bindet sich entsprechend dem Triplett an die
m-RNA (A-Bindungsstelle).
4. Eine Peptidbindung bildet sich.
5. Das Peptid wird weitergeschoben, die A-Bindungsstelle ist wieder frei.
Faltung (Sekundärstruktur, 3 dimensional)
Strategie
Festkörpergebundene Reaktionen sind sehr effektiv.
Wichtig: An den Ribosomen können direkt nur Ketten hergestellt werden.
Chemie, 6sm
68

2.1.8 Ein Süssstoff aus Aminosäuren
L-Asparagin- phenylalaninmethylester
HO
O
NH 2
O
O O
N
H
Abbildung 65: Der Süssstoff Aspartam
Herstellung:
Aspartam
1. Von Asparagin wird die Säure der Seitenkette und das Amin je durch eine
Schutzgruppe geschützt. Die Säuregruppe wird an die Aminogruppe vom
Pheylalanin-methylester unter Wasserabspaltung gekoppelt.
2. Die beiden Schutzgruppen werden entfernt.
3. Die Substanz wird gereinigt.
Tabelle 3: Süsse Aminosäuren und Peptide
Dipeptid (Methylester)
H 2N COOH Gly (glycos = süss)
HOOC
H 2N
H 2N COOH Phe
H
N
O
Asp O Gly
HOOC
O
H 2N
Asp
HOOC
H 2N
Asp
O
O
H
N
H
N
O
O
O
O
Val
Phe
Süssigkeit (bezogen auf Saccharose =1)
1.5
7
8
170 - 200 (Aspartam)
bitter !
Heutiger Zuckerkonsum pro Kopf und Jahr: USA ca. 60 kg, Schweiz: 45 kg. Folgen:
Übergewicht, Diabetes, Bluthochdruck, Herzinfarkt, Zahnkaries.
4 g Zucker entspr. 65 J
20 mg Aspartam entspr. 0.35 J entspr. 58 Fastentagen bei vollkommenem Ersatz
von allem Zucker während eines Jahres (45 kg).
Chemie, 6sm
69

2.1.9 Die chemischen Waffen der Natur
2.1.10 Antibiotika
Penicillin G, ein Tripeptid
Ein Pilz wehrt sich gegen Bakterien.
Aus drei Aminosäuren aufgebaut: L--Aminoadipinsäure, L-Valin, L-Cystein
H
H
H
HOOC
L
C (CH2 ) 3 COOH HOOC
L
C CH2 SH HOOC
L
C C
NH 2
L--Aminoadipinsäure
NH 2
NH2 CH3 L-Cystein L-Valin
H
H
HOOC
L
C (CH2 ) 3 CO NH
L
C CO NH
HOOC
HOOC
NH 2
H
L
C
CH 2
CH 3
ACV-Synthetase
-(L--Aminoadipyl)-Lcysteinyl-D-valin-Synthetase
pcb AB-Genprodukt
SH
-(L--Aminoadipyl)-L-cysteinyl-D-valin
NH 2
NH 2
C
D
H
(CH 2 ) 3
(CH 2 ) 3
CO
NH
O
Isopenicillin N
CO
NH
O
Penicillin N
CH(CH 3 ) 2
C COOH
D
H
Cyclase
Isopenicillin-N-Synthetase
pcb C-Genprodukt
H
N
S
CH 3
CH 3
COOH
Epimerase
H
N
S
CH 3
CH 3
COOH
Abbildung 66: Biosynthese von Penicillin N (besonders interessant ist die Bildung des gespannten 4-
Rings, des beta-Lactam-Rings).
Chemie, 6sm
70

Abbildung 67: Räumliche Struktur von Benzylpenicillin (Penicillin G)
Was ist das Besondere am Penicillin:
Es ist aus 3 AMCS aufgebaut.
Es hat sehr gespannte Ringe (4-Ring,
Lactamring).
Es wird von einem Pilz (Schimmelpilz,
Penicillium notatum) produziert.
Es wurde sehr spät gefunden (1928
Alexander Fleming).
Es wurde erst 1939 in der Medizin eingesetzt
(Howard Florey, Oxford arbeitete eine
industrielle Reinigung aus).
1941 erste Versuche an Patienten.
1945 erstmals am Kantonsspital St. Gallen
eingesetzt.
Bakterien wehren sich wiederum gegen Pilze
und bauen Enzyme, welche Penicillin abbauen
können, z.B. die Penicillinase (beta-Lactamase). Damit werden diese Bakterien
resistent.
Ein Penicillinderivat, das diesem enzymatischen
Angriff widerstehen kann ist Oxacillin.
Die Bakterien wehren sich gegenüber anderen
Bakterien mit chemischen Stoffen, welche an ganz
unterschiedlichen Orten im Stoffwechsel angreifen.
Chemie, 6sm
Abbildung 68:Bakterien vom Typus
Staphylococcus aureus unter dem
Elektronenmikroskop; sie können
Wundinfektionen auslösen. Ein
Antibiotikum hat das obere Bakterium
bersten lassen.
O
N
CH 3
C 6 H 5
CO
NH
O
H H
Abbildung 69: Oxacillin
N
S
COOH
71
CH 3
CH 3

Gramicidin S 61 (aus Bacillus brevis Kulturen)
Ein Bazillus wehrt sich gegen Bakterien.
Val-Orn-Leu-D-Phe-Pro
Val-Orn-Leu-D-Phe-Pro
AMCS- Sequenz
D-Phe: nicht normal, sonst fast immer L-Phe (häufig
in Ringen von Antibiotika)
Orn: Ornithin; NH2-(CH2)3-CH(NH2)-COOH
Abbildung 70: Gramicidin S, ein cyclisches Peptid als Antibiotikum
72
Räumliche Anordnung des Ringes.
30 gliedriger, symmetrischer Ring (Tennisball-
Muster- Form: siehe links).
Kann Komplexe bilden (mit freien Elektronenpaaren
von Amiden und -NH2).
Me(H2O)n + polydentater Ligand polydentater Ligand(Me) + n H2O
2 Teilchen (n+1) Teilchen
S > 0; Die Entropie nimmt zu.
G = H - TS;
TS ist negativ,
G ist negativ, falls H nicht zu gross ist.
Beispiel: Aquokomplex von Ca 2+ mit 6 Wasser
(Oktaeder) bindet sich mit dem polydentaten
Liganden (z.B. Gramicidin S): n = 6 d.h.
2 Teilchen ([Ca(H2O)6] 2+ + Ligand) 7 Teilchen
(Gebundenes Ca 2+ + 6 H2O)
Abbildung 71: Mikroskopische
Aufnahme von Gramicidin S
Diese Reaktionen laufen auch dann, wenn H praktisch Null ist, also keine
Wärmetönung vorhanden ist - wichtig für biochemische Reaktionen (Temperatur). Die
treibende Energie ist in diesem Falle die Entropieänderung S.
Diese Molekülketten sind so angeordnet, dass die hydrophoben (wasserabstossenden)
Aminosäuren nach innen gekehrt sind und die hydrophilen (mit Wasser
benetzbaren, wasserlöslichen) Aminosäuren nach aussen weisen. Dort können sie mit
anderen Komponenten, speziell mit anderen Proteinen, in Wechselwirkung treten.
Globuläre Proteine zum Beispiel können mit einem Vitamin-Derivat (einer Variante)
sogenannte Coenzyme bilden oder mit einem anderen Protein zusammen eine
Aufgabe in der Zelle übernehmen.
61 Davidson M.W., Gramicidin S.,
http://micro.magnet.fsu.edu/micro/gallery/pharm/antibiotic/antibiotic.html, 27.02.01
Chemie, 6sm

2.1.11 Unsere Abwehr von Mikroorganismen
Vor vielen Jahrhunderten wurden Eingeborene beobachtet, welche Froschhäute gegen
verschiedenste Krankheiten verwendeten. In den späten 80iger Jahren fand Michael
Zasloffs Gruppe das erste Breitbandantibiotikum auf der Haut des südafrikanischen
Klauenfrosches „Xenopus laevis“ 62 . Es stellte sich heraus, dass es sich um ein kleines
Peptid mit dem Namen Magainin handelte (nach dem Hebräischen Wort für Schutz).
Dieses Peptid aus 23 Aminosäuren hat eine -helicale Form und ist membranaktiv.
HGlyIleGlyLysPheLeuHisSerAlaGlyLysPhe GlyLysAlaPheValGlyGluIleMetLysSerOH Magainine sind antibakteriell und antifungiell wirksam, besonders aktiv gegen
Protozoen wie Amöben und Paramecien. So kleine Konzentrationen, wie 10 g/mL
Magainin lassen die Einzeller in Minuten anschwellen und platzen. Diese osmotische
Wirkung lässt vermuten, dass Magainine den Flüssigkeitstransport durch die
Zellmembran unterbrechen.
Peptid-Antibiotika wurden viel später auch auf
unserer Haut und im Schweiss gefunden.
Wichtige Gruppen sind die Defensine und die
Cathelicidine. Sie schützen uns vor
mikrobiellen Infektionen.
Defensine sind eine Gruppe weit verbreiteter
antimikrobieller und in höheren
Konzentrationen cytotoxische Peptide (MR
3000–4000; 29–35 Aminosäure-Reste), die
kationisch vorliegen und 3 Disulfid-Brücken
besitzen. Strukturell zerfallen sie in 3 Familien:
klassische Defensine, - Defensine und
Insekten-Defensine. Diese Antibiotika kommen
in Phagocyten, Darm, Luftröhre und Lunge von
Säugern sowie in Hämolymphe von Insekten vor. Ähnlich wie Peptid-Hormone oder -
Neurotransmitter werden Defensine als grössere Vorläufer (Präprodefensine, 94–100
Aminosäure-Reste) synthetisiert, proteolytisch aktiviert, in Granula gespeichert und
durch Exocytose ausgeschüttet.
62 Gross M., Peptides shielding our skin, Chemistry in Britain, March 2002, 23
Chemie, 6sm
22
10
Abbildung 72: Die Abwehr von Mikroben
auf unserer Haut
73

2.1.12 Peptide als Gifte
Pilze wehren sich nicht nur gegen Mikroorganismen.
Phallatoxine, Amatoxine (Gifte des weissen und grünen Knollenblätterpilzes)
Abbildung 74: Grüner Knollenblätterpilz
Giftigkeit: LD(50) weisse Maus: 2 - 25 mg/kg
90% der tödlichen Pilzvergiftungen sind auf diese
Toxine zurückzuführen. Erste Symptome sind:
Erbrechen, Nausa, Diarrhöe (Durchfall) treten
gewöhnlich erst 10 - 24 Stunden nach dem Pilzgenuss
auf. Die Wirkung beruht auf der Zerstörung des
Endoplasmatischen Retikulums der Leber.
Abbildung 73:
Endoplasmatisches Retikulum
CH2
H 3C C CO NH C CO NH C CH2 C CH2 R
H
R
H
NH
CO
H
5
N
CO
H 2C
C
NH
S
H
H
H 2C
CO
N
C
(S) CH
R
NH
OH
H
CO
NH
H 3
H
4
Phallotoxine
H
C R
Abbildung 75: Phallatoxine, cyclische Hexapeptide (6 AMCS) mit einer D-AMCS!!
Chemie, 6sm
CO
OH
R
1
2
74

Tabelle 4: Daten zu den 7 natürlich vorkommenden Phallotoxinen
Phallotoxine R 1 R 2 R 3 R 4 R 5 Summenformel MR LD50 (Maus i. p.)
[mg/kg]
Phalloidin OH H CH3 CH3 OH C35H48N8O11S 788,87 2,0
Phalloin H H CH3 CH3 OH C35H48N8O10S 772,87 1,5
Prophalloin H H CH3 CH3 H C35H48N8O9S 756,87 >100
Phallisin OH OH CH3 CH3 OH C35H48N8O12S 804,87 2,5
Phallacin H H CH(CH3)2 COOH OH C37H50N8O12S 830,91 1,5
Phallacidin OH H CH(CH3)2 COOH OH C37H50N8O13S 846,91 1,5
Phallisacin OH OH CH(CH3)2 COOH OH C37H50N8O14S 862,91 4,5
Welche Besonderheiten zeigen die Moleküle, die am giftigsten sind?
Diese Peptide überwinden den Abbau im Magen und können die Magenwand
intakt durchdringen.
Die molekulare Anordnung des Ringes ist so, dass die hydrophilen Gruppen
innen, die lipophilen aussen sind. Damit ist die Passage der lipophilen
Darmwand besser möglich und ein Abbau stark behindert (keine Dipole für
chemische Angriffe.)
Eine weitere Klasse der Gifte des weissen und grünen Knollenblätterpilzes sind die
Amanitine.
Die Toxizität der auch peroral giftigen Amanitine ist sehr hoch; so genügen schon 1 mg
des - Amanitins bzw. 2,5 mg des - Amanitins, um eine Maus zu töten. Das Gift wird
weder durch Kochen oder Trocknen noch durch die Proteasen des Verdauungstraktes
zersetzt; seine Wirkung geht auf die allosterische Blockierung der m-RNA-Synthese
durch Komplexbildung mit der RNA-Polymerase im Zellkern zurück, wodurch die
gesamte Enzym-/Proteinsynthese in der Leber zum Erliegen kommt.
Die Resistenz gegenüber den Proteasen sowie die Aufnahme durch den
Verdauungstrakt ist eine grosse Besonderheit.
Der Knollenblätterpilz enthält auch das cyclische Decapeptid Antamanid mit
antitoxischen Wirkung gegenüber Phalloidin:
L Pro L Phe L Phe L Val L Pro
L Pro L
Phe
Phe
Charakteristisch an diesem Antamanid ist die grosse Lipophilie.
Chemie, 6sm
L
L
Ala
L
Pro
75

2.1.13 Peptide als Hormone
Cys-Tyr-Ile-Glu-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH 2
Oxytocin
Cys-Tyr-Phe-Glu-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH 2
Vasopressin
Abbildung 76: Hormone Oxytocin und Vasopressin (die S-S-Brücke ist sehr oxidationsempfindlich)
Bildung im Hypothalamus, Speicherung im Hypophysenhinterlappen
Wirksame therapeutische Dosis 10 -9 mol
Beobachtbarer Effekt bei 8-Arg-Vasopressin 10 -12 mol (ca. 5 l Blut)
Abbau durch Aminopeptidasen vom Aminoende (H2N-) her (rascher Abbau).
S t i r n l a p p e n
B a l k e n
Th a l a m u s
Hy p o t h a l a m u s
Hy p o p h y s e
M i t t e l h i r n
B r ü c k e
v e r l ä n g e r t es Mark
Scheitellappen
Schläfenlappen
Ep i p h y s e
H i n t e r h a u p t sl
a p p e n
Kle i n h i r n
Abbildung 77: Gehirn mit Hypothalamus und Hypophyse, den für Oxytocin und Vasopressin
wichtigen Bereichen.
Hypophyse (Hirnanhangsdrüse). Kleines, 0,6 g schweres Hormon-bildendes Organ von
6 mm Durchmesser am Boden des Zwischenhirns.
Der Hypophysen-Hinterlappen, die Neuro-Hypophyse, besteht im Wesentlichen aus
den Endigungen von Nervenzellen, deren Zellkörper im Hypothalamus liegen. Von
diesen Endigungen werden 2 Hormone in das Blut abgegeben, das antidiuretische
Hormon (ADH, Vasopressin), dessen Zielorgan die Niere ist, und das Oxytocin, das auf
die Gebärmuttermuskulatur und die Brustdrüse wirkt.
Chemie, 6sm
76

Tabelle 5 : Wirkungen von Hypohysen-Hinterlappen Hormonen
Oxytocin
Vasopressin
Vasotoxin
(8-Arg-Oxytocin)
Oxypressin
(3-Phe-Oxytocin)
Uterus-
Kontrakt.
Milchejektion
Blutdruck
erhöhung
Antidiurese
(Na-
Ausscheidung,
H20-
Rückresorpt.)
Stellung
3
100 % 100% 1% 0.5% Ile
lipophil
H 2N CH C
3% 15% 100% 100% Phe
lipophil
CH
CH 2
CH 3
O
H 2N CH C
CH 2
CH 3
O
OH
OH
Stellung
8
Leu
lipophil
H 2N CH C
CH 2
O
CH CH 3
CH 3
Arg
hydrophil,
basisch
H 2N CH C
80% 80% 80% 80% Ile Arg
5% 15% 100% 600% Phe Leu
Folgerungen für die Rezeptoren:
Spricht auf sehr geringe Konzentrationen an.
Hat eine lipophile Tasche, die zwischen den beiden lipophilen AMCS in Stellung 3
unterscheiden kann (sterischer Effekt).
Bildet bei Vasopressin H- Brücken bei Stellung 8. Diese Stellung ist für die Spezifität
ausserordentlich wichtig (Dipol).
Chemie, 6sm
Abbildung 78: Oxytocin
CH 2
CH 2
CH 2
NH
C
NH 2
O
NH
77
OH
OH

2.2 Proteine (MM > 10’000 g/mol)
Proteine (Eiweisse, Eiweissstoffe, Eiweisskörper). Protein ist eine auf Berzelius
zurückgehende und seit Mulder (1838) gebräuchliche, von griechisch: proteuein = „der
Erste sein“ abgeleitete Sammelbezeichnung für natürlich vorkommende Copolymere,
die sich in der Regel aus 20 verschiedenen -Aminosäuren (im Folgenden: AS) als
Monomeren (Grundbausteine) zusammensetzen. Von den nahe verwandten
Polypeptiden werden sie aufgrund ihrer molekularen Grösse unterschieden, wenn auch
nicht immer streng abgegrenzt: Ab etwa 100 Monomer-Einheiten (AS-Resten) spricht
man meist von Proteinen. Es ergeben sich Molmassen von 10 000 bis mehrere
Millionen Gramm pro Mol.
2.2.1 Strukturen bei Proteinen
Amino-Terminus
R 1 O R 2 O R 3 O
H2N CH C NH CH C NH CH C
Carboxy-Terminus
R
n
O
NH CH C OH
AS-Rest 1 AS-Rest 2 AS-Rest 3 AS-Rest n
Abbildung 79; Primärstruktur: AMCS1-AMCS2-AMCS3-AMCS4- (Sequenz, bestimmt mit
Sequenzanalyse))
Abbildung 80: Sekundärstruktur Tertiärstruktur Quartärstruktur
Proteine lassen sich kristallisieren. Das war sehr lange die Voraussetzung dafür, die
räumliche Struktur zu bestimmen. Diese wurde normalerweise mit Röntgenstrukturanalyse
bestimmt.
Chemie, 6sm
78

2.2.2 Strukturen in der Literatur als Vergleich
DASSICHERKENNE,WASDIEWELTIMINNERSTENZUSAMMENHÄLTSCHAUALLEWI
RKENSKRAFTUNDSAMENUNDTUNICHTMEHRINWORTENKRAMEN
Reihenfolge, Sequenz: Primärstruktur
DASS ICH ERKENNE, WAS DIE WELT IM INNERSTEN ZUSAMMENHÄLT SCHAU
ALLE WIRKENSKRAFT UND SAMEN UND TU NICHT MEHR IN WORTEN KRAMEN
Gliederung, Strukturierung: Sekundärstruktur
DASS ICH ERKENNE, WAS DIE WELT
IM INNERSTEN ZUSAMMENHÄLT
SCHAU ALLE WIRKENSKRAFT UND SAMEN
UND TU NICHT MEHR IN WORTEN KRAMEN
Anordnung, Form: Tertiärstruktur
Die Aussage dieser Passage im Zusammenhang von Faust I
Funktion, Aussage: Quartärstruktur
Abbildung 81: Röntgendiagramm eines Proteinkristalls (Myoglobin), J. D. KENDREW,
Cambridge. Durch Auswertung des Diagramms erhält man die Elektronendichtverteilung
im Molekül und muss diese mit einem Molekülmodell zur Deckung bringen.
Chemie, 6sm
79

2.2.3 Primärstruktur
Die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein (Aminosäuren-Sequenz,
Primärstruktur des Proteins) wird häufig mit Hilfe der 1-Buchstaben-Symbole für die
Aminosäuren dargestellt. Dabei beginnt man mit der Aminosäure, die die freie -
Aminogruppe enthält (Aminoterminus, N-term) und endet mit der Aminosäure, die die
freie -Carboxylgruppe enthält (Carboxyterminus, C-term). Dies entspricht auch der
Reihenfolge, in der die Aminosäuren am Ribosom in das Protein eingebaut werden. Die
Primärstruktur eines Proteins kann mit chemischen Methoden (Sequenzanalyse,
Edmann-Abbau) bestimmt werden. Technisch ist es jedoch vor allem bei sehr grossen
Proteinen einfacher, mit Hilfe einer Teilsequenz des Proteins das für das Protein
kodierende Gen zu isolieren und dessen DNA zu sequenzieren.
Das menschliche Deoxy-Hämoglobin-Molekül mit der PDB-Datenbank-Bezeichnung
"2HHD" besteht aus vier Ketten mit den Aminosäuren-Sequenzen.
Die folgende Reihenfolge von Aminosäuren im 1-Buchstaben-Code beschreibt die
Primärstruktur.
Tabelle 6: Primärstruktur des Proteins Hämoglobin (4 gleiche Einheiten:
Tetramer)
1 VLSPADKTNV KAAWGKVGAH AGEYGAEALE RMFLSFPTTK TYFPHFDLSH
51 GSAQVKGHGK KVADALTNAV AHVDDMPNAL SALSDLHAHK LRVDPVNFKL
101 LSHCLLVTLA AHLPAEFTPA VHASLDKFLA SVSTVLTSKY R
1 VHLTPEEKSA VTALWGKVNV DEVGGEALGR LLVVYPWTQR FFESFGDLST
51 PDAVMGNPKV KAHGKKVLGA FSDGLAHLDN LKGTFATLSE LHCDKLHVDP
101 ENFRLLGNVL VCVLAHHFGK EFTPPVQAAY QKVVAGVANA LAHKYH
1 VLSPADKTNV KAAWGKVGAH AGEYGAEALE RMFLSFPTTK TYFPHFDLSH
51 GSAQVKGHGK KVADALTNAV AHVDDMPNAL SALSDLHAHK LRVDPVNFKL
101 LSHCLLVTLA AHLPAEFTPA VHASLDKFLA SVSTVLTSKY R
1 VHLTPEEKSA VTALWGKVNV DEVGGEALGR LLVVYPWTQR FFESFGDLST
51 PDAVMGNPKV KAHGKKVLGA FSDGLAHLDN LKGTFATLSE LHCDKLHVDP
101 ENFRLLGNVL VCVLAHHFGK EFTPPVQAAY QKVVAGVANA LAHKYH
2.2.4 Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur bildet sich durch die räumliche Anordnung der Peptidketten im
Raum aus. Verantwortlich dafür sind:
Die Torsionswinkel, Spannungen und Drehungen in einer Kette.
Die Bindungen zwischen Kettenteilen (Ionenbindung, H-Brücken, Van der Waals,
Komplexbindung bei Metallen).
Die sterischen Verhältnisse (Raumerfüllung).
Die Sekundärstruktur lässt sich nur teilweise aus der Primärstruktur ableiten (z.B. -
Helix, -Faltblatt, keine Struktur: random coil).
Der bunt hervorgehobene Code bezeichnet die Sekundärstruktur der einzelnen
Proteinketten des Hämoglobins. H steht dabei für α-Helix, T für Turn.
Chemie, 6sm
80

Mehr als 2/3 der Aminosäuren von Hämoglobin haben eine α-helikale Konformation.
Tabelle 7: Sekundärstruktur von Hämoglobin
1 VLSPADKTNV KAAWGKVGAH AGEYGAEALE RMFLSFPTTK TYFPHFDLSH
HHHHHHH HHHHHHHTT HHHHHHHHHH HHHHH T
51 GSAQVKGHGK KVADALTNAV AHVDDMPNAL SALSDLHAHK LRVDPVNFKL
T HHHHHHHH HHHHHHHHHH HTTT HHHHT HHHHHHHHHT T HHHHHH
101 LSHCLLVTLA AHLPAEFTPA VHASLDKFLA SVSTVLTSKY R
HHHHHHHHHH HHTTTTTTHH HHHHHHHHHH HHHHHHHHT
1 VHLTPEEKSA VTALWGKVNV DEVGGEALGR LLVVYPWTQR FFESFGDLST
HHHHHH HHHHHTT H HHHHHHHHHH HHHHT TTT
51 PDAVMGNPKV KAHGKKVLGA FSDGLAHLDN LKGTFATLSE LHCDKLHVDP
HHHHHHTHHH HHHHHHHHHH HHHH TT HHHHHTHHHH HHHHTT T
101 ENFRLLGNVL VCVLAHHFGK EFTPPVQAAY QKVVAGVANA LAHKYH
HHHHHHHHHH HHHHHHHH HHHHHHH HHHHHHHHHH H TT
1 VLSPADKTNV KAAWGKVGAH AGEYGAEALE RMFLSFPTTK TYFPHFDLSH
HHHHHHH HHHHHHH HHHHHHHHHH HHHHH TTT T
51 GSAQVKGHGK KVADALTNAV AHVDDMPNAL SALSDLHAHK LRVDPVNFKL
T HHHHHHHH HHHHHHHHHH HTTT HHHHT HHHHHHHHHT T TTHHHH
101 LSHCLLVTLA AHLPAEFTPA VHASLDKFLA SVSTVLTSKY R
HHHHHHHHHH TTTTTTTTHH HHHHHHHHHH HHHHHHHTT
1 VHLTPEEKSA VTALWGKVNV DEVGGEALGR LLVVYPWTQR FFESFGDLST
HHHHHH HHHHHHHTTH HHHHHHHHHH HHHH T
51 PDAVMGNPKV KAHGKKVLGA FSDGLAHLDN LKGTFATLSE LHCDKLHVDP
HHHHHTTHHH HHHHHHHHHH HHHHHTTTT HHHHHTHHHH HHHHT T
101 ENFRLLGNVL VCVLAHHFGK EFTPPVQAAY QKVVAGVANA LAHKYH
HHHHHHHHHH HHHHHHH HHHHHHH HHHHHHHHHH HHTT
Chemie, 6sm
81

a ) b )
c )
W a s s e r s t o f f - B r ü cke n b i n d u n g
= C = H = N = O = S e i tenkette
Abbildung 82: Helixstruktur, oben rechts: paralleles unten: antiparalleles Faltblatt (β-sheet) (N-C-
Enden gleichgerichtet, N-C-Enden entgegengesetzt)
Abbildung 85: Eine α-Helix (rot) und β-Faltblätter (blau) mit
Turns (gelb und rot, dünn)
2.2.5 Tertiärstruktur
Weil die Proteine meist in Wasser vorliegen, ist die
Struktur ganz wesentlich durch diese polare Umgebung
bestimmt. Als Tertiärstruktur ordnen sich die Sekundärstrukturelemente
eines Proteins im Raum so an, dass
sich die hydrophoben ("wasserscheuen" = lipophilen,
„Fett liebenden“) Seitenketten der Aminosäuren Valin,
Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tyrosin und
Tryptophan möglichst im Innern der Proteins
zusammenlagern können (so wie sich Öl- und Fett-
Chemie, 6sm
Cys
S S
Cys
Abbildung 84: Schwefelbrücke
einer Peptidkette
+
-
Abbildung 84: Durch Ionen
stabilisierte Peptidkette
82

moleküle im Wasser sofort zu Tröpfchen zusammenlagern), während die hydrophilen
("wasserliebenden" = lipophoben, „fettscheuen“) Seitenketten der Aminosäuren
Glutamat, Aspartat, Arginin, Lysin, Histidin, Serin, Threonin, Asparagin und Glutamin
die Oberfläche des Proteins bilden. Glycin und Prolin sind aufgrund ihrer speziellen
strukturellen Eigenschaften häufig in Turns lokalisiert. Paare von Cystein-Seitenketten
können zu Disulfiden oxidieren und so entfernte Teilen der Peptidkette kovalent
verbinden. Disulfidbrücken durch Oxidation der Thiolgruppen zweier Cystein-
Einheiten zu Cystin:
(R-S-H + H-S-R R-S-S-R).
Entgegengesetzt geladene Ionen können Ketten ebenfalls zusammenhalten, ebenso
van der Waals Bindungen.
Die durch die Faltung bestimmte exakte räumliche Anordnung der Atome eines Proteins
bezeichnet man als die Tertiärstruktur des Proteins. Sie kann durch Kernresonanzspektroskopie
und durch Röntgenkristallographie experimentell bestimmt werden.
Sehr lange Proteine bilden dabei mehrere, unabhängig voneinander faltende Struktureinheiten
aus (Domänen), die über flexible, hydrophile Teile der Kette verknüpft sind.
Denaturierung bezeichnet den Verlust der biologischen Aktivität durch Zerstörung der
Sekundär- und Tertiärstruktur, z.B. durch Erhitzen.
2.2.6 Quartärstruktur
Viele Proteine bestehen aus mehreren Peptidketten. Die räumliche Anordnung der
einzelnen, gefalteten Peptidkette zum biologisch aktiven Komplex bezeichnet man als
die Quartärstruktur. Dabei können sowohl mehrere Kopien der gleichen Proteinkette
wie auch unterschiedliche Ketten im Komplex enthalten sein. Kleinere Nicht-Protein-
Moleküle können in den Komplex eingebunden und für dessen Aktivität wichtig sein.
(Cofaktoren, Coenzyme, prostetische Gruppen).
Abbildung 87: Eine Untereinheit von
Hämoglobin (das ganze Molekül besteht
aus 4 Untereinheiten). Die Proteinkette
ist als Band dargestellt.
Abbildung 86: Hämoglobin als Tetramer mit 4 Häm-
Gruppen
Was ist z.B. der Vorteil der Quartärstruktur beim Hämoglobin, bei welcher sich 4
Grundeinheiten zu einem Tetramer zusammenlagern? Dabei sind die 4 Einheiten
eigentlich alle gleich.
Chemie, 6sm
83

Setzt eine Einheit im Gewebe den Sauerstoff frei, dann geben auch die anderen 3
Einheiten den Sauerstoff ab. Das wird durch eine räumliche Änderung bemerkbar:
Beladen sind die Einheiten näher zusammen, entladen sind sie weiter auseinander.
Verantwortlich dafür ist die Änderung der Bindungen am zentralen Eisenion.
Wenn in der Lunge ein O2-aufgenommen ist, nehmen die anderen drei Einheiten die
Sauerstoffe leichter auf! Man kann hier von einem kooperativen Effekt sprechen.
Der Nobelpreisträger Perutz bezeichnete diesen kooperativen Effekt als „Matthäus-
Effekt“:
„Denn wer da hat, dem wird mehr gegeben werden, und er wird die Fülle haben; wer
aber nicht hat, dem wird auch, was er hat, genommen werden.“ (Matt. 25,29)
Abbildung 88: Mikroskopische Aufnahme von Hämoglobin 63
Die Oberflächenladung wird bei der Elektrophorese ausgenützt, um eine Trennung bei
einem bestimmten pH-Wert zu erreichen. Isoelektrische Fokussierung: Die Proteine
laufen bis zu dem Punkt in einem pH-Gradienten, bei welchem sie neutral sind. Sie
erklärt auch, warum Eiweisse bei bestimmten pH-Werten denaturieren.
Neuere NMR-Untersuchungen haben ergeben 64 : „Das Innere eines Proteins ist viel
'flüssiger' als ursprünglich angenommen. Alles ist ständig in Bewegung und verändert
sich sogar unglaublich schnell.“
63 Hämoglobin, http://micro.magnet.fsu.edu/micro/gallery/proteins/prot2.html, 27.02.01
64 University of Pennsylvania Medical Center, Nature 411: 501-504 (2001)
Chemie, 6sm
84

2.2.7 Beispiele
2.2.7.1 Insulin
Abbildung 89: Bauchspeicheldrüse (Pankreas) : ca. 15 cm lang, hinter dem Magen.
Langerhans’sche Inselzellen (Insulin von den -Zellen, in der Mitte, synthetisiert. Aussen - und -
Zellen)
Biochemischer Aufbau:
Aufbau geschieht als lange Kette bei den Ribosomen
als Prä-Proinsulin 107 AMCS).
Prä-Sequenz aus ca. 23 AMCS: eine
Signalpeptidsequenz (Leader-Sequenz), mit der
Information, dass die nachfolgende Sequenz
(Proinsulin) an der Membran des endoplasmatischen
Retikulums aufgebaut und in das Innere der Kanälchen
desselben transportiert werden soll.
Proinsulin: 84 AMCS
A-Kette: 21 AMCS (Bereich A8 bis A10 ist artspezifisch)
B-Kette: 30 AMCS
C-Peptid: 33 AMCS
S- Verbindungen: A6, A11; A7,B7; A20, B19
Insulin MG ca. 6000 g/mol
Signalpeptid
connecting peptide
C-Peptid
Aufbau an den Ribosomen als eine Kette, Primärstruktur.
Entfernung des Prä-Insulins (Signalpeptid).
Sekundärstruktur: Verformung und Stabilisierung durch S-S- Brücken (2 Cystein 1
Cystin).
Entfernung des C-Peptids durch Enzyme (Peptidasen): Proinsulin Insulin
Tabelle 8: Aminosäuresequenz und Struktur von Humaninsulin
Chemie, 6sm
85

A - K e t t e
G l y - I l e - V a l - G l u - G l n - C y s - C y s - T h r - S e r - I l e - C y s - S e r - L e u - T y r - G l n - L e u - G l u - A s n - T y r - C y s - A s n
1 2 3 4 5 6 7 8 9 1 0 1 1 1 2 1 3 1 4 1 5 1 6 1 7 1 8 1 9 2 0 2 1
B - K e t t e
P h e - V a l - A s n - G l n - H i s - L e u - C y s - G l y - S e r - H i s - L e u - V a l - G l u - A l a - L e u - T y r - L e u - V a l - C y s - G l y - G l u
1 2 3 4 5 6 7 8 9 1 0 1 1 1 2 1 3 1 4 1 5 1 6 1 7 1 8 1 9 2 0 2 1
T h r L y s P r o T h r T y r P h e P h e G l y A r g
3 0 2 9 2 8 2 7 2 6 2 5 2 4 2 3 2 2
1922 Isolierung aus Pankreas durch Banting und Best
1934 Kristallines Insulin D.A. Scott mit Zinkionen
1964 Totalsynthese des Schafinsulins durch Zahn und Mitarbeiter
Wirkung: Insulin lagert Glucose in Form von Glycogen ab. Die blutzuckersenkende
Wirkung wird wahrscheinlich durch Permeabilitätserhöhung der Zellmembranen für
Glucose erreicht: Förderung des Abbaus der Glucose nach deren Eintritt in die Zelle.
Die räumliche Struktur von Insulin enthält alle wichtigen Elemente:
Die alpha-Helix
Das beta-Faltblatt und
Den Turn
Die Stabilität wird vor allem durch die
oxidationsempfindlichen Schwefelbrücken (-S-S-
) erreicht.
Die beiden Amino- und Säure-Enden sind frei,
was einen leichten Abbau ermöglicht. Die
Halbwertszeit im Blut beträgt ca. 5 Minuten.
Insulin bewirkt die Einlagerung von Glucogen in
den Zellen, diese werden mit Zucker gefüllt. Das
wird von Bodybuildern und Athleten ausgenützt –
sie verwenden Insulin als Doping 65 -
wahrscheinlich eines der potenteren
Dopingmittel!!
65 Coghlan A., Race to the death, New Scientist, 11 August 2001, 4
Chemie, 6sm
Abbildung 90: Die räumliche Struktur
von Rinder-Insulin
86

3.3.7.2 Beispiele von grossen Proteinen
Enzyme Biochemische Katalysatoren, Regler
Bsp.: Catalase 1 Molekül spaltet pro Min. 5.10 6 H2O2
Strukturproteine Bausteine mit Stütz- und Schutzfunktionen (z.B. Collagen,
Keratin oder Elastin)
Kontraktile Elemente Mechanische Energie (Muskelzellen, Actin-,
Myosinfilamente))
Sauerstoffhaushalt Transport Hämoglobin
Speicherung Myoglobin
Übertragung (Oxidation) Cytochrom
Membranproteine der Zellwand (z.B. Rezeptoren, Transportproteine)
Plasmaeiweisse (Albumin)
Blutgerinnungsfaktoren
Antikörper
Die Häm-Gruppe tritt in der Natur in verschiedensten Formen auf.
Strategie der Natur
Erfolgreiche Strukturen treten an verschiedensten Orten und für unterschiedlichste
Aufgaben auf (Corrine in Häm, Vitamin B12, Chlorophyll, Bakterienchlorophylle...).
Innere Abwehr Immunoglobuline (Antikörper)
Toxine Abwehr von Fremdem
LD(50):Botulinustoxin: 0.000'000’03 mg/kg: 10 -6 g töten 10 7 Mäuse
LD(50):Tetanustoxin: 0.000’00001 mg/kg
LD(50):Diphterietoxin: 0.000’03 mg/kg
Umsatz der menschlichen Eiweissstoffe:
Proteine der Leber werden in 10–20 Tagen, diejenigen der
Proteine der Haut und Muskulatur in ca. 160 Tagen zur Hälfte erneuert.
Die Hälfte des menschlichen Bluteiweisses wird in 10 Tagen ab- und wieder
aufgebaut, und
täglich werden 9% der Plasma-Albumine (Proteine in Flüssigkeiten und Geweben)
umgesetzt (HWZ 70/9 = 7,8 Tage).
Abbildung 91: Botulinus Toxin (Botox)
Chemie, 6sm
87

3.3.7.3 Faserartige Proteine
Proteine gehören zu den wichtigen „Baustoffen“ der Lebewesen.
Die wichtigsten Faserproteine sind Collagen, Keratin, Fibrinogen und Muskelproteine;
sie werden im Folgenden kurz beschrieben.
Collagen
Abbildung 92: Collagen-Fasern
Collagen ist das weitaus häufigste Protein bei Wirbeltieren. Knochen, Haut, Sehnen und
Knorpel bestehen aus Collagenfasern. Das Molekül ist normalerweise aus drei sehr
langen Aminosäureketten zusammengesetzt, jede mit etwa 1000 Aminosäuren (Gly-
Pro-Hypro--), die zu einer Dreifach-Helix gezwirbelt sind (Hypro kann dabei H-Brücken
bilden). Dadurch entsteht die grosse Festigkeit von Haut und Sehnen. Denaturiert man
lange Collagenfasern durch Kochen, so entstehen kürzere Ketten; das Produkt ist
Gelatine.
Abbildung 93: Dreifach-Helix von Collagen
3.3.7.4 Keratin
Keratin bildet die äussere Schicht der menschlichen Haut, Haare und Nägel sowie der
Schuppen, Hufe und Federn von Tieren. Seine Struktur ist eine reguläre α-Helix.
Chemie, 6sm
88

Keratin ist in Wasser nicht löslich – eine wichtige Eigenschaft, um den Körper vor
äusseren Einflüssen zu schützen. Durch viele Schwefelbrücken (-S-S-) ist das Protein
sehr stabil und lässt sich auch durch proteolytische (proteinlösende) Enzyme nicht
lösen. Die Behandlung des Haares zur Erzeugung von Dauerwellen beruht auf dem
Prinzip, die Zahl der Schwefelbrücken durch ein Reduktionsmittel, zum Beispiel
Thioglycol, zu verringern. Sie werden wieder gebildet, sobald das Haar mit Sauerstoff in
Berührung kommt.
Abbildung 94: Haar einer Europäerin
Bei übermässiger Keratin-Bildung, z. B. in Hühneraugen, Schwielen und Warzen spricht
man von Hyperkeratose.
3.3.7.5 Fibrinogen
Fibrinogen ist ein Blutplasmaprotein, das für die Blutgerinnung zuständig ist. Durch die
katalytische Wirkung des Thrombin wird Fibrinogen in das schwer lösliche Protein Fibrin
überführt. Dieses bildet Blutpfropfen.
Muskelproteine
Ein Protein, das in erster Linie für die Muskelkontraktion zuständig ist, ist das Myosin.
Zusammen mit Aktin, einem weiteren Muskelprotein, bildet es den Aktomyosin-
Komplex. Durch Verkürzung der Filamente des Aktomyosin entsteht die Kontraktion des
Muskels.
Chemie, 6sm
89

Spinnfaden
Abbildung 95: Die Struktur eines Spinnfadens
Anwendung: Unterscheidung von Baumwolle und Wolle/Seide durch den „Brenntest“
3.3.7.6 Globuläre Proteine
Im Gegensatz zu Faserproteinen sind globuläre Proteine kugelförmig und löslich. Sie
spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel des Körpers. Beispiele für globuläre
Proteine sind: Albumin, Globulin, Casein, Hämoglobin, Enzyme und Peptidhormone.
Albumine und Globuline sind lösliche Proteine aus tierischen Zellen, Blutserum, Milch
und Eiern. Hämoglobin ist ein Protein, das für den Sauerstofftransport im Blut zuständig
ist. Die rote Farbe der Blutkörperchen stammt von diesem Protein.
Man kennt heute mehr als 100 verschiedene Varianten des menschlichen Hämoglobins.
Das Hämoglobin S ist Ursache der Sichelzellenanämie, einer Erbkrankheit
unter Schwarzafrikanern.
3.3.7.7 Protein-Hormone
Diese Proteine stammen aus Hormondrüsen und wirken nicht als Enzyme. Sie
stimulieren vielmehr bestimmte (enzymatische) Reaktionen in den Zielorganen. Auf
diese Weise haben sie Einfluss auf lebenswichtige Körperfunktionen, wie Grundumsatz,
Produktion der Verdauungsenzyme und Milchproduktion, um nur einige zu nennen. Ein
wichtiges Enzym ist z. B. Insulin oder TRH (Thyroid Releasing Hormone). Es stammt
aus der Bauchspeicheldrüse, wo es in den Langerhans-Inseln produziert wird, und
beeinflusst den Blutzuckerspiegel. Ein anderes Enzym, das Thyroglobulin aus der
Schilddrüse, kontrolliert den Grundumsatz. Calcitonin, ein weiteres Enzym der Schilddrüse,
senkt den Calciumspiegel im Blut.
3.3.7.8 Antikörper
Antikörper sind ein wichtiger Teil unserer „Verteidigung“.
Antikörper, auch Immunoglobuline genannt, sind Tausende
verschiedener Proteine im Blutserum. Sie reagieren mit
Antigenen (Erregern oder Fremdkörpern) im Blut. Ein
einzelnes Antigen ist in der Lage, die Produktion vieler
Antikörper zu stimulieren, die dann das Antigen von
verschiedenen Seiten her angreifen und unschädlich
machen.
Chemie, 6sm
90
Abbildung 96: Schematische
Struktur eines Antikörpers

Abbildung 97: Antigen-Antikörper-Reaktion: Immunkomplexbildung (AG: Antigen, AK: Antikörper)
a) Optimales AG-AK-Verhältnis (Komplexe unlöslich); b) AK-Überschuss (Komplexe meist
unlöslich); c) AG-Überschuss (Komplexe überwiegend löslich)
Chemie, 6sm
91

2.3 Enzyme
2.3.1 Entdeckung und Wesen der Enzyme 66
Unter den vielen Proteinen, die am Aufbau und der Funktion der lebenden Zelle beteiligt
sind, haben die biologischen Katalysatoren, die wir Enzyme (Fermente) nennen,
besondere Bedeutung. Ihre Zahl ist nicht klein. Man kennt heute wenige tausend
verschiedene Enzyme, und es gibt viele Gründe anzunehmen, dass im Laufe der Zeit
noch sehr viel mehr hinzukommen werden. Viele sind isoliert und genügend rein
dargestellt worden, um ihren Aufbau nachzuweisen.
Ausserordentlich ist, dass Andreas Libavius (1555-1616) bereits 1597 in seinem Buch
„Alchymia“ die enzymatische Katalyse als Fermentation verwendet 67 .
Die Bezeichnung Ferment ist seit dem 17. Jahrhundert in Gebrauch zur qualitativen
Beschreibung der Gärung von Stärkeprodukten, aber auch der Verdauung und der
Fäulnis.
Eines der ersten Enzyme, das entdeckt
wurde - obgleich seine wahre Natur damals
kaum erahnt werden konnte - war das
Pepsin, ein proteinabbauendes Enzym des
Magensaftes. Der grosse italienische
Physiologe Lazzaro Spallanzani fütterte
Falken mit Fleischstückchen, die in feinsten
Drahtgehäusen eingeschlossen waren. Als
die Vögel später wie gewohnt die
unverdauten Reste (das („Gewölle“)
erbrachen, fand man, dass die
Drahtbüchschen leer waren. Dies zeigte,
dass der Magensaft der Vögel etwas
enthalten musste, das Fleisch verdauen
konnte. Diese Experimente wurden schon
Abbildung 98: Ein Wanderfalke und
Fermente?
1783 ausgeführt. Dennoch dauerte es noch lange, bis Enzyme systematisch untersucht
wurden.
1833 begannen die chemischen Untersuchungen der Enzyme, als der französische
Chemiker Anselme Payen (1795 - 1871) Amylase (damals noch Diastase genannt) das
erste Enzym überhaupt entdeckte. Die Enzyme spielen eine zentrale Rolle im
Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Der Grossteil der chemischen Reaktionen,
von der Energieumwandlung bis zur Übertragung der Erbinformation, wird von
Enzymen katalysiert und gesteuert.
1858 konnte der grosse Louis Pasteur beim Studium des Gärungsprozesses zeigen,
dass Zuckerlösungen vollkommen stabil sind, sofern sie steril und unter Luftabschluss
bleiben. Gelangt aber Luft an die Lösungen, so fallen Hefezellen aus der Luft hinein und
der Gärungsprozess setzt unmittelbar ein. Ebenso konnte nachgewiesen werden, dass
die Säuerung von Wein und Milch von der Tätigkeit anderer Mikroorganismen abhängt,
66
Grossteils nach: Baldwin E., Das Wesen der Biochemie, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, 1968, 39
67
Libavius Andreas, Die Alchemie des Andreas Libavius, Ein Lehrbuch aus dem Jahre 1597, Verlag
Chemie, Weinheim, 1964, S. 103
Chemie, 6sm
92

die Pasteur seinerzeit „Fermente“ nannte. Er glaubte, dass an der Fermentation, der
Säuerung und an verwandten Prozessen spezielle Mikroorganismen beteiligt und diese
Vorgänge mit ihrem Leben untrennbar verknüpft sind.
40 Jahre später, genauer 1897, bereiteten zwei deutsche Chemiker, die Brüder
Buchner, einen Saft, in dem sie lebende Hefezellen mit Sand und Kieselgur (einer
silikathaltigen Erde) zerrieben und das Produkt in einer hydraulischen Presse
auspressten. Der resultierende Hefesaft sollte medizinischen Zwecken dienen, aber er
wurde sehr schnell schlecht und das Problem der Konservierung musste gelöst werden.
Unter anderem versuchten es die beiden Buchner mit der Kochbuchchemie, indem sie
grosse Mengen Rohrzucker hinzufügten. Ohne es zu wissen, legten sie auf diese
Weise das Fundament für unsere gesamte heutige Kenntnis über die Enzyme, denn
obgleich ihr Hefesaft keine intakten Hefezellen mehr enthielt, brachte er den Zucker zur
lebhaften Gärung. Hier wurde zum ersten Mal ein „Ferment“ künstlich von den Zellen,
die es hervorgebracht hatten, getrennt.
Dieser Zucker fermentierenden Substanz wurde der Name „Enzym“ gegeben, was
wörtlich „in der Hefe“ heisst. Als man später fand, dass von anderen Zellen Saft mit
anderen katalysierenden Eigenschaften gewonnen werden konnte, wurde der Name
„Enzym“ als kollektive Bezeichnung unternommen und dem Hefeenzym der
differenzierende Name Zymase gegeben. Innerhalb weniger Jahre wurde die neu
entdeckte Zymase besonders von Harden und Young in England ausführlich
untersucht. Sie fanden beispielsweise, dass Zymase ihre Aktivität durch Kochen verliert
und dass sie aus mindestens zwei Komponenten besteht, einem Apoenzym und einem
sogenannten Coenzym, welches hitzestabil ist. Das kann mit einer Methode
nachgewiesen werden, die man Dialyse nennt. Wenn man Hefesaft in ein Kollodium-
oder Zellophansäckchen füllt, das in ein grosses Gefäss mit destilliertem Wasser
gehängt wird, kann das niedermolekulare Coenzym durch das Cellophan in die
Wasserumgebung hinaustreten. Die Proteinmoleküle des Apoenzyms sind zu gross, um
durch die Membranporen hindurch zu schlüpfen und werden deshalb zurückgehalten.
Das Enzym, das auf diese Weise von niedermolekularen Substanzen befreit wird, ist
inaktiv. Aber es gewinnt seine Aktivität zurück, wenn das Wasser aus dem grossen
Behälter konzentriert und zum Enzym gegeben wird. Auch kann man so die Aktivität
wieder herstellen, indem man etwas gekochten Hefesaft zu dem dialysierten Enzym
hinzufügt. Kochen zerstört des Enzym, lässt aber das niedermolekulare Coenzym, die
Cozymase, unverändert:
Apoenzym + Coenzym Holoenzym
Wir wissen heute, dass „Zymase“ kein einzelnes Enzym, sondern eine komplette
Mischung von etwa 15 Enzymen ist und dass „Cozymase“ mindestens vier Substanzen
in sich vereinigt. Die Vergärung von Glucose oder Rohrzucker in Alkohol und
Kohlendioxid ist in Wirklichkeit kein einfacher Ein-Schritt-Prozess, sondern eine lange
Kette schrittweiser chemischer Vorgänge, von denen keiner mit wahrnehmbarer
Geschwindigkeit abläuft, wenn nicht das passende Enzym vorhanden ist. Einige
brauchen Coenzyme, ohne deren Anwesenheit die Reaktion nicht ablaufen kann.
Carboyxpeptidase A benötigt beispielsweise Zn ++ als Cofaktor.
Urease: 2 CO(NH2)2 + H2O 2 NH3 + CO2
Urease katalysiert die Spaltung von Harnstoff in Ammoniak und CO2. Methylharnstoff
ergibt keine Reaktion. Die Urease besteht aus 3 Untereinheiten und benötigt als
Cofaktor Nickel. Urease kommt im Boden und bei Helicobacter vor.
Chemie, 6sm
93

Bereits die frühen Arbeiten von Harden und Young brachten viele prinzipielle und
charakteristische Eigenschaften der Enzyme zutage, die man folgendermassen
zusammenfassen kann: Enzyme sind komplexe organische Katalysatoren, die von
lebenden Zellen produziert werden. Sie sind jedoch fähig, unabhängig von den Zellen,
die sie hervorgebracht haben, zu funktionieren. Sie sind thermolabil, d.h. durch Hitze
zerstörbar. Auch sind sie hochspezifisch, d.h. ihre Wirkungsweise ist auf eine einzige
Reaktion oder auf eine kleine Gruppe ähnlicher chemischer Reaktionen beschränkt.
Ohne den passenden Cofaktor - Coenzym - sind viele Enzyme wirkungslos.
Der Untersuchung der Enzym-Kinetik (Sørensen, Michaelis, ca. 1910) folgte 1926 die
Kristallisation des ersten Enzym (Urease) durch Sumner und der Nachweis der Protein-
Natur. Das erste Enzym, dessen Aminosäure-Sequenz vollständig entschlüsselt werden
konnte, war Ribonuclease (Moore und Stein, 1963). Lysozym war das erste, dessen
Tertiärstruktur aufgeklärt wurde (1966). Im Jahre 1969 synthetisierte Merrifield mit der
nach ihm benannten Technik in 11931 Schritten die gesamte Sequenz der
Ribonuclease. Durch die Fortschritte in der Synth. der Desoxyribonucleinsäuren sowie
ihrer gentechnologischen Vermehrung (Klonierung) und Expression in Organismen, ist
es heute praktisch möglich geworden, "massgeschneiderte" Enzym mit veränderten
Eigenschaften wie Substratspezifitäten, Säure- und Wärmetoleranzen etc. in beliebigen
Mengen herzustellen.
2.3.2 Eigenschaften der Enzyme
Die Enzyme sind die „Produktionsmaschinen“
der Zellen.
Alle Enzyme sind globuläre Proteine.
Sie verbinden sich daher schnell mit
anderen Substanzen, den
sogenannten Substraten, um die
verschiedensten chemischen
Reaktionen im Körper zu katalysieren
Substrat
Enzym
Enzym-Substrat-
Komplex
Abbildung 99: Enzymatische Reaktion
(Biokatalysatoren). Im Wesentlichen kontrollieren die Enzyme den Stoffwechsel.
Produkte
Enzyme sind zusammen mit den Coenzymen echte Katalysatoren – sie verringern die
Aktivierungsenergie und lassen Prozesse rascher ablaufen. Den Stoff, den Enzyme
umsetzen nennt man Substrat S.
Chemie, 6sm
94

E
S+B+
E
E
S +B
E mit Enzym
a
P
E ohne Enzym
a
Abbildung 100: Die Aktivierungsenergie einer Enzymreaktion, im Vergleich mit einer
unkatalysierten Reaktion
E
Im Vergleich mit dem Umfang der chemischen Veränderungen, die in ihrer Gegenwart
ablaufen können, ist die Menge, in der sie gebraucht werden, sehr klein. Man findet
Enzyme überall in der Zelle, und im transzellulären Raum, z.B. in den
Verdauungsorganen. Man schätzt, dass eine Leberzelle nur ca. 50 Millionen
Enzymmoleküle enthält. Das findet seine Erklärung darin, dass sie wie andere
Katalysatoren an der Reaktion, die sie katalysieren, teilnehmen, aber am Ende des
Prozesses regeneriert werden und so lange wieder benutzt werden können.
Wie andere Katalysatoren können Enzyme „vergiftet“ werde, so dass sie einen Teil oder
die gesamte katalytische Kraft verlieren. Man spricht dann von Hemmung oder
Inaktivierung.
Physikalische Faktoren die eine solche Wirkung auf die Enzyme ausüben, sind z.B:
hohe Temperaturen, extreme pH-Werte, ultraviolettes Licht, gewaltsame mechanische
Beanspruchung und vieles andere. Hemmung oder Inaktivierung werden auch häufig
von Chemikalien hervorgerufen, die mit den -SH, oder -NH2 oder -COOH Gruppen
reagieren, was die Annahme zulässt, dass Gruppen wie diese eine lebenswichtige
Rolle in der enzymatischen Katalyse spielen. Es gibt viele Beweise, dass das wirklich
so der Fall ist. Bekannte starke Inhibitoren sind die Salze von Schwermetallen
(reagieren oft mit den S-Gruppen!) und Säuren, wie Phosphorwolframsäure,
Perchlorsäure und Trichloressigsäure. Die letztgenannten Ionen sind natürlich negativ
geladen und verbinden sich mit Enzymen in sauren Lösungen, in denen die
Enzymproteine positiv geladen sind. Sie bilden unlösliche, salzähnliche Komplexe, die
als Katalysatoren unwirksam sind. Dagegen üben Schwermetallionen ihren Einfluss in
Lösungen aus, die im Vergleich zu dem isoelektrischen pH des Enzymproteins
alkalischer sind. Diese sind dann negativ geladen und es werden weder unlösliche,
katalytisch unwirksame, salzähnliche Stoffe gebildet. Andererseits stellt z.B. die
Cytochromoxidase der Atmungskette schon bei Anwesenheit von geringen Blausäure-
Mengen ihre Aktivität ein.
Viele Reagenzien, die Enzyme inaktivieren, lassen entweder Eiweiss gerinnen oder
rufen in ihm feine chemische Veränderungen hervor, die man schlechthin
„Denaturierung“ nennt; ein weiterer Hinweis, dass Enzyme wirklich Proteine sind. Man
Chemie, 6sm
P+
E
P
Zeit
95

kann behaupten, dass fast alle Enzyme Proteine, seltener Glycoproteine sind
(Verbindung mit Zucker und Proteinen).
Die haben Enzyme ein sehr hohes Molekulargewicht und deshalb ist ihre molare
Konzentration in Zellen und Geweben immer sehr klein. Ein einfaches Beispiel ist die
Urease 68 , ein Enzyms, das die Hydrolyse des Harnstoffs katalysiert.
O
H 2 N C NH 2
H 2 O
(Urease)
O
H 2 N C OH
Carbamidsäure
+
NH 3
Abbildung 101: Vereinfachtes Reaktionsschema der Urease
Harnstoff hat ein Molekulargewicht von 60, während das der Urease ungefähr 544 000
Gramm pro Mol ist. Wollen wir eine 1%ige Lösung beider Stoffe herstellen, wäre die
molare Konzentration des Harnstoffes nicht weniger als 9000mal so gross wie die des
Enzyms. Urease beschleunigt die Harnstoff-Hydrolyse auf mehr als das 10 14 fache (!!)
der unkatalysierten Reaktion. So spaltet 1 g Urease bei 20 °C innerhalb 1 Minute etwa
60 g Harnstoff, also 544'000 Spaltungen pro Minute und Enzym.
Viele Enzyme treten in Zellen und Geweben in Konzentrationen auf, die man fast
unendlich klein nennen möchte, und dennoch hängt das Leben der Zelle von ihrer
katalytischen Aktivität ab.
Eine der beachtenswertesten Eigenschaften der Enzyme und eine, die sie von anderen
bekannteren Katalysatoren wie z.B. dem Platinmohr oder anderen feinverteilten
Metallen unterscheidet, ist ihre ausgeprägte Spezifität. Wie allgemein bekannt,
katalysiert Platinmohr eine ziemlich grosse Zahl chemisch verschiedener Prozesse;
dagegen sind sehr viele Enzyme absolut spezifisch. Damit meinen wir, dass ein Enzym
dieser Art nur eine einzige Reaktion katalysieren kann. In wenigen Fällen kann ein
bestimmtes Enzym eine Reihe ähnlicher Reaktionen katalysieren. In diesem Fall spricht
man von Gruppenspezialität. Der Fall so genannt niedriger Spezifität ist verhältnismässig
selten. Einer der wenigen bekannt gewordenen Fälle wurde bei bestimmten
Ester spaltenden Enzymen entdeckt. Sie spalten Esterbindungen unabhängig von der
Natur der Säure oder des Alkohols, aus denen sie gebildet sind. Zusammenfassend
kann gesagt werden: Enzyme haben nebst der Katalyse vier wichtige Eigenschaften sie
sind 69 :
1. substratspezifisch (eduktspezifisch, selektiv; reagieren nur mit wenigen
Edukten),
2. produktspezifisch (immer dasselbe Produkt, führen immer dieselbe
Reaktion durch).
3. reaktionsspezifisch (wirkungsspezifisch, benötigen vorgegebene
Reaktionsbedingungen)
4. enantiospezifisch (stereospezifisch räumliche Anordnung).
68 Urease (EC 3.5.1.5); Die Urease besteht aus 3 Untereinheiten und benötigt als Cofaktor Nickel.
69 Ball Ph., Chemie der Zukunft – Magie oder Design?, VCH, Weinheim, 1996, 82
Chemie, 6sm
CO 2
+
2
NH 3
96

Bei Enzymen ist nicht nur das aktive Zentrum, die Bindungsstelle, sondern das ganze
Protein beteiligt. Neben der Form („Schlüssel-Schloss-Prinzip“) spielt die Chemie
(Dipole, freie Elektronenpaare, Komplexbindungen, H-Brücken, van der Waals-
Bindungen) eine ebenso grosse Rolle – insbesondere beim Andocken und der
Reaktion!!!
Die Enzymwirkung wird heute mit 2 Modellen beschrieben, die sich auf den ersten Blick
nicht sehr stark unterscheiden, aber in der molekularen Dynamik von unterschiedlichen
Annahmen ausgehen:
+
+
Enzym + Substrat Enzym - Substrat - Komplex
Abbildung 102: Oben: "Schlüssel-Schloss"-Modell; Unten: „Induced Fit“-Modell 70
Der wesentliche Unterschied der beiden Modelle besteht darin, dass beim Induced-Fit
Modell von Koshland mit statischen Molekülmodellen keine korrekte Vorhersage der
möglichen Substrate möglich ist. Das ist damit begründet, dass das Substrat nach
diesem Modell das Enzym-Protein selbst verformt, bis es gebunden und dann umgewandelt
werden kann.
Wie beim Händeschütteln genügt es nicht, dass die Moleküle in der komplementären
Gestalt rechter oder linker Hände vorliegen. Denn auch Hände greifen nur dann
vollständig ineinander, wenn sie sich umschliessen. Die Formen zweier Dipeptide
passen sich zum Beispiel bei ihrem molekularen Händedruck dynamisch aneinander
an. Dabei induzieren die Moleküle wechselseitig eine Änderung ihrer Konformation.
2.3.3 Messung der Enzymaktivität
Wenn ein Enzym zusammen mit seinem Substrat 71 unter konstanten Bedingungen in
bezug auf Temperatur und pH inkubiert wird, kann der Umfang der ablaufenden
chemischen Veränderung durch geeignete analytische Methoden gemessen werden.
Angenommen, das Substrat sei ein nicht reduzierender Zucker, Rohrzucker, und das
Enzym sei Hefesaccharase, ein hydrolysierendes Enzym, das Ergebnis der Hydrolyse
sind Glucose und Fructose.
Beide haben reduzierende Eigenschaften; den Ablauf der Reaktion kann man dadurch
bestimmen, dass man den Umsatz misst, indem man aus der Reaktionsmischung in
bestimmten Zeitabständen Proben entnimmt oder kontinuierlich misst. Zeichnet man
den Umsatz gegen die Zeit auf, erhält man eine Verlaufskurve der Reaktion. In den
meisten Fällen hat die Kurve eine Form wie in der folgenden Abbildung.
70 Enzyme, Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
71 Die Substanz, auf welche die katalytische Wirkung ausgeübt wird.
Chemie, 6sm
97

Gespaltene Proteine (titrierte
NH 2-Gruppen)
4.5
4
3.5
3
2.5
2
1.5
1
0.5
0
0 20 40 60 80 100
Zeit (Min.)
Abbildung 103: Reaktionsablauf mit einem Enzym: Die Verdauung von Casein durch Trypsin.
Die Reaktion beginnt, sobald das Enzym zum Substrat hinzugefügt wird. Zunächst ist
die Kurve praktisch linear, aber bald fällt die Umsatzrate ab. Man hätte eigentlich
erwarten dürfen, dass das Ergebnis so lange konstant bleibt, bis das Substrat
verbraucht ist; die Erfahrung lehrt es anders. Mit fortschreitender Reaktion verändert
sich die Reaktionsmischung. Das Substrat wird verbraucht, Die Reaktionsprodukte
treten auf und beginnen sich anzuhäufen, und wenn die Reaktion reversibel ist,
tendieren sie dazu, der Vorwärtsreaktion entgegenzuwirken. In einigen Reaktionen
entstehen sogar pH-Verschiebungen. Alle diese Veränderungen beeinflussen die
Enzymaktivität.
Wenn wir die Auswirkungen von Einflüssen wie Temperatur und pH auf die
Enzymaktivität untersuchen wollen, müssen wir entweder darauf achten, dass die
Veränderungen in der Reaktionsmischung in jedem Experiment gleich bleiben, oder
versuchen, diese Veränderungen minimal zu halten. Eine Methode ist die Messung der
Zeit, die das Enzym braucht, um einen bestimmten Grad von chemischer Veränderung
zu katalysieren. Die gemessene Zeit gibt dann das reziproke Mass der Enzymaktivität;
reziprok, weil ein Enzym, das halb so aktiv ist, doppelt so lange braucht, um denselben
Betrag einer chemischen Veränderung herbeizuführen.
Diese Methode sehr breit anwendbar, vorausgesetzt, dass das Enzym unter den
experimentellen Bedingungen stabil bleibt. Aber diese Voraussetzung wird nicht immer
erfüllt, und eine andere Methode wird im Allgemeinen vorgezogen. Da die
Veränderungen in der angesetzten Mischung schon sehr bald nach dem
Reaktionsbeginn stattfinden, müssen wir sie in Betracht ziehen, was für gewöhnlich
schwierig ist, oder wir müssen unsere Untersuchung sehr bald nach dem Beginn der
Reaktion durchführen. Wenn dieses Intervall klein genug ist, werden die
Veränderungen in der Reaktionsmischung klein genug sein, um sie vernachlässigen zu
können. Man braucht nicht darauf hinzuweisen, dass die Substratmenge, die in einem
kurzen Zeitraum abgebaut worden ist, nur sehr klein sein wird. Aber heutzutage stehen
viele ausgezeichnete mikroanalytische Methoden zur Verfügung, so dass genaue
Messungen der initialen Reaktionsgeschwindigkeit in den meisten Fällen durchgeführt
werden können. Die Messung der Anfangsgeschwindigkeit einer enzymgesteuerten
Reaktion gibt ein zuverlässiges Mass der Enzymaktivität unter festgelegten
experimentellen Bedingungen.
Chemie, 6sm
98

2.3.3.1 Einfluss des pH
Der Einfluss des pH-Wertes auf die Enzymaktivität ist ausgeprägt, und die grosse
Mehrzahl der Enzyme funktioniert nur in einem sehr engen pH-Bereich.
COOH
NH3
+
H H+
COOH
NH3
+
saurer pH pH = pI
+
+ _
+
+
+ _
_
+
_ _ +
+
+ +
+
_
+3
+2
+1
0
-1
-2
-3
Nettoladung
_ _
COO
COO
NH3
+
OH-
_
COO
NH3
+
isoelektr.
Punkt pl
alkal. pH
5 10 pH
Abbildung 104: Veränderung der Oberfläche durch pH-Änderungen
NH2
_
COO
NH2
Die Abbildung zeigt einige typische Aktivitätskurven. Unter bestimmten
Voraussetzungen entsteht ein deutliches Wirkungsmaximum beim sogenannten
optimalen pH-Wert. Zu beiden Seiten dieses Optimalwertes fällt die Aktivität mit der
Veränderung des pH schnell ab. Der optimale pH-Wert ist keine feste und
unveränderliche Eigenschaft, sondern kann sich z.B. mit dem Ausmass der Ionisierung,
dem verwendeten Puffer und der Wirkungsdauer des Enzyms ändern.
Isoelektrischer Punkt (IEP) = pH-Wert, bei dem die Nettoladung einer Aminosäure
oder eines Proteins Null ist. Dieser ist dadurch charakterisiert, dass die Summe der
tatsächlichen Ladungen der Partikel (Nettoladung) null ist. Z. B. sind bei Aminosäuren
und andere Zwitterionen beide Grössen identisch, da sie hier durch Fremdionen nicht
beeinflusst werden. Bei makromolekularen Ampholyten fallen IEP und
Ladungsnullpunkt nicht mehr ohne weiteres zusammen. So wird z. B. die für Eiweisse
charakteristische Lage des IEP von der Anzahl der sauren und basischen Gruppen und
deren Lage im Molekül (Oberfläche) beeinflusst. Man bestimmt den IEP von Eiweissen
meist elektrophoretisch aufgrund des Minimums der Wandergeschwindigkeit im
elektrischen Feld, seltener durch Messung des mit dem isoelektrischen Zustand
verbundenen Flockungsmaximums oder des Minimums von Löslichkeit.
Chemie, 6sm
99

Relative Enzymaktivität
100
90
80
70
60
50
40
30
20
10
0
1 3 5 7 9 11
pH-Wert
Pepsin
Speichelamylase
Arginase
Abbildung 105: Wirkung des pH auf die Enzymaktivität. Im sauren Bereich: Pepsin; Neutral:
Speichelamylase; Basisch: Arginase.
Amylase eine Verdauungsenzym im Speichel und Darm katalysiert nur die Spaltung
von Stärke in Glucose und nicht Cellulose, obwohl beide aus Ketten von Glucose
bestehen. Der Unterschied ist die Bindung der Glucosemoleküle. Die Amylase besteht
aus 1 Polypeptidkette und enthält Ca ++ als Cofaktor.
2.3.3.2 Einfluss der Temperatur
Die Temperatur hat auf die Enzyme ebenfalls einen deutlichen Effekt. Als allgemeine
Regel gilt, dass chemische Reaktionen umso schneller ablaufen, je höher die
Temperatur ist (RGT-Regel). Die enzymgesteuerten Reaktionen bilden keine
Ausnahme. Enzyme werden durch zu hohe Temperatur jedoch zerstört
(Denaturierung). Folglich gibt es eine optimale Temperatur, d.h. eine Temperatur, mit
der grössten Reaktionsgeschwindigkeit, bei einer gegebenen Enzymmenge und unter
gegebenen experimentellen Bedingungen.
Enzymaktivität
10
8
6
4
2
0
0 20 40 60 80
Temperatur °C
Abbildung 106: Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität der Catalase (Temperaturoptimum)
Chemie, 6sm
100

2.3.4 Umkehrbarkeit der Enzymwirkung
Thermisch sind alle Reaktionen reversibel und eine katalytische Reaktion. Ein
Katalysator, der eine Reaktion in einer Richtung beschleunigt, sollte sie - wiederum
theoretisch - auch in der andern Richtung beschleunigen, so dass alle enzymatisch
katalysierten Reaktionen in ein Gleichgewicht kommen müssten. Diese Reversibilität
der Enzymwirkung ist tatsächlich in vielen Fällen nachgewiesen worden.
Untenstehende Abb. zeigt die Versuchsergebnisse der Wirkung von fettspaltenden
Enzymen (Ricinussöllipase) bei der Hydrolyse und Synthese des entsprechenden
Fettes: Die endgültige Gleichgewichtsmischung ist dieselbe, ob man nun vom Ester
oder von seinen einzelnen Komponenten ausgeht.
freie Fettsäure
100
80
60
40
20
0
0 10 20 30
Zeit (Stunden)
Hydrolyse
Synthese
Abbildung 107: Reversibilität der Wirkung von Rizinuslipase auf Triolein (Ester mit drei
Oleinsäuren). (Man beachte die Geschwindigkeit der Gleichgewichtseinstellung).
In vielen Fällen ist das Gleichgewicht aber so weit zur einen oder anderen Seite
verschoben, so dass die Reaktion praktisch nur in einer Richtung abläuft. Ein
ausgezeichnetes Beispiel dafür ist die Wasserstoffperoxidspaltung, die durch das
eisenhaltige Enzym Catalase 72 katalysiert wird.
(Catalase: Wasserstoffperoxid:
Wasserstoffperoxid-Oxidoreduktase, EC 1.11.1.6).
Catalase ist ein Enzym, das in pflanzlichen und
tierischen Geweben allgemein verbreitet ist.
2 H2O2 2 H2O + O2 ; H= - 193 kJ
Bei aeroben (Sauerstoff-verbrauchenden)
Stoffwechselprozessen entsteht unter der
Einwirkung von Oxidasen in besonderen
Zellorganellen (Peroxisomen) Wasserstoffperoxid,
das von der gleichzeitig anwesenden Catalase
sofort zersetzt wird. Zu den Peroxidasen gehörig,
72
Catalase (EC 1.11.1.6) MR 245 000; Catalase ist eines der „s
spezifischen Aktivität von 0,08 kat (5 · 10 6 Abbildung 108: Catalase mit dem
aktiven Zentrum der Häm-Gruppe im
chnellsten“ Zentrum (1/4 Enzyme Einheit, mit Catalase einer ist ein
UmsetzungenTetramer) pro Minute) pro Mikromol.
Chemie, 6sm
101

kann Catalase auch von anderen Donoren, z.B. Ethanol, Wasserstoff auf
Wasserstoffperoxid übertragen.
MG. 245000 mit 4 Häm-Mol. in Form von Ferriprotoporphyrin mit Eisen(III)
Catalase ist eines der „schnellsten“ Enzyme
Hemmstoffe sind z.B. Schwefelwasserstoff, Blausäure, Fluoride, Azide und
Hydroxylamin
Tabelle 9: Katalyse von Wasserstoffperoxid
Molekül Molmasse
g/mol
Fe 3+
aq
Geschwindigkeit
ml/s
pro Gramm
Geschwindigkeit
ml/s
pro Mol
relative
Geschwindigkeit
pro Molekül
102
Aktivierungsenergie
kJ
(abgeschätzt)
164 0.000’01 6.1E-8 1.0 163
Häm 364 0.01 2.7E-5 450 127
Catalase 250’000 100’000 4.0E-1 6’600’000 50
Strategie der Natur:
Der Aufbau von sehr grossen Molekülen ist für die Natur sehr ökonomisch, sie spart
damit viel Material und damit auch viel Energie !!
Enzyme sind spezifisch. Beispiel: Urease
2 CO(NH2)2 + H2O 2 NH3 + CO2
Urease katalysiert die Spaltung von Harnstoff in Ammoniak und CO2. Methylharnstoff
ergibt keine Reaktion.
(Die Urease besteht aus 3 oder 6 Untereinheiten und benötigt als Cofaktor Nickel)
Enzyme sind sehr spezifisch und wirksam.
2.3.5 Klassifizierung der Enzyme
Die Klassifizierung der Enzyme ist keine leichte Sache, besonders deshalb nicht, weil
sie eine solche enorme Vielzahl und Vielfalt chemischer Reaktionen katalysieren – man
kennt heute ca, 7000 Enzyme 73 . Um die Sache noch komplizierter zu machen, gab es
lange keine eindeutige Methode, um diese Katalysatoren zu benennen. Früher war es
üblich, die Silbe -ase an den Substratnamen anzuhängen, d.h. an die Substanz, auf die
das Enzym seine Aktivität ausübt; aber das war nicht zufriedenstellend. Im Idealfall
sollte der Name, den man einem Enzym gibt, einiges aussagen, nämlich:
1. Die Art des Substrates,
2. die Art der chemischen Veränderung, die an dem Substrat vorgenommen wird,
3. die Herkunft des Enzyms.
So könnte man z.B. von „Muskellactatdehydrogenase“, sprechen. Das würde ein
Enzym bezeichnen, das a) am Lactat angreift, b) die Entfernung von Wasserstoff
katalysiert, und c) im Muskel vorkommt.
Die heute vorgeschlagene Klassifizierung sieht kurz dargestellt folgendermassen aus:
73 Ball Ph., Chemie der Zukunft – Magie oder Design?, VCH, Weinheim, 1996, 83
Chemie, 6sm

Tabelle 10: Enzymklassen nach der IUB-Einteilung (Klassierung nach Wirkung)
EC-Nr. Klasse katalysierter Reaktionstyp
1 Oxidoreductasen Wasserstoff-, Elektronenübertragung
Diese Klasse schliesst verschiedene Gruppen oxydierender und
reduzierender Enzyme ein.
2 Transferasen Gruppenübertragung
Hexokinase transferiert ein Phosphatrest von ATP auf Glucose.
3 Hydrolasen Hydrolytische Spaltung
Enzyme, die die Spaltung ihrer Substrate mit Hilfe eines zweiten
Reaktionsteilnehmers, für gewöhnlich Wasser, Katalysieren, so
dass die katalysierte Reaktion eine Hydrolyse ist.
Bsp.: Urease, Amylase
4 Lyasen Eliminierung
Enzyme, die den Hydrolasen ähneln, aber keinen zweiten
Reaktionsteilnehmer für die Spaltung benötigen. Citratsynthetase
stellt Citronensäure her.
Bsp.: Catalase
5 Isomerasen Isomerisierung
Sie katalysieren die intramolekulare Umlagerung in den
Substratmolekülen. Phosphoglucoisomerase wandelt Glucose-6-
6 Ligasen
(Synthetasen)
Beispiel: Eine Amylase
2.3.6 Funktionen der Enzyme
Phosphat in Fructose-6-Phosphat um.
Kondensationen unter Verbrauch von Adenosin-5’-triphosphat
(ATP)
Diese Enzyme katalysieren die Synthese vieler biologischer
Substanzen. DNA-Ligase repariert DNA.
Der erste chemische Prozess, dem die aufgenommenen Nahrungsmittel im Tier
unterliegen, ist die Verdauung. An diesem Vorgang sind eine ziemlich grosse Zahl von
Hydrolasen beteiligt, jede spezifisch für die Hydrolyse eines ganz bestimmten
Substrates. Alle Verdauungsenzyme sind Hydrolasen, d.h. sie katalysieren
hydrolytische Prozesse. Es gibt z.B. Amylasen (aus dem lateinischen Amylum =
Stärke), die den hydrolytische Abbau der Stärke zu Glucose katalysieren, und Lyasen,
die in der gleichen Form auf Fette einwirken. Eiweissspaltende Enzyme nennt man
Peptidasen. Das Gesamtergebnis dieser Verdauung ist die Auflösung der komplexen
Moleküle, aus denen die Nahrungsmittel zusammengesetzt sind, in ihre einfacheren
Komponenten, ähnlich Monosaccharin, Fettsäuren und Aminosäuren. Diese können
vom Darm resorbiert werden und treten in die Blutbahn über.
Chemie, 6sm
103

Mit Hilfe des Blutes werden diese einfacheren Stoffe
an die einzelnen Körperorgane verteilt und gelangen
in ein riesiges und ausserordentlich verwickeltes
Labyrinth enzymatisch gesteuerter chemischer
Vorgänge, denen man den kollektiven Namen
Intermediärstoffwechsel gegeben hat. Einige dieser
Reaktionen sind ihrer Art nach Synthesen, andere
Abbaureaktionen, die einfachere Substanzen bilden
und deren Endprodukte schliesslich in der
Hauptsache Wasser, Kohlendioxyd und bei
Säugetieren Harnstoff sind. Der Metabolismus als
Ganzes kann daher unterteilt werden in
1. Anabolismus , d.h. alle Reaktionen, die zu
Synthesen führen, z.B. Körperprotein aus
Aminosäuren, und
2. Katabolismus, also Abbaureaktionen wie z.B.
Zucker in CO2 und Wasser.
Abbildung 109: Pepsin (Schwein),
Proteinkette
Es ist zwar leicht, Zucker oder Butter zu Kohlendioxid
und Wasser abzubauen, indem man sie einfach ins Feuer wirft. Aber bei dieser
Methode wird viel Energie verschwendet, da die freigesetzte Energie bei dieser Form
der Verbrennung nur ein wenig zu der Hitze beiträgt, die das Feuer selbst entwickelt.
Auf jeden Fall geht das Meiste in den Schornstein. Beim lebenden Organismus liegen
die Dinge ganz anders. Der Organismus lebt von Energie, die er aus dem Katabolismus
der Nahrungsmittel gewinnt, und die, und die katabolen Prozesse, durch die er Energie
gewinnt, sind umwegreiche Schritt-für-Schritt-Operationen, ganz unähnlich denen, die
im Feuer passieren. Bei jeder einzelnen Zwischenstation wird ein Enzym,
gegebenenfalls auch ein Coenzym, gebraucht. Keiner dieser Vorgänge ist völlig
selbstständig, sondern alle sind mit anderen Zweigen des Stoffwechsels gekoppelt, so
dass im Endergebnis der ganze Stoffwechsel des Organismus eine sehr komplexe
Angelegenheit voller Querverbindungen darstellt. Dieses Netz so vollständig wie
möglich zu entwirren und zu verstehen, ist das Hauptziel der Biochemie.
Ohne Enzyme würde unsere zelluläre Biochemie nicht ablaufen, d.h. Leben gäbe es
nicht! Fehlen Enzyme, so kann das krankhafte Folgen haben. Die häufigste
enzymatisch bedingte Erbkrankheit der Welt ist Favismus (ca. 400 Millionen Kranke),
ein Fehlen der Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (G6PD); Folge: Anämien.
Eiweissverdauung
Die Eiweissverdauung ist eine grosse Meisterleistung, weil die Enzyme selbst Eiweisse,
Proteine, sind, und auch die Zellwände des Verdauungssystems viele Proteine
enthalten.
Die wesentlichen an der Verdauung beteiligten Sekrete sind der Speichel aus den
Speicheldrüsen; Der Magensaft, der von Zellen abgesondert wird, die den Magen
auskleiden, und der eine ganze Menge freier Salzsäure enthält; der Pankreassaft und
der Gallensaft aus dem Pankreas bzw. der Leber und der Darmsaft aus der
Schleimhaut, die den Dünndarm auskleidet.
Die erste Hydrolase, die das mit der Nahrung aufgenommene Eiweiss angreift, ist das
Pepsin, ein proteolytisches Enzym im Magensaft. Sein ungewöhnlich saures pH-
Chemie, 6sm
104

Optimum liegt bei 1.54 und wird durch die Salzsäure im Magensaft erzielt. Pepsin ist
ein gutes Beispiel für ein Phänomen, das wir bisher noch nicht erwähnt haben. So wie
es sezerniert wird, greift es Eiweiss nicht an, weil der aktiv Teil des Enzyms durch eine
andere Substanz sozusagen maskiert ist. Diese „Maske“ wird durch die freie Salzsäure
des Magensaftes entfernt und damit das Enzym aktiviert. Wenn erst etwas freies
Pepsin da ist, demaskiert und aktiviert es selbst seine Vorstufe (Pepsinogen), so dass
die Aktivierung, wenn sie erst einmal angelaufen ist, zum autokatalytischen Prozess
wird.
Amino-Terminus
R 1 O R 2 O R 3 O
H2N CH C NH CH C NH CH C
Carboxy-Terminus
R
n
O
NH CH C OH
AS-Rest 1 AS-Rest 2 AS-Rest 3 AS-Rest n
Abbildung 110: Peptidkette mit Amino-Ende, Peptidbindungen und Carboxyl-Ende
Pepsin gehört zu den Endopepitdasen, d.h. es greift die Proteinkette an bestimmten
Punkten an, die nicht an den Enden der Peptidkette liegen. Bezüglich der Aminosäure-
Reste besteht bei Pepsin A keine ausgeprägte Spezifität; jedoch werden die Bindungen
Phe-Phe, Phe-Tyr, Phe-Leu, Tyr-Leu und Leu-Val bevorzugt gespalten. Anschaulich
dargestellt können 500 g Pepsin in wenigen Minuten etwa 20 t Fleisch verdauen oder
rund 4 Mio. Liter Milch zum Gerinnen bringen 74 .
Wenn der teilweise angedeutete Speisebrei in den Zwölffingerdarm fortbewegt wird,
kommt er mit Pankreassaft und Galle in Berührung, die genug freies Alkali enthalten,
um die Säure aus dem Magen zu neutralisieren.
Der Pankreassaft enthält eine weitere
Enzymvorstufe, das Trypsinogen, das durch eine
weitere Form der „Demaskierung“, abspalten
eines Hexapeptids, zum freien Trypsin 75 , einer
anderen Endopeptidase, aktiviert wird 76 . Dieses
Enzym setzt die vom Pepsin begonnene Arbeit
fort, es unterscheidet sich aber vom Pepsin
durch seine Spezialität und spaltet Peptid-Ketten
spezifisch Carboxy-seitig der basischen
Aminosäure-Reste L-Lysin und L-Arginin, wobei
noch kürzere Fragmente der Aminosäurekette
entstehen.
Chymotrypsin
Phe
Lys
105
Trypsin
Abbildung 111: Spezifische Spaltung von
Trypsin und Chymotrypsin
Die abbauende Wirkung von Enzymen wird heute grosstechnisch bei Waschmitteln
eingesetzt.
74 Pepsin: Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
75 Klassierung: EC 3.4.21.4, Trypsin (MR ca. 23 300, 223 Aminosäure-Reste) ist in Wasser, nicht aber in
Alkohol löslich, besitzt ein Wirkungsoptimum bei pH 7–9
76 Die im Pankreas produzierte Vorstufe Trypsinogen wird durch Aktivierung mittels Calcium-Ionen und
der Enteropeptidase (Enterokinase) gebildet oder entsteht durch autokatalytische Wirkung des
Trypsins selbst.
Chemie, 6sm

Tabelle 11: Enzyme in Waschmitteln 77
Enzymklasse Abbau von Beisiele für Anwendungen
Proteasen Eiweiss Entfernen in Waschmitteln Eiweiss-Flecken (z.B. Gras, Ei,
Blut..)
Lipasen Fett Entfernen in Waschmitteln Fettflecken
Cellulasen Cellulose Verhindern in Waschmitteln die Bildung kleiner Fusseln auf
der Kleidung (Bio-Polishing).
Ersetzen bei der Jeans-Produktion das Stone-Washing mit
Bimssteinen.
Amylasen Stärke Entfernen in Waschmitteln Spaghetti-, Sossen- und
Breiflecken.
Ersetzen Enzyme aus Malz bei der Herstellung von
Spirituosen.
Ergänzen im Mehl beim Brotbacken -Amylasen für die
Gärung.
Entfernen Schutzschicht beim Verarbeiten von Baumwolle
(Entschlichten),
Pektinasen Pektin Steigern bei der Saft- und Weinproduktion den Ertrag.
Catalasen Wasserstoffperoxid
2.3.7 Ein Modell der Enzymwirkung
Ersetzen das Abkochen von Rohbaumwolle.
Enzym + Substrat -k1 k2-
Gleichgewicht
Enzym-
Substrat
Komplex
Zerstören überschüssiges Wasserstoffperoxid nach der
Bleiche von Textilien oder der Entkeimung von
Kontaktlinsen oder Milch.
k3 Geschwindigkeit
v
Kopplung
[E] [S] [ES] v
Konzentration
des Enzyms
mol/l
Konzentration
des Substrates
mol/l
Konzentration
Enzym-
Substrat-
Komplex
Proportionalitäts-
Konstante
Messbare
Reaktionsgeschwindigkeit
77 Riisgaard S., Wenn es der Wäsche zu bunt wird, Research, Das Bayer-Forschungsmagazin, Ausgabe
Chemie, 6sm
12, 2000, 99
106

107
Annahmen für das Modell:
k2
E S 1
Dissoziationskonstante: K M ; Reziprokwert der chemischen
k1
ES K
Gleichgewichtskonstanten;
E S
1. Gleichgewicht : K M ;
ES 2. Geschwindigkeit : v = [ES] k3 ; Geschwindigkeit v proportional der mit
Substraten belegten Enzymen.
3. Maximale Geschwindigkeit : vmax = [Et] k3 ; alle Enzyme belegt, d.h. vmax
maximale Geschwindigkeit.
4. Massenbilanz : [Et] = [ES] + [E]; [Et] Konzentration aller Enzyme in der Lösung.
Gesucht ein Modell, welches nur die messbaren Grössen [S], KM, v und vmax enthält.
vmax ist dabei die maximale Geschwindigkeit, die vom Enzym als Umsatz erreicht
werden kann.
Mathematische Herleitung:
[E]= [Et] - [ES] ; aus 4)
E
vmax
v
; 2) und 3) eingesetzt
k3
k3
vmax
v
S k3
k3
K
M
; aus 1)
v
k3
vmax
SvS vmax
v
K M
S v
v
v K v S v S
v
M max
KSvS M
max
[ S]
v vmax
[ S]
K M
Man beachte, dass KM einen Quotienten von Geschwindigkeiten enthält. KM=0.001
kann also zustande kommen als KM=1/1000 oder KM= 0.001/0.000001. Das sind völlig
andere Geschwindigkeiten der Gleichgewichtseinstellung.
Mathematische Formulierung der Michaelis-Menten Gleichung:
Geschwindigkeit v [moll -1 s -1 ]:
[ S]
v vmax
;
[ S]
K
[S]: Substratkonzentration [mol/l]
KM : Dissoziationskonstante (mg/kg) entspricht der Konzentration [S] für die
halbmaximale Geschwindigkeit (Michaelis-Menten-Konstante).
KM, die Michaelis-Konstante, setzt sich aus mehreren Geschwindigkeitskonstanten
zusammen und stellt anschaulich diejenige Substrat-Konzentration dar, bei der die
Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit (vmax/2)erreicht wird. Michaelis-
Konstanten KM haben Grössenordnungen von 10 –2 –10 –5 Mol pro Liter, wobei ein
kleiner Wert eine grosse Affinität zwischen Enzym und Substrat bedeutet
Chemie, 6sm
M

108
(Dissoziationskonstante). Die Michaelis-Menten-Gleichung als Beziehung zwischen
Reaktionsgeschwindigkeit und Substrat-Konzentration stellt grafisch eine Hyperbel dar,
die für grosse [S] asymptotisch dem Grenzwert vmax zustrebt, und ist der mathematische
Ausdruck einer Sättigungskinetik, da Vmax genau dann erreicht wird, wenn das Enzym
mit Substrat gesättigt ist, d. h. alles Enzym als Enzym-Substrat-Komplex vorliegt. Im
Bereich der Sättigung ist die Menge der von einem Enzym umgesetzten Stoffe
proportional der Enzym-Menge und der Wirkungsdauer. Die Michaelis-Menten-
Beziehung gilt nur für einfache Systeme; bei Vorliegen von allosterischer Regulation,
gegenseitiger Beeinflussung von Enzym-Untereinheiten (Kooperativität) sowie bei
vielen Mehrsubstrat-Reaktionen sind kompliziertere Modelle zu verwenden.
Wird die Michaelis-Menten-Gleichung so umgeformt, dass ein linearer Graph erhalten
wird, so spricht man vom Lineweaver-Burk-Plot 78 :
1 1 KM
1
;
v vmax
vmax
[ S]
1/v: Abszisse
1/[S]: Ordinate
Für 1/[S] = 0, d.h. x = 0 ist 1/v = 1/vmax Bestimmung der
Maximalgeschwindigkeit.
Für 1/v = 0, d.h. y = 0 ist x = -1/KM Bestimmung von KM
2.3.8 Hemmung von Enzymen
Man versteht darunter jede Stoffwechselstörung, die durch den direkten Eingriff einer
Substanz in metabolische Prozesse ausgelöst wird. Ein typisches Beispiel ist die
Hemmung der Cytochromoxidase durch Cyanidionen.
Ein Hemmstoff kann auf unterschiedliche Weise wirken 79 :
1. Er verhindert die Substrataufnahme in die Zelle durch Änderung der
Membranpermeabilität oder Hemmung von Transportprozessen.
2. Er greift in den oxidativen Substrat-Stoffwechsel ein.
3. Er unterdrückt die Bildung energiereicher Phosphate.
4. Er hemmt die Biosynthese essenzieller Protoplasma-Bestandteile.
5. Er unterbindet den notwendigen Umsatz an energiereichen Substanzen.
6. Er greift in Energie verbrauchende Reaktionen ein.
7. Er hemmt direkt funktionelle Zellsysteme.
Eine durch einen Wirkstoff hervorgerufene Hemmung kann reversibel oder irreversibel
sein. Grundsätzlich unterscheidet man:
1. Kompetitive (konkurrierende) Hemmung und
2. Nichtkompetitive Hemmung.
78
Christensen H.N., Palmer G.A., Lehrprogramm Enzymkinetik, Verlag Chemie, Weinheim, 1974, 41
79
Korolkovas A., Grundlagen der molekularen Pharmakologie, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, Frankfurt
am Main, 1974, 307
Chemie, 6sm

Bei der kompetitiven Hemmung konkurrenzieren sich Wirkstoff und Substrat um
dieselbe Bindungsstelle am Enzym. Beide werden als Gleichgewichtsreaktion reversibel
angelagert. Dabei sind die relativen Substrat- und Wirkstoffkonzentrationen von
grundlegender Bedeutung, da sie das Ausmass der Hemmung bestimmen. Liegt das
Substrat im Überschuss vor, so wird es den Wirkstoff vom Rezeptor verdrängen und die
Bindungsstelle selbst besetzen. Diese Reaktion verändert das Bindungsgleichgewicht,
nicht aber das vm.
Bei der nichtkompetitiven Hemmung binden sich Substrat und Wirkstoff an
verschiedenen Bindungsstellen. Der Wirkstoff geht also nicht an das aktive Zentrum
sondern z.B. an eine allosterische 80 Bindungsstelle (eine Bindungsstelle an einem
anderen Ort als dem aktiven Zentrum). Eine solche Hemmung ist normalerweise
reversibel. Sie ist durch die Substratkonzentration normalerweise nicht beeinflusst, da
das Substrat an der allosterischen Bindungsstelle nicht bindet. Die allosterische
Bindung verändert das vm der Reaktion.
Beispiel:
v
2
1,8
1,6
1,4
1,2
1
0,8
0,6
0,4
0,2
0
0 10 20 30
[S]
Abbildung 112: Enzymwirkung mit Hemmung
1/v
2,5
2
1,5
1
0,5
0
-0,5 0 0,5 1
-0,5
1/[S]
v kompetitiv
v ohne Hemmung
v nicht kompetitiv
kompetitiv
Ohne Hemmung
nicht kompetitiv
80 Allosterie: Dadurch, dass ein Enzym-Molekül an einer von der Bindungsstelle des Substrats räumlich
entfernten Stelle eine Kopplung mit einem Effektor eingeht, wird über Bewegungen des Enzyms
die räumliche Anordnung (Konformation) im aktiven Zentrum reversibel so abgewandelt, dass
sich die Substrat-Bindung oder -Umsatzgeschwindigkeit ändert.
Chemie, 6sm
109

Abbildung 113: Lineweaver-Burk-Plot von einem Enzym mit kompetitiver und nichtkompetitiver
Hemmung
Kompetitive Hemmung durch das Produkt selbst, das Produkt ist Inhibitor
(Bsp. Hefe wird durch ihr Produkt Ethanol gehemmt)
kb
Bildung
kg
Wirksame
Enzymmenge
Gärung
ki
Ethanol
Inhibition
Abbildung 114: Flussdiagramm der Inhibition durch das Produkt
Gleichungen:
(01) Bildung= kb*Wirksame Enzymmenge
Units: mmol/Minute
(02) Ethanol= INTEG (Gärung, 0)
Units: mmol [0,?]
(03) FINAL TIME = 120
Units: Minute
The final time for the simulation.
(04) Gärung= kg*Wirksame Enzymmenge
Units: mmol/Minute
(05) Inhibition= ki*Wirksame Enzymmenge*Ethanol
Units: mmol/Minute [0,?]
(06) INITIAL TIME = 0
Units: Minute
The initial time for the simulation.
(07) kb= 0.1
Units: 1/Minute [0,1]
(08) kg= 0.005
Units: 1/Minute [0,0.01]
(09) ki= 0.06
Units: 1/Minute/mmol [0,?]
(10) SAVEPER = TIME STEP
Units: Minute [0,?]
The frequency with which output is stored.
(11) TIME STEP = 1
Units: Minute [0,?]
The time step for the simulation.
(12) Wirksame Enzymmenge= INTEG (+Bildung-Inhibition, 10)
Units: mmol [0,?]
Abbildung 115: Gleichungen der Inhibition durch das Produkt
Chemie, 6sm
110

Chemie, 6sm
40 mmol
4 mmol
20 mmol
2 mmol
0 mmol
0 mmol
0 12 24 36 48 60 72 84 96 108 120
Time (Minute)
Wirksame Enzymmenge : Current mmol
Ethanol : Current mmol
Abbildung 116: Untere Kurve (rot): Wirksame Enzymkonzentration, Obere Kurve (blau):
Substratkonzentration=Inhibitorkonzentration.
Die „Selbstvergiftung“ führt zu einer stabilen End-Konzentrationen, wie sie z.B. bei der
Vergärung von Traubenmost zu Wein gefunden wird.
Ein Enzym stellt sich vor
mit einer Alpha-Helix hin,
Von J.C. Meyer- Bertenrath
die sich im Raum noch mehrmals
knickte
Enzym zu sein ist heut’ modern,
so dass ich selbstverständlich gern
bis ich das Licht der Welt erblickte.
erlaube Ihnen hier zu lesen,
Hier muss ich nun zur Klärung sagen,
was wichtig scheint an meinem Wesen. dass es kein Protein kann wagen,
Um die Strukturen darzulegen,
sich arrogant Enzym zu nennen
bin ich am Anfang so verwegen
wenn nicht Substrate landen können.
das Rad der Zeit zurückzudrehen
Als Teil der Tertiärstruktur
und mich als Urahn zu verstehen wird zum aktiven Zentrum nur
die schmale, engbegrenzte Bucht,
Als einst zu Lande und im Meer
die Welt war noch von Leben leer,
die das Spezialsubstrat sich sucht.
entstand in Wolken voller Blitze Dadurch vermag ich ohne Müh’
also aus feuchter Luft und Hitze- die Aktivierungsenergie
die erste Säurekollektion vom hohen Ross herabzuheben -
mit einer NH2 - Funktion: den Reaktionsstart freizugeben:
Es hatte jedes Molekül
Nur im Enzym-Substrat-Komplex
Aminorest und Carboxyl.
die Reaktion läuft wie verhext!
Was sonst in Wochen nicht will gehen
Dies traf sich deshalb so vorzüglich,
weil beide Gruppen höchstvergnüglich
ist jetzt sekundenschnell geschehen.
begannen bald das Reagieren
Hierüber sagt die Wechselzahl,
um zum Peptid zu kondensieren.
wieviel Substrat von Fall zu Fall
Die Kette wuchs zum Protein
pro Molekül, Enzym und Zeit
111

vom Umsatzschicksal wird ereilt.
Danach wird das Produkt sofort
entfernt von seinem Bildungsort.
Es tritt mit allergrösster Schnelle
ein frisches Teil an seine Stelle.
So wird in jeweils zarter Bindung
-dies ist ein Kernpunkt der Erfindung-
sehr viel Substrat rasch umgesetzt
und keinesfalls Enzym versetzt,
von dem deshalb schon Mini-Mengen
die Reaktion zum Ablauf drängen.
Die Wirkung also, das ist typisch,
vollzieht sich einfach katalytisch!
In diesem Umstand liegt begründet,
Chemie, 6sm
weshalb man mich so einfach findet.
Hat man erst einmal hergestellt,
was mir besonders gut gefällt
-zum Beispiel Wärme und pH -
und ist Substrat genügend da,
entfalte ich Aktivität,
die man zu messen gut versteht
112
Natürlich war es nicht ganz leicht
(und manchem Forscher hat’s gereicht
zu Doktorgrad und and’ren Ehren)
das Wissen ständig zu vermehren.
Heut ist die Enzymologie
heraus aus grauer Theorie,
verehrt doch jede Diagnose
der Forschung eine rote Rose!

Tabelle 12: Einige wichtige Aminocarbonsäuren (AMCS)
Name
Alanin Ala
Arginin Arg
Asparagin Asn
Cystein Cys
Cystin Cy-S-S-Cy
Glutamin Gln
Abkürzung Formel Maximal-Gehalt in %
H 2N
HOOC
NH
H 2N COOH
H 2N
N
H
CH 2
H 2N CH C
O
O
H2N COOH
HS
H 2N COOH
S
NH 2
H 2N CH C
Glycin Gly H 2N COOH
Histidin His
Hydroxyprolin
Hypro
Leucin Leu
Lysin Lys
Methionin Met
Phenylalanin
Chemie, 6sm
Phe
NH 2
C
CH 2
CH 2
S
OH
H 2N COOH
O
O
H 2N CH C
H 2N
HS
N
HO
N
H
CH 2
NH
O
OH
OH
COOH
H 2N COOH
H 2N COOH
H 2N COOH
H 2N COOH
Seidenfibroin 29.7
Spargel 20.0
Keratin,
Haare, Wolle
Federn
Keratin
(Menschenhaar)
Speichersubstanz
Haare, Wolle
Seidenfibroin
Gelatine
Hämoglobin
Gelatine
Collagen
Serumalbumin (Rind)
Mais
Pepsinogen
Getreide
Casein
Ovalbumin
Lactoglobulin
Serumalbumin
Globulin
Ovalbumin
113
14.4
11.9
8.2
18.0
43.6
25.7
13.6
12.8
12.8
19
20.0
4.1
5.2
3.2
7.8
4.6
7.7

Prolin Pro
Serin Ser
Threonin Thr
Tryptophan
Tyrosin Tyr
Valin Val
Chemie, 6sm
N
H
HO
COOH
H 2N COOH
H 2N CH C
HO
CH
CH 3
N
O
OH
OH
H 2N COOH
H 2N COOH
H 2N COOH
Casein
Gelatine
Salmin
Seidenfibroin
Trypsinogen
Pepsin
Glycoproteine
Lysozym
Lactalbumin
Seidenfibroin
Papain
Elastin
Rindersehne
Rinderaorta
114
10.6
16.3
6.9
16.2
16.7
12.2
10.6
7.0
12.0
14.7
17.4
17.6

3 Glossar: Biochemie
abiotische Faktoren
Faktoren der unbelebten Umwelt, die auf Organismen einwirken wie Licht
Wasser, Temperatur, Klima, CO2-Gehalt, pH, UV-Licht usw.
Acetylcholinesterase
Enzym an den Synapsen der Neuronen, was die Acetylcholin (Transmitter) -
wirkung beendet
Die physische oder psychische vorübergehende oder dauernde Anpassung
eines Organismus, Organs, Gewebes oder einer Zelle an veränderte
Bedingungen. Bsp.: a) Abnahme der Empfindungsintensität bei fortdauernder
Adaptation
Reizeinwirkung von gleichbleibender Stärke. Anzutreffen auf der Ebene der
Sinnesrezeptoren (periphere Adaptation) oder auf nachgeschalteten Ebenen
des Sinneskanals (zentrale Adaptation, auch Habituation). b) Anpassung der
Sauerstofftransportkapazität des Blutes an den Aufenthalt in grossen Höhen
durch Vermehrung der Erythrozyten.
Reaktion unter Beteiligung von Sauerstoff;
aerob
Lebensweise eines Organismus, der auf Sauerstoff angewiesen ist wie Tiere,
Pflanzen, Pilze
Aerosol Luft mit Schwebeteilchen aus feinverteilten Flüssigkeiten
Zustandsform; der feste, flüssige oder gasförmige Zustand, den ein Stoff bei
Aggregatzustand
unterschiedlichem Druck und unterschiedlicher Temperatur annimmt, z.B. Eis,
Wasser, Dampf. Ein vierter Aggregatzustand ist das Plasma
Aktivator Effektor, welcher das Enzym in der aktiven Konformation fixiert.
aktive Stelle
Ort im Enzym, in einer Vertiefung der Globulärstruktur liegend, an der der
katalytische Vorgang geschieht
aktiver Transport Transport von Teilchen unter Energieaufwand der Zelle
Aktivierungsenergie Die Energie, die zur Reaktion eines Stoffes notwendig ist
basische, stickstoffhaltige organische Verbindungen, die in Pflanzen
vorkommen und auf Menschen oder Tiere eine ausgeprägte Wirkung ausüben.
Die Alkaloide sind eine breite Stoffklasse. Gemeinsam ist jedoch allen, dass
sie heterozyklische Kohlenstoffringe als Grundbausteine enthalten. Bekannte
Alkaloide-Klassen sind folgende:
Pyridin-Alkaloide, z.B. Nikotin, Piperin (Schwarzer Pfeffer)
Alkaloide
Tropan-Alkaloide, z.B Scopolamin und Atropin
(Nachtschattengewächse), Kokain
Phenatren-Alkaloide, z.B. Morphin, Codein, Heroin
Mutterkorn-Alkaloide, substituierte Amide der Lysergsäure, z.B. LSD
und LSA
allosterisch
Weitere bekannte Alkaloide sind das Coffein, Chinin (wird zur Malaria-
Bekämpfung eingesetzt) und Strychnin
an einem anderen Ort; Hemmung eines Enzyms an einer anderen Stelle als
der aktiven
Ein substratähnlicher Stoff setzt sich in das allosterische Zentrum des Enzyms
Allosterische Hemmung
und verhindert damit, dass das aktive Zentrum „arbeiten“ kann. Nach kurzer
Zeit ist das Enzym aber wieder frei und kann weiterarbeiten
(Gleichgewichtsreaktion).
Allosterisches Enzym Enzym mit einem aktiven und einem allosterischen Zentrum.
Aminogruppe
-NH2-Gruppe; eine der funktionellen Gruppen einer Aminosäure, mit der die
Peptidbindung gemacht wird; basische Eigenschaft, polar
Aminosäuren
Carbonsäuren mit einer Aminogruppe (>N-, -NH oder –NH2); biologisch wichtig
sind ca. 20 Aminosäuren
Amylase Stärke- spaltendes(/synthetisierendes) Enzym im Speichel, und Dünndarm
anaerob
Reaktion unter Ausschluss von Sauerstoff;
Lebensweise eines Organismus, der nicht auf Sauerstoff angewiesen ist
Antiport
Transportprotein, das 2 Teilchen in verschiedene Richtungen durch die
Membran transportiert
Arginase Enzym der Leber, das im Harnstoffzyklus aus Arginin Harnstoff abspaltet
aromatisch organischer Stoff, z.B. wenn er einen Phenylring (-Benzolring) besitzt.
ATP Adenosintriphosphat, Energiespeicherstoff aller Zellen
Chemie, 6sm
115

Auflösungsvermögen
Das Auflösungsvermögen misst die minimale Trennung zweier Objekte, die
man gerade noch getrennt erkennen kann; beim Auge 0,2 mm
Lebensweise von Pflanzen und einigen Bakterien, die mit Hilfe einer
autotroph
Energiequelle anorganische Stoffe in organische Stoffe umwandeln und davon
leben
Bergmannsche Regel
Gleichwarme Tiere haben in kälteren Gebieten eine grössere
Durchschnittsgrösse
Biokatalysatoren Enzyme; katalysieren in biologischer Umgebung Reaktionen
biologische Stufe
Mittlere Stufe einer Kläranlage, die mit Hilfe von Bakterien und O2 organische
Stoffe abbaut
biologisches Gleichgewicht
natürlicher Zustand eines Ökosystems, hervorgerufen durch die gegenseitige
Abhängigkeit der darin lebenden Organismen
Biome Klima/Vegetationszonen der Erde
Biosphäre der Bereich der Erdkruste, in dem es Organismen gibt (+- 8 km)
biotische Faktoren
Faktoren der belebten Umwelt, die Organismen beeinflussen z. B. Konkurrenz,
Symbiose, Parasitismus, Verbreitung
Bodenozon
das durch Blitze und vor allem Verbrennungsprozesse der menschlichen
Zivilisation im Sommer entstehende Ozon in Bodennähe.
Braunsche Teilchenbewegung Bewegung von Teilchen aufgrund der Umgebungswärme
BSE (=bovine spongiform gehirnzersetzende Krankheit bei Rindern, verursacht durch infektiöse Proteine
encephalopathy)
(= Prionen)
Calcitonin Hormon, das den Ca ++ -Haushalt regelt
Capsid Hülle der Viren, besteht meist aus Protein, kann mehrschichtig sein
Carboanhydrase
Zn 2+ -haltiges Enzym im Blut, das die Spaltung von H2CO3 in CO2 und Wasser
katalysiert
Carbonsäure Säure mit der Gruppe –COOH. Sind meist weing starke Säuren
Carboxylgruppe (- COO) -Gruppe, funktionelle Gruppe der Carbonsäuren
Carboxypeptidase A
Verdauungsenzym im Dünndarm das eine Peptidkette vom Carboxylende her
spaltet.
Carotinoide gelborange Blattfarbstoffe, auch in anderen pflanzlichen Geweben enthalten
Cellulose, Hemicellulosen, Bestandteile von pflanzlichen Zellwänden, Cellulose besteht aus Ketten von
Pektin
Glucose, Hemicellulosen und Pektine haben eine davon modifizierte Struktur.
CFC = Chlorine-Fluorine-Carbons = englische Bezeichnung von FCKW
chemische Stufe letzte Stufe einer Kläranlage zur Beseitigung von anorganischen Salzen
Durch chemische Reize ausgelöste gerichtete Bewegung von Zellen auf die
Chemotaxis
Reizquelle hin oder das Fortbewegen von der Reizquelle weg (positive oder
negative Chemotaxis) Regelung.
Chlorophyll Grüner Blattfarbstoff in den Chloroplasten, wird durch Licht angeregt
Chromatinfäden lange Fäden aus DNA im Zellkern; enthalten die Erbinformation
Chymotrypsin Verdauungsenzym im Dünndarm, spaltet Polypeptidketten
Citratsynthetase Enzym der Zellatmung; stellt Citronensäure her
Citronensäure
H 2C
HO C COOH
Tricarbonsäure:
CKW Chlorierte Kohlenwasserstoffe
spezieller Stoff, der sich um eine Membrangrube anlagert, in der Stoffe
Clathrin
transportiert werden.
Colchizin Gift der Herbstzeitlosen; hemmt Spindelfaserapparat
Nachbildung eines realen Systems mit seinen dynamischen Prozessen in
einem mathematischen Modell mit Hilfe des Computers. Es können dabei
Computersimulation
Erkenntnisse zu den Wirkungsnetzen und dessen Wechselwirkungen im
System gewonnen werden, die mit Experimenten an der Wirklichkeit überprüft
werden müssen (Systemdynamik).
Steroid-Hormone der Nebennieren-Rinde (NNR, lateinisch: cortex glandulae
Corticosteroide
suprarenalis), die dort unter dem Einfluss des Hormons Corticotropin aus dem
(Corticoide)
Hypophysen-Vorderlappen gebildet werden.
Chemie, 6sm
H 2C
COOH
COOH
116

gehirnzersetzende Krankheit beim Menschen, verursacht durch infektiöse
Creutzfeld-Jacob Krankheit
Proteine (= Prionen)
sehr alte, autotrophe aquatische Bakteriengruppe, leben oft in Kolonien;
Cyanobakterien
grösste Bakteriengruppe
Enzym in den Mitochondrien mit der prosthetischen Gruppe Häm, das e
Cytochrom B562
-
überträgt.
Von cyto... u. griech.: chroma = Farbe abgeleitete Bezeichnung für eine
Gruppe von lebenswichtigen und weitverbreiteten Hämproteinen (ähnlich
Cytochrome
Hämoglobin, Myoglobin), die als Redoxkatalysatoren für das Funktionieren der
Atmungskette, der Photosynthese, aber auch für den Stoffwechsel vieler
Bakterien notwendig sind.
Cytoplasma "Suppe" innerhalb der Membran, in dem sich die Organelle befinden.
Denaturierung Zerstörung der räumlichen Struktur der Proteine durch Hitze, Säure und Base
Derivate Abkömmlinge einer bestimmten Verbindung oder einer Stoffgruppe
Alle Organismen ( meist Mikroorganismen), die in einem Biotop oder
Destruenten
Ökosystem organisches Material in anorganisches abbauen, was Nahrung für
die Produzenten bedeutet.
Detergenzien waschaktive Substanzen
entsteht aus Vitamin D3 durch UV in der Haut, Umwandlung in der Leber und
D-Hormon
Niere; steigert die Blut-Ca 2+ -Konzentration
Bewegung von Teilchen entlang eines Konzentrationsgradienten in Medien nur
Diffusion
durch die thermische Bewegung
Diisopropylfluorophosphat
irreversibler Hemmstoff der Acetylcholinesterase
(DFP)
Dipeptid Verbindung aus 2 Aminosäuren über Peptidbindung
Dissimilation Stoffabbau zum Energiegewinn in Zellen
Aufhebung einer Verbindung. a) Reversibler Zerfall einer chemischen
Verbindung in Moleküle, Atome oder Ionen. b) Unterschiedlich stark
ausgeprägte Empfindungsstörung verschiedener Sinnesqualitäten. c)
Dissoziation
Unterschiedlich stark ausgeprägte Normabweichung der Liquorbestandteile bei
krankhaften Veränderungen des ZNS. d) Nicht beidseits koordinierte
Augenabweichung im Sinne einer Bewegungsstörung bei krankhaften
Prozessen des ZNS.
Kovalente Bindung zwischen 2 Cysteinresten in Proteinen. Dabei verbinden
Disulfidbrücke
sich unter H2-Abspaltung die beiden -SH-Gruppen und bilden eine -S-S-
Brücke.
Makromolekül im Zellkern, in den Mitochondrien, Chloroplasten und in
DNA
Bakterienzellen in dem die Erbinformation gespeichert ist.
= DU; Masseinheit für den Ozongehalt der Stratosphäre; entspricht 2.69 x 10
Dobson-Einheit
16
dynamisches Gleichgewicht
Effektor
Efficiency
elektromagnetisches Spektrum
Elementarpartikel
Emulgatoren
Emulsionen
Chemie, 6sm
Ozonmoleküle/cm 2
117
Gleichgewichtssituation bei dem zwei entgegengesetzte Vorgänge permanent
ablaufen und dieselbe Geschwindigkeit zeigen, z. B. Hin-und Rückreaktion
(dchin/dt = dcrück/dt) (engl. steady state)
kleines Molekül, welches sich in das allosterische Zentrum setzen kann.
Wirkungsgrad: Das Verhältnis von Ausgangsleistung zu Eingangsleistung wird
normalerweise bei voller Belastung und nominalen Eingangsbedingungen
gemessen. Bei Mehrfachausgängen kann der Wirkungsgrad von der Aufteilung
der Ausgangsleistung auf die verschiedenen Ausgänge abhängen.
Gesamtheit der elektromagnetischen Wellen: dazu gehören Gamma-
Strahlung, Röntgenstrahlen, UV-Strahlung, Licht, Wärme, Radiowellen, Radar,
Fernsehwellen
ATP-Synthase-haltige Struktur auf den Cristae der inneren
Mitochondrienmembran, dient der ATP-Produktion
Grenzflächenaktive Stoffe, die eine feine Verteilung zweier nicht miteinander
mischbarer Flüssigkeiten stabilisieren
Systeme aus zwei nicht miteinander mischbaren Flüssigkeiten, bei denen die
eine Flüssigkeit in Form kleinster Tröpfchen in der anderen Flüssigkeit verteilt
ist (Beispiel: Öl/Wasser, Milch)

Eigenschaft von Vorgängen und Reaktionen, Energie verbrauchend, läuft nicht
endergonisch
freiwillig ab; G >0
Endoplasmatisches Retikulum Zellorganell, das ein System abgeplatteter Röhren und Säcke bildet; dient als
(ER)
Transportsystem
Endozytose Aufnahme von Partikeln in die Zelle
Form der Inhibition, bei der das Endprodukt einer Synthesekette ein Enzym in
Endprodukthemmung
der Kette hemmt. Im Stoffwechsel gibt es viele solche Enzymketten. Auf diese
Weise regelt sich der Stoffwechsel selbst.
Thermodynamischer Ausdruck als Mass für die Unordnung eines Systems.
Jedem Übergang von einem Anfangs- in einen Folgezustand ist eine
Entropie
bestimmte Entropieänderung zugeordnet. Bsp.: Ist in einem System Wärme
ungleich verteilt, kennzeichnet die Entropie die Tendenz zum
Temperaturausgleich im System.
Enzyme sind funktionelle Proteine, die durch ihre dreidimensionale Struktur
chemische Prozesse katalysieren Biokatalysatoren, und Prozesse steuern. Die
Modellvorstellung ist, dass Enzyme ihre Substrate in eine neue Raumstruktur
zwingen oder Reaktanden so nahe zusammenführen, dass die Reaktion
leichter ablaufen kann. Grundsätzlich ist die Reaktion für Assoziation und
Enzym
Dissoziation gleich beschleunigt. Meist wird jedoch ein Produkt abgezogen, so
dass sich Reaktionsgleichgewichte verschieben (Le Chatelier). Enzyme
bestehen in der Regel aus einem Protein-Anteil und einer weiteren Gruppe
(Ionen, organische Moleküle), dem Coenzym. Es sind Proteine mit
katalytischen Fähigkeiten in Zellen und transzellulärem Raum (Blut,
Verdauungstrakt) oder in der Umwelt
Geschwindigkeit, mit der ein Enzym eine Menge Substrat katalysiert
Enzymaktivität
(Reaktionsgeschwindigkeit bezogen auf die Enzymkonzentration).
Enzym-Substrat-Komplex Kurzzeitiger Komplex von Enzym und Substrat im Moment der Katalyse
Escherichia Coli Darmbakterium der Säugetiere, lebt in Symbiose
Essigsäure CH3-COOH, die Salze heissen Acetate
Zelle der Tiere, Pflanzen und Pilze mit den Zellorganellen Kern, Mitochondrien,
Eukaryontische Zelle
Golgi-Apparat, Chloroplasten, ER, Lysosomen, Ribosomen usw,
Eutrophierung Anreicherung eines Gewässers mit Nährstoffen ( z. B. Phosphat, Nitrat, Sulfat)
Energie freisetzend unter Standardbedingungen, freiwillig ablaufend;
exergonisch
Eigenschaft von Vorgängen und Reaktionen; G = - (negativ)
Exozytose Ausschleusung von Partikeln aus der Zelle
Sekundärstruktur, die dadurch entsteht, dass Primärstrukturen sich parallel
Faltblatt
oder antiparallel aneinander lagern
Ferredoxin Enzym in den Chloroplasten, überträgt e -
Fischtoxizität Giftiger Effekt auf Fische
Kriterium für die Entflammbarkeit brennbarer Flüssigkeiten. Der Flammpunkt
ist die niedrigste Temperatur, bei der sich in einer Prüfapparatur unter
Flammpunkt
normierten Bedingungen über dem Flüssigkeitsspiegel ein entzündbares
Dampf-/Luft-Gemisch bildet, das durch Fremdzündung entflammbar ist.
freie Enthalpie Die Energie einer freiwillig ablaufenden Reaktion, die frei werden kann; (G)
Der Fühler oder Sensor, in biologischen Systemen oft auch Rezeptor genannt,
ist eine Mess- bzw. Registriervorrichtung, die den augenblicklichen Wert
Fühler
(Istwert) der zu regelnden Grösse misst. Der Fühler meldet das, was er fühlen
kann, nicht das, was er im Sinne des Regelsystems fühlen soll.
Glycerinaldehydphosphatdehydrogenase, Enzym der Glycolyse (Energie
GAPD
gewinnender Stoffwechsel), Quartärstruktur, 4 Untereinheiten, Oxidoreduktase;
Kofaktor NAD
gekoppelter Transport Transport von 2 verschiedenen Teilchen gemeinsam durch die Membran
glattes ER Endoplasmatisches Retikulum ohne Ribosomen
K= Γ[Produkte]/ Γ [Edukte]; errechnet sich aus dem Massenwirkungsgesetz,
Gleichgewichtskonstante Die Grösse von K macht eine Aussage über die Gleichgewichtslage und damit
auch über die Konzentrationen
Chemie, 6sm
118

Chemische Reaktion bestehend aus Hin- und Rückreaktion; beide laufen
gleichzeitig ab. Beim Erreichen der Gleichgewichtskonzentration sind beide
Gleichgewichtsreaktionen
Geschwindigkeiten gleich gross – aber beide Reaktionen sind permanent am
Laufen dynamisch.
Globulärstruktur Wollknäuelstruktur = Tertiärstruktur; räumliche Faltung der Polypeptidkette
Glucose
Einfachzucker:
OH
OH
OH
O
OH
Glutamat
Na
Hier das Natriumsalz der Glutaminsäure:
O
H OH
Glykogen
Formel: (C6H10O5)n, Molmasse bis 16 Millionen g/mol. Glykogen ist ein α -D-
1,4-Glucan mit Verzweigungen über α-1,6-Bindungen, also ein Polysaccharid,
das nur aus D-Glucose-Einheiten aufgebaut ist, die aber (im Gegensatz etwa
zu Cellulose) α -glykosidisch miteinander verbunden sind.
Halbwertszeit
Zeit, in der die Hälfte der anfänglich vorhandenen Teilchen umgesetzt worden
sind. Für Exponentialfunktionen gilt: HWZ = ln(2)/k
Halogenalkane
Verbindungen von Alkanen wie Methan oder Ethan mit Halogenen wie Fluor,
Chlor und Brom; CCl4 = Tetrachlormethan
Halone Halogenalkane, die Brom enthalten (zB. CCl3Br in Feuerlöschern)
Häm
Roter Farbstoff, Bestandteil vieler Proteine wie Hämoglobin oder Cytochrome;
enthält Fe oder Cu.
Hämoglobin
O2/CO2-transportierendes globuläres Protein in den roten Blutkörperchen; roter
Blutfarbstoff
Harnsäure
O
1
HN
O
6
2 N
H
H
7 N
8
4
N 9
H
OH
O
-O
O
N
O -
N
H
N
N
H
NH 2 O
O
2 H + +
H-Brücken
Nebenvalenzbindungen zwischen polaren Gruppen über ein H-Atom; z.B. über
2 -OH- Gruppen (Wasserstoffbrücken)
Helix Sekundärstruktur, die Primärstruktur schraubt sich auf
= teilparasitisch lebender Organismus, z. B. Mistel bezieht organische und
Hemiparasit
anorganische Nahrung von der Wirtspflanze, kann aber auch Photosynthese
machen
Lebensweise von Tieren und Pilzen und vielen Bakterien, nehmen organische
heterotroph
Nahrung auf, die von anderen Organismen produziert worden sind und leben
davon
Körperfunktionen werden durch Regulation innerhalb sehr enger Grenzen
Homöostase
konstant gehalten und etwaige Veränderungen sofort wieder ausgeglichen.
Bsp. Werden von aussen Stoffe zugeführt, die der Körper selbst herstellen
kann, dann vermindert er die Produktion oder stellt sie ganz ein.
Hydrolyse
Spaltung einer über Kondensation entstandenen Bindung unter Aufnahme von
H2O
„wasserliebend“ meist auch zu mindest teilweise wasserlöslich. Die Ursache ist
hydrophil
die Polarität, welche dazu führt, dass Wassermoleküle mit Wasserstoffbrücken
gebunden werden können.
hydrophob wasserabstossend (daher meist fettlöslich = lipophil)
hypertonisch überkonzentrierte Lösung im Vergleich zu einer benachbarten
hypotonisch unterkonzentrierte Lösung im Vergleich zu einer benachbarten
Infrarot Wärmestrahlung; Wellenlängenbereich oberhalb 800 nm des elektromagnet.
Spektrums
Inhibitor Effektor, welcher ein Enzym oder einen Rezeptor inaktiviert.
Insulin Hormon der Bauchspeicheldrüse, blutzuckersenkend
Ionische Wechselwirkungen Anziehung zwischen zwei geladenen Atomgruppen z. B. COO - und NH3 +
irreversibel nicht umkehrbar
Chemie, 6sm
119

Isoleucin
H 2N CH C
CH
CH 2
CH3 Aminosäure mit 2 chiralen Zentren
Zustand gleicher oder konstanter Konzentrationen gelöster Teilchen bzw.
Ausgleich des osmotischen Druckes von Lösungen in getrennten
Isotonie
Kompartimenten. Bei Isotonie findet keine Nettoverschiebung von Flüssigkeit
von einem Kompartiment zum anderen statt. Lösungen mit einer Osmolarität
von ca. 300 mosmol/l sind isoton mit der Körperflüssigkeit.
isotonisch gleichkonzentrierte Lösung im Vergleich zu einer benachbarten
Atome, die zerfallen und dabei radioaktive Strahlung aussenden z. B.
Isotope
14 C, 15 N
usw.
Katalase Enzym der Leber, das H2O2 spaltet, Catalase
Eigenschaften, die Lebendiges vom Toten unterscheiden: Stoffwechsel,
Kennzeichen des Lebens
Reizbarkeit, Fortpflanzung, Vererbung, Beweglichkeit, Differenzierung, Tod
Kernporen Poren in der Kernmembran
organische Hilfsstoffe der Enzyme wie NAD, FAD; oft aus Vitaminen
Koenzyme
entstanden; Coenzyme
Monosaccharide Glucose, Fructose usw. Oligosaccharide Maltose, Lactose
Kohlenhydrate
usw. Polysaccharide Stärke, Cellulose usw.
Umwandlung von C-Verbindungen in der Natur ineinander hauptsächlich CO2
Kohlenstoffkreislauf
organische Stoffe CO2
Organische Verbindungen, nur bestehend aus den Elementen Kohlenstoff und
Kohlenwasserstoffe
Wasserstoff
a) Funktionelle Abgrenzung von Reaktionsräumen in Zellen (meist als Teil
einer Organelle), die Enzyme und Reaktionspartner für einen bestimmten
biochemischen Prozess enthalten oder Substanzspeicher sind. b)
Kompartimentierung
Stoffabhängige Unterteilung des Körpers in Volumenbereiche
(Kompartimente), in denen Substanzen sich homogen verteilen und gleichen
pharmakokinetischen Bedingungen unterliegen.
Ein substratähnlicher Stoff setzt sich in das aktive Zentrum des
Enzyms/Rezeptors, kann aber nicht umgesetzt werden. Dadurch wird das
Kompetitive Hemmung Enzym/Rezeptor für eine gewisse Zeit blockiert, und die Enzym-
/Rezeptoraktivität sinkt. Nach kurzer Zeit ist das Enzym/Rezeptor aber wieder
frei und kann weiterarbeiten (Gleichgewichtsreaktion).
Mit Substraten konkurrierender Hemmstoff von Enzymen/Rezeptoren, der eine
kompetitiver Inhibitor
ähnliche Struktur wie das Substrat besitzt und deshalb vom Enzym/Rezeptor
damit verwechselt wird
Eine Eigenschaft von Systemen oder Realitätsbereichen. Sie charakterisiert
die Wechselwirkungen von Teilsystemen oder Systemelementen und
beschreibt die Vielfalt von unterscheidbaren Zuständen des Systems. Sie kann
Komplexität
quantifiziert werden mit Hilfe des Begriffs der Varietät. Je grösser die
Komplexität desto höher ist Unbestimmtheit von Ereignissen. Komplexe
Systeme sind unüberschaubar, vernetzt, undurchsichtig,
wahrscheinlichkeitsabhängig und meist instabil.
erdähnliches Produkt bei der Kompostierung, entsteht durch Abbau von totem
Kompost
pflanzlichen und tierischen Material
Abbau von totem pflanzlichen und tierischen Material durch Mikroorganismen,
Kompostierung
Insekten und Wirbellose in ein erdähnliches Produkt
Verbindung zweier Stoffe unter Wasserabspaltung z. B. zwei Aminosäuren
Kondensation
bilden ein Amid und dabei wird Wasser abgespalten. Oder die Esterbildung:
Säure + Alkohol Ester + Wasser
unterschiedliche räumliche Zustände eines Moleküls. Räumliche Struktur der
Konformation
Moleküle, also auch der Proteine und Peptide
haben unterschiedliche Oberflächen. Konformation: Räumliche Struktur der
Konformere Moleküle
Proteine und Peptide.
Konsumenten ernähren sich von fremdem organischen Material (heterotroph)
Chemie, 6sm
O
CH 3
OH
120

Konvergenz, Hub
Konzentrationsgefälle
Kraftwerke der Zelle
Lactose
121
Verbindungspunkt in einem Netzwerk
Prinzip einer Verschaltung, das die Bündelung des Datenflusses von mehreren
vorgeschalteten Elementen auf ein nachgeschaltetes Element beschreibt.
unterschiedliche Konzentrationsbereiche in Lösungen oder Räumen, diese
führen zu Osmose und elektrischen Spannungen (Nernstsches Gesetz)
Mitochondrien als Produzent von ATP, die Stoffwechselenergie aller
Lebensvorgänge
CH2OH HO
O
OH
Regelungsprinzipien, nach denen ein System betrieben wird. Zum Beispiel: ab
Leistungsregelung
welcher Konzentration eines Hormons, Neurotransmitters oder eines Produkts
einer Stoffwechselkette Energie bereitgestellt oder verbraucht wird.
Lignin Grundbestandteil des Holzes
Lipase Fettspaltendes Enzym im Dünndarm
“Fette”, Sammelbezeichnung für strukturell sehr unterschiedliche, in allen
Zellen vorkommende Stoffe mit übereinstimmenden Lösungs-Eigenschaften:
Lipide
Sie sind im allgemeinen in Wasser unlöslich, mit Wasser schlecht benetzbar,
also lipophil
fettlöslich (=schlecht wasserlöslich, schlecht mit Wasser benetzbar oder
wasserunlöslich). Die Ursache der Lipophilie ist die geringe Polarität der
lipophil
entsprechenden Moleküle oder Oberflächen. Die Bindungen erfolgen über van
der Waals Kräfte.
Modell zur Räuber-Beute-Populationsentwicklung nach dem Biophysiker Lotka
Lotka-Volterra-Modell
und dem Mathematiker Volterra 1913 Strategien
Lysosomen Kleine Zellorganelle mit Verdauungsfunktion
Makromoleküle Riesenmoleküle
Makropinosom Vesikel, das durch Aufnahme flüssiger Stoffe in die Zelle entsteht
Nachdem gewisse Neurotransmitter den synaptischen Spalt passiert haben,
werden sie von der postsynaptischen Zelle resorbiert und durch die
mitochondriale Mono-Amino-Oxidase (MAO) "deaktiviert". MAO-Hemmer
verhindern diesen Mechanismus, so dass es zu einem Überschuss an
Neurotransmittern kommt. Dieser Überschuss äussert sich in einer erhöhten
neuronalen Aktivität. Da bestimmte Neurotransmitter, wie z.B. Dopamin und
MAO-Hemmer
Serotonin, massgeblich an der Informationsverarbeitung in Belohnungszentren
des Gehirns verantwortlich sind, führt die Einnahme von MAO-Hemmern zu
Antriebssteigerung, guter Laune oder gar euphorischen Glücksgefühlen.
Warnung: Es ist sehr gefährlich, MAO-Hemmer mit Drogen zu kombinieren.
Aufgrund kumulativer Effekte kann es zu lebensbedrohlichen Zuständen
kommen.
mechanische Stufe 1. Stufe einer Kläranlage zur Entfernung des groben Unrats
mesophile Bakterien Bakterien, die mittlere Temperaturen (25-40° C ) zum Wachstum benötigen
Methylbromid Halogenalkan, CH3Br, ; Pestizid z.B. in Erdbeerplantagen
Km, abgeleitet aus dem Massenwirkungsgesetz, angewandt auf eine
Michaelis-Menten-Konstante enzymatische Katalyse; gibt die Menge des Substrats an, die für die halbe
Maximalaktivität des Enzyms notwendig ist.
Mikrovilli Bürstensaum, feine Ausstülpungen der Zellmembran bei z. B. Darmzellen
COOH HOOC
Milchsäure
OH
HO C H
CH 3
O
CH 2 OH
OH
H
O
OH
H, OH
C OH
L(+)-Milchsäure D(-)-Milchsäure
rechtsdrehend linksdrehend
Mistel parasitisch auf Laubbäumen lebende grüne Pflanze
Mitochondrien
meist bohnenförmige, grosse Zellorganelle, die ATP herstellen, eigene DNA
und Ribosomen besitzen
Chemie, 6sm
CH 3

Mitochondrienmatrix Flüssigkeit in den Mitochondrien
Vereinfachtes Abbild einer realen Situation. Es muss durch hinreichende
Modell
Ähnlichkeit mit diesem gekennzeichnet sein und wird für Simulationen
verwendet.
Diese erfolgt durch die vereinfachende Nachbildung der Struktur eines
Modellbildung
Systems (Original) durch ein analoges System (Modell). Dafür werden
bestimmte Eigenschaften des Originals ausgewählt und im Modell abgebildet.
messenger RNA; Abschrift eines Gens, besteht aus Ribonukleinsäure;
mRNA
wandern zu den Ribosomen und dienen dort als Bauplan zur Herstellung von
Eiweissen.
Mutation sprunghafte Erbänderung, ausgelöst z. B. durch Strahlung oder Chemikalien
Na + /K + -Pumpe Antiport-Protein, das Na + aus der Zelle und K + in die Zelle transportiert
Nahrungskette In einer Biozönose ernähren sich die Organismen voneinander
Ein Neuronales Netzwerk ist ein Geflecht aus Neuronen, wie es auch im
menschlichen Gehirn vorkommt. Aufgrund der stark parallelen Verarbeitung
unterscheidet es sich grundlegend von seriell arbeitenden Computern. Der
grösste Unterschied ist jedoch, dass es nicht nach Regeln und Algorithmen
arbeitet, sondern lediglich multidimensionale Eingabevektoren nach den
jeweils herrschenden synaptischen Übergangsgewichten verarbeitet und sonst
keinerlei "Kenntnis" von irgendwelchen vordefinierten Zusammenhängen hat.
Diese synaptischen Verbindungen werden durch einen Lernvorgang
eingestellt, wobei das Netzwerk anhand von problemspezifischen Daten
solange trainiert wird, bis Verarbeitungsgenauigkeit das gewünschte Mass
erreicht hat.
Neuronale Netzwerke
122
Schon einfache Netzwerke mit einigen hundert Neuronen erreichen bei
"menschlichen Aufgabenstellungen" wie Gesichtserkennung und Sprache die
gleichen Resultate wie hochkomplexe Computerprogramme, die Millionen
Zeilen an Code enthalten - durch einfaches Lernen! Charakteristisch ist auch
die Fähigkeit, selbst unvollständige oder fehlerhafte Eingabevektoren noch mit
hoher Wahrscheinlichkeit richtig zu "interpretieren".
Man unterscheidet zwischen zwei Arten von Netzwerken: Feed-Forward-
Netzwerke: Ein Eingebevektor wird nach den vorherrschenden synaptisches
Übergangsgewichten verarbeitet, wobei die Übertragung nur in einer Richtung
(aufsteigend) stattfindet. FF-Netzwerke haben keine Kontextbezug. Rekurrente
Netzwerke: Neben aufsteigenden sind auch absteigende Synapsen
vorhanden. Es können Informationen zwischen verschiedenen
Neuronenebenen ausgetauscht werden, wodurch ein Rückbezug auf vorherige
Verarbeitungsschritte möglich wird. Rekurrente Netzwerke weisen somit einen
Kontextbezug auf.
Neurotransmitter Sorgen für die chemische Übertragung von Nervensignalen, indem sie über
den synaptischen Spalt diffundieren.
Es gibt grundsätzlich zwei Arten von N., erregende und hemmende:
Erregende N.: z.B. Adrenalin, Dopamin, Serotonin
Hemmende N.: z.B. Glycin und Gamma-Aminobuttersäure (GABA)
Nitrat NO3 - ; Salz der Salpetersäure HNO3
nitrifizierende Bakterien Destruenten, die organisches, N-haltiges Material in Nitrat umwandeln
Nitrobacter wichtiges nitrifizierendes Bakterium, konvertiert Nitrit zu Nitrat
Nitrogenase Enzym der N-fixierenden Bakterien
Nitrosomonas wichtiges nitrifizierendes Bakterium, konvertiert Ammoniak zu Nitrit
besteht aus Makromolekülen; es gibt 2 Formen: DNA und RNA; dient zur
Nukleinsäure
Speicherung von Erbinformation oder Aufbau von Ribosomen oder zum
Transport von Aminosäuren.
Nukleolus Kernkörperchen, Bildungsort der Ribosomen
oberer Cortex Äussere Schutzschicht bei Flechten, besteht aus Pilzzellen
System das mit seiner Umgebung Stoff-und Energieaustausch hat, z. B.
offenes System
Lebewesen, oder Erde
Oligopeptid kurze Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindung verbunden sind
Osmose Diffusion von Wasser durch Membranen entlang eines
Chemie, 6sm

osmotischer Druck
Konzentrationsgradienten
Druckdifferenz zwischen zwei durch eine semipermeable Membran
voneinander getrennten Kompartimenten. Er wird verursacht durch die
unterschiedlichen Konzentrationen an gelösten Substanzen. Dabei ist die
Membran für das Lösungsmittel, nicht aber für gelöste Substanzen
durchlässig. Einheit des Drucks: Pascal (Pa)= Newton (N)/m 2 . Er entsteht z.B.
durch Wassereinstrom in eine Zelle und wirkt z. B. gegen die Zellwand
Oxytocin Hormon der Hypophyse, ruft bei der Geburt die Wehen hervor; Nonapeptid
Parasitismus
Lebensweise eines Organismus unter einseitiger Ausnutzung eines anderen,
z.B. Bandwurm
PCA Polycyclische Aromaten
Pepsin Verdauungsenzym im Magen, Protease
Peptid Verbindung von mindestens 2 Aminosäuren über die Peptidbindung. Ein
Peptid enthält weniger als 100 Aminosäuren Protein
Peptidbindung Bindung über die Carboxylgruppe und Aminogruppe bei Peptiden
Perm
Zeitalter des Erdaltertums (290 - 250 Millionen Jahre), Baumfarne, Amphibien
Reptilien
Peroxisomen
Kleine Zellorganellen, vesikelartig die Hydrolasen (Catalase) enthalten; dienen
der Verdauung in Zellen; z. B. Leberzellen
Gesetz des Minimums von Liebig, der im Minimum befindliche Faktor bestimmt
Pessimum-Gesetz
das Ganze. Wird dieser Faktor bei Pflanzen z.B. als Dünger gegeben, dann
kann das Wachstum entscheidend gesteigert werden.
Pestizid Insektenvertilgungsmittel
Phagen Viren, die Bakterienzellen befallen
Phagosom
ein membranumhülltes Vesikel, das sich durch Phagozytose bildet, indem die
Zellmembran eine Partikel umschlossen hat.
Phagozytose
Vorgang zur Bildung eines Phagosoms; Aufnahme fester Partikel in die Zelle;
siehe Phagosom
pH-Optimum optimaler pH, bei dem ein Enzym katalysiert
Phosphate Salze der Phosphorsäure (PO4 3- )
Photosynthese
Stoffwechsel bei grünen Pflanzen, bei dem mit Licht aus CO2 und H2O Glucose
und O2 aufgebaut wird.
pH-Wert
pH = -log [H3O + ]; gibt die Menge an H3O + -Ionen in einer Lösung an (0-14); 0-
7-14 = basisch
Physiologie Wissenschaft von den natürlichen Lebensvorgängen der Organismen.
Pigmente = Farbstoffe wie z. B. Chlorophyll oder Häm
Pinozytose Aufnahme von flüssigen Stoffen in die Zelle
Plasmodesmen
Verbindungsstellen zwischen pflanzlichen Zellen , von Cytoplasma und ER
durchzogen zum Stoffaustausch
Plasmolyse
Ablösen des Cytoplasmas durch eine hypertonische Lösung ausserhalb der
Zelle
Polypeptid Aminosäurekette mit vielen Aminosäuren
Polysomen
an mRNA aufgereihte Ribosomen, die parallel an der Herstellung eines
Polypeptids arbeiten
Porin
Röhrenförmiges Protein, das in der Zellmembran von Bakterien einen Kanal
bildet
primäre Zellwand Zellwand von jungen Pflanzenzellen; besteht aus Cellulose
primärer aktiver Transport
das Membranprotein benötigt selbst ATP um seine Konformation zu ändern
und den Stoff zu transportieren.
Primärstruktur
grundsätzliche Struktur einer Peptidkette, die sich aus der Sequenz ergibt;
Zick-Zack-Kette
Gehirnproteine (= PrP) der Schafe, Rinder (u.a. Tieren) und des Menschen die
Prionen
in eine infektiöse Konformation übergehen können und Scrapie, BSE und
Creutzfeld-Jacob Krankheit in Form einer Gehirnzersetzung hervorrufen
können.
Produzenten
Pflanzen und Bakterien, die autotroph leben, also aus anorganischem Material
organisches herstellen
prosthetische Gruppe fest an Enzyme gebundener Nichtproteinanteil; z.B. Häm
Chemie, 6sm
123

Proteid Protein mit Nichtproteinanteil (z.B. Häm)
Protein Polypeptidkette mit über 100 Aminosäuren
Protisten einzellige Lebewesen
Protoplasma alles innerhalb der Zellmembran: Cytoplasma und Organelle
Quartärstruktur
räumliche Struktur von Proteinen, die aus mehreren Tertiärstrukturen
bestehen, z. B. Hämoglobin besteht aus 4 Ketten
Radikale
energiereiche Atome oder Moleküle mit ungepaarten Elektronen, Symbol: R . ,
diese Atome oder Moleküle sind chemisch sehr reaktiv
rauhes ER ER mit Ribosomen besetzt
Reaktionsgeschwindigkeit
Stoffumsatz pro Zeit, Konzentrationsänderung pro Zeit, Geschwindigkeit, mit
der ein chemischer oder biochemischer Prozess oder eine Reaktion abläuft
Regelgrösse (Regelstrecke,
Istwert)
Regelung
Regelzeit
Regler
Regulation
Regulator (Regelkreis),
Regulation
Renaturierung
124
Zustand oder Vorgang, der konstant gehalten werden soll. Der Istwert stimmt
nur selten mit dem Sollwert (Führungsgrösse) überein, in den meisten Fällen
schwankt er um ihn. Die Frequenz der Schwingung hängt von der
Reaktionsgeschwindigkeit des Systems ab (Zeitverhalten), die Amplitude
(Bandbreite) von der Leistungskapazität des Regelsystems.
Vorgang, bei dem die Regelgrösse (Istwert), trotz Einwirkung von Störungen
(Störgrösse), fortlaufend erfasst, mit der Führungsgrösse (Sollwert),
verglichen, und abhängig von der Abweichung im Sinne einer Angleichung an
die Führungsgrösse gesteuert wird.
Zeitdifferenz zwischen Eingangs- und Ausgangssignal (resp. Konzentration).
Sie bestimmt das Zeitverhalten.
Im Regler werden Istwert und Sollwert miteinander verglichen und
abgeglichen. Geht der Istwert geht mit negativem Vorzeichen in den Abgleich
ein, spricht man von negativer Rückkopplung. Eine positive Rückkopplung, wie
sie z.B. bei einer Wachstumsfunktion zum tragen kommt, führt entweder zu
Selbstverstärkereffekten oder zu einem Systemzusammenbruch.
Steuerung von Abläufen in beliebigen Systemen. Die Regulation über
Regelkreise dient biochemisch der Erhaltung der Homöostase oder der
Anpassung und Koordination unterschiedlicher Abläufe. Bsp.: Der Blutdruck
wird durch Regulation innerhalb bestimmter Grenzen an die jeweilige
Belastungssituation des Organismus angepasst.
Teil eines Systems, welcher das Ausgangssignal (Nervenreiz, Konzentration..)
regelt. Sein Zeitverhalten ist für die Stabilität des Systems von entscheidender
Bedeutung.
Regenerierung der räumlichen Struktur einer Proteins nach milder
Denaturierung
reversibel umkehrbar
Reversibilität Umkehrbarkeit, das Gegenteil ist Irreversibilität
Membranproteine, die spezifisch auf chemische Stoffe oder physikalische
Rezeptoren
Reize reagieren (binden); dadurch werden intrazellulär Reaktionen ausgelöst
Strukturen an der Aussenseite von Membranen, zur Erkennung von Signalen
Rezeptoren
oder Botenstoffen (Neurotransmitter); meist Proteine
rezeptorgesteuerte Endocytose Rezeptoren an der Zellmembran ermöglichen die Aufnahme von Partikeln
Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel: Erhöht man die Temperatur um
RGT-Regel
10° C, verdoppelt bis verdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit (diese
Regel hat viele Ausnahmen) Q10-Regel
Ribonuklease Enzym was Ribonukleinsäure, RNA, spaltet
Kleine Zellorganelle, die Proteine herstellen, sind aus Nucleoproteinen
Ribosomen
aufgebaut
Methode zur Strukturaufklärung von Stoffen; dabei werden von Stoffen
Röntgenstrukturanalyse Kristalle gezüchtet und diese geröntgt; die Ablenkung der Röntgenstrahlung
wird gemessen und daraus die dreidimensionalen Atomkoordinaten berechnet.
oder auch Feedback, kennzeichnet eine gegenseitige Beeinflussung zwischen
Elementen eines Systems. Man unterscheidet positive und negative
Rückkopplung
Rückkopplung. Chemisch: Rückwirken eines Reaktionsprodukts auf den
laufenden Prozess.
Diese wirkt im System stabilisierend. Notwendige Bedingung dafür ist die
Rückkopplung, negative
Vorzeichenumkehr im Regler (negative feedback): Ein Element, das einen
Chemie, 6sm

Anstieg der Eingangsgrösse mit einem Absinken der Ausgangsgrösse (Istwert)
beantwortet oder umgekehrt (feedback inhibition).
Diese wirkt verstärkend und führt zu einem Ungleichgewicht im System.
Notwendige Bedingung dafür ist die fehlende Vorzeichenumkehr im Regler
Rückkopplung, positive (positive feedback): Ein Element beantwortet einen Anstieg der
Eingangsgrösse mit einem Anstieg der Ausgangsgrösse (Istwert) oder
umgekehrt. Sie führt zu dysfunktionaler Instabilität.
Modell zum Ablauf einer enzymatischen Katalyse; Substrate passen wie ein
Schloss-Schlüssel-Modell Schlüssel in das Schloss: Enzym (hier fehlen die sehr wichtigen
chemischen Bindungen!!) Das bessere Modell ist das induced fit-Modell.
Schwefelbakterien autotrophe Bakterien, die H2S zu Sulfat oxidieren
gehirnzersetzende Krankheit bei Schafen, verursacht durch infektiöse Proteine
Scrapie
(= Prionen)
es wird ATP dazu benötigt, einen Gradienten zu schaffen. Entlang des
sekundärer aktiver Transport
Gradienten kann dann das Transportprotein Moleküle transportieren.
Sekundärstruktur Räumliche Organisation einer Peptidkette in Form einer Helix oder als Faltblatt
Mechanismus der Evolution, bei dem durch die gerade vorherrschenden
Selektion
Umweltbedingungen bestimmte Genotypen (= Individuen mit bestimmtem
Erbgut) bevorzugt sind, diese überleben besser als andere
semipermeabel halbdurchlässig
Die Empfindlichkeit eines Systems gegenüber spezifischen Veränderungen,
Sensitivität, Empfindlichkeit
z.B. Temperatur, Wirkstoffe, Licht etc.
kurze Aminosäuresequenz am Ende jeder Polypeptidkette; dient zur
Signalpeptid
Ansteuerung des Wirkungsorts in der Zelle
Durchspielen verschiedener Entwicklungsmöglichkeiten am Computer.
Simulation hat zum Ziel, das Verhalten eines Systems mit Hilfe eines Modells,
Simulation
z. B. ein Wirkungsnetz zu untersuchen, um Wissen für optimale Strukturen und
Prozesse zu entwickeln.
Sollwert (Zielwert) Einstellungswert des Reglers durch die Führungsgrösse
verschiedene Bindungen in einer räumlich gefalteten Polypeptidkette zwischen
bestimmten Aminosäureresten, Disulfidbrücken, H-Brücken, ionische und
stabilisierende Bindungen
hydrophobe Wechselwirkungen, bei grossen lipophilen Bereichen auch van der
Waalssche Bindungen
steady state Gleichgewichtszustand.
Stellglied Regelelement, das den Wert der Regelgrösse ändert; z. B. Hormondrüse
Stellgrösse Grösse der Beeinflussung der Regelgrösse durch das Stellglied
Vorgang in einem System, bei dem sich eine oder mehrere Grössen als
Steuerung
Eingangsgrössen, andere Grössen als Ausgangsgrössen systematisch
beeinflussen.
Kreislauf der N-Verbindungen in der Natur N2 und Nitrat
Stickstoffkreislauf
Aminosäuren/Proteine Ammoniak Nitrit Nitrat
Auf ein System wirken Störgrössen ein, die ausgeregelt werden müssen. Die
Störgrösse
Störungen müssen korrigierbar sein. Übersteigen sie die Regelkapazität eines
Systems, kommt es zu einer Regelkatastrophe, das System bricht zusammen.
Im Verlauf der Evolution der Lebewesen haben sich zwei prinzipielle Strategien
entwickelt: die r- und K-Strategie (= r- und K-Selektion). Die r-Strategie ist
(ohne Berücksichtigung von K) durch eine hohe Vermehrungsrate
gekennzeichnet. Sie tritt vor allem bei Arten in Erscheinung, die darauf
spezialisiert sind, neue Lebensräume mit variablen Bedingungen zu besiedeln,
oder bei solchen, deren Populationsgrössen starken Schwankungen
unterworfen sind. Die K-Strategie hingegen beschreibt eine geregelte,
dichteabhängige Vermehrung (unter Berücksichtigung der Kapazitätsgrenze
Strategie
des Lebensraums K). Sie kommt bei Arten in stabilen Lebensräumen vor, in
denen eine hohe Vermehrungsrate ohne Vorteil wäre, und gilt als evolutionär
progressiver als die r-Strategie. In der Natur findet man meist alle denkbaren
Übergänge zwischen beiden Extremen. Man kann daher sagen, dass sich eine
Art vornehmlich der einen Strategie bedient, obwohl Anteile der anderen nicht
zu übersehen sind. Manchmal bedingen äussere Umstände, z.B.
unvorhergesehene Änderungen der Lebensbedingungen, einen Wechsel von
einer Strategie zur anderen. dN / dt = rN(K - N) / K, N: Population, K: Kapazität.
Chemie, 6sm
125

Stratosphäre Schicht der Atmosphäre von ca. 10 - 40 km die die Ozonschicht enthält.
Stroma Flüssigkeit in Chloroplasten
Substrat Ausgangsstoff, Edukt einer Enzymreaktion
Substratspezifität Enzyme erkennen ihr Substrat
Sulfonamide
Antibiotika einer bestimmten chemischen Klasse (>N-C6H4-SO2-), (Stoffe die
Bakterien abtöten)
Symbiose
enges Zusammenleben zweier Organismen zum gegenseitigen Nutzen z. B.
Alge und Pilz in Flechten oder Mensch und E. Coli
Symport
Transportprotein, das 2 Teilchen in eine Richtung durch die Membran
transportiert
Der Ort an dem die Informationsübertragung zwischen zwei Nervenzellen
(Neuronen) stattfindet. Die elektrische Botschaft der Neuronen wird mittels der
Neurotransmitter in eine chemische umgewandelt, damit sie den synaptischen
Spalt passieren kann. Das Neuron, an dem ein Aktionspotential entsteht wird
prä-synaptische Nervenzelle genannt, während das Neuron, dass die
Synapse
chemische Botschaft erhält und wieder in eine elektrische umwandelt postsynaptische
Nervenzelle heisst. Eine Gehirnzelle kann zwischen 1000 und
10’000 Synapsen ausbilden. Bei geschätzten 100 Milliarden Gehirnzellen
wären das maximal 500 Billionen Synapsen, wenn jede Gehirnzelle 10’000
Synapsen ausbilden würde (keine Mehrfachzählungen). Man nimmt an, dass
ein durchschnittliches Gehirn ca. 100 Billionen Synapsen besitzt. Das erklärt
die einzigartigen Fähigkeiten des menschlichen Gehirns
Synergie
Das einander positiv beeinflussende Zusammenwirken verschiedener
Prozesse.
fasst Funktionselemente (Funktionseinheiten, Funktionsglieder) sowie deren
Wechselwirkungen untereinander als Ganzes zusammen. Die funktionellen
Beziehungen der Systemelemente bedingen die besonderen Eigenschaften
System
und Leistungen eines Systems: die Systemeigenschaften. Wichtig ist die
Unterscheidung von Systemelementen auf gleicher Hierarchieebene von
solchen auf unter- bzw. übergeordneten Ebenen. Systeme auf untergeordneter
Ebene sind Teilsysteme eines höherrangigen Systems.
Durchschnittliche relative Änderung der Reaktionsgeschwindigkeit in Funktion
Temperaturkoeffizient, Q10 der Änderung der Reaktionstemperatur um 10°C (oder 10 K) bei sonst
konstanten Bedingungen.
Tertiärstruktur = Globulärstruktur, Wollknäuelstruktur der Proteine
Tetraeder 4-flächiger geometrischer Körper
Tetrapeptid Peptid aus 4 Aminosäuren
hitzeliebend; Lebensweise einiger Bakterien (Archäa) bei Temperaturen um
thermophil
den Siedepunkt von H2O; interessant ist hier die Stabilität der aufbauenden
Verbindungen
thermophile Bakterien
wärmeliebende Bakterien, vor allem Archäbakterien, die bei Temperaturen
oberhalb 40 und bis 100° C existieren.
Thylakoide Membranausstülpungen der inneren Chloroplastenmembran
Thymindimere
Verbindung zweier nebeneinander liegender Thyminbasen in der DNA durch
UV-Licht (Mutation)
TOMS
= Total Ozone Mapping Spectrometer, Gerät das in verschiedene Satelliten
eingebaut ist und die Ozonkonzentration misst.
Tonoplast
abgrenzende Membran zwischen Cytoplasma und Vakuole in einer
Pflanzenzelle
Transferrin Fe-Transportprotein im Blut
Transpiration
Aufwärtstransport von Flüssigkeit in den Leitgeweben der Pflanzen (Spross),
der durch die den Wassergradienten Boden- Luft entsteht
Tripeptid Peptid aus 3 Aminosäuren
Trypsin Verdauungsenzym im Dünndarm, Protease
Tubulin Protein aus dem die Mikrotubuli bestehen
Tunnelprotein Membranprotein das Stoffe hindurchlässt
Turgeszenz Füllungszustand einer Zelle (Vakuole)
Uniport Carrierprotein, dass nur in eine Richtung transportiert
Urease Harnstoffspaltendes( synthetisierendes) Enzym bildet Ammoniak (NH3) und
Chemie, 6sm
126

Kohlendioxid (CO2)
UV-A Wellenlängenbereich der UV-Strahlung von 400-320 nm, ungefährlich
Wellenlängenbereich der UV-Strahlung von 320-240 nm, gefährlich, ruft in
UV-B
grösseren Dosen Sonnenbrand und Hautkrebs hervor, wird von Ozon
absorbiert
Wellenlängenbereich der UV-Strahlung von 240-100 nm, gefährlich, wird von
UV-C
der Atmosphäre vollständig absorbiert
Das vegetative Nervensystem, auch autonomes Nervensystem genannt,
steuert die Aufrechterhaltung des körperlichen Milieus und wird in zwei meist
Vegetatives Nervensystem antagonistisch arbeitende funktionelle Einheiten aufgeteilt, den Sympathikus
und den Parasympathikus, wobei eine genaue Abgrenzung nicht immer
möglich ist.
Partikel, kleiner als Zellen, aus Protein und Nukleinsäure bestehend, die Zellen
Viren
infizieren und töten
italienischer Mathematiker, stellte zusammen mit Lotka ein mathematisches
Volterra
Modell der Populationsdynamik auf, das Gleichgewichte, periodische Prozesse
oder chaotische Abläufe beschreiben kann (rückgekoppelte Prozesse)
Verlauf des Wachstums von Bakterien in einer Petrischale mit anfänglich
Wachstumskurve von Bakterien
optimaler Nährstoffversorgung (logistisches Wachstum)
Organismen, die ihre Körpertemperatur nicht Konstanthalten können und von
wechselwarme Lebewesen
der Umgebung abhängig sind; alle Wirbellose, Fische Amphibien und Reptilien
Wirbellose Alle Tiere ohne Skelett, z. B. Würmer, Weichtiere, Insekten Spinnen, usw.
Enzyme haben auf ihr Substat eine bestimmte chemische Wirkung, ebenso die
Wirkungsspezifität
Wirkstoffe an den Rezeptoren, es läuft nur eine vorbestimmte Reaktion ab
Wollknäuelstruktur Tertiärstruktur = Globulärstruktur; random coil
Bakterien, die in Symbiose mit Leguminosen leben und den Luftstickstoff als
Wurzelknöllchenbakterien
Nahrungsquelle nutzen können
Xanthophylle gelbe Blattfarbstoffe in Chloroplasten
Leitgewebe in Pflanzen (Spross), das Wasser und Salze nach oben
Xylem
transportiert
Faktor für die Beschreibung der Zeit in Übertragungssystemen. Ein
Eingangssignal führt zeitlich verzögert zu einem Ausgangssignal.
Zeitverhalten
Übertragungssysteme können daher - sofern sie selbst komplex strukturiert
sind - über ein „Gedächtnis“ verfügen, in dem Eingangssignale additiv oder
multiplikativ verrechnet werden.
Stoffwechselweg in allen aeroben Organismen, bei dem zum ATP-Gewinn
Zellatmung
Glucose mit Hilfe von O2 abgebaut wird.
Zellkern grösstes Zellorganell eukaryontischer Zellen; enthält Erbinformation
Äussere Abgrenzung des Protoplasmas; besteht aus Lipoid (60%) und Protein
Zellmembran
(40%). Man beschreibt die Zellmembranen sehr gerne mit dem Fluid-Mosaic-
Model.
Zielzellen Zellen, die für ein Hormon den passenden Rezeptor enthalten.
Chemie, 6sm
127

4. Stichwortverzeichnis
-Faltblatt 80
-Helix 80
absoluter Nullpunkt 4
Agonist 49
Aktin 89
aktives Zentrum 97
Aktivierungskaskade 47
Aktomyosin 89
Alkoholgärung 6
allosterische Bindungsstelle 109
Amidgruppe 65
Aminocarbonsäure 38
Aminoethansulfonsäure 44
Amylase 100
Anabolismus 104
Antagonist 49
Antibiotika 70
Antikörper 90
antitoxische Wirkung 75
Atmung 8
ATP 5
autokatalytischer Prozess 105
Biokatalysatoren 94
biologische HWZ 53
biologische Uhr 63
Biosensor 37
Biuret 68
Bräunen der Haut 57
Capsaicin 37
Casein 98
Catalase 101
Chiralität 40
Coenzym 93
Cofaktor 93
Collagen 88
Cytochromoxidase 95
Dauerwellen 89
Denaturierung 83, 100
Diffusion 51
Diode 50
Dissoziationskonstante 107
Disulfidbrücke 83
DNA 34
DOM 50
Dreifach-Helix 88
Droge 50
dynamisches Gleichgewicht 20
Einfluss des pH-Wertes 99
Eiweiss 66, 78
Eiweissverdauung 104
Endopepitdasen 105
Endprodukthemmung 15
Energie 3
Energiewährung 5
Entropie 3, 5
Enzym 92
Enzymaktivität 97, 98
Enzyme 87
Chemie, 6sm
Enzym-Kinetik 94
Enzymklassen 103
Enzym-Substrat-Komplex 108
Enzymwirkung 106
Faltung 68
Faserproteine 88
Favismus 104
Ferment 92
Fette 34
Fettsäuren 35
Fibrinogen 88, 89
Freie Reaktionsenthalpie 3
G6PD 104
Gelatine 88
Gibbsche Energie 3
Gleichgewicht 20
globuläre Proteine 90
Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase 104
Gramicidin S 72
grüner Knollenblätterpilz 74
Hämoglobin 8, 80
Hefe 92, 110
Hemmung 108
Homöostase 20
Hormon 76
Hormonwirkung 47
hub 25
Hydrolasen 103
hydrophil 83
hydrophob 82
Hyperkeratose 89
IEP 99
Induced Fit“-Modell 97
Inhibitor 15, 95, 110
Insulin 85
Internet 29
Iodmangel 55
Irreversibilität 3
Isoelektrischer Punkt 99
Kanalisierung 7
Katabolismus 104
Katalysator 94
Keratin 88
Knoten 25
Kohlehydrate 34
Kohlenhydrate 21
Kohlgewächse 55
Kompartimentierung 7
kompetitive Hemmung 109
kooperativer Effekt 84
Kretinismus 55
Kropf 52
Kropferzeugende Stoffe 55
L- Adrenalin 47
L-Dopa 46
Lineweaver-Burk-Plot 108
logaritmische Empfindung 36
LSD 64
128

Makrosystem 9
maximale Geschwindigkeit 107
Melanin-Bildung 57
Melatonin 63
Merrifield-Synthese 67
Mescalin 50
Michaelis-Konstante 107
Michaelis-Menten Gleichung 107
Mikrosystem 9
Mikrozustände 5
molekulare Dynamik 97
Monomer 78
Myosin 89
negative Rückkopplung 53
Nervenreizleitung 48
Netzwerk 25
Neurotransmission 47
Neurotransmitter 44
nichtkompetitive Hemmung 109
Nicotin 47
Nukleinsäuren 34
Oxytocin 76
Parkinsonsche Krankheit 45
Penicillin 70
Pepsin 104
Pepsinogen 105
Peptid 66
Peptidasen 103
Peptidbindung 65, 66
Peptide 34
Phenol-Oxidasen 57
Photosynthese 4
Pigmentstoffwechsel 63
Polypeptide 68
Prä-Proinsulin 85
Primärstruktur 68, 78, 80
Proinsulin 85
Protein 66, 78
Proteine 34, 38
Protein-Hormone 90
Puffer 38
Puffergleichung 39
Quartärstruktur 78, 83
Random-Netzwerk 25
Reaktionen von Lebensprozessen 3
Reaktionsabfolge 7
Reaktionsenthalpie 3
Reaktionsentropie 3
Regelkreis 10, 12
Regelung 10
Regelungstechnik 11
Regler 11, 49
Regulierbarkeit 19
Reizübertragung 51
Reversibilität der Enzymwirkung 101
Rezeptoren 36
Chemie, 6sm
Ribosomen 68
Rizinuslipase 101
Rückkopplungen 13
Scale-free-Netzwerk 25
Schilddrüse 19, 52
Schilddrüsenhormone 52
Schlüssel-Schloss"-Modell 97
Schokolade 61
Seitenkette 38
Seitenketten 41
Sekundärstruktur 68, 78, 80
Selbstorganisation 5
selbstorganisierende Systeme 4
Sepiamelanin 59
Sequenz 80
Serotonin 61
Simulation 13, 16, 23
Spinnfaden 90
Stabilität 30
Stellsystem 11
Stoffwechselkette 14
Störgrösse 11
STP 50
Strukturproteine 87
Substrat 97
Süssstoff 69
Synapse 48
Synapsenbläschen 49
T3 52
T4 52
Taurin 44
Teilreaktionen 7
Teilschritte 7
Tertiärstruktur 78, 82, 83
Thermodynamik 3
Thyroid Stimulating Hormone 19
Thyroid-Hormone 52
Thyroxin 19
Torsionswinkel 66
Trypsin 98, 105
Trypsinogen 105
Tryptophan 61
Turn 86
Tyrosin 20, 42, 45
Urease 93, 96, 102
Vasopressin 76
Verdauungsenzyme 103
Vernetzung 10
Vernetzung der Prozesse 10
Waschmittel 105
Wasserstoffperoxydspaltung 101
Weber-Fechnersches Gesetz 36
Wirkungsmaximum 99
Zwitterionen 38
Zymase 93
129