Identifizierung und Charakterisierung von neuen Genen für die ...
Identifizierung und Charakterisierung von neuen Genen für die ...
Identifizierung und Charakterisierung von neuen Genen für die ...
Erfolgreiche ePaper selbst erstellen
Machen Sie aus Ihren PDF Publikationen ein blätterbares Flipbook mit unserer einzigartigen Google optimierten e-Paper Software.
- 68 -<br />
Für <strong>die</strong> einzelnen Domänen bestehen folgende Homologien zu bekannten Proteinen:<br />
Quelle: ProDom http://prodes.toulouse.inra.fr/<br />
Dom0: Spezifisch <strong>für</strong> TRIM46, keine Homologie in NCBI-Datenbank außer zu TRIM46 anderer Spezies.<br />
Dom1: RING-Domäne. Homologie zu TRIM9.<br />
Dom2: RING-Domäne. Spezifisch <strong>für</strong> TRIM46, keine Homologie in NCBI-Datenbank außer zu TRIM46<br />
anderer Spezies.<br />
Dom3: B-Box 1. Homologie zu TRIM36 <strong>und</strong> TRIM9.<br />
Dom4: B-Box 2: Homologie zur ganzen TRIM-Familie = stärkste konservierte Domäne der Familie.<br />
Dom5: Spezifisch <strong>für</strong> TRIM46, keine Homologie in NCBI-Datenbank außer zu TRIM46 anderer Spezies.<br />
Dom6: Coiled-Coil-Domäne. Homolog zu TRIM18 (MID1), TRIM36.<br />
Dom7a: Fibronectin-Typ III – FN3 -Domäne. Homolog zu TRIM36 <strong>und</strong> TRIM9.<br />
Dom7b: Spezifisch <strong>für</strong> TRIM46-Isoform1, keine Homologie in NCBI-Datenbank außer zu TRIM46<br />
anderer Spezies.<br />
Dom8: SPRY –Domäne. Homolog zu TRIM36.<br />
Dom9: SPRY –Domäne. Homolog zu TRIM36.<br />
Funktionelle Annotation der Domänen <strong>von</strong> TRIM46:<br />
NCBI-Protein-Blast sowie SMART-EMBL ( http://smart.embl-heidelberg.de ) erkennen <strong>die</strong> Domänen <strong>von</strong><br />
TRIM-Isoform1 <strong>und</strong> –Isoform2 analog:<br />
Für <strong>die</strong> einzelnen Motive gibt es folgende zusammengefasste Hintergr<strong>und</strong>informationen in den<br />
Datenbanken <strong>von</strong> NCBI <strong>und</strong> Smart-EMBL, <strong>die</strong> hier zitiert werden sollen:<br />
RING:<br />
“RAD18, RING-finger-containing E3 ubiquitin ligase [Signal transduction mechanisms]”.<br />
“E3 ubiquitin-protein ligase activity is intrinsic to the RING domain of c-Cbl and is likely to be a<br />
general function of this domain; Various RING fingers exhibit binding activity towards E2 ubiquitinconjugating<br />
enzymes (Ubc' s)”.<br />
“Quality control of intracellular proteins is essential for cellular homeostasis. Molecular chaperones<br />
recognise and contribute to the refolding of misfolded or unfolded proteins, whereas the ubiquitinproteasome<br />
system mediates the degradation of such abnormal proteins. Ubiquitin-protein ligases<br />
(E3s) determine the substrate specificity for ubiquitylation and have been classified into HECT, U-box<br />
and RING-finger families.”<br />
“The RING-finger is a specialised type of Zn-finger of 40 to 60 residues that binds two atoms of zinc,<br />
and is probably involved in mediating protein-protein interactions.”
Change language