Identifizierung und Charakterisierung von neuen Genen für die ...

- 28 -
Liganden werden 4 benutzt und binden ein einziges Zink-Ion tetrahedrisch nach C2H2-Arrangement. Die
Domäne wurde zum ersten Mal 1995 in dem nuklearen Faktor XNF7 von Xenopus gefunden.
Die Abfolge RING-B-Box1-
B-Box2 bildet das Tripartite-
Motiv. Damit assoziiert ist
noch häufig eine Coiled-coil-
Domäne. Diese fungiert in
vielen TRIM-Proteinen zur
Homo- oder Heteromerisierung.
Sie ist auch Substrat für
Proteine, die TRIM-Proteine
selber zum Abbau ubiquitinieren,
wie z.B.: SINA, welches
am Beginn der Augenentwicklung
in Drosophila
steht, indem es den Transkriptionsfaktor
tramtrack
sowie alle TRIM-Proteine
degradieren lässt.
Neben diesen Haupt-Domänen
verfügen die Mitglieder
der TRIM-Familie über
weitere Domänen, die allerdings
größerer Variabilität
unterworfen sind und auch
durch alternatives Splicen innerhalb
eines Gens variiert
werden können. Eine Hauptfolge
alternativen Splicens in
der TRIM-Familie ist oft die
Veränderung der subzellulären
Lokalisation.
Das Expressionsmuster der verschiedenen TRIM-Familienmitglieder
ist sehr heterogen und eher nicht überlappend.
Es gibt auch kaum überlappende Immunfärbungen
mit Markerproteinen für verschiedene Zellstrukturen wie
Golgi-Apparat, endozytotische Vesikel, Mitochondrien,
Spliceosomen, Tubulin, Intermediärfilamenten, so dass
die TRIM-Proteine eigene, neue Kompartimente zu
definieren scheinen. Eine Übersicht der Expression
vieler TRIM-Proteine findet sich in einer Internet-
Datenbank: www.tigem.it/TRIM/
Abbildung 32: Übersicht der TRIM-Genfamilie (Reymond A 2001). Ende 2005
reicht die Zählung bereits bis TRIM70.
Abbildung 33: Subzelluläre Lokalisation von
TRIM2 (links) und TRIM9 (rechts) in grün.
Zellkern rot angefärbt. (Reymond A 2001)