Charakterisierung von pektinolytischen Enzymen der Zuckerrübe

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Es wäre auch möglich den Messversuch über einen längeren Zeitraum laufen zu lassen und in
definierten Abständen immer wieder die Viskosität zu Messen, um somit einen Viskositätsverlust
über eine längerfristige Entwicklung eindeutig nachweisen zu können.
Interessant wäre letzten Endes auch die Tatsache, ob die Pektinlösungen wirklich rheopexe
Fließeigenschaften aufweisen, oder ob diese durch Bestandteile des Enzymextraktes hervorgerufen
werden.
5 Diskussion
Ziel dieser Arbeit war es, pektinolytische Enzyme, die aus der Zuckerrübe (Sorte Belize) gewonnen
wurden, zu charakterisieren. Zu diesem Zwecke wurde der Enzymextrakt, der mittels
Ultrafiltration aus der Zuckerrübe hergestellt wurde, auf die Aktivität der drei wichtigsten
pektinolytischen Enzyme untersucht. Als eines der wichtigsten pektinolytischen Enzyme gilt
die Pektinesterase, deren Aktivität mittels Titration der durch das Enzym freigesetzten Carboxylgruppen
bestimmt wurde. Dabei erwies sich das Verfahren als geeignet, um die Aktivität
der Pektinesterase, die aus Zuckerrüben gewonnen wurde, zu bestimmen. In diesem Zusammenhang
wurde ein pH-Optimum bei einer NaCl-Konzentration von 0,15 mol/l Substrat bestimmt.
Dieses Optimum lag bei einem pH-Wert von 8,5 und liegt somit, was den pH-Wert
betrifft, über dem Optimum, das von Meurer (1991) für Gurkenpektinesterase bestimmt wurde.
Es gibt jedoch auch Pektinesterasen, deren pH-Optimum bei höheren pH-Werten angesiedelt
ist. So bestimmte Ewest (2009) für die Pektinesterase von Äpfeln ein pH-Optimum
von 9.
Bezüglich des pH-Optimums muss damit gerechnet werden, dass es sich wie von Meurer
(1991) festgestellt wurde, bei der Veränderung der NaCl-Konzentration in der Substratlösung
verschiebt.
Das NaCl-Optimum wurde bei einem pH-Wert von 7 untersucht und lag bei 0,2 mol NaCl/l
Substrat. Es liegt somit dicht neben dem NaCl-Optimum der Pektinesterase aus der Gurkensorte
Othello, die von Meurer (1991) untersucht wurde. Auch in diesem Falle ist es sehr wahrscheinlich,
dass die Änderung des pH-Wertes zu einem anderen Na-Cl-Optimum führen würde.
Als erfolglos muss die Bestimmung der Aktivität der exo-Polygalacturonase betrachtet werden.
Diese Untersuchung wurde unter Verwendung der Methode nach Honda et al. (1982)
durchgeführt. Bei dieser Methode werden reduzierende Kohlenwasserstoffe mit 2-
Cyanacetamid umgesetzt, was zur Bildung von Substanzen führt, die bei einem pH-Wert von