Charakterisierung von pektinolytischen Enzymen der Zuckerrübe

45
do-Polygalacturonase hervorgerufen wurde. Werden beispielsweise die Messwerte der jeweils
ersten Messung im Messabschnitt 2 und 6 gemittelt und die Viskositätsänderung aus den ge-
mittelten Werten berechnet, so ergibt sich daraus, der in Abbildung 18 dargestellte Graph.
Viskositätsänderung in Pa*s
0,0006
0,0005
0,0004
0,0003
0,0002
0,0001
0
2,5 3,0 3,5 4,0 4,5 5,0 5,5 6,0 6,5 7,0 7,5
-0,0001
pH-Wert
Abb. 18: Entwicklung der Viskositätsänderung zwischen den jeweils ersten Messpunk-
ten der Messabschnitte 2 und 6 in Abhängigkeit vom pH-Wert
Aus dem Graphen geht eine maximale Änderung der Viskosität bei einem pH-Wert von 5,0
hervor. Bei diesem pH-Wert wird auch in etwa die maximale Aktivität der endo-
Polygalacturonase erwartet. Somit besteht die Möglichkeit, dass dieses Maximum in der Viskositätsänderung
dem pH-Optimum der endo-Polygalacturonase aus Zuckerrüben entspricht.
Somit wäre es angebracht, das Verfahren dahingehend abzuändern, dass anstatt der Zehnfachbestimmung
in den Messabschnitten 2 und 6 nur eine Einfach- bzw. Zweifachbestimmung
durchgeführt wird und die Messabschnitte auf wenige Sekunden verkürzt werden.
Mit dem in der jetzigen Modifikation eingesetzten Verfahren, war es nicht möglich, den optimalen
pH-Wert für das Enzym eindeutig zu bestimmen, weil aus den Abbildungen 16 und 18
ein Widerspruch hervorgeht. Der Widerspruch besteht in der Tatsache, dass der Graph in Abbildung
16 sein Minimum bei einem pH-Wert von 5 aufweist, wohin gegen der Graph in Abbildung
18 sein Maximum bei diesem pH-Wert aufweist. Um die Methode so zu modifizieren,
dass sie verlässliche Werte liefert, wäre es angebracht, mit einem Enzym zu arbeiten, dessen
pH-Optimum bekannt ist und das eine möglichst hohe Aktivität aufweiset. Zu diesem Zweck
würden sich mikrobielle Enzyme eignen, die kommerziell vermarktet werden und auf die die
entsprechenden Anforderungen zutreffen.