Charakterisierung von pektinolytischen Enzymen der Zuckerrübe
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do-Polygalacturonase hervorgerufen wurde. Werden beispielsweise die Messwerte <strong>der</strong> jeweils<br />
ersten Messung im Messabschnitt 2 und 6 gemittelt und die Viskositätsän<strong>der</strong>ung aus den ge-<br />
mittelten Werten berechnet, so ergibt sich daraus, <strong>der</strong> in Abbildung 18 dargestellte Graph.<br />
Viskositätsän<strong>der</strong>ung in Pa*s<br />
0,0006<br />
0,0005<br />
0,0004<br />
0,0003<br />
0,0002<br />
0,0001<br />
0<br />
2,5 3,0 3,5 4,0 4,5 5,0 5,5 6,0 6,5 7,0 7,5<br />
-0,0001<br />
pH-Wert<br />
Abb. 18: Entwicklung <strong>der</strong> Viskositätsän<strong>der</strong>ung zwischen den jeweils ersten Messpunk-<br />
ten <strong>der</strong> Messabschnitte 2 und 6 in Abhängigkeit vom pH-Wert<br />
Aus dem Graphen geht eine maximale Än<strong>der</strong>ung <strong>der</strong> Viskosität bei einem pH-Wert <strong>von</strong> 5,0<br />
hervor. Bei diesem pH-Wert wird auch in etwa die maximale Aktivität <strong>der</strong> endo-<br />
Polygalacturonase erwartet. Somit besteht die Möglichkeit, dass dieses Maximum in <strong>der</strong> Viskositätsän<strong>der</strong>ung<br />
dem pH-Optimum <strong>der</strong> endo-Polygalacturonase aus <strong>Zuckerrübe</strong>n entspricht.<br />
Somit wäre es angebracht, das Verfahren dahingehend abzuän<strong>der</strong>n, dass anstatt <strong>der</strong> Zehnfachbestimmung<br />
in den Messabschnitten 2 und 6 nur eine Einfach- bzw. Zweifachbestimmung<br />
durchgeführt wird und die Messabschnitte auf wenige Sekunden verkürzt werden.<br />
Mit dem in <strong>der</strong> jetzigen Modifikation eingesetzten Verfahren, war es nicht möglich, den optimalen<br />
pH-Wert für das Enzym eindeutig zu bestimmen, weil aus den Abbildungen 16 und 18<br />
ein Wi<strong>der</strong>spruch hervorgeht. Der Wi<strong>der</strong>spruch besteht in <strong>der</strong> Tatsache, dass <strong>der</strong> Graph in Abbildung<br />
16 sein Minimum bei einem pH-Wert <strong>von</strong> 5 aufweist, wohin gegen <strong>der</strong> Graph in Abbildung<br />
18 sein Maximum bei diesem pH-Wert aufweist. Um die Methode so zu modifizieren,<br />
dass sie verlässliche Werte liefert, wäre es angebracht, mit einem Enzym zu arbeiten, dessen<br />
pH-Optimum bekannt ist und das eine möglichst hohe Aktivität aufweiset. Zu diesem Zweck<br />
würden sich mikrobielle Enzyme eignen, die kommerziell vermarktet werden und auf die die<br />
entsprechenden Anfor<strong>der</strong>ungen zutreffen.