Charakterisierung von pektinolytischen Enzymen der Zuckerrübe

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ist möglich, dass diverse andere Enzyme, die im Enzymextrakt vorhanden sind, gerade bei
einem pH-Wert von 4,5 ihr pH-Optimum haben und so andere Polysaccharide, die im Enzym-
extrakt vorhanden sind, abbauen. Dies wiederum führt zu einer Zunahme der reduzierenden
Gruppen, die dann die Extinktion der Probe erhöhen. So könnte beispielsweise eine Invertase
die Saccharose des Enzymextraktes abbauen. Es ist jedoch unwahrscheinlich, dass noch größere
Mengen Saccharose nach der Ultrafiltration und Dialyse im Extrakt sind. Für die Theorie,
dass es sich dabei um ein Enzym handelt, spricht die Tatsache, dass, wie in Abb. 14 dargestellt,
bereits bei pH 4 wieder ein deutlicher Rückgang dieser Aktivität zu verzeichnen ist.
relative Aktivität der exo-
Polygalacturonase
1,50
1,00
0,50
0,00
-0,50
-1,00
-1,50
-2,00
-2,50
3 4 5 6 7 8
pH-Wert
Abb. 14: Relativen Aktivität der exo-Polygalacturonase in Abhängigkeit vom pH-Wert
Oberhalb eines pH-Wertes von 5,5 ist keine Zunahme der reduzierenden Gruppen zu ver-
zeichnen gewesen. Dies legt die Vermutung nahe, dass das Enzym, das für eine Zunahme der
reduzierenden Gruppen im Bereich von pH 5 und 5,5 sorgt, nicht mehr aktiv ist, bzw. in so
geringem Maße aktiv ist, dass es nicht nachweisbar ist.
4.3 Ergebnisse Kapillarviskosimetrie
Die Bestimmung der endo-Polygalacturonaseaktivität war mit der unter 3.4 beschrieben Me-
thode nur sehr schwer zu realisieren. Bei den Versuchen kam es bei nahezu jeder Messung zu
Beeinträchtigungen durch einer oder mehrerer Schaumblasen, die sich auf dem Flüssigkeitsmeniskus
beim zweiten Hochpumpen der Flüssigkeit bildeten. Bei kleineren Blasen war es
trotzdem möglich die Messung vorzunehmen, obwohl diese Bläschen die Form des Meniskus
des Reaktionsgemisches beeinträchtigten und somit auch das definierte Volumen geringfügig
verändert haben dürften. Unbrauchbar wurden Messungen vorrangig von größeren Schaum-