Charakterisierung von pektinolytischen Enzymen der Zuckerrübe
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jedoch auch möglich, dass das basische Milieu bei <strong>der</strong> Entesterung des Pektins in Konkurrenz<br />
zum Enzym tritt, so dass bereits große Bereiche durch das basische Milieu entestert werden,<br />
wodurch das Enzym nicht das Pektinmolekül entlang wan<strong>der</strong>n kann, son<strong>der</strong>n immer wie<strong>der</strong><br />
neue noch veresterte Pektinmoleküle „suchen“ muss.<br />
units/g <strong>Zuckerrübe</strong><br />
0,080<br />
0,070<br />
0,060<br />
0,050<br />
0,040<br />
0,030<br />
0,020<br />
0,010<br />
0,000<br />
4,0 4,5 5,0 5,5 6,0 6,5 7,0 7,5 8,0 8,5 9,0 9,5<br />
pH-Wert des Substrates<br />
Abb. 7: Entwicklung <strong>der</strong> Aktivität <strong>der</strong> Pektinesterase bei verschiedenen pH-Werten<br />
Setzt man die einzelnen Enzymaktivitäten, unter <strong>der</strong> Vorraussetzung, dass die Aktivität am<br />
pH-Optimum 1 beträgt, in Relation zueinan<strong>der</strong> und stellt sie wie in Abb. 8 graphisch dar, so<br />
wird deutlich, dass die Aktivität bei einem pH-Wert <strong>von</strong> 9 bereits um 20 % gesunken ist, wo-<br />
relatinve Enzymaktivität<br />
1,2<br />
1,0<br />
0,8<br />
0,6<br />
0,4<br />
0,2<br />
0,0<br />
3,5 4,0 4,5 5,0 5,5 6,0 6,5 7,0 7,5 8,0 8,5 9,0 9,5<br />
pH-Wert des Substrates<br />
Abb. 8: Darstellung <strong>der</strong> Entwicklung <strong>der</strong> relativen Aktivität <strong>der</strong> Pektinesterase aus Zu-<br />
ckerrüben bei verschieden pH-Werten
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