Charakterisierung von pektinolytischen Enzymen der Zuckerrübe

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Pektinesterase kommen in vielen höheren Pflanzen vor und sind dort an die Zellwand absorbiert.
Durch Zunahme der Ionenkonzentration werden sie in die sie umgebende Flüssigkeit
von der Zellwand gelöst. Pektinmethylesterasen von Pilzen und höheren Pflanzen unterscheiden
sich dabei in ihrem pH-Optimum, ihrer Inaktivierungstemperatur sowie durch den Einfluss
von NaCl auf ihre Aktivität (Faulstich und Schiedel, 2008).
Laut Lösch (2000) werden die Pektinesterasen auch durch mono- und bivalente Kationen aktiviert,
wobei die Aktivierung durch bivalente Kationen um den Faktor 5 bis 20 stärker ist.
Eine zu hohe Kationenkonzentration wirkt jedoch der Aktivierung der Pektinesterase dadurch
entgegen, dass die freien Carboxylgruppen des Pektins neutralisiert werden und das Pektin
somit nicht mehr als Substrat für die Pektinesterase zugänglich ist.
Pektinesterasen besitzen im Allgemeinen ein Molekulargewicht von 25 – 54 Kilodalton und
sind als Monomer aktiv. Haben sie ihren Ursprung in einer eukariotischen Zelle, so sind sie
Glykoproteine. Der isoelektrische Punkt der Pektinesterasen kann zwischen einem pH-Wert
von 3,1 bei Pilzen und 11 bei Tomaten variieren, wobei die meisten pflanzlichen Pektinmethylesterasen
ihren isoelektrischen Punkt bei einem pH-Wert von 7 oder im alkalischen aufweisen.
Die Aktivität ist somit sehr stark vom pH-Wert abhängig und weist ihr Optimum bei
einem pH-Wert von 6-8 auf, für den Fall, dass das Enzym pflanzlicher Herkunft ist. Mikrobille
Pektinmethylesterasen hingegen weisen ihr Optimum bei pH-Werten zwischen 4-9 auf.
Auch die Temperaturstabilität dieses Enzyms ist sehr stark von der biologischen Herkunft
abhängig, wobei die Esterasen, die aus Bananen gewonnen werden, die größte Temperaturtoleranz
aufweisen (Duvetter et al., 2009).
Nach Lösch (2000) weisen auch Pektinesterasen aus Kartoffeln eine sehr hohe Temperaturtoleranz
auf. Generell werden Enzyme beim Blanchieren inaktiviert, im Falle von Kartoffeln
konnte jedoch die Erfahrung gemacht werden, dass trotz einer Vorerhitzung auf 60-70°C die
Pectinesterase aktiv blieb.
Da Pektinesterasen gerade in der Saft- und Weinindustrie eingesetzt werden, um Säfte zu
schönen und bei der Erhöhung der Pressausbeuten mitzuwirken, sind Pektinesterasen mit
niedrigerem pH-Optimum technologisch wertvoller, was daran liegt, dass die Substrate sich in
einem Milieu befinden, das einen recht sauren pH-Wert aufweist. Aber gerade aus diesem
Grunde ist es nötig die Pektinesterasen und auch andere Enzyme, die industriell genutzt werden
sollen, auf ihre Optimalbedingungen zu untersuchen, um somit das passende Enzym zu
finden, was im Produktionsprozess später eine beachtliche Zeit- und Energieersparnis bringen
kann.