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Charakterisierung von pektinolytischen Enzymen der Zuckerrübe

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turonase, <strong>der</strong>en pH-Optimum bei 3,3 liegt. In diesem Zusammenhang stoßen sie auch auf eine<br />

exo-Polygalacturonase, <strong>der</strong>en pH-Optimum bei einem pH-Wert <strong>von</strong> 3,7 liegt.<br />

Polygalacturonasen werden industriell aus Mikroorganismen gewonnen und vorrangig in <strong>der</strong><br />

Saft- und Weinindustrie eingesetzt, um sowohl Pressausbeuten zu erhöhen, als auch gewon-<br />

nene Säfte zu klären. Des Weiteren ist ein Einsatz <strong>von</strong> Polygalacturonasen bei <strong>der</strong> Biogaser-<br />

zeugung in den Focus <strong>der</strong> Wissenschaft gerückt, um somit die Aktivität <strong>der</strong> methanerzeugen-<br />

den Mikroorganismen, durch den Aufschluss <strong>der</strong> Rohstoffe, zu för<strong>der</strong>n.<br />

Als wichtigen Einflussfaktor für den Abbau <strong>von</strong> Pektin bzw. Polygalacturonsäure durch die<br />

endo-Polygalacturonase stellen sowohl Faulstich und Schiedel (2008) als auch Duvetter et al.<br />

(2009) das Vorhandensein <strong>von</strong> Pektinmethylesterase im Substratgemisch dar. Während Faulstich<br />

und Schiedel da<strong>von</strong> ausgehen, dass die Pektinmethylesterase ein geeignetes Milieu für<br />

die Aktivität <strong>der</strong> endo-Polygalacturonase schafft, wird durch die Aussage <strong>von</strong> Duvetter et al.,<br />

dass die endo-Polygalacturonase entestertes Pektin als Substrat bevorzugt, klar, dass die Polymethylesterase<br />

das Pektin durch die Entesterung erst zugänglich macht für die endo-<br />

Polygalacturonase. Das Enzym weist sogar eine sinkende Aktivität bei steigendem Veresterungsgrad<br />

auf.<br />

2.3.3 Pektinesterase<br />

Die Pektinesterasen, die <strong>von</strong> Faulstich und Schiedel (2008) aber auch <strong>von</strong> Duvetter et al.<br />

(2009) als Pektinmethylesterasen bezeichnet werden, gehören wie auch die Polygalacturonasen<br />

zur großen Hauptgruppe <strong>der</strong> Hydrolasen. Bei genauerer Betrachtung gehören sie dort zur<br />

Untergruppe <strong>der</strong> Carboxyester-Hydrolasen. Wie <strong>der</strong> Name schon sagt hydrolysieren diese<br />

Enzyme die Methylestergruppen des Pektins, wodurch laut Meurer (1991) aus hochverestertem<br />

Pektin nie<strong>der</strong>verestertes Pektin entsteht. Nach Faulstich und Schiedel (2008) kommt es<br />

durch das Einwirken <strong>von</strong> Pektinmethylesterase auf die Methylestergruppen des Pektins zur<br />

Bildung <strong>von</strong> Pektinsäure und Methanol.<br />

Voraussetzung für diese Hydrolyse sind freie Cayrboxylgruppen, da es nur in ihrer Nachbarschaft<br />

zur Ausbildung des Enzym-Substratkomplexes kommen kann. Somit entstehen entlang<br />

<strong>der</strong> Pektinkette größere Abschnitte, in denen das Pektin entestert ist, was als eine Voraussetzung<br />

für eine weitere hydrolytische Spaltung durch Polygalacturonasen gilt. Bei Anwesenheit<br />

<strong>von</strong> Calcium bilden sich zwischen den entesterten Carboxylgruppen benachbarter Pektinmoleküle<br />

Calciumbrücken aus, die den weiteren Abbau durch Polygalacturonasen behin<strong>der</strong>n<br />

(Meurer, 1991; Faulstich und Schiedel, 2008).

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