Vorlesung 2 Zytoskelett, Zellgestalt,

Vorlesung 2
Zytoskelett, Zellgestalt, Zellbewegung, Trennung der
Chromosomen
Kontraktion der Stressfasern yieht das Zellende zurück. Integrine (alfa und beta) sind die Transmebranproteine,
die das Aktinnetzwerk durch Adaptorproteine an das extrazelluläre Matrix binden können. Fokalkontakte sind
dynamisch, sie mussen rechtzeitig abgebaut werden, damit sich die Zelle sich nach vorne bewegen kann. Die
dynamischen Mikrotubuli berühren die Fokalkontakte regelmässig und transportieren die Faktoren, die für den
Abbau der Fokalkontakte notwendig sind.
Die nächste Stufe der Organisation der Actinfilamente ist ihre Verknüpfung an der Membran-Mikrofilamentverbindende
Proteine. Deshalb die höchste Dichte an Actinfilamenten besteht im Cortex, in der schmalen Region
direkt unterhalb der Plasmamembran.
31.extra
Normalerweise, WASP-Protein der Zelle aktiviert das Arp2/3-Complex im Lamellipodium, was zur Entstehung
einer quervernetztes Aktinnetzwerks führt. Viele Pathogene benutzen das Aktin der Wirtszelle, um sich in der
infizierten Zelle zu bewegen und zu einer anderen Zelle übertragen zu werden. Sie lassen Aktin-Schwänze
wachsen. Listeria: Expremiert ein Wasp-homologes bacterielles Protein auf seiner Oberfläche, wodurch das
Arp2/3-Complex um die Bacteriumszelle aktiviert wird. Shigella: Eine seiner Oberflächenproteine bindet direkt
an WASP und aktiviert WASP. Vaccinia virus: Eine seiner Oberflächenproteine bindet durch Adaptoren an
WASP und aktiviert WASP. Salmonella: Seine Aktin-bindende Proteine polymerisieren direkt F-actin.
32.
In der Mitte der Fingerförmigen Microvilli des Dünndarms liegt ein Bündel von
Actinfilamenten, welches die Gestalt der Mikrovilli stabilisiert.
33.
In der Membran der Muskelzellen sind Actinfilamente über Dystrophin an einem integralen
Membranglykoproteinkomplex gebunden. Dieser Komplex bindet sich an Laminin und Agrin,
die Komponente der extrazellulären Matrix sind. Das Dystrophin Gen ist auf dem
Chromosom X gekoppelt, dessen Mutationen die geschlechtsgebundene vererbte
degenerative Muskelerkrankung Duchenne-Muskeldystrophie (DMD) verursacht.
34.-40.
Obwohl die Polymerisationsfähigkeit von Actin die Gestaltänderungen und Beweglichkeit der
Zellen gewährleistet, erfordern viele Arten der zellulären Bewegung eine Wechselwirkung
zwischen Actinfilamente und Myosin. Myosin ist eine ATP-ase, die sich entlang der
Actinfilamente bewegt. Myosin kann die chemische Energie in mechanische umwandeln,
weshalb man es als mechanochemisches Enzym oder Motorprotein bezeichnet. Myosin ist der
Motor, der von ATP angetrieben ist und sich auf den als Schienen dienenden Actinfilamenten
fortbewegt.
41-56.
Mikrotubuli
Mikrotubuli sind Polymere aus Proteinuntereinheiten, welche den Raum zwischen dem
Zellkern und der Plasmamembran ausfüllen. Mikrotubuli gewährleisten zahlreiche zelluläre
Bewegungsarten, die auf der Polymerisation und Depolymerisation der Mikrotubuli, oder auf
der Aktivität von Mikrotubulimotorproteinen beruhen. Während Mikrotubuli und
Aktinfilamente bei den Zellbewegungen eine wichtige Rolle Spielen, dienen
Intermediärfilamente ausschliesslich für strukturelle Aufgaben.
Mikrotubuli bestehen aus Heterodimere von - und -Tubulin, die man mit
Molekulargewichten von jeweils 55.000 bei allen Eukaryonten findet, und beide Proteine sehr
stark konserviert ist. -Tubulin enthält ein nicht austauschbares GTP, und -Tubulin ein
austauschbares GDP; diese Bindungstelle wird als austauschbar bezeichnet, da GDP wieder
4