Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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Dieser Mechanismus läuft im aktiven Zentrum des Enzyms ab. Die
Carboxylatgruppe und der Pyrollring sind reaktive Gruppen, die in das aktive
Zentrum des Enzyms hineinragen und zur maßgeblichen Katalyse der Reaktion
beitragen. Die Triosephosphat-Isomerase stellt ein kinetisch perfektes Enzym
dar. Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt dieser Katalyse ist die
diffusionskontrollierte Bewegung 13 zwischen Substrat und Enzym. Somit liegt
eine maximale Reaktions- und Katalysegeschwindigkeit vor. Am Ende der
zweiten Stufe der Glycolyse werden aus einem Molekül Fructose-1,6bisphosphat
zwei Moleküle Glycerinaldehyd-3-phosphat gewonnen.
Dritte Stufe der Glycolyse:
Die dritte Stufe der Glycolyse ist in fünf Reaktionsschritte gegliedert.
Der Anfang der fünf Reaktionsschritte macht die Umwandlung von
Glycerinaldehyd-3-phosphat in 1,3-Bisphosphoglycerat. Bei dieser Reaktion
wird eine freie Phosphorylgruppe (Pi) mit Hilfe des Enzyms Glycerinaldehyd-3phosphat-Dehydrogenase
auf Glycerinaldehyd-3-phosphat übertragen. Das
Enzym benötigt für diese Reaktion den Cofaktor NAD + , welcher gleichzeitig
ein Redoxäquivalent darstellt.
O
O -
O -
P O
O
OH
Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase
+ NAD + + +
+
Pi
Glycerinaldehyd- 1,3-Bisphosphoglycerat
3-phosphat (1,3-BPG)
(GAP)
13
Diffusionskontrollierte Bewegung = Bewegung bzw. Geschwindigkeit der Diffusion in einer
Zelle.
O -
O -
O
P
O
O
O -
O -
P
O
OH
O
45
NADH H +