Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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Enzyme für verschiedene Stoffwechselvorgänge sind und welche Parallelen sie
in der Forschung darstellen.
1.4.2 Enzymregulation
Die Enzymregulation erfolgt nicht nur durch das Vorhandensein von
natürlichen Inhibitoren, die im Verlauf einer enzymatischen Katalyse auftreten
und diese automatisch auch wieder beenden. Es gibt vielmehr fünf
unterschiedliche Regulationsmechanismen, die nun vorgestellt werden.
Als erstes ist die allosterische Regulation zu nennen. Allosterische Enzyme
besitzen mehr als nur ein aktives Zentrum. Des weiteren weisen sie neben den
aktiven Zentren auch noch regulatorische Zentren auf, die die Aktivität der
Enzyme steuern. Außerdem zeigen allosterische Enzyme die Eigenschaft der
Kooperation. Das heißt, dass die Aktivität an einem aktiven Zentrum, die
Aktivität der anderen noch vorhandenen aktiven Zentren beeinflusst.
Allosterische Enzyme sind somit sowohl in ihrem Aufbau, als auch in ihrer
Wirkungsweise hochkomplex und spezifisch. Durch die verschiedenen
Verschaltungen innerhalb des Enzyms wird deutlich, warum diese Enzymklasse
nicht der Michaelis-Menten-Kinetik gehorcht.
Die zweite Art der Enzymregulation ist das Vorhandensein von verschiedenen
Enzymformen. Diese werden auch als Isozyme oder Isoenzyme bezeichnet.
Isozyme sind homologe Enzyme, die in demselben Organismus vorkommen
und dort dieselben Reaktionen katalysieren. Sie unterscheiden sich nur
geringfügig in ihrer Struktur. Der wesentliche Unterschied besteht vielmehr in
deutlichen Unterschieden in Bezug auf ihre KM- und Vmax-Werte. Somit bieten
Isozyme eine Vielzahl von Möglichkeiten, dieselbe Reaktion auf
unterschiedliche Weise zu beeinflussen.
Die dritte Art der Regulation ist die reversible kovalente Modifikation. Da die
katalytischen Eigenschaften der Enzyme im Wesentlichen von deren Struktur
abhängen, bewirken Strukturänderungen auch gleichzeitig eine Änderung der
Katalysegeschwindigkeit. Durch das kovalente Anhängen von modifizierten
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