Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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Deshalb treten im Zusammenhang mit Enzymen und ihrer Aktivität auch immer
natürliche Puffersysteme auf.
Damit Enzyme überhaupt aktiviert werden beziehungsweise ihre optimale
Aktivität entfalten können, muss einerseits ein Temperaturoptimum vorliegen
und andererseits ein pH-Wert-Optimum mittels geeigneter Puffersysteme
eingestellt werden. Des Weitren muss eine Schwellenkonzentration an Substrat
überschritten werden und während des Reaktionsverlaufes eine konstante
Konzentration von Produkten vorliegen.
Die Enzymaktivität kann aber nicht nur durch die oben beschriebenen Faktoren
beeinflusst werden, sondern auch durch die Bindung verschiedener kleiner
Moleküle oder Ionen gehemmt (inhibiert) werden.
1.4.1 Inhibition von Enzymen
Bei der Inhibition von Enzymen werden verschiedene Arten unterschieden.
Man unterscheidet grundsätzlich die irreversible Inhibition von der reversiblen
Inhibition.
Die reversible Inhibition weist drei Arten der Hemmung auf.
Kompetitive Inhibition
Diese Hemmung beruht darauf, dass ein Enzym nicht gleichzeitig Substrat und
Inhibitor binden kann. Somit vermindert der Inhibitor die
Katalysegeschwindigkeit. Die kompetetive Inhibition ist eine typische Art der
Enzymaktivitätsregulierung. So kann in einer charakteristischen enzymatischen
Katalyse das entstehende Produkt auch gleichzeitig der Inhibitor sein, sodass
die Katalysegeschwindigkeit mit steigendem Substratumsatz kontinuierlich
abnimmt, bis sie bei vollständigem Substratumsatz ganz zum Erliegen kommt.
Hierbei ist immer zu beachten, dass bei der kompetitiven Inhibition der
Inhibitor direkt im aktiven Zentrum des Enzyms bindet und ständig mit dem
Substrat konkurriert.
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