Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
________________________________________________________________
diesen Reaktionsmustern die Michaelis-Menten-Kinetik angewandt werden
kann.
Die einzigen Enzyme, die nicht der Michaelis-Menten-Kinetik gehorchen, sind
allosterische Enzyme 11 . Diese bestehen aus mehreren Untereinheiten und
besitzen mehrere verschiedene aktive Zentren.
1.4 Einflussfaktoren auf die Enzymaktivität
In den vorangegangenen Kapitelabschnitten wurde bereits angedeutet, von
welchen Einflussfaktoren die Enzymaktivität abhängen kann. Eine starke
Abhängigkeit besteht in der Substratkonzentration, da verschiedene Enzyme
erst aktiv werden, nachdem das umzusetzende Substrat eine gewisse
Schwellenkonzentration überschritten hat. Des weiteren hängt die
Enzymaktivität von der Produktkonzentration ab. Wenn sich das
Reaktionsgleichgewicht eingestellt hat und konstante Produkt- und
Substratkonzentrationen vorliegen, hat das Enzym seine maximale Aktivität
erreicht.
Enzyme unterliegen darüber hinaus auch einer starken Temperaturabhängigkeit.
Das liegt einerseits an der allgemeinen Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-
Regel, die besagt, dass bei steigender Temperatur auch die
Reaktionsgeschwindigkeit steigt. Dies geschieht aber nur bis zu einem
Geschwindigkeitsplateau, welches für jede Reaktion unterschiedlich ausfällt.
Jedes Enzym denaturiert bei einer ganz bestimmten Temperatur, das heißt es
fängt bei zu hohen Temperaturen an, sich zu zersetzen und ist dann nicht mehr
in der Lage Reaktionen zu katalysieren. Des weiteren unterliegen Enzyme
einer starken pH-Wert-Abhängigkeit. Nicht nur die Temperatur, sondern auch
der pH-Wert entscheidet darüber ob eine Reaktion katalysiert wird oder nicht.
11 allosterische Enzyme = komplex aufgebaute Enzyme, die aus mehreren Untereinheiten
bestehen und neben dem aktiven Zentrum noch mehere Bindungsstellen (allosterische Zentren)
aufweisen.
28