Biochemie und Biotechnologie in der Schule: Hubertus ... - ChidS

1 Enzyme
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Anhand von Abbildung 13 kann man gut erkennen, dass KM = ½ Vmax
entspricht. Die Frage ist nun, welche Aussagen mit Hilfe der Michaelis-
Menten-Konstanten getroffen werden können.
Anhand der KM lassen sich folgende Feststellungen in Hinsicht auf eine
enzymkatalysierte Reaktion treffen:
KM gibt die Substratkonzentration an, bei der die Hälfte der aktiven Zentren
von Enzymen besetzt ist. Dieser Zusammenhang liefert ein Maß für die
Substratkonzentration, die für eine Katalyse erforderlich ist. Ist hierbei KM
niedrig, benötigt das Enzym nur eine geringe Substratkonzentration um eine
Reaktion katalysieren zu können. Ist KM hingegen groß, benötigt das Enzym
eine hohe Konzentration an Substrat um katalytisch tätig zu werden.
KM steht im direkten Zusammenhang mit den Geschwindigkeitskonstanten der
Einzelreaktionen. Somit gibt KM ein Maß für die Stabilität des Enzym-Substrat-
Komplexes an. Liegt ein hoher KM Wert vor, ist der Enzym-Substrat-Komplex
nur sehr instabil und eine vergleichsweise hohe freie Aktivierungsenthalpie ist
notwendig um die Reaktion zu starten. Ist KM hingegen niedrig, liegt ein sehr
stabiler Enzym-Substrat-Komplex vor. Es wird also nur eine geringe freie
Aktivieringsenthalpie benötigt um die Reaktion zu starten.
Um nun einen Überblick über verschiedene KM zu bekommen kann man sich
Tabelle 2 anschauen:
Enzym Substrat KM (μM) 9
Carbonanhydrase CO2 8000
Chymotrypsin Acetyl-L-tryptophanamid 5000
β-Galactosidase Lactose 4000
Pyruvat-Carboxylase HCO3 -
1000
Pyruvat
400
ATP
60
Penicillinase Benzylpenicillin 50
Lysozym Hexa-N-acetylglucosamin 6
Tab. 2: KM-Werte ausgewählter Enzyme
9
KM (μM) = Konzentration, in μM, die benötigt wird, damit die Hälfte aller aktiven Zentren des
Enzyms besetzt sind.
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